Кератин излучения

Все эти данные, даже имея некоторую неопределенность, важны тем, что показывают ценность измерений дихроизма, но в то же время и трудность их количественной обработки в ряде случаев. Эти измерения позволили строго доказать наличие в синтетических полипептидах вытянутой (Р) конфигурации [871, которая и предполагалась по аналогии со структурой Р-кератина, установленной Астбери, а также была показана первоначально рентгенографически [881. В случае ориентированных образцов, приготовленных в определенных условиях, получается спектр, в котором полосы валентных колебаний ЫН и СО оказываются поляризованы перпендикулярно, как в найлоне, что показывает и аналогичную найлону ориентацию пептидных групп. Показана возможность получения ориентированных пленок а- или Р-формы одного и того же полипептида, что иллюстрируется, например, рис. 13, представляющим спектры в поляризованном излучении поли-Ь-аланина (К = СНд). Ни один из этих спектров не соответствует 100%-ному содержанию какой-либо одной из форм, о чем говорит резкая карбонильная полоса, которая (как это показано измерениями спектров многих различных полипептидов) у Р-формы имеет частоту примерно на 25 см ниже, чем у свернутой конфигурации [80, 891. Из рисунка видно, что дихроизм каждой из показанных сильных пептидных полос в этих двух спектрах противоположен. [c.317]

Краткий обзор исследований фосфоресценции белков дал Рид ([18], стр. 107) . Большинство имеющихся сообщений относится к наблюдению при комнатной температуре долгоживущего излучения, исходящего от таких плотных, почти кристаллических веществ, как сухожилие и хрящ. Рид считает, что это позволяет предполагать, что излучение часто может происходить от ловушек различной природы в зависимости от природы вещества. Если бы этот эффект имел чисто молекулярную природу, то от таких материалов можно было бы ожидать меньшего излучения вследствие усиленного концентрационного тушения. В действительности же менее плотные материалы (глобулины и т. д.) не дают никакой фосфоресценции при комнатной температуре. По мнению автора настоящей работы, такие системы можно было бы с успехом сравнивать с пластиками, сшитыми поперечными связями. В случае белковых систем излучение могло возникать либо от специфических хромофорных групп, расположенных по цепи ДНК, либо от свободных молекул, физически адсорбированных на веществе. Значительно более обычна фосфоресценция белковых систем при низкой температуре (77° К). Сывороточный и яичный альбумин, желатин, кератин и некоторые другие белки дают характерную голубую фосфоресценцию. Кроме того, большинство белков легче захватывают кислород, находясь под облучением светом, и Рид предполагает, что в этой реакции могут участвовать триплетные состояния. [c.131]

Уменьшение количеств отдельных аминокислот в облученном коллагене изменяется в зависимости от условий облучения, однако, обобщая все имеющиеся данные, можно сделать вывод, что наибольшему разрушению подвергаются фенилаланин, тирозин и гистидин лейцин, изолейцин, валин, серин и треонин почти совершенно не разрушаются под действием излучения. Эти результаты, полученные при облучении коллагена, отличаются от эффектов, наблюдаемых при облучении кератинов и других белков, богатых цистином. В фенилаланиновых, тирозиновых и гистидиновых остатках могут образовываться положительно заряженные центры или участки, обладающие недостатком электронов, которые могут создаваться при непосредственном взаимодействии с частицами высоких энергий или в результате реакций с электрофильными частицами, образующимися в среде под действием излучения. Как указывалось ранее, пептидный карбонил может внутримолекулярно взаимодействовать с этими положительно заряженными центрами, расположенными в боковых цепях, образуя неустойчивые циклические промежуточные продукты, которые затем распадаются, образуя продукты деструкции. Этим предположением может быть объяснено разрушение под действием излучения аминокислотных остатков фенилаланина, тирозина и гистидина. Но лейцин, изолейцин и валин имеют такое строение, которое пространственно затрудняет атаку образованных ими пептидных связей, и этим, в частности, может быть объяснена их устойчивость к действию реакционноспособных осколков, образующихся в среде под действием излучения. [c.436]

Хотя облучение в умеренных дозах не приводит к сшиванию белка шерсти, было показано, что действие ионизирующих излучений вызывает сшивание ряда других белков. При облучении кератина шерсти дозой [c.436]

Поскольку кванты ультрафиолетового света обладают энергией, достаточной для отрыва атомов водорода от молекул синтетических полимеров, а также в связи с тем, что, как было показано [418—420[, ультрафиолетовое облучение может приводить к сшиванию и инициированию прививки высокомолекулярных полимеров, можно было бы предполагать, что в белках также могут образовываться поперечные связи под действием ультрафиолета. Однако в противоположность этому предположению белки, особенно кератины, которые сравнительно богаты цистином, легко разрушаются при действии ультрафиолетового излучения. [c.439]

Непродолжительное облучение белков ультрафиолетовым светом, особенно в присутствии активаторов, можно использовать для инициирования привитой сополимеризации. В патенте Остер а [427] описано много различных вариантов применения ультрафиолетового излучения для инициирования привитой сополимеризации, в том числе на белках. В случае белков механизм реакций не приводится, но указано, что предлагаемый метод применим к кератинам и коллагенам, шелку, волосу и коже. Прививка осуществлялась Остером облучением белка ультрафиолетовым светом с длиной волны 1700—3000 А в присутствии мономеров, причем в патенте отмечается, что облучение в присутствии активаторов значительно увеличивает скорость прививки. [c.440]

Эффект действия у-излучения и нейтронного излучения реактора на кератин шерсти, полиамидные и полиэфирные волокна . Доклад на П. Международной конференции по мирному использованию атомной энергии, Женева, сентябрь 1958 г. [c.102]

Встречающиеся в природе высокополимеры можно разделить на два класса полимеры, изменения которых под действием излучения высокой энергии представляют только технический или академический интерес, и полимеры, радиационные изменения которых имеют первостепенное значение в области биологии и в отношении благополучия всего живого, в особенности человека. В первом классе находятся в основном полисахариды целлюлоза и ее производные, крахмал, декстран, пектины и т. п. полимеры. К этому классу можно отнести также некоторые белки, например коллаген и кератин, которые и.меют только структурные функции, а также уже рассмотренные (гл. VIII) натуральный каучук и гуттаперчу. Ко второму классу относятся нуклеиновые кислоты, или, более правильно, неуклеопро-теиды, котО рые образуют генетическое вещество клеточного ядра, а также белки, имеющие метаболическую функцию, например гемоглобин, миоглобин и ферменты. Небольшие дозы излучения, например 500—1000 р, почти не влияющие на большинство полимеров, оказывают очень сильное воздействие на природные полимеры второго класса, приводя к серьезным для организма и даже смертельным последствиям. В настоящее время детальные данные о характере воздействия излучения высокой энергии па протеины почти полностью отсутствуют, несмотря на накопление значительного количества фактического материала, касающегося суммарного действия излучения. [c.204]

Исследование фиброина шелка и кератина перьев с применением поляризованного инфракрасного излучения (Ambrose, Elliott, 1951b) подтвердило наличие в обоих этих веществах структуры указанного типа. Период идентичности (повторяемость диффракционной картины вдоль оси волокна) у природной формы Р-кератина (перьев) составляет 6,2—6,4 А или кратное этой величины, у шелка—7,04 А. Полинг и Кори отметили, что расстояния между связями и другие данные, полученные для отдельных молекул, дают ожидаемую величину периода идентичности, равную 7,24 А. В действительности, для шелка и полигли дина получаются весьма близкие величины. [c.315]

Фибриллярные белки и родственные синтетические полипептиды дают поразительные примеры использования поляризованного излучения. Из работ по рентгенографии известно, что в некоторых фибриллярных белках цепь вытянута, а в других свернута, причем природа свернутых форм не установлена. Наблюдения Эмброза, Эллиота и Темпля [6] и Эмброза и Эллиота [3] показали, что если в вытянутых формах, таких, как шелк и кератин из перьев, КН- и С=0-валентные колебания полипептидных цепей оказывались наиболее сильными, когда вектор излучения Е был перпендикулярен оси волокна, то в складчатых формах, таких, как а-кератин волоса, они были сильными при параллельном направлении вектора Е. На основании этого они сделали вывод, что в складчатых формах направление расположения групп NH и С=0 [c.100]

В спектре среза нити натурального шелка параллельная у(0, л)- и перпендикулярная у(я, 0)-нолосы проявляются очень четко (рис. 4.7). Данные рентгеноструктурного анализа [86] указывают на то, что соединение находится в антипараллельной вытянутой форме. Спектр кератина пера в области 1600—1700 см 1 был детально исследован Сузуки [125], который расчетным способом разделил компоненты спектра (получен с помощью поляризованного излучения). Полуширина полосы была одним из параметров, который варьировался для получения наилучшего соответствия было найдено, что ширина полосы у(0, тг) примерно в два раза меньше, чем у(7г, 0). Поэтому, чтобы рассчитать направление момента перехода колебания амид I, необходимо использовать вместо 5 [c.131]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология