Лизин метилирование

Свободные аминогруппы, представленные либо на М-конце пептидной цепи, либо в качестве ш-функции лизина или орнитина, обычно ацилируют для обеспечения летучести производного олигопептида [251. Метилирование свободных аминогрупп, конечно, приводит к четвертичным солям, которые имеют низкую летучесть. Поэтому ацилирование должно предшествовать метилированию. [c.218]

Реакции ацетилирования и метилирования происходят в свободной (е) аминогруппе лизина. Как видно на рис. 30.9, при этом удаляется положительный заряд, находящийся на NHj-группе. Реакция метилирования происходит также по аргинину и гистидину. [c.384]

Следует отметить, что метилирование аминогрупп лизина изменяет их рК примерно на 0,5 единицы. Это может не сказаться на физико-химических свойствах белка, но его ферментативную активность следует проверять. [c.246]

Лизин не только входит в состав белков, но еще может подвергаться метилированию и последующему расщеплению до у бутиробетаина [49, 50]. [c.108]

Гистон НЗ из тимуса теленка содержит 135 аминокислотных остатков [288], причем суммарный заряд первых 53 из них составляет -М8. Возможно, именно эта часть белка связывается с ДНК. В то же время карбоксильный конец этого гистона обладает гидрофобными свойствами и лишь в незначительной степени — основными. Интересные кластеры основных аминокислот были обнаружены в отдельных участках полипептидной цепи гистона Н2а [289]. Одна из любопытных особенностей строения гистонов — это наличие большого числа микромодификаций, сводящихся к фосфорилированию остатков серина, ацетилированию и метилированию остатков лизина, а также метилированию боковых цепей аргинина. Так, например, остатки Ьуз-14 и Ьуз-23 в гистоне НЗ К-ацетилированы, тогда как остатки Ьуз-9 и Ьуз-27 частично 8-Ы-метилированы — каждый участок содержит частично моно-, частично ди- и частично триметильные производные. [c.302]

Перенос метильных групп на двойные связи ненасыщ. жирных к-т микроорганизмов приводит к образованию к-т с разветвленной цепью или содержащих циклопропановые кольца. В результате метилирования нек-рых биологически активных соед. (напр., гистамина, никотинамида) образуются продукты, выводимые из организма. В белках метилированию могут подвергаться аминогруппы остатков лизина и аргинина. Метилирование пуриновых и пиримидиновых оснований, а также рибозных колец-самая распространенная модификация нуклеиновых к-т, особенно транспортных РНК. В полисахаридах А. может, напр., метилировать атом [c.32]

Присутствие метилированного аргинина, по-видимому, непосредственно не отвечает за анцефалитогенное поведение. Метилирование остатков лизина и аргинина осуществляется различными ферментами. Остатки лизина метилируются ферментом в ядре, в то время как фермент метилирования аргинина обнаружен в цитозоле. Однако оба фермента в качестве источника метильных групп используют S-аденозилметионин. [c.545]

Гистон Н1 сильно отличается от остальных гистонов. Он больше по размерам (М. м. примерно 23 000) и его последовательность сильно варьирует для разных организмов, хотя почти половина молекулы состоит из лизина и аланина. В рамках одного вида гистон Н1 был разделен на несколько близких по структуре белков. Они связываются с ДНК отличным от других гистонов способом и, по-видимому, образуют сшивки между полинуклеотидны-ми тяжами примерно через 50 пар оснований. Наряду с пост-транс-ляционным метилированием и ацетилированием (см. разд. 24.2.1.1) гистоны претерпевают фосфорилирование боковых радикалов определенных остатков серина. Эта модификация особенно интересна в случае гистона Н1, так как фосфорилирование достигает максимума во время деления клетки и, следовательно, может служить пусковым механизмом митоза. Скорость фосфорилирования гистона Н1 высока при регенерации печени после частичной гепат-эктомии и позитивно коррелирует со скоростью опухолевого роста. [c.569]

Установлено, что кадаверин (77), подобно лизину, является предшественником пиперидиновых колец в анабазине, седамине, Л -метилпельтьерине и псевдопельтьерине (73) [73]. Симметричный кадаверин, однако, не может быть промежуточным соединением в процессе превращения лизина в пиперидиновые алкалоиды, так как в этом случае будет потеряна химическая индивидуальность атомов С-2 и С-6 аминокислоты, что противоречит результатам работ с мечеными соединениями. Предполагали, что сохранение индивидуальности этих атомов обеспечивается Л -метилированием, т. е. сначала из лизина образуется е-Л -метиллизин, а затем Л -метил-кадаверин (74) (аналогично ииисин1еау пирролидиновых алкалоидов). Последующие эксперименты, однако, не подтвердили это [c.556]

Следует подчеркнуть, однако, что значительно больший удельный вес имеет посттрансляционная химическая модификация белков, затрагивающая радикалы отдельных аминокислот. Одной из таких существенных модификаций является ковалентное присоединение простетической группы к молекуле белка. Например, только после присоединения пиридоксальфосфата к -аминогруппе остатка лизина белковой части—апо-ферменту—образуется биологически активная трехмерная конфигурация аминотрансфераз, катализирующих реакции трансаминирования аминокислот. Некоторые белки подвергаются гликозилированию, присоединяя олигосахаридные остатки (образование гликопротеинов), и обеспечивают тем самым доставку белков к клеткам-мишеням. Широко представлены химические модификации белков в результате реакции гидроксилирования остатков пролина, лизина (при формировании молекул коллагена), реакции метилирования (остатки лизина, глутамата), ацети-лирования ряда N-концевых аминокислот, реакции карбоксилирования остатков глутамата и аспартата ряда белков (добавление экстра-карбоксильной группы). В частности, протромбин (белок свертывающей [c.532]

Аналогичные доказательства 07-положения остатка колхицина в орнитиновом и лизиновом прошводном получено в результате метилирования карбоксила этих веществ ИК спектры метиловых эфиров ("д" и "ж ) колхициновых производных орнитина и лизина содержат [c.180]

Голлеман и Вайс [35] после кислотного гидролиза определили на аминокислотном анализаторе также е-аминокапроновую кислоту, элюируемую непосредственно перед лизином. Свенсон [65] определил содержанке модифицированных s-аминогрупп по разности между количеством свободных аминогрупп перед и после модификации. Свободные аминогруппы были определены восстановительным метилированием растворами формальдегида и борогидрида. Образующиеся N-е-диметиллизин и Ы-е-метиллизин были затем определены на аминокислотном анализаторе [54]. [c.247]

В ряде белков определенные остатки лизина подвергаются ферментативному метилированию. Остатки монометил-и диметиллизина обнаруживаются в некоторых мышечных белках и в цитохроме с. В других белках метилированию подвергаются карбоксильные группы ряда остатков глутаминовой кислоты, что приводит к нейтрализации их отрицательных зарядов. [c.945]

Метилирование осуществляется без затруднений за 30 мин при комнатной температуре [117] в присутствии 1,25 М НС1, однако при переходе от метанола к амиловому спирту необходимо увеличивать продолжительность или температуру реакции или же оба фактора. Особенно трудно этерифицировать лизин, гистидин и цистин бутанолом или амиловым спиртом при низких концентрациях (1,25 М) НС1. Проблема была решена проведением этерификации раствором НС1 в метаноле, (30 мин при комнатной температуре) с последующей переэте-рификацией НС1 в бутаноле при 100 °С в течение 150 мин, приводящей к бутиловому эфиру [117]. В реакции переэтерифика-ции более важным фактором является температура, а не концентрация НС1 при 90 °С превращение метилового эфира в бутиловый протекало значительно медленнее увеличение концентрации H l от 1,25 М до 3,25 М не влияло ни на выход (приближающийся к 100%), ни на скорость реакции. Другой [c.104]

Масс-спектрометрическое изучение пептидов, содержащих функциональные группы в боковых цепях, затруднено вследствие их низкой летучести. Эти функциональные группы необходимо модифицировать перед масс-спектрометрированием. Аминогруппы боковых цепей (лизин, орнитин) и карбоксильные группы (аспарагиновая и глутаминовая кислоты) модифицируются одновременно с концевыми группами в ходе методики ацилирования— этерификации. Спиртовые группы (серин, треонин и т. п.) можно превратить в их 0-ацетильные производные [24] или, что еще лучше, метилировать (см. ниже). Тирозинсодержащие пептиды дают удовлетворительные масс-спектры только после метилирования фенольного гидроксила [25]. Трудности, возникающие в случае аргининсодержащих пептидов, могут [c.191]

Введение углеводородных и кислотных радикалов (метилирование, бензоилирова-ние, введение метиленовой группы и др.) позволяет приблизительно вычислить содержание аминных и гидроксильных групп в белке. Путем дезаминирования при помощи азотистой кислоты удалось выяснить, что находящаяся в з-положении аминогруппа лизина в большинстве белковых веществ является свободной. [c.313]

Посттрансляционная модификация белка включает следующие процессы химическую модификацию белка (часто отсутствует) — метилирование по аминогруппе лизина и аргинина, фосфорилирование по ОН-группе серина, окисление лизина, пролина и др. связывание простетической группы связывание между собой субъединиц олигомерного белка частичный протеолиз. Например, ттосттрансляционная модификация при биосинтезе гликопротеинов происходит следующим образом. Полисомы связаны с внешней поверхностью мембраны эндоплазматического ретикулума клеток через большую субъединицу рибосомы. Синтезированные полипеп- [c.317]

О реакции Р-пропиолактона с белками впервые сообщили Джонс и Ланд-грен [310], которые описали реакцию этого вещества с шерстью. Они предполагали, что Р-иропиолактон прореагирует с функциональными боковыми группами серина, лизина, гистидина и глутаминовой кислоты и что на однажды раскрывшихся этими группами лактонных циклах будет осуществляться привитая сополимеризация других молекул лактона. Действительно, при обработке шерсти 3%-ным раствором Р-пропио-лактона в сухом четыреххлористом углероде в течение 5 час при 65° и весовом соотношении лактона и шерсти 3 1 привес у шерсти составлял 185%, а в некоторых других опытах он был еще выше. Модифицированная таким способом шерсть, как оказалось, была мягче и светлее, чем исходная, а также обладала несколько большим блеском. Было найдено, что частичное метилирование или ацетилирование не препятствует прививке Р-про-пиолактона к шерсти. На основании этого факта авторы сделали вывод, что аминные и карбоксильные группы не являются единственными активными центрами, на которых осуществляется прививка. Однако, если в качестве исходного продукта используют немодифицированную шерсть, обработка пропиолактоном приводит к интенсивной реакции его с гисти- [c.421]

Авторы модели на данном этапе не конкретизируют последовательность меж-и, возможно, внутридоменных движении, приводящих к открыванию и закрыванию нуклеотидного кармана и щели в моторном домене. Это — предмет дальнейших исследований. Не является окончательной и сама предложенная модель. Остается открытым вопрос о возможных искажениях, вносимых в структуру в результате метилирования остатков лизина. Однако не вызывает сомнений, что работа Рей-монта с соавторами — это огромный успех исследователей мышечного сокращения, предоставляющий широкие возможности для объединения усилий молекулярных биологов, биофизиков и биохимиков на пути окончательного решения стоящих в этой области проблем. [c.257]

Модификация гистонов и гистоновые варианты связь с активным хроматином [158, 159]. Еще в начале 60-х годов Олфри (США) показал, что гистоны могут подвергаться различным модификациям. Так, гистон Н1 фосфорили-руется по е-аминогруппам лизинов. Гистоны НЗ и Н4 ацети-лируются по тем же группам. Имеется и ряд других модификаций (метилирование, ADP — рибозилирование, уби-китинирование и др.). [c.153]

Таким образом, в смеси обеспечивался примерно трехкратный избыток боргидрнда по отношению к лизину и почти пятикратный избыток НСНО по отношению к радиоактивному бор-гидриду. Последнее необходимо для полноты использования радиоактивного предшественника — в предыдущей прописи с радиоактивным НСНО соотношение было обратным. Реакцию вели в течение 20 мин при 0°, с явным запасом времени. Затем для восстановления избытка НСНО добавляли 2 мкл яерадиоактивг ного 0,01 М NaBH и еще через 20 мин — 0,2 мл 0,4 М. Na-фос-фатного буфера с 0,1 М глицина. Глицин предназначался для полного израсходования радиоактивного предшественника (метилирование глицина по концевой NHa-rpynne). [c.247]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология