Лизин печени

Необходимо учесть, что аргиназа содержится в печени только тех организмов, которые экскретируют мочевину как основной и конечный продукт азотистого обмена. Очень незначительное количество аргиназы выявлено в почках и мозговой ткани. Аргиназа относится к аллостерическим регуляторным ферментам, ее ингибитором является орнитин и лизин. [c.394]

Аминоадипиновая кислота. В опытах с лизином, меченным радиоактивным углеродом (С ) и в е-положении, был показан своеобразный механизм распада лизина в ткани печени. [c.349]

Цистинурия. Цистинурия представляет собой нарушение в обмене аминокислот, содержащих серу. Цистинурия встречается гораздо чаще, чем описанные выше аномалии аминокислотного обмена. Она проявляется в увеличенном выделении цистина с мочой если нормально с мочой выделяется мало цистина (1—85 мг в сутки), то при цистинурии количество выделяемого цистина резко возрастает (до 400—1000 мг в сутки). Вследствие плохой растворимости цистин выпадает в моче в виде кристаллических или аморфных осадков, из которых в почечных лоханках и мочевыводящих путях образуются цистиновые камни, достигающие иногда большого веса (50 г). Однако отложения цистина наблюдаются не только в почках, но и в других органах (например, в стенке кишечника, печени, селезенке и лимфатических узлах). Это означает, что цистинурия не является нарушением, связанным только с почками. В наиболее тяжелых случаях цистинурии в моче появляются значительные количества других аминокислот (например, лизина, триптофана, лейцина, тирозина) и даже диаминов (путресцина и кадаверина, стр. 319). Все это указывает на глубокое нарушение аминокислотного обмена в целом. [c.372]

На основании главным образом опытов с отложением гликогена в печени при голодании пришли к заключению, что из незаменимых аминокислот лизин, метионин и лейцин не обладают способностью превращаться в углеводы в животном организме. [c.380]

Содержится а-А. и. в т аиях животных организмов образуется в печени при биологич. распаде лизина. [c.87]

Описана аминокислотная оксидаза из печени индюка этот фермент, обладает, по-видимому, относительно специфическим действием на Ь-диаминокислоты — аргинин, лизин, орнитин, превращая их в соответствующие а-кетокислоты [344]. [c.343]

Борсук и его сотрудники [1046— 1048] наблюдали превращение лизина в глутаровую кислоту. Они нашли, что в гомогенатах печени морской свинки е-С -лизин превращается в а-аминоадипиновую кислоту последняя переходит в а-кетоадипиновую кислоту, которая в свою очередь декарбоксилируется с образованием глутаровой кислоты [c.430]

Организм человека ограничен в своих возможностях превращать одну аминокислоту в другую. Превращение происходит в печени с помощью процессов транс-аминирования. Посредством трансаминаз аминогруппы переносятся с одной молекулы на другую. В то же время существуют аминокислоты, синтез которых в организме невозможен, и они должны быть получены с пищей это так называемые незаменимые аминокислоты лейцин, изолейцин, лизин, метионин, фенилаланин, треонин, триптофан, валин (для роста детей незаменимой аминокислотой является также гистидин). Только при поступлении таких аминокислот возможно со-.хранить азотистое равновесие. [c.7]

Эти особенности обмена лизина зависят от того, что его е-аминогруппа менее стабильна, чем а-аминогруппа, и что лизин в печени быстро превращается в а-аминоадипиновую кислоту [118] ЫН., СН. СН. СНо СН. СН Н. - СООН. —у [c.379]

Интерпретация данных, полученных изотопным методом, затрудняется тем, что мы не можем установить, была ли использована введенная в организм меченная изотопом аминокислота только однократно, для синтеза 1 молекулы белка, или же она многократно принимала участие в синтезе молекул белка, освобождаясь при распаде одних белков и входя в состав других. Опыты с N 5-глицином, при обработке которых принималось во внимание это усложняющее обстоятельство, показали, что в течение суток у человека образуется примерно 0,2 г, а у крысы около 1 г белков плазмы на 1 кг веса тела [45]. В ряде исследований для определения скорости образования альбуминов и глобулинов животным скармливался С -лизин, причем было найдено, что глобулины плазмы образуются быстрее, чем альбумины, и быстрее, чем альбумины, исчезают из крови [46]. В течение 24 час. обновляется около 10% белков плазмы [46]. Скорость обновления белков мышц значительно меньше скорости обновления белков плазмы и печени [47]. Медленнее всех остальных белков регенерирует гемоглобин, так как в течение суток обновляется только 2,5% этого белка [43, 47]. Период полураспада гемоглобина приблизительно равен 25—30 дням. [c.389]

После добавления в пищу крысам /-лейцина или глицина с в аминогруппе [1398] тяжелый азот через короткое время появлялся во всех изученных аминокислотах (кроме лизина при питании лейцином). Позже эти процессы изучались более подробно. Крысе давали с пищей меченый глицин в течение 3 дней, после чего введение его прекращалось и наблюдалось изменение содержания N в разных аминокислотах [1399]. Большие количества его были в аминокислотах печени, где содержание его медленно падало после прекращения поступления с пищей. В аминокислоты мускулов, кожи и соединительной ткани входило меньше N , но в течение нескольких дней после прекращения питания меченым глицином содержание в них [c.490]

Аминокислоты как источники ацетил-КоА. Реакции превращения свободных аминокислот (тирозина, фенилаланина, лейцина, лизина, триптофана и др.), ведущие к образованию ацетил-КоА, у взрослых животных наиболее интенсивно протекают в печени и почках где они могут эффективно пополнять пул [c.169]

Амина кислоты как источники ацетил-КоА. Реакции превращения свободных аминокислот (тирозина, фенилаланина, лейцина, лизина, триптофана и др.), ведущие к образованию ацетил-КоА, у взрослых животных наиболее интенсивно протекают в печени и почках, где они могут эффективно пополнять пул этого метаболита. В головном мозгу роль такого пути образования ацетил-КоА весьма незначительна. [c.54]

Гистон Н1 сильно отличается от остальных гистонов. Он больше по размерам (М. м. примерно 23 000) и его последовательность сильно варьирует для разных организмов, хотя почти половина молекулы состоит из лизина и аланина. В рамках одного вида гистон Н1 был разделен на несколько близких по структуре белков. Они связываются с ДНК отличным от других гистонов способом и, по-видимому, образуют сшивки между полинуклеотидны-ми тяжами примерно через 50 пар оснований. Наряду с пост-транс-ляционным метилированием и ацетилированием (см. разд. 24.2.1.1) гистоны претерпевают фосфорилирование боковых радикалов определенных остатков серина. Эта модификация особенно интересна в случае гистона Н1, так как фосфорилирование достигает максимума во время деления клетки и, следовательно, может служить пусковым механизмом митоза. Скорость фосфорилирования гистона Н1 высока при регенерации печени после частичной гепат-эктомии и позитивно коррелирует со скоростью опухолевого роста. [c.569]

Перечисленные выше пептиды, по всей вероятности, составляют лишь незначительную часть всех пептидов, встречающихся в природе (см. [431, 432]). Из печени некоторых животных в сравнительно чистом виде был выделен так называемый пептид А [433]. Описаны пептиды, которые подавляют активность трипсина и пепсина [434]. Получен тканевой пептид, содержащий в своем составе лизин и, подобно синтетическому полилизину, проявляющий антибактериальные свойства [435]. Споры некоторых бактерий, например Ba illus subtilis, содержат пептиды, в состав которых входят остатки гексозамина, а, 8-диаминопимелиновой кислоты, глутаминовой кислоты и аланина [436]. Нуклеотиды, которые, по-видимому, содержат D-аланин и D-глутаминовую кислоту, выделены из клеток Sta- [c.78]

И. В. Филиппович. Вы не совсем правы. Я имел в виду работу Леннерта и Окада, выполненную в 1964 г. Авторы изучали включение С -лн-зина в ядерные белки и Н -тимидина в ДНК ядер регенерируюш,ей печени П vivo после облучения животных в дозе 800 р. Включение лизина в гистон, а также количество гистона в расчете на ядро после облучения не отличались от контроля, а включение тимидина в ДНК сильно угнеталось, В результате, отношение гистоны ДНК увеличивается, а это, как известно, приводит к понижению затравочной активности ДНК- Авторы вовсе не считают этот вывод абсолютно неправомочным , а указывают на то, что этот механизм не является единственным, объясняющим известный факт угнетения синтеза ДНК ядерными белками. Как известно, большую роль в изменении метаболической активности ДНК играют и другие белки ядра, и, в первую очередь, остаточный белок. [c.129]

Быстрый круговорот азота у человека, животных и растений был также подтвержден Шенгеймером с помощью дейтерия. При введении в организм мыши тяжелой воды уже через три дня все аминокислоты, опять таки кроме лизина, содержали дейтерий в связях С — Н, куда он не мог входить путем простого изотопного обмена с водой. В этих исследованиях также было найдено, что дейтерий особенно быстро появляется в глютаминовой кислоте. За десять дней в ней замена водорода дейтерием достигает 40% от равномерного распределения, а в глютаминовой кислоте печени этот [c.319]

Превращение орнитина в аргинин было окончательно доказано при помощи дейтерия и После того как мышам давали с пищей орнитин с дейтерием в а-положении, последний появлялся в аргинине из тканей [1427]. Орнитин с N H2 в а- или а-положеиии вводился в пищу крысам, после чего появлялся в тех же положениях в аргинине [1427]. Это показывает, что основная цепочка орнитина Ат(СН2)зЫН2— входит в аргинин, не разрушаясь. Амидиновая группа аргинина происходит из аммония или аминокислот пищи. При кормлении крыс меченым или разными -аминокислотами (глицином, лизином, лейцином, аргинином и др.) в аргинине, тканей оказывается в NHj-rpynne. Соизмеримые количества появляются в мочевине из мочи, что подтверждает ее образование из аргинина [1400, 1428). В дальнейшем почти весь меченый азот аргинина выводится с мочевиной. В опытах со срезами печени было подтверждено, что углерод из бикарбоната НСО или H Юg переходит в карбонил мочевины [1430]. Таким образом, были подтверждены основные звенья орнитинового цикла и внесены в него дополнительные данные. [c.495]

Одним из важнейших результатов применения меченых атомов к изучению живых организмов было, как уже указывалось, открытие высокой динамичности процессов распада и ресинтеза жиров, углеводов и белков, ведуш,их к быстрому их обновлению в тканях и органах. В работах Шенгеймера [1061 и других биохимиков это было наглядно показано для жиров и углеводов путем применения дейтерия и изотопов углерода, а для белков, главным образом, путем применения тяжелого азота, радиоактивных изотопов фосфора и серы. При введении в пищу жирных кислот, меченных дейтерием в радикале, этот дейтерий быстро появляется в жирах всех органов и, прежде всего, в жировых запасах, откуда он переходит в другие места. Средняя продолжительность пребывания каждого атома меченого водорода в теле позвоночных близка к двум неделям. При кормлении крыс гидролизатом казеина, содержавшим дейтерий, было установлено, что за три дня обновляется 10% протеинов печени и 25% протеинов мускулов. При кормлении казеином с цитратом аммония, меченным тяжелым азотом, последний через несколько дней был обнаружен почти во всех аминокислотах тела (но не в несинтезирующемся в нем лизине), в креатине мышц, гиппуровой кислоте мочи и проч. Если животное имело бедную белками пищу, то оно усваивало около половины вводимого азота. При нормальной диете, когда животное находилось в состоянии азотного равновесия, усвоение азота уменьшалось, но качественная картина оставалась той же. Столь же быстрое усвоение и распределение азота в организме наблюдается при кормлении глицином, лейцином, тирозином и другими аминокислотами, меченными тяжелым азотом. Азот из пищи особенно быстро усваивается в виде синтезируемых глютаминовой и аспарагиновой кислот. Это, очевидно, связано с быстрым течением открытых А. Е. Браунштейном и М. Г. Крицман реакций энзиматического переаминирования этих кислот с а-кетокислотами, а также с их исключительной ролью в общем обмене аминокислот и протеинов [11]. [c.496]

Быстрый круговорот азота у человека, животных и растений был также подтвержден Шенгеймером при помощи дейтерия. При введении в организм мыши тяжелой воды уже через три дня все аминокислоты, опять-таки кроме лизина, содержали дейтерий в связях С—И, куда он не мог входить путем простого изотопного обмена с водой. В этих исследованиях также было найдено, что дейтерий особенно быстро появляется в глютаминовой кислоте. За десять дней в ней замена водорода дейтерием достигает 40% от равномерного распределения, а в глютаминовой кислоте печени этот процесс идет еще гораздо быстрее. Внедрение дейтерия из тяжелой воды в аминокислоты легко понять в свете рассмотренного на стр. 378 механизма энзиматического переаминирования, по которому весь а-водород аминокислоты должен заместиться водородом из воды. Из скорости усвоения аминокислотами и протеинами вводимого дейтерия и тяжелого азота можно было вычислить, что в печени крыс половина белков обменивается за 5—7 дней, в белках кровяной плазмы собак за 1—2 недели, но гораздо медленнее в белках мышц. Азобактерии уже за 15 мин. обменивают 8% азота глютаминовой кислоты в своих белках на меченый азот из питательной среды. При кормлении метионином, меченным радиоактивной серой, последняя также вскоре появляется в ряде белков тканей и органов, что также подтверждает быстрое обновление аминокислот. [c.496]

HOO ( IЬ)з П(NlI ) OOH Содержится а-А. к, в ткаиях животных организмов образуется в печени при биологич. распаде лизина. [c.87]

Три полипептидные субъединицы, образующие молекулу альдолазы (см. выше), в качестве С-концевой группы имеют остаток тирозина. Получены данные [245], что этот остаток имеет большое значение, так как, по-видимому, принимает участие в связывании фосфатной группы. В 1967 г. из альдолазы мышц и печени кролика были выделены и расшифрованы оказавшиеся очень близкими по строению полипептиды, включающие активный центр и содержащие по 28 аминокислотных остатков. Гидрофобный характер этих полипептидов имеет значение для реакции лизина — образования оснований Шиффа. Выясняется значение отдельных аминокислотных остатков вблизи активного центра для механизма реакции [245а]. [c.92]

Различные ткани животных, особенно ткани печени и почек содержат декарбоксилазы, которые способны декарбоксилировать ряд аминокислот. В противоположность бактериям, в тканях животных отсутствуют декарбоксилазы, отщепляющие углекислый газ от карбоксильных групп лизина и орнитина. Образование протеиногенных аминов в тканях организма животных происходит в ограниченном объеме. Исключением в этом отношении являются высокоактивные декарбоксилазы диоксифенилаланина и цистеиновой кислоты. Декарбоксилирование цистеиновой кислоты приводит к появлению таурина, входящего в состав таурохолевых кислот. [c.357]

Лизин пока мало исследован в аспекте его значения для нервной системы. Пути деградации лизина в мозге точно не установлены, но они отличаются от локализованных в печени. Лизин в мозге может катаболировать через образование пипеколо-вой кислоты. [c.66]

Специфичность. Изучение действия фермента на различные синтетические и нативные субстраты показало, что фермент специфичен к С-концевой пептидной связи остатков аргинина [88]. На примере гидролиза яичного лизоцима и инсулина быка показано, что гидролиз проходит по некоторым остаткам аргинина и не затрагивает остатки лизина. Аналогичные результаты получены при гидролизе х-цепи иммуноглобулина [ИЗ]. При этом идет гидролиз по большинству остатков аргинина, за исключением устойчивых пептидных связей -Arg-Val-и-Arg-Arg. Таким образом, по специфичности фермент аналогичен клострипаину. Однако при обработке фосфатидилхолинсвязывающего белка из печени быка наблюдается расш епление только по одному из 10 остатков аргинина [69]. [c.153]

Селективность гуанинового биосенсора на основе ткани печени мыши оказалась превосходной в присутствии 1 мМ магния (II) (для ингибирования аденозиндеаминазы) и в отсутствие фосфат-ионов (для активации гуанозинфосфорилазы) [11]. Такой сенсор не проявляет чувствительность к инозину, аденину, СМР, IMP, креатинину, креатину, аспарагину, серину, мочевине, глутамину, глутаминату, орнитину, треонину, лизину, валину, глицину и аргинину при миллимолярных концентрациях этих соединений. [c.47]

Участие е-аминогруппы лизина фермента было предположено Kosower для объяснения эффекта Бойера — Теорел-ла — коротковолнового сдвига максимума в спектре поглощения НАДН при связывании алкогольдегидрогеназой печени Лошади [103, 104]. Д я этого фермента предполагается, что такой эффект может вызывать Е-аминогруппа лизина активного центра (рис. 6). Она образует водородные [c.40]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология