Пептидные образование между аминокислотами

Рис. 3.7. Обобщенная структурная формула аминокислоты и образование пептидной связи. А. Аминокислота. К - боковая группа. Б. Образование пептидной связи между двумя аминокислотными остатками с боковыми группами К1 и К2.

Образование пептидной связи между двумя аминокислотами или пептидами, помимо самой конденсации, сопряжено с некоторыми дополнительными химическими операциями. Так, при образовании пептидной связи между карбоксильной группой одного реагента и аминогруппой второго часто необходима защита не только концевой а-аминогруппы первого реагента и концевой карбоксильной группы второго, но и других реакционноспособных групп от нежелательных побочных реакций. К числу таких групп относятся боковые аминогруппы лизина и орнитина, гуанидиновая группировка аргинина, гидроксильные группы серина, треонина, оксипролина и тирозина, тиоловая группа цистеина и даже имино-группа имидазольного кольца гистидина. Поэтому при синтезе сложных пептидов применяется целый ряд временных защитных групп, большая часть которых рассматривается" в главе Защитные группы (стр. 190). [c.158]

Прямое образование пептидной связи между аминокислотами с удалением молекулы воды не является термодинамически возможным процессом (АО 0) вследствие биполярной природы аминокислот. Поэтому практически всегда оказывается необходимым блокировать функциональные группы аминокислот с переводом последних в активные производные. Учитывая это, можно указать последовательность операций, необходимых для образования пептидной связи. [c.53]

Образование пептидной связи между аминокислотами можно показать на примере образования дипептида из двух молекул глицина [c.216]

Четыре оставшихся аминокислоты включаются сходным путем тяжелым ферментом в виде сложных эфиров тиоловых киолот. Синтез начинается только в присутствии фенилаланина, связанного с легким ферментом, после чего остаток D-фенилаланина переносится от легкого к тяжелому ферменту с попутным образованием пептидной связи между фенилаланином и пролином. Дальнейший рост связанной с ферментом пептидной цепи происходит вплоть до пентапептида путем последовательного присоединения соответствующих аминокислот, как показано на схеме (3). После того как присоединяется конечная аминокислота — лейцин, грамицидин высвобождается из комплекса с ферментом. Точный механизм циклизации по типу голова к хвосту двух пентапептидов еще не ясен. [c.296]

Таким образом, в результате двух первых этапов биосинтеза белков аминокислоты соединяются с молекулами р-РНК. Эти комплексные соединения обладают значительным запасом энергии, что обеспечивает на последующих этапах биосинтеза образование пептидных связей между аминокислотами. [c.292]

Поскольку имеющиеся данные свидетельствуют о том, что ошибки в последовательности аминокислот при биосинтезе белка наблюдаются крайне редко, механизм белкового синтеза должен, следовательно, не только обеспечивать образование пептидных связей между аминокислотами, но также контролировать высокую избирательность этого процесса, обусловливающую возникновение специфических полипептидных цепей, необходимых для образования различных белков. Основная задача настоящей главы как раз и состоит в том, чтобы показать, каким образом это осуществляется в живой клетке. [c.194]

Б. Мы все время делали особое ударение на фактах, свидетельствующих о том, что на процесс образования пептидных связей между аминокислотами налагаются определенные ограничения. Не исключено, что такого рода ограничения действуют и нри образовании межнуклеотидных связей. Эта возможность пока еще не исследована экспериментально, поскольку определение последовательности в полинуклеотидах все еще остается сложной экспериментальной задачей. Несомненно, эта область исследований в будущем привлечет к себе большое внимание. Л ы изучали относительную вероятность образования различных дипептидов в плане химической эволюции пептидов. Естественно было бы продолжить такого рода исследования, предприняв изучение относительной частоты образования специфических динуклеотидов. Такие исследования вполне осуществимы в настоящее время, поскольку в модельных экспериментах, воспроизводящих прими- [c.320]

Существует большое число методов образования пептидной связи между замещенными аминокислотами или пептидами. Обычно их разделяют на методы, при которых активируется карбоксильная группа, и методы, связанные с активированием аминогруппы. [c.386]

Для синтеза полипептидной цепи необходимо реплить простую, казалось бы, задачу — образовать амидную (пептидную) связь между молекулами аминокислот. Среди синтетических методов органической химии имеется много удобных путей для образования подобной связи, однако задача синтеза полипептидных структур серьезно осложняется тремя факторами. Во-первых, аминогруппу и карбоксил (илн по крайней мере один из них) необходимо активировать для того, чтобы при реакции между ними возникла связь. Во-вторых, в каждой молекуле аминокислоты содержатся обе функциональные группы (аминная н карбоксильная), при взаимодействии которых образуется пептидная связь. Это значит, что образование такой связи может происходить не только межмолекулярно, но и внутримолекулярно второе направление необходимо исключить. Наконец, для синтеза конкретного полипептида надо обеспечить необходимую последовательность аминокислот в полипептидной цепи. Все эти задачи решают, используя принцип активации одних групп и защиты других. Рассмотрим этот принцип на простейшем примере (в реальных синтезах полипептидов дело обстоит гораздо сложнее). [c.345]

Связь —СОЫН— между аминокислотами называется пептидной связью. Белки иногда называют полипептидами. Однако обычно термин полипептид относится к полимеру аминокислот с молекулярной массой не менее 10000. Чтобы понять, какую роль играет пептидная связь при образовании полимера, нам следует ознакомиться со структурами аминокислот, из которых состоят белки. [c.444]

Химотрипсин, подобно трипсину, катализирует гидролиз белков и высокомолекулярных полипептидов. Следует, однако, отметить различие в действии трипсина и химотрипсина на белки и полипептиды. Под влиянием трипсина легко происходит разрыв пептидной связи между карбоксильной группой аргинина или лизина и аминогруппой какой-либо аминокислоты. Под влиянием же химотрипсина гидролизуются пептидные связи,, образованные с участием карбоксильной группы ароматических аминокислот (тирозина, фенилаланина). [c.339]

Как образование новых пептидных связей между растущей полипептидной цепью и аминокислотой, так и присоединение нуклеотида к растущей полимерной цепи нуклеиновой кислоты сопровождается увеличением свободной энергии Д<7 > 0. Соответственно биосинтез биополимеров должен обеспечиваться энергией. Получение и потребление энергии также базируется на ряде химических превращений и является второй главной задачей метаболизма. [c.21]

Традиционная синтетическая макромолекулярная химия обычно имеет дело с получением гомополимеров, построенных из однотипных мономерных единиц по всей цепи. Разработаны методы, позволяющие получать тысячи и миллионы тонн многих полимеров. Те же технологии позволяют в случае необходимости получать сополимеры, состоящие из двух (или более) сходных типов мономеров со статистическим распределением их по цепи- В частности, возможно получение гомополимеров или статистических сополимеров, состоящих из аминокислотных остатков, связанных между собой пептидными связями (полиаминокислот). Общей проблемой как при получении полиаминокислот, так и в синтезе нерегулярных полипептидов является образование пептидной связи. Если речь идет об образовании пептидной связи из аминокислот, то предварительно их надо прев- [c.283]

Важнейшее химическое свойство белков — способность к гидролизу, который мои<ет протекать при нагревании с сильными кислотами или с щелочами (кислотно-основный гидролиз) и под действием ферментов (ферментативный гидролиз). Гидролиз приводит к распаду полипептидных связей с образованием свободных аминокислот. Ферменты, разрушающие пептидные связи (протеазы), обладают обычно селективным действием — разрушают связи только между остатками определенных аминокислот, так что при гидролизе с участием одного из ферментов могут образоваться вместо отдельных аминокислот высокомолекулярные продукты. [c.547]

Ступенчатый синтез предполагает в общем виде след, операции защита карбоксильной группы одной аминокислоты защита аминогруппы второй аминокислоты образование пептидной связи между обоими компонентами с предварительной активацией карбоксильной группы второго компонента или аминогруппы первого компонента или с использованием конденсирующих средств, облегчающих конденсацию неактивированных карбоксильной и аминогруппы селективное снятие защитной группы с N-конца (или с С-конца) образовавшегося дипептида ступенчатое наращивание пептидной цепи по этому концу дипептида путем последовательного повторения двух последних стадий. [c.15]

Химотрипсин. В поджелудочной железе синтезируется ряд химотрип-синов (а-, 3- и л-химотрипсины) из двух предшественников—химотрипсиногена А и химотрипсиногена В. Активируются проферменты в кишечнике под действием активного трипсина и химотрипсина. Полностью раскрыта последовательность аминокислот химотрипсиногена А, во многом сходная с последовательностью аминокислот трипсина. Молекулярная масса его составляет примерно 25000. Он состоит из одной полипептидной цепи, содержащей 246 аминокислотных остатков. Активация профермента не сопряжена с отщеплением большого участка молекулы (см. рис. 4.3). Получены доказательства, что разрыв одной пептидной связи между аргинином и изолейцином в молекуле химотрипсиногена А под действием трипсина приводит к формированию л-химотрипсина, обладающего наибольшей ферментативной активностью. Последующее отщепление дипептида Сер—Арг приводит к образованию б-химотрипсина. Аутокаталитический процесс активирования, вызванный химотрипсином, сначала способствует формированию неактивного промежуточного неохимотрипсина, который под действием активного трипсина превращается в а-химотрип-син этот же продукт образуется из б-химотрипсина, но под действием активного химотрипсина. [c.421]

Водорастворимые производные карбодиимида служат конденсирующими агентами при образовании пептидной связи между карбоксильной группой белка и аминогруппой амина или эфира аминокислоты, присутствующих в реакционной смеси [c.364]

Характер связи между полисахаридными и пептидными цепями. Поскольку от характера связи между полисахаридными и пептидными цепями и ее устойчивости к разного рода воздействиям в значительной мере зависит химическое поведение гликопротеина, вопрос о типе связи является центральным вопросом химии этих биополимеров. Типы такой связи вследствие полифункциональности моносахаридов и аминокислот могут быть Достаточно многообразными. В принципе возможны сложноэфирная связь гидроксильной группы сахара с карбоксилом аминокислоты (/4), ацилгликозидная связь гликозидного гидроксила сахара с карбоксилом аминокислоты (В), амидная связь аминогруппы аминосахара с карбоксилом аминокислоты (С), гликозиламинная связь, образованная аминогруппой аминокислоты, связанной с гликозидным центром (D), N-ацил-гликозиламидная связь, образующаяся при ацилировании аминогруппы гликозиламина карбоксильной группой двухосновной аминокислоты (Е), О-гликозидная связь, образованная гликозилированием восстанавливающим концом олиго- или полисахаридной цепи гидроксила оксиаминокислоты (F). Менее вероятна простая эфирная связь гидроксильных групп моносахарида и оксиаминокислот (G) и амидная связь аминогруппы аминокислоты с карбоксильной группой уроновой кислоты (Я). [c.570]

Рис. 77. Связи между полипептидными цепочками. Аминокислоты в каждой цепочке связаны пептидной связью. Между цепочками показано образование водородных связей (пунктир) и дисульфидных связей (за счет выделения Нг)

Образование пептидов из аминокислот. При полном гидролизе белков образуются аминокислоты. Очень большой интерес представляет обратная реакция — образование из аминокислот ди-, три и полипептидов. При этой реакции между молекулами аминокислот возникают пептидные связи. Формально образование пептидной связи происходит с выделением молекулы воды в результате взаимодействия аминогруппы одной молекулы кислоты и карбоксильной группы другой молекулы кислоты по следующей схеме [c.283]

Установлено, что протеолитические ферменты — химотрипсин, папаин, термолизин и др. в специфических буферных растворах, чаще всего в воднп-органических смесях, в принципе способны катализировать образование пептидных связей между аминокислотами и пептидами. Схематически катализируемую ферментами реакцию гидролиза-аминолиза можно предс1 1вить следующим образом [c.150]

Анализируя проблему возникновения жизни, Д. С. и Н. М. Чер-навские [322] выдвинули гипотезу о возможном механизме установления соответствия между последовательностями нуклеотидов и аминокислот. Они предположили, что двойная полинуклеотидная спираль служит гетерогенным катализатором, ускоряющим синтез пептидных связей между аминокислотами, адсорбированными на полинуклеотиде. Так образуется белковый чехол, предохраняющий полинуклеотидную двойную спираль от разрушений, который сам может обладать каталитическими свойствами, способствующими тем или иным путем образованию полинуклеотидных цепей. Для того, чтобы такой механизм играл биологическую, т. е. эволюционную, роль, последовательность, аминокислот, образующих белковый чехол, должна зависеть от последовательности нуклеотидов. Гипотеза ценна тем, что ее можно проверить экспериментально (см. также [371]). [c.54]

ТЕРМОЛИЗИН, фермент класса гидролаз, катализирующий гидролиз пептидных связей, образованных гл. обр. остатками гидрофобных аминокислот (изолейцином, лейцином, валииом, фенилаланином, метионином, аланином). Со значительно меньшими скоростями катализирует гидролиз связей, образованных остатками тирозина, глицина, треонина и серина. Не способен расщеплять пептидные связи, образованные с участием остатка пролина. Т. также катализирует р-цию транспептидирования (образование поперечных сшивок путем взаимод. концевой группы NHj пентаглицинового остатка молекулы с пептидной связью между концевыми остатками D-аланина др. фрагмента молекулы-гл. обр. в протеогликанах), не катализирует гидролиз амидов и эфиров карбоновых к-т. [c.542]

Наиболее характерная особенность цистеина — его способность к самопроизвольному окислению в присутствии О2 с образованием двойной аминокислоты — цисти-на этот процесс часто приводит к образованию поперечных дисульфидных связей между пептидными цепями [c.82]

Ферментативный гидролиз белков. Широко используют частичный гидролиз под действием пептидаз. Среди пептидаз имеются ферменты, избирательно гидролизующие пептидные связи либо внутри белковой молекулы — эндопептидазы, либо на конце цепи — экзо-(пептидазы, отщепляющие аминокислоту с Ы- или С-конца. От- ,дельные пептидазы расщепляют пептидные связи между опре-ьделенными аминокислотными остатками. Так, трипсин гидроли- зует пептидные связи, образованные лизином (или аргинином) 5С другими аминокислотами, пепсин — пептидную связь между (двумя аминокислотами с неполярными (гидрофобными) радикала 345 [c.345]

Следует отметить, что один и тот же фермент может быть полифункци-ональным, т. е. катализировать различные биохимические реакции. В качестве примера можно привести трипсин — фермент, синтезируемый поджелудочной железой и секретируемый в кишечник. Будучи протеолитическим ферментом, он гидролизует пептидные связи, образованные карбоксильной группой аргинина или лизина. Кроме того, трипсин катализирует гидролиз амидных связей (это было установлено при работе с синтетическим субстратом бензоил — L-аргининамидом), а также гидролизует сложноэфирные связи между аминокислотой и спиртом. [c.61]

В последние годы достигнуты большие успехи в изучении химической структуры белков. Была полностью подтверждена правильность полипептидной теории строения белка. Кроме пептидной связи, в молекулах белка были открыты дисульфидные и водородные связи, или мостики. Образование дисульфидной связи между аминокислотами происходит по типу образования цистина из молекул цистеина (стр. 204). [c.217]

Предполагалось, что при синтезе пептидных связей происходит фосфорилирование аминокислот, причем остаток фосфорной кислоты присоединяется к карбоксильной группе аминокислоты с образованием ацилфосфата аминокислоты. Ацил-фосфаты аминокислот имеют имакроэргическую связь, гораздо более реакционноспособны, чем свободные аминокислоты, и могут реагировать между собой с образованием пептидной связи [c.290]

Свойства, Белая или белая с желтоватым оттенком пористая масса. ЛегкС , растворима в воде и в изотоническом 0,9%-ном растворе хлорида натрия с образованием прозрачных или слабо опалесцирующих рестворрв. Коллагеназа —I протеолитический фермент с узко специфической направленностью к расшепле- нию коллагеновых волокон. Гидролизует пептидные связи между двумя ами- нокйслотами, рядом с которыми находятся остатки пролина или гидроксипро- лина, т. е. действует на такую последовательность аминокислот в полипептидной i цепи, которая характерна для белков группы- коллагена. Растворы коллагеназы. нестойки и могут храниться не более суток при температуре 0—8 °С. - I [c.193]

Очень важной характеристикой структуры любого полимера является природа связей, соединяющих мономерные звенья. В 1902 г. Гофмейстер и Фишер независимо друг от друга высказали предположение о том, что белки синтезируются в результате образования вторичных амидных связей между а-карбоксильными группами и а-аминогруппами соседних аминокислот. Такие связи называют пептидными связями, а структуры, возникающие в результате образования пептидных связей между остатками аминокислот,— пептидами. Пептид, содержащий два аминокислотных остатка, называют дипептидом пептид, содержащий три остатка, — трипептидом и т. д. Нин е в качестве примера приведена структурная формула тетрапеи- [c.49]

В разные периоды по этому поводу существовали различные точки зрения. Так, еще в 1946 г. Шпигель-ман и Камен на основании изучения новообразования у дрожжей определенных ферментов (а ферменты — это белки) высказали гипотезу о том, что РНК следует рассматривать как специфический источник энергии для синтеза белка. Дело в том, что синтез белка требует притока энергии для образования пептидных связей между отдельными аминокислотами. Таким образом, предполагалось, что РНК принадлежит чисто энергетическая роль в этом процессе. [c.76]

Отмеченная выше оговорка имеет особое значение в случае кератинов. Это связано с тем, что белки кератинов содержат аномально большое количество одной из аминокислот—цистина. Пептидные остатки такой аминокислоты содержат дисульфидные связи, которые образуют сшивки между удаленнымн друг от друга остатками одной и той же или различных полипептидных цепей. (См., например, дисульфидные сшивки в инсулине, показанные на рис. 2). Если многие из этих поперечных связей существуют между участками одной и той же цепи, то в этом случае, очевидно, нельзя ожидать образования непрерывной а-спирали, однако рентгенограммы кератина, как правило, свидетельствуют об а-спиральной структуре. Этот факт, несомненно, объясняется составом кератинов. Недавно было открыто , что кератин шерсти состоит из нескольких различных по химическому составу белков и что некоторые из них (составляющие от 30 до 40% от общего количества белка) характеризуются очень низким содержанием серы в противоположность кератину как целому, который содержит много серы. Несомненно, что именно эти белки обусловливают а-спираль-ную структуру кератина шерсти. Вероятно, подобное положение имеет место и для других кератинов. [c.72]

Необходимость в источнике энергии на последней, завершающей, стадии синтеза белка остается неясной. Наиболее распространенная сейчас химическая схема синтеза белка изображена на рис. 142. В этой схеме РРНК действует как адаптер, присоединяющийся с помощью специфической последовательности нуклеотидов к матрице. Далее идет образование-пептидных связей между эфирносвязанными аминокислотами. Когда полип етид-ная цепь частично образовалась, она оставалась еще прикрепленной к матрице-своим растущим концом через одну молекулу РРНК. Поэтому синтез начинается от N-конца и продвигается к С-концу цепи. [c.444]

Все белки, как установлено еще в прошлом столетии, являются результатом линейной конденсации двадцати с лишним различных аминокислот с образованием пептидной связи между азотом одного и карбоксильным углеродом другого, следующего аминокислотного остатка. Группы СО и НН каждого аминокислотного остатка могут быть также одним из партнеров в водородной СО - Н-связи. Полинг показал [595], что при образовании таких водородных связей, между аминокислотными остатками одной и той же белковой цепи осуществляется так называемая а-спиральная структура полипен-тидной цепи. В ней водородные связи образуются между первым и четвертым, вторым и пятым и т. д. аминокислотными остатками одной и той же закрученной в спираль полипептндной цепи. В индивидуальной белковой цепи в форме а-спирали направление водородных связей, таким образом, совпадает с осью спирали. Второй тип стабильных структур, предложенный Полингом,— складчатые р-слои — характеризуется максимальной насыщенностью меж-цепных водородных связей здесь водородные связи образованы между группами СО и НН соседних, уже не скрученных, а вытянутых полипептидных цепей. В р-слоях водородные связи перпендикулярны направлению полипептидных цепей. [c.302]

По-в Идимому, биосинтез белка происходит следующим образом. Остатки аминокислот, активированные соответствующими ферментами и АТФ при помощи весьма сложного механизма, располагаются вдоль полинуклеотидной цепи РНК в соответствии с порядком чередования мононуклеотидов з данной РНК, а затем происходит образование пептидных связей между аминокислотными остатками, т. е. сиатез белка. [c.400]

Аминокислота и пептидил связаны со своими тРНК через карбоксил. Исходя из этого и из существа пептидилтрансфе-разной реакции, решите, чья аминогруппа и чей карбоксил участвуют в образовании пептидной связи между АК4 и АК5 строящегося белка и в каком направлении растет пептидная цепь — от (NH2)-K0Hua к (СООН)-концу или наоборот [c.321]

Рис. 23.30. Схематическое изображение процесса трансляции. Антикодон каждой отдельной молекулы аминоа-цил-тРНК спаривается с комплементарным ему кодоном мРНК на рибосоме. В изображенном здесь случае за этим последует образование пептидной связи между лейцином и глицином и таким образом к растущей полипептидной цепи добавится еще одна аминокислота.

Химотрипсин, подобно трипсину, катализирует гидролиз белков и высокомолекулярных полипептидов с образование , низко-ыолекулярных пептидов. Он расщепляет по преимуществу те пептидные связи, на которые трипсин не действует. Как уже говорилось, под влиянием трипсина легко происходит разрыв пептидной связи между карбоксильной группой аргинина или лизина и аминогруппой какой-либо аминокислоты. [c.251]

При инициации происходят события, предшествующие образованию пептидной связи между двумя первыми аминокислотами белка. Для инициации необходимо, чтобы рибосома связалась с информационной РНК, образовав инициирующий комплекс совместно с первой аминоацил-тРНК. Это относительно медленная стадия в синтезе белка. [c.72]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология