Глутамин содержание в белках

Содержание белка в цереброспинальной жидкости незначительно (0,15— 0,40 г/л), причем отношение альбумины/глобулины равно 4 липидов в сотни раз меньше, чем в плазме крови. Возможно, что липиды плазмы крови в цереброспинальной жидкости отсутствуют. Общее содержание низкомолекулярных азотсодержащих веществ, особенно аминокислот, в 2—2,5 раза меньше, чем в крови. В ткани мозга, как отмечалось, количество свободных аминокислот велико и во много раз превышает концентрацию их в крови и тем более в цереброспинальной жидкости. Установлено, что некоторые аминокислоты (например, глутаминовая кислота) почти не проникают через гематоэнцефалический барьер. В то же время амиды аминокислот (в частности, глутамин) легко преодолевают этот барьер. Содержание глюкозы в цереброспинальной жидкости относительно велико (2,50—4,16 ммоль/л), но несколько меньше, чем в крови, причем концентрация глюкозы в спинномозговой жидкости может повышаться или снижаться в зависимости от изменений содержания глюкозы в крови. [c.644]

В состав остаточного азота входит также азот аминокислот и полипептидов. В крови постоянно содержится некоторое количество свободных аминокислот. Часть из них экзогенного происхождения, т.е. попадает в кровь из пищеварительного тракта, другая часть аминокислот образуется в результате распада белков ткани. Почти пятую часть содержащихся в плазме аминокислот составляют глутаминовая кислота и глутамин (табл. 17.2). Содержание свободных аминокислот в сыворотке и плазме крови практически одинаково, но отличается от уровня их в эритроцитах. В норме отношение концентрации азота аминокислот в эритроцитах к со- [c.581]

Часть свободных аминокислот попадает в кровь в процессе пищеварения, другая — эндогенная — часть образуется в результате распада белков тканей. В сыворотке содержание свободных аминокислот составляет 2,7—4,6 ммоль/л. Аминокислотный спектр сыворотки соответствует аминокислотному спектру свободных аминокислот в органах и тканях, за исключением более низкого содержания аспартата и глутамата и повышенного содержания аспарагина и глутамина (25%). Изменение содержания общего аминного азота в сыворотке и моче может служить одним из показателей превалирования катаболических или анаболических процессов в организме, сопровождающих ряд патологических состояний. [c.409]

Алании и глутамин в крови. В плазме крови содержатся все аминокислоты, необходимые для синтеза белков в организме, но в разных количествах. При этом концентрации двух аминокислот, а именно аланина и глутамина намного выше, чем остальных. Объясните возможные причины высокого содержания этих двух аминокислот. [c.777]

Содержание азота в аргинине составляет 32,2%, т. е. значительно больше любой другой аминокислоты. Он может, наряду с амидами (аспарагином и глутамином), служить соединением, в виде которого связывается избыток азота, поступающий в растение и не используемый для синтеза белков. При азотном голодании растений большая часть свободного аргинина в растениях распадается, и его азот служит для построения других аминокислот, а затем белков. [c.199]

Для репродуктивных органов исследуемых видов характерно снижение содержания небелкового азота и свободных аминокислот от бутонов к цветкам и далее к плодам. Количество аспарагина, а для копеечника Гмелина также глутамина и глицина возрастает в течение вегетационного периода. Содержание общего, белкового азота и аминокислот, входящих в состав белка, уменьшается от бутонов к цветкам. С момента появления плодов количество этих соединений увеличивается, достигая максимума в зрелых плодах. [c.60]

Содержание аминокислот и порядок их соединения в разных белках может сильно различаться. Но чаще всего в растительных белках встречается 20 аминокислот аланин, аргинин, аспарагиновая кислота (или аспарагин), валин, гистидин, глицин, глутаминовая кислота (или глутамин), изолейцин, лейцин, лизин, метионин, оксипролин, пролин серин, тирозин, треонин, триптофан, фенилаланин, цистеин и цистин Некоторых из перечисленных аминокислот нет в отдельных раститель ных белках, в некоторых белках содержатся другие аминокислоты не входящие в число перечисленных. Аминокислотный состав опре деляет полноценность белков при использовании их в питании или на корм. [c.430]

Дополнительные замечания. Следует ожидать, что количество амидного азота, найденное с помощью этого метода, должно быть близким к теоретически вычисленному. При анализе аспарагина и других трудно гидролизуемых амидов, экспериментально найденное количество азота всегда более занижено по сравнению с теоретически вычисленным чем при анализе глутамина, ацетамида, а также других малоустойчивых веществ. Имеются указания, что это относится также к анализу белков. Если анализируемый образец содержит большое количество мочевины, желательно предварительно выделить ее из раствора или ввести в результат анализа соответствующую поправку, которую вычисляют, определяя аммиак, образующийся в контрольном растворе, имеющем приблизительно такую же концентрацию мочевины. Вероятно, мочевину следует разлагать с помощью уреазы и удалять аммиак из раствора, пропуская через него пузырьки воздуха. Перед гидролизом раствор должен быть сделан щелочным путем добавления буры. Если в анализируемом образце содержится аммиак в виде ионов аммония, следует определить содержание азота аммиака и вычесть это количество из результата определения амидного азота. Кроме того, от аммиака, содержащегося в растворе в виде аммонийных солей, можно освободиться, добавляя к раствору щелочь и пропуская через него перед гидролизом струю воздуха. При этом следует иметь в виду, что при длительном нахождении амида в щелочной среде может иметь место также и его гидролиз, поэтому эту операцию следует проводить как можно быстрее и избегать избытка щелочи. [c.211]

ЛИТЬ спектрофотометрическими методами. Глутамин и аспарагин превращаются в соответствующие дикарбоновые кислоты однако амиды могут быть определены после исчерпывающего гидролиза протеолитическими ферментами или непосредственно при установлении аминокислотной последовательности. Содержание цистеина и цистина в белках трудно оценивать количественно при исследовании гидролизатов обычными методами, поскольку эти остатки частично разрушаются при кислотном гидролизе, плохо разделяются в ходе ионообменной хроматографии и слабо окрашиваются нингидрином. Суммарное содержание цистеина и цистина можно точно определить двумя методами. Ниже приведены соответствующие схемы реакций [c.167]

В опытах Т. Поссингема с томатами при цинковой недостаточности отмечено снижение содержания белка и значительное накопление аминокислот и особенно амидов. Весьма характерным было повышение содержания в растениях экстрагируемых глутамина и аспарагина и появление значительных количеств р-аланина, который отсутствует в растениях с нормальной обеспеченностью цинком. В растениях с цинковой недостаточностью не было также цитруллина и этаноламина, присут- [c.240]

Питательная среда и геяарин, применяемые для олы-тов, должны быть предварительно проверены на токсичность. Среда Игла может храниться при 4°С до двух лет, глутамин необходимо добавлять перед постановкой эксперимента. Исследуемый раствор митогеиа (ФГА) должен иметь pH 6,5—7,8. Большие концентрации белка в исследуемых дозах -митогена (низкоактивные препараты) не следует вводить в культуру, так как увеличение процентного содержания белка приводит к выпадению фибриновой пленки, в которую мигрируют лимфоциты и в культуральной среде практически не остается клеток для анализа. [c.260]

Да имеют изоэлектрические точки р1 от 6 до 8 у субъединиц с молекулярной массой свыше 95 000 Да—р1 в пределах 6—7. Одной полосе, выявленной одномерным электрофорезом, могут соответствовать более 12 по-разному заряженных компонентов. Кан и Бушук [111] электрофокусированием субъединиц с молекулярной массой от 68 000 до 134 Да между pH 6 и 8 идентифицировали не менее 20 различных белков. Хольт и др. [92] уточнили гетерогенность зарядов и генетическое происхождение высокомолекулярных субъединиц. Они в большей мере связывали эту гетерогенность с соотношениями глутаминовой кислоты и глутамина в субъединицах, чем с постоянно низким содержанием основных аминокислот, причем баланс во всех случаях явно складывается в пользу глутамина. [c.208]

Гидролиз белков ЗМ /г-толуолсульфокислотой или АМ метан-сульфокислотой [7,8], содержащей 0,2% триптамина, в вакууме при 110°С, в течение 3 суток с хорощим выходом приводит к аминокислотам, включая триптофан, однако углеводы могут мешать. Триптофан можно определять также после щелочного гидролиза, но при этом разрушаются полностью аргинин, цист(е)ин, серин и треонин. Общее содержание амидов, обусловленное наличием аспарагина и глутамина, можно определить после гидролиза 10 М НС1 при 37°С в течение 10 суток и последующего анализа на аммиак с помощью микродиффузионной техники. Раздельное определение аспарагина и глутамина можно провести с помощью предварительной этерификации (метанол-уксусный ангидрид) свободных карбоксильных групп, последующего восстановления (борогидрид лития) образовавшихся сложноэфирных групп и определения аспарагиновой и глутаминовой кислоты после кислотного гидролиза соответственно в виде v-гидрокси-а-аминомасляной кислоты и б-гидрокси-а-аминовалериановой кислоты. Содержание аспарагина и глутамина получают путем вычитания этих величин из содержания аспарагиновой и глутаминовой кислот после полного гидролиза немодифицированного белка. Полный ферментативный гидролиз белков без деструкции аминокислот можно осуществить, используя смешанные конъюгаты Сефарозы с трипсином, химотрипсином, пролидазой и аминопептидазой М [9] [c.260]

Обычно при определении аминскис ютного состава белка ограничиваются анализом суммарного содержания глутамина и глутаминовой кислоты, аспарагина н аспа- [c.34]

Аспарагин был выделен из сока спаржи и других молодых растений (мотыльковых, злаковых) во время роста. В зародышах люпина (Lupinus luteus), растущих в темноте, содержание аспарагина достигает 25% от общего веса сухого растения на долю аспарагина приходится 80% азота белков, содержащихся в семенах. В растениях других ботанических семейств (хвойных) содержится больше глутамина. В соке молодых растений находятся также и другие свободные аминокислоты (были идентифицированы валин, лейцин, лизин, фенилаланин и тирозин), которые наряду с аспарагином и глутамином, безусловно, служат для построения белков растения. [c.396]

Определение азота, входящего в состав амидов, представляет интерес с точки зрения биохимического анализа в связи с изучением процессов метаболизма, когда приходится определять содержание амидов в физиологических жидкостях или в культурах- Кроме того, определение азота в амидах представляет интерес для химии белков, поскольку в молекулу белка входит (или образуется в процессе гидролиза) составная часть, определяемая на основании жоличества азота, содержащегося в амидах. Большая часть амидного азота входит в состав аспарагина и глутамина, связанного в мо- [c.208]

Задача определения азота, входящего в состав амидов, содержащихся в физиологических жидкостях (и тканях), отличается от задачи определения содержания амидного азота в молекуле белка. В физиологических жидкостях, вследствие присутствия мочевины, а также других соединений, содержащих азот, метод полного гидролиза исследуемых соединений использован быть не может. Поэтому анализируемый образец подвергают гидролизу в мягких условиях, в результате которого только амиды, входящие в состав образца, превращаются в аммиак. При анализе некоторых жидкостей, например мочи, серьезной помехой является аммиак, поскольку он присутствует в количествах, значительно превосходящих количество амидов, и определяется с помощью любого метода, который может быть использован для определения аммиака, образующегося в результате гидролиза амидов. Борсук и Дубноф [5] в общих чертах описали ультрамикрометод определения амидов. Однако они не привели никаких данных относительно пределов применения этого метода, его надежности, а также воспроизводимости получаемых с его помощью результатов. Исследования этого метода в лаборатории автора показали, что при анализе таких веществ, как аспарагин, глутамин и ацетамид, он дает несколько заниженные и плохо воспроизводимые результаты. [c.209]

У белков семян (см. табл. 25) присутствие -больших количеств амидных групп (особенно в глиадине и зеине), повидимому, указывает на важную роль глутамина и аспарагина в азотистом обмене прорастающего семени. Можно предположить, что в начале прорастания ферментативная система, ответственная за выработку этих амидов — аспарагина и глутамина,—либо отсутствует, либо не очень активна. Интересно отметить наблюдавшийся [766] факт понижения проницаемости некоторых клеточных оболочек для двухвалентных ионов по сравнению с проницаемостью для одновалентных амидов. Значительные вариации в составе гистонов печени и тимуса (аланин, глицин, валин, лейцин, изолейцин, треонин и глутаминовая кислота) не позволяют оценить те различия, которые обнаруживаются при сравнении аминокислотного состава этих гистонов с гистоном саркомы. Во многих отношениях гистон саркомы обнаруживает большое сходство с аминокислотным составом нор1мальных гистонов в частности, это справедливо по отношению к содержанию изолейцина в гистоне тимуса теленка и саркомы крысы. Из всех белков (40 или более), сгруппированных в табл. 14—25, только два содержат более 10%, а 32 — меньше чем 5% изолейцина. С другой стороны, в гистонах тимуса и саркомы содержится 20,5 и 17,9% изолейцина соответственно. [c.231]

О нарушении в азотном объеме в отсутствие молибдена свидетельствуют также другие показатели. Уменьшение синтеза белка в растениях, лишенных молибдена, как правило, сопровождается падением содержания аминокислот — аланина, аспарагиновой, глутаминовой, а также пролина и аргинина. Одновременно падает количество аспарагина и глутамина. [c.105]

Концентрация белка, активность алькогольдегидрогеназы. а также фермента, участвующего в синтезе триптофана у Neurospora, не увеличивается даже тогда, когда в среду с недостатком цинка даются аминокислоты, витамины, пурины и пиримидины. Потеря грибом способности синтезировать белок в отсутствие цинка — основная причина, как думает автор, наблюдаемых изменений в ферментных активностях. Недостаток цинка приводит к увеличению содержания амидов и аминосоединений у томатов особенно сильно растет содержание глутамина, который становится основным растворимым соединением азота в растении, лишенном цинка. [c.140]

В последние годы появилась возможность еще более точного определения нейронов, повреждение которых достаточно для возникновения паркинсонизма. Синтетический нейротоксин — метилфенилтетрагидрошфидин (или его метаболиты) избирательно связывается с меланинсодержащими нейронами черной субстанции, вызывая их депигментацию и паркинсонический синдром. Отмечено также существенное снижение содержания в черном веществе мет-энкефалина и холецистокинина и обнаружен, наконец, дефицит одного из глиальных белков, выполняющих тропические функции по отношению к нейронам, синтезирующим глутамин. [c.425]

Аспарагин превращается количественно в 2,3-диамшюпропионовую кислоту, а глутамин В 2,4-диаминомасляную кислоту. Эти кислоты обычно н отделяются от лизина на аминокислотном анализаторе, поэтому содержание ам1глов в белке определяется дифференциальным методом, т. е. находят содержание Asp и Ghi в образцах без обработки белка БТИ и после такой обработки. Некоторые аминокислоты ( ys, His, Lys, Met и Thr) затрагиваются при реакции с БТИ. [c.257]

Опыты с растениями тыквы и огурца (В. Н. Жолкевич, Т. Ф. Корецкая) показали, что почвенная засуха вызывает глубокое нарушение фосфорного обмена в корневой системе это приводит к уменьшению содержания в корнях АТФ, нуклеиновых кислот (РНК и ДНК), белков и увеличению в 7—10 раз количества сахаров, особенно фруктозы и глюкозы. Задержка фосфорилирования сахаров снижает содержание органических кислот (пировиноградной), а также кислот цикла 1 ребса— а-кетоглутаровой, янтарной, фумаровой, щавелевоуксусной, яблочной и лимонной, являющихся акцепторами аммиака при синтезе аминокислот. В корнях и пасоке повышается содержание амидов, преимущественно глутамина. Следовательно, одним из симптомов угнетения растений почвенной засухой прел<де всего является нарушение энергетического обмена в результате ослабления процесса фосфорилирования, а также задержки синтеза белков. Длительные засухи приводят к резкому снижению урожайности сельскохозяйственных культур. [c.506]

У матери также наблюдается гипераммониемия и отвращение к богатым белком продуктам. Единственным постоянным лабораторно-клиническим показателем является повышение содержания глутамина в крови, спинномозговой жидкости и моче. Это, по-видимому, отражает повышение синтеза глутамина глутаминсинтазой (рис. 30.8), обусловленное возрастанием уровня аммиака в тканях. [c.315]

Еще одной важной функцией аминокислот глутаминовой группы является участие их в устранении и образовании аммиака в нервной ткани. Свободный аммиак в норме в головно.м мозгу крысы содержится в количестве 0,20 мг% (0,16 мкмолей на 1 г ткани). Многочисленные исследования, проведенные в различных лабораториях, установили повышение уровня аммиака в мозговой ткани при интенсивной мозговой активности различного происхождения. При подавлении нервной деятельности (наркотическое состояние, условное торможение и т. д.) содержание его, напротив, понижается. По мнению многих авторов, аммиак играет важную роль в процессах возбуждения и торможения нервной деятельности. Исто чниками аммиака в нервной ткани могут быть нуклеотиды, глутамин, амидные группы белков и многие др. [c.188]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология