Углеводсодержащие белки

Полисахариды, наряду с белками и нуклеиновыми кислотами, являются необходимыми компонентами любой живой клетки. Если в области изучения биосинтеза и биологических функций нуклеиновых кислот и белка достигнуты в последнее время значительные успехи, молекулярная биология полисахаридов остается по существу белым пятном. Между тем многие проблемы иммунохимии, межклеточных взаимодействий, оплодотворения, клеточной дифференцировки, по-видимому, не могут быть удовлетворительно разрешены без понимания факторов, определяющих биологическую специфичность полисахаридов. Важным звеном, необходимым при обсуждении этих факторов, являются сведения о макромолекулярной структуре полисахаридов и других углеводсодержащих биополимеров. Между тем это направление исследований, к сожалению, развивается пока крайне слабо. Следует отметить, что изучение макромолекулярной структуры полисахаридов принципиально сложнее, чем в случае белков и нуклеиновых кислот. Это связано с огромным разнообразием возможных типов связей между мономерными единицами и существованием разветвлений, что ставит качественно новые задачи при определе- [c.635]

Среди различных сывороточных белков с Pi-глобулиновой электрофоретической подвижностью (исключая fii-липопротеин) Мюллер-Эберхард и сотр. [9] получили в высокоочищенном состоянии два углеводсодержащих белка, относящихся к комплексу белков комплемента. Оба белка, обозначенные и р1д-глобулин, обладали одинаковой степенью чистоты но иммунологическим показателям и данным ультрацентрифугирования ( 20,1 = 9,5 8 для Pi -глобулина и 6,9 8 для Pjд-глобулина). Углеводный состав глобулинов приведен в табл. 1. Высокоочищенный Pj -глобулин при 1° превращался в PiA-глобулин в течение 4—6 недель, при 37—в течение 6 дней. [c.263]

Часть мембранных белков представлена углеводсодержащими белками гликопротеинами. Гликопротеины обнаруживаются преимущественно в плазматических мембранах. Углеводную часть (простетическую группу) этих белков составляют ковалентно присоединенные моносахаридные остатки или олигосахаридные цепи. [c.204]

Как указывалось в гл. 18, наиболее трудоемкой операцией является разделение смесей родственных полимеров. Это особенно остро сказывается при разработке методов выделения смешанных углеводсодержащих полимеров, многие физико-химические свойства которых аналогичны свойствам белков, полисахаридов или липидов, присутствующих в тех же биологических объектах. С большой осторожностью следует применять. [c.565]

В рационах сельскохозяйственных животных должно быть до 90—110 г перевариваемого протеина на 1 кормовую единицу. В грубых кормах его содержится не более 50—75 г, поэтому углеводсодержащие корма, несбалансированные по количеству и составу белка, используются нерационально. Кормовые дрожжи — необычный источник белка в рационах животных, они повышают биолог11ческую ценность белков других кормов вследствие того, что содержат не менее 20 аминокислот и все незаменимые аминокислоты (валин, лизин, лейцин, изолейцин, треонин, метионин, фенилаланин и триптофан). [c.369]

НИИ макромолекулярной структуры. Вместе с тем именно эти особенности макромолекулярной структуры полисахаридов обусловливают, вероятно, специфичность их биологических функций, отличающуюся от специфичности белков и нуклеиновых кислот. Первостепенное значение для выполнения этих функций имеет, по-видимому, распределение реакционноспособных групп на поверхности макромолекулы углеводсодержащего биополимера. Указанными выше особенностями макромолекулярной структуры полисахаридов определяется возможность большого разнообразия в таком распределении и, следовательно, большой объем информации, который может передаваться с помощью углеводсодержащих биополимеров. Специфические для каждого вида, а часто и для каждого индивидуума антигенные свойства поверхности клеток, которые связаны с присутствием углеводсодержащих биополимеров, могут служить хорошей иллюстрацией огромных возможностей передачи специфической информации, характерной для этого класса соединений. [c.636]

НОГО метаболизма обсудим углеводсодержащие гликопротеины, а в последующих главах — специфические белки мембран нервной системы. [c.38]

Практическое значение имеет гидролиз биомассы дрожжей, выращенных на углеводсодержащем сырье и включающих до 40 >6 белков. Сырьем для получения биомассы микробиологическим путем может служить также двуокись углерода, спирт, парафины нефти, природный газ, отходы деревоперерабатывающей промышленности. Полученные при гидролизе аминокислоты выделяют хроматографическими методами. [c.182]

Как уже упоминалось, при недостатке углеводов в рационе печень использует белки для глюконеогенеза и в результате происходит потеря белка как с физиологической, так и с экономической точки зрения. Во-первых, расщепление белка и превращение части аминокислот в гликоген требует больше энергии, чем высвобождается. Энергия, получаемая таким путем, менее эффективна по сравнению с высвобождаемой из углеводов. Во-вторых, большая часть белковых пищевых продуктов значительно дороже углеводсодержащих. Следовательно, с точки зрения построения питания, белок необ.ходимо использовать экономно и каждый прием еды сопровождать определенным количеством углеводов. [c.16]

Необходимо указать, что многие высшие полисахариды имеют самое близкое отношение к углеводсодержащим биополимерам, являясь частью последних. Так, например, сравнительно недавно было установлено, что такие мукополисахариды, как хондроитинсульфат А, гепарин и некоторые другие, в природных условиях соединены с белками ковалентными связями, т. е. представляют собой фактически компоненты легко распадающихся гликопротеинов. [c.51]

В книге собран и обобщен обширный новейший экспериментальный материал по химии и биохимии гликопротеинов — представителей одной из важнейших групп углеводсодержащих биополимеров, широко распространенных в организме человека и животных и выполняющих наравне с белками и нуклеиновыми кислотами ответственные и разнообразные функции (например, они участвуют в явлениях иммунитета, в системе свертывания крови, входят в состав межклеточных и суставных жидкостей, соединительных тканей). В книге представлены все методы анализа гликопротеинов, химические и физико-химические методы их исследования и результаты структурных исследований отдельных гликопротеинов. [c.4]

Что касается аминокислот, входящих в состав гликопротеинов, то последние представлены чаще всего во всем их разнообразии, хотя можно отметить несколько интересных особенностей. Так, содержание ароматических и серусодержащих аминокислот обычно очень невелико. Отмече-но , что все известные гликопротеины по аминокислотному составу могут быть разделены на две довольно определенные группы. Гликопротеины одной группы, содержащие небольшой процент сахаров и близко стоящие к белкам, имеют обычный стандартный набор аминокислот к этой группе относятся гликопротеины плазмы и многие другие углеводсодержащие белки. Гликопротеины второй группы содержат относительно меньше аминокислот, но состав этих аминокислот более специфичен наиболее характерным признаком этой группы гликопротеинов является очень высокая доля оксиаминокислот (серина и треонина), которые в отдельных случаях, например в групповых веществах крови, составляют половину всех аминокислот аномально высоким бывает также содержание пролина и глицина. [c.568]

Тенденция человеческого мышления располагать в определенном порядке факты, которые кажутся установленными, нашла отражение в попытках большинства исследователей классифицировать мукопротеины. В прошлом столетии, когда о химии этих веш еств было известно очень мало, руководя-ш им принципом служили их физические свойства. Так, Хаммарстен [1] ввел понятие мукоид для большого числа углеводсодержащих белков, которые он и его ученик Мёрнер выделили из различных источников (киста яичника, асциты, хрящ, роговая оболочка глаза, яичный белок). Эти мукоиды отличались от настоящих муцинов, выделяемых подчелюстными железами и присутствующих в слизи, покрывающей слизистую оболочку дыхательного тракта и других полостей, по растворимости в кислотах, способности осаждаться и другим физическим свойствам. [c.28]

Все эти углеводсодержащие белки выполняют важнейшие функции в организме и претерпевают при некоторых патологических процессах изменения в составе и тонком строении, причем чаще всего эти изменения касаются гетеросахаридных цепей молекул. Многие гликопротеины являются гормонами и ферментами или ингибиторами и активаторами ферментов, играют важную роль в процессах свертывания крови, тормозят реакцию агглютинации эритроцитов вирусами, ответственны за групповую специфичность крови и выполняют ряд других функций, о чем подробно излагается в соответствующих главах книги. [c.5]

Т. е. для биополимеров, не имеющих регулярной структуры, необходимо установление общего плана построения молекул сюда относятся как сведения об архитектонике молекулы (число и относительное расположение разветвлений, природа и размеры внутренних и внешних цепей), так и данные о последовательности моносахаридов на каждом конкретном участке молекулы полимера. Нельзя не отметить, что задача установления общего плана построения полимерной молекулы при выяснении первичной структуры белков и нуклеиновых кислот (биополимеров с единственным типом межмономерной связи) не ставится и является характерной для полисахаридов, приобретая особое значение в случае смешанных углеводсодержащих биополимеров. В настоящее время для решения этой задачи применяют фрагментацию полисахаридной цепи на олигомеры посредством частичного расщепления гликозидных связей. Методы установления строения низших олигосахаридов, получаемых при такой фрагментации, в настоящее время разработаны достаточно хорошо и применимы к небольшим количествам вещества, но они весьма трудоемки. Поэтому требует внимания разработка прямых физико-химических методов идентификации и установления строения олигосахаридов. [c.633]

В 1892 г. Фрейнд (см. [1]) выделил из крови углеводсодержащий мукоид, в котором ему не удалось обнаружить азот. Пять лет спустя Занетти [2], фракционируя спиртом жидкость, оставшуюся после удаления большей части белков из крови уксусной кислотой, получил белковое вещество, которое после гидролиза приобретало редуцирующие свойства (содержание азота 12,93%). По последним данным, эта фракция электрофоретически гетерогенна, однако она сходна с веществом, полученным Винцлером и сотр. [3], и содержит как основной компонент (-кислый гликопротеин. Занетти [4] обнаружил в этом веществе, которое он назвал серомукоид , присутствие гексозамина. [c.68]

При другом посттрансляционном процессе изменяются сами аминокислоты. Несколько таких примеров показано на рис. 2.6. В ряде случаев функциональное и структурное значение этих процессов неизвестно. Однако такое изменение, как образование заряженной группы у серина в результате его фосфорилирования, может существенно повлиять на локальную структуру белка. Некоторые из этих модификаций представляют только первый этап в более сложных перестройках белковой молекулы. Например, многие белки содержат ковалентно связанные углеводные остатки, начиная от одной-двух молекул сахара, локализованных в одном месте, и кончая множеством крупных олигосахаридных включений. Некоторые из известных способов присоединения углеводов изображены на рис. 2.6. Наиболее предпочтительными местами таких присоединений являются оксиами-нокислоты. Структурные последствия присоединения углеводов и формирования таким образом гликопротеидов еще недостаточно ясны. Олигосахариды чрезвычайно гидрофильны, что может оказывать известное влияние на свойства комплекса. Многие мембранные белки содержат значительное количество связанных сахаров. Быть может, углеводы, имеющие сильное сродство к водной фазе, обеспечивают вытягивание углеводсодержащей части белка из липидного бислоя. [c.60]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология