Иммуноглобулины вариабельная область

Вариабельные участки (V ) — (V ) представляют собой единичные домены (рис. 117). Аминокислотные замены, обусловливающие структурные отличия, обычно группируются в нескольких так называемых гипервариабельных участках. В нативной молекуле иммуноглобулина V-области легкой и тяжелой цепи соединены так, что их гипервариабельные участки образуют единый активный центр. В настоящее время установлено, что антигенсвязывающий участок образован 20 — 30 аминокислотными остатками вариабельной части каждой цепи. [c.214]

Антитело — это молекула, синтезируемая организмом животного в ответ на присутствие чужеродного вещества, называемого антигеном. Антитела представляют собой белки, известные как иммуноглобулины. Молекула любого иммуноглобулина состоит из двух тяжелых (Н-цепи) и двух легких (Е-цепи) полипептидных цепей (рис. 14.38). В ней различают константные (неизменные) и вариабельные (изменчивые) участки. Последние и распознают строго определенный антиген, структурно соответствующий им, как ключ замку, а проще говоря, — связывают его. Человеческий организм способен образовать примерно 100 млн. различных антител, распознающих практически любые чужеродные вещества, в том числе и те, с которыми мы никогда не сталкивались. Это возможно благодаря своего рода внутриклеточной перетасовке частей генов, кодирующих вариабельные области иммуноглобулинов (аналогично сборке разных конструкций из стандартного набора деталей). [c.175]

Перегруппировка генов, кодируюпщх тяжелые цепи Ig. Следует отметить, что тяжелые цепи иммуноглобулинов также состоят из вариабельных и константных областей. Вариабельная область кодируется тремя различными типами генов V -вариабельный фрагмент (150 генов), О -гипервариабельный (50 генов) и Jjj-соединяющий фрагмент (4 гена). Dj -фрагмент характерен для вариабельной области только тяжелых цепей diversity — разнообразие). Как известно, антитела разделяются на пять классов, причем принадлежность к тому или иному классу определяется константной областью тяжелой цепи. М-классу соответствует ц-цепь D-классу — 5-цепь G-классу — у-цепь Е-классу — 8-цепь и А-классу — а-цепь иммуноглобулина. В-клетки способны менять константные фрагменты тяжелых цепей без изменений их вариабельных участков. Это приводит к переключению классов — феномену, имеющему большое биологическое значение. Формирование функционально активного участка ДНК, кодирующего тяжелые цепи Ig, представлено на рис. 30.11. [c.487]

В принципе возможен систематический анализ любой системы иммуноглобулин — лиганд. Исследование моделей связывания может проводиться систематическим образом, поскольку у млекопитающих, например кроликов или коз, синтез антител может индуцироваться по отношению к любой специально подобранной молекуле (с низкой или высокой молекулярной массой). Используя аффинную хроматографию, получаемые антитела затем очищаются. Как правило, эта процедура приводит к вырожденному иммунному ответу, т. е. к синтезу нескольких видов антител несколькими клонами так называемых клеток плазмы (542]. Эти антитела отличаются константами сродства к лиганду, что проявляется также в химических, спектральных и иммунологических свойствах центров связывания. Последующие анализы аминокислотной последовательности показали, что различия вызваны аминокислотными заменами в гипер-вариабельных областях доменов /ь и Ун [622]. На первый взгляд кажется, что вырожденный ответ должен усложнить пространственную организацию центров связывания. В действительности, однако, в этом случае возможно объединить и взаимно контролировать данные по нескольким центрам связывания, что заметно увеличивает вероятность нахождения правильных моделей. [c.245]

Иммуноглобулины, или антитела, синтезируются В-лимфоцитами или образующимися из них плазматическими клетками. Известно 5 классов иммуноглобулинов IgG, IgA, IgM, IgD и IgE, при этом IgG, IgA и IgM — основные классы IgD и IgE —минорные классы иммуноглобулинов плазмы человека. Молекула иммуноглобулина состоит из двух идентичных пар полипептидных цепей. Каждая пара в свою очередь состоит из двух разных цепей легкой (L) и тяжелой (Н). Иными словами, молекула иммуноглобулинов состоит из двух легких (L) цепей (мол. масса 23000) и двух тяжелых (Н) цепей (мол. масса 53000—75000), образующих тетрамер (L,H,) при помощи дисульфидных связей (рис. 17.2). Каждая цепь разделена (может быть, несколько условно) на специфические домены, или участки, имеющие определенное структурное и функциональное значение. Половину легкой цепи, включающую карбоксильный конец, называют константной областью ( J, а N-концевую половину легкой цепи —вариабельной областью (VJ. [c.571]

Каждая Ъ- и Н-цепь иммуноглобулина состоит из вариабельной области длиной примерно в 110 аминокислотных остатков на N-конце и следующей за нею константной области, которая имеет такую же длину в Ь-цепи и в три или четыре раза длиннее в Н-цепи. Каждая цепь составлена из повторяющихся, сходным образом свернутых доменов у Ь-цепи имеется один домен в вариабельной области (У ) и один в константной области (С ), а у Н-цепи-один домен в вариабельной области (Уд) и три или четыре-в константной области (Сн)- Изменчивость аминокислотной последовательности в вариабельных областях Ь- и Н-цепей ограничена в основном несколькими небольшими гипер-вариабельными областями, которые пространственно сближены друг с другом на одном из концов молекулы и образуют здесь антиген-связывающий участок Каждый такой участок имеет размеры, достаточные для того, чтобы контактировать с антигенной детерминантой, соответствующей по величине пяти или шести остаткам сахара. [c.36]

Все молекулы иммуноглобулинов состоят из двух идентичных легких (L) цепей (мол. масса 23 ООО) и двух идентичных тяжелых (Н) цепей (мол. масса 53000—75000), образующих тетрамер (LjHj) при помощи дисульфидных связей (рис. 55.3). Каждая цепь может быть условно разделена на специфические домены или области, имеющие определенное структурное и функциональное значение. Половиргу легкой цепи, включающую карбоксильный конец, называют константной областью ( J, а N-концевую половину легкой цепи —вариабельной областью (V,). Примерно четвертую часть тяжелой цепи, включающую N-конец, относят к вариабельной области Н-цепи (V ), остальные 3/4 ее длины—это константные области (Сц1, С 2, 3). Участок иммуноглобулина, связывающийся со специфическим антигеном, формируется N-концевыми вариабельными областями легких и тяжелых цепей, т.е. V,, и V -доменами. Эти домены не являются просто линейными последовательностями аминокислот, они формируют глобулярные образования с вторичной и третичной структурой, обеспечивающие эффективное связывание со специфическими антигенами. Как показано на рис. 55.3, при ферментативном расщеплении молекулы иммуноглобулина папаином обра- [c.321]

В клетке, синтезирующей антитело, каждая цепь иммуноглобулина кодируется одним геном, имеющим прерывистое строение. Экзоны этого гена в точности соответствуют функциональным доменам белка. Первый экзон вариабельной области кодирует сигнальную последовательность (необходимую для прикрепления к мембране), второй-основную часть У-области (размером менее 100 кодонов). Структура константной области зависит [c.504]

Каждая L- и Н-цепь иммуноглобулина состоит из вариабельной области длиной примерно в ПО аминокислотных остатков на N-конце и следующей за нею константной области, которая имеет такую же длину в L-цепи и в три или четыре раза длиннее в Н-цепи. Каждая цепь составлена из повторяющихся, сходным образом свернутых доменов у L-цепи имеется один домен в вариабельной области (Vi) и один в константной области [c.242]

Рис. 3. Схема расположения константных и вариабельных областей молекулы иммуноглобулина

Вариабельные области иммуноглобулинов, состоящие из V - и Уц-доменов, весьма гетерогенны. Действительно, нет двух вариабельных областей (у разных индивидов), которые были бы идентичны по аминокислотной последовательности. Имеются, однако, сходные по структуре участки. Их можно разделить на три группы в зависимости от степени го- [c.321]

Каждая легкая цепь иммуноглобулина—это продукт по крайней мере трех отдельных структурных генов гена вариабельной области (V,), гена соединяющей области (J) (не имеющей отношения к J-цепи IgA или IgM) и гена константной области (С ). Каждая тяжелая цепь является продуктом по крайней мере четырех различных генов гепа вариабельной области (Vn), гена разнообразия (D), гена соединяющей области (J) и гена константной области (Сц). Таким образом, классическая схема один ген— один белок в данном случае не применима. Молекулярные механизмы, ответственные за синтез отдельных цепей иммуноглобулинов несколькими структурными генами, обсуждаются в гл. 38 и 41. [c.324]

Генетический контроль вариабельных областей. До сих пор мы рассматривали генетический контроль только константных областей, который можно удовлетворительно объяснить в рамках представлений классической генетики. Однако подобный подход не годится для вариабельных областей. Как объяснить, что все аминокислотные последовательности вариабельных областей, проанализированные к настоящему времени, оказались различными Можно предположить, что любой человек обладает очень большим количеством клонов плазматических клеток, каждый из которых образует иммуноглобулин со структурой вариабельного участка, характерной лишь для этого клона. Возможно также, что специфичность антитела определяется его вариабельной областью (V). При этом остаются открытыми два принципиальных вопроса. [c.103]

Имеются три типа сегментов генов иммуноглобулинов, которые организованы принципиально сходным образом гены константной области, гены вариабельной области и так называемый соединительный сегмент. Далее эти сегменты будут обозначаться соответственно буквами С, V и I-прямыми заглавными в случае участков молекул белка и курсивом в случае кодирующих их сегментов генов Впрочем, в деталях эти элементы различаются (см. рис. 4.64). Для легкой А,-цепи имеются два гена константной области. Поскольку белок содержит единственную С-область, при его синтезе должен происходить выбор одного из четырех генов С-области (по два таких гена имеется на каждой из двух гомологичных хромосом). Помимо этого, для каждого С-гена имеются собственный ген 7 и один ген V. Имеется также короткий сегмент (так называемый Ь-сегмент), на- [c.104]

Генные сегменты, кодирующие а-цепи, расположены на первый взгляд просто. Сложность состоит только в том, что между V- и J-локусами а-ие-пей находятся V-, D- и J-локусы 5-цепей. Подобно V-областям к-цепей иммуноглобулинов, V-области (х-цепей ТкР кодируются геном, возникающим в результате рекомбинаций Va- и J(X-сегментов. Степень вариабельности а-цепей существенно увеличена за счет необычайно большого числа Ja-сегментов. [c.145]

А. Схематическое изображение связывания антигена со специфическим сайтом иммуноглобулина. Кружки обозначают СОВ. Б. Полученные с помощью компьютера структуры вариабельных областей тяжелой и легкой цепей антитела лизоцима (слева) и самого лизоцима (справа). В верхней части зтого рисунка показана сты- [c.286]

Антитела являются гетеродимерами, так как основная составляющая их единица состоит из разных белковых цепочек тяжелой (Н) и легкой (L) цепей (см. табл. 3.1). Две Н + L-пары, образующие основную молекулу, удерживаются вместе химическими связями. Такое строение характерно для IgG-антител и связанных с клеточной поверхностью мономерных 1дМ (и IgD). Обратите внимание, что антигенсвязывающий центр образован взаимодействием вариабельных областей Н- и L-цепей. Константная область Н-цепи определяет класс иммуноглобулина и защитную функцию антитела (см. табл.3.1). Внизу рисунка в рамке приведены сильно упрощенные изображения антител, которые используются в других рисунках (рис. 1.2, 3.1, 3.6, 3.7 и 4.1). [c.70]

Вариабельные области Н- и L- цепей молекулы иммуноглобулина, складываясь в сложную трехмерную структуру, формируют поверхность, которая связывает компоненты антигена. [c.197]

Рвк. 17-37. Организация последовательностей ДНК, кодирующих константные области тяжелых цепей иммуноглобулинов. Обратите внимание на то, что последовательности, кодирующие каждый из доменов и шарнирный участок, разделены некодирующими после-довательностями (нитронами). Ин-троны удаляются путем сплайсинга первичных РНК-транскриптов при образовании мРНК. ДНК, кодирующая вариабельную область тяжелой цепи, не показа- [c.34]

Структурные и генетические исследования иммуноглобулинов привели к весьма существенному выводу, который имеет значение не только для иммунологии, но и для молекулярной биологии в целом. Так, ставшее уже классическим утверждение один ген одна полипептидная цепь в случае иммуноглобулинов оказалось неверным. Существуют веские данные в пользу того, что образование одной полипептидной цепи иммуноглобулинов находится под контролем двух разных генов V-генов, контролирующих образование вариабельной области полипептидной цепи, и С-генов, контролирующих образование постоянной области. [c.46]

Рис 2 Упрощенная схема строения иммуноглобулина М I легкая цепь, 2 тяжелая цепь, 3 вариабельная область, 4 постоянные области легкой и тяжелой цепей, 5 J-цeпь [c.217]

Примерно четвертую часть тяжелой цепи, включающую N-конец, относят к вариабельной области Н-цепи (V ), остальная часть ее—это константные области (Сц1, Сц2, СцЗ). Участок иммуноглобулина, связывающийся со специфическим антигеном, формируется N-концевыми вариабельными областями легких и тяжелых цепей, т.е. V - и У -доменами. У высших позвоночных имеются все 5 классов антител (IgA, IgD, IgE, IgG и IgM), каждый со своим классом Н-цепей а, б, , у и [i соответственно. Молекулы IgA содержат а-цепи, молекулы IgG — у-цепи и т.д. Кроме того, имеется ряд подклассов иммуноглобулинов IgG и IgA. Например, у человека существует 4 подкласса IgG IgGj, IgG,, IgGj и IgG , содержащих тяжелые цепи у,, Уз и у, соответственно. Разные Н-цепи придают шарнирным участкам и хвостовым областям антител различную конформацию и определяют характерные свойства каждого класса и подкласса (подробнее см. руководства по иммунологии). [c.572]

Иммуноглобулины сами представляют собой антигены, и можно получип, антитела, которые будут узнавать антигенные детерминанты как константных, так и вариабельных участков цепей Ig. Антигенные детерминанты вариабельных областей L- и Н-цепей, расположенные на антиген-связываю-щем участке антитела, называются иднотнпами (рис. 17-47). Каждый специфический антиген-связывающий участок имеет свой характерный набор идиош-пов. Поэтому у животного, обладающего миллионами различных антиген-связывающих участков, будут также миллионы различных идиотипок Поскольку в организме каждый отдельный идиотип присутствует в очеш, малом количестве, животное не толерантно к своим собственным идиотинам. Будучи надлежащим образом иммунизирован каким-либо из своих антител, его организм будет давать и Т-, и В-клеточный иммунный ответ. [c.44]

Непрямые данные были получены прн изучении антиидиотипнческнх антител. Как уже говорилось, можно получить антитела, которые узнают антигенные детерминанты антиген-связывающих участков других антител такие детерминанты называются идиотипами. Антиидиотипические антитела, способные реагаровать с антиген-связывающим участком растворимого антитела к некоторому антигену X, будут связываться не только с анти-Х-антитела-ми в растворе, но также и с В-клетками, имеющими на своей поверхности те же самые антитела (как рецепторы для антигена X). Неудивительно, что присоединение антиидиотипических антител к этим рецепторам на поверхности В-клеток может ингибировать способность В-клеток узнавать антиген X н отвечать на него. Было показано, что в некоторых случаях антиидиотипические антитела связываются с Т-клвткамн н тоже ингибируют их способность отвечать на антиген X (рнс. 17-55). Генетические исследования позволяют предполагать, что идиотипы, общие для рецепторов В- н Т-клеток, могут кодироваться генными сегментами, определяющими вариабельные области Н-цепей иммуноглобулинов. Антиидиотипические антитела были использованы для выделения малых количеств рецепторов нз плазматических мембран Т-клеток. Хотя эти рецепторы состоят нз полипептидов, сходных по размерам с обычными Н-цепями, они не реагируют с антителами к константным областям каких-либо известных Н- или L-цепей иммуноглобулинов. Эти данные наводят на мысль, что рецепторы Т-клеток могут представлять собой какой-то новый класс Н-цепей, кодируемый специальным набором генов константной области н, возможно, некоторыми генными сегментами, кодирующими Ун-области обычных антител Этой гипотезе противоречит то, что в экспериментах с нспользованнем техники рекомбинантной ДНК не удалось [c.51]

Иммуноглобулины сами могут действовать как антигены, и можно получить антитела, которые будут узнавать антигенные детерминанты как константных, так и вариабельных участков цепей 1 . Антигенные детерминанты (эпитопы) вариабельных областей Ь- и Н-цепей, расположенные на антиген-связывающем участке антитела, называются идиотопами (рис. 18-38). Каждый специфический антиген-связывающий участок имеет свой характерный набор идиотопов, поэтому у животного, обладающего миллионами различных антиген-связывающих участков, будут также миллионы различных идиотопов. Поскольку в организме каждый отдельный идиотои присутствует в очень малом количестве, животное не толерантно к своим собственным идиотоиам, и если его надлежащим образом иммунизировать каким-либо из его собственных антител, организм животного будет давать и Т-, и В-клеточные иммунные ответы. [c.252]

Константная и вариабельная области. Все тяжелые и легкие цепи иммуноглобулинов имеют общее свойство, отличающее их от всех изученных к настоящему времени белков в них имеются константные и вариабельные области. Константная область (С) построена подобно большинству других полипептидов, ее аминокислотная последовательность одинакова у С-цепей всех типов, исключение составляют лишь отдельные аминокислотные остатки, по которым наблюдаются полиморфные варианты. Обычно они выявляются косвенно, по подавлению агглютинации эритроцитов специфическими антителами. Эти варианты обозначаются как группы Gm и Кш (Inv) для тяжелых и легких цепей соответственно. Вариабельные области, напротив, по аминокислотным последовательностям оказались различными во всех изученных к настоящему времени белках миелом. Все вариабельные области легких и тяжелых цепей имеют примерно равную длину-107-120 аминокислот. Константная область легких цепей приблизительно равна по длине вариабельной области. В тяжелых цепях константная область по длине почти в точности соответствует нескольким копиям вариабельной области (рис. 4.63). Константные области тяжелых у -и а j-цепей в три раза, а ц- и е-цепей в четыре раза длиннее сходных областей легких цепей. Более того, все сегменты константной области в некоторой степени гомологичны между собой, т.е. их аминокислотные последовательности, хотя и различаются по многим деталям, но все же настолько сходны, что это не может быть случайностью. [c.102]

Соматические мутации, несомненно, случайны. Следовательно, изучение мие-ломных белков должно продемонстрировать полностью независимые аминокислотные замены в вариабельных областях различных антител. Конечно, в молекуле могут быть такие участки, мутации в которых недопустимы и которые поэтому должны быть идентичными во всех вариабельных областях иммуноглобулинов. Все исследованные к настоящему времени вариабельные области можно подразделить на группы, в пределах которых определенные аминокислотные замены являются общими, тогда как другие аминокислотные замены совершенно различны. [c.104]

Вариабельная область (У-область) — N-концевая часть иммуноглобулина или Т-клеточного рецептора, огаетственная за антигжсвязывающую специфичность, которая формируется в результате взаимодействия V-доменов тяжелой и легкой цепей. [c.459]

V-домен — представляет собой вариабельную область тяжелых и легких цепей иммуноглобулинов и Т-клеточных рецепторов включает около 100 аминокислотных остатков, замкнутых на себя дисульфидной (-S-S-) связью при взаимодействии V-доменов тяжелой и легкой цепей иммуноглобулинов формируется антигенраспознающий участок. [c.472]

Оставшаяся последовательность аминокислотных остатков в КНг-концевой половине легких цепей образует так называемую вариабельную область (Vl). Частота замен отдельных аминокислот в вариабельных областях легких цепей иммуноглобулинов зависит от положения аминокислотного остатка в полипептидной цепи и максимальна около аминокислот в положениях 30, 50 и 95. Эти участки, получившие название гипервариабельных, принимают непосредственное участие в связывании антигена и" входят в состав антигенсвязывающего центра. [c.24]

Вариабельная область (Ун) Н-цепей в КНг-концевой части несколько длиннее соответствующей области L-цепей и включает 118—124 а. о. Гипервариабельными участками являются четыре аминокислотные последовательности 31—37, 51—68, 84—91 и 101—ПО, также непосредственно контактирующие с антигеном в антигенсвязывающем центре. Последовательности аминокислотных остатков вариабельных областей Н-цепей (за исключением гипервариабельных участков) различных иммуноглобулинов по степени гомологии могут быть разделены на три подгруппы, внутри каждой из которых эта величина составляет 8,0—90%. [c.24]

Специфические хелперный и супрессорный факторы несут активный центр, связывающий антиген, и ни тот ни другой не относится к иммуноглобулинам (Ig). Специфический хелперный фактор — гликопротеид с мол. весом около 50 ООО, не обладающий антигенными детерминантами V- и С-областей Ig (Taussig et al., 1976), но, несмотря на это, он фиксируется на иммобилизованном антигене или на иммуиосорбенте анти-1а. Предполагается, хотя и не без сомнений, что гены, кодирующие вариабельные области растворимых факторов Т-клеток, находятся в I-области. [c.327]

Однако еще оставался без ответа вопрос об источниках разнообразия антител. Теоретическое допущение о существовании своего особого гена для антител каждой из множества специфичностей немедленно открыло другую проблему. Половина аминокислотной последовательности любой легкой и четверть любой тяжелой цепи иммуноглобулинов всегда вариабельна, а остальная часть константна. Каким образом в случае предполагаемого множества генов антител возможно сохранение неизменной последовательности в константных областях иммуноглобулиновых цепей На этот вопрос ответили Драйер и Беннетт, предположив, что вариабельные и константные области кодируются отдельными генами, причем существует множество генов для вариабельных (V) и один или весьма ограниченное число генов для константных (С) областей. Теперь оставалось только объяснить источник многообразия вариабельных областей Основой для этого стала идея соматического мутагенеза, согласно которой из относительно небольшого числа гаметных генов (гены зародышевой линии) в течение жизни индивида возникает множество модифицированных, т. е. подвергшихся мутациям генов. Кроме того, было высказано предположение, что полный У-ген может появляться в результате рекомбинации ряда генных сегментов. При разрезании и соединении фрагментов ДНК между ними могут встраиваться добавочные нуклеотиды, создавая дополнительную вариабельность, названную N-peгиoнaльнoй, поскольку новая нуклетидная последовательность отличается от гаметной. Вместо мутаций источником разнообразия вариабельных областей могла бы служить, как предполагалось, генная конверсия с участием набора [c.130]

Известно, что участок ДНК, кодирующий вариабельные области молекул иммуноглобулинов, может проявлять повышенную подверженность мутациям. Например, Ун-гены двух разных образцов антител к фосфорилхолину идиотипа Т15 имеют по сравнению с гаметной последовательностью многочисленные нуклеотидные замены (3,8 % мутировавших нуклетидов в Ун-гене белка [c.139]

Для кодирования иммуноглобулинов всех классов используется один и тот же набор генов вариабельной области. Переключение изотипа в зрелой клетке, образующей антитела, заключается всего лишь в смене функционального гена константной области. Это удалось выяснить при анализе двойных миелом, в сыворотке носителей которых одновременно содержатся моноклональные антитела двух изотипов. Например, у больного множественной миеломой были обнаружены IgM и IgG с идентичными легкими цепями и VH-областями — IgG отличались от IgM только заменой цепей ц на у. Подобно этому, на поверхности одного лимфоцита часто одновременно присутствуют IgM и IgD и, несмотря на разные изотипы, эти мембраносвязанные иммуноглобулины имеют идентичные антигенсвязы-ваюшие центры. [c.142]

Перестройки, приводящие к образованию генов, кодирующих различные антитела. Эти перестройки осуществляются в В-лимфоцитах путем соединения сегментов ДНК, далеко отстоящих друг от друга в ДНК клеток зародышевой линии и различных соматических клеток. В качестве примера рассмотрено образование гена легкой цвпи иммуноглобулина из трех сегментов ДНК (V, J и С), которые вместе кодируют данный полипептид. Каждый из множества сегментов V и J генома соединяется с единственным сегментом С. Гены иммуноглобулинов отличаются друг от друга сегментами V и J. В данном примере с С соединены Vj и. Разнообразие белковых антител отчасти обусловливается различием аминокислот, кодируемых разными и (вариабельная область). [c.14]

В природе широко распространена дифференциальная экспрессия генов, зависящая от геномных перестроек, хотя у любого данного организма этот механизм, по-видимому, охватывает лишь небольшое число генов. Несколько примеров таких запрограммированных реорганизаций генома мы рассмотрели в гл. 10. Один из них-образование генов иммунопротеинов (разд. Ю.б.в). В процессе участвуют 1/м -действующие сигналы рекомбинации и белки, которые кодируются геномной ДНК и образуются исключительно в Т- и В-клетках. В результате перестроек 1) образуются гены, состоящие из сегментов ДНК, не соседствующих в геноме клеток зародышевой линии (например, соединение V-, J-и С-областей с образованием гена легкой цепи иммуноглобулина) 2) сближаются промотор и энхансер, и в результате инициируется эффективная транскришщя 3) образуются разнообразные сегменты, кодирующие вариабельные области иммуно- [c.358]

Белок, продуцируемый В-лимфоцитом (белая кровяная клетка) в ответ на чужеродный антиген (бактериальные клетки, вирусные частицы и их токсичные продукты). Антитело связывает антиген и помогает удалить его из крови. Типичное строение имеет иммуноглобулин G (IgG) — белковый гетеродимер (рис. 3.2), состоящий из двух тяжелых (Н) цепей, каждая с молекулярным весом 50 ООО дальтон (примерно 400 аминокислотных остатков), и двух легких (L) цепей, каждая с молекулярным весом 25 ООО дальтон (примерно 200 аминокислотных остатков). Основная субъединица тяжелая + легкая цепи, или HL-гетеродимер, формирует антигенсвязывающий центр, образованный вариабельными областями Н- и L-белковых цепей (рис. 3.2). Антитело IgG состоит из двух HL-единиц пентамерная молекула IgM состоит из десяти HL-единиц. [c.198]

Наследственный характер особенностей строения вариабельной части легких цепей иммуноглобулинов мыши был выявлен при изучении пептидных карт легких цепей иммуноглобулинов линии AKR и DBA. Оказалось, что у мышей AKR имеется пептид, обозначенный 1в, который отсутствует у DBA. Этот пептид локализован в вариабельной части легких цепей, а именно в участке 19 24, и составляет 10% от общего количества пептидов в этом участке. Наличие или отсутствие этого пептида наследуется моногибридно, и, следовательно, образование соответствующей вариабельной области контролируется аллелями одного локуса (Edelman, Gottlieb, 1970). [c.48]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология