Фенилаланин, этиловый эфир, гидролиз

Это позволяет предположить, что при гидролизе амида вторая стадия — ацилирование фермента —также должна являться стадией, которая определяет скорость процесса, так как третья стадия, по-видимому, идентична для эфиров и для амидов одних и тех же производных аминокислот. Зависимость гидролиза этилового эфира ацетил-Ь-тирозина и этилового эфира ацетил-Ь-фенилаланина. катализируемого химотрипсином, от рП среды указывает на то, что для этих реакций величины 2 и кз имеют один порядок и обе они характеризуют общую скорость, как показано в уравнении (4). [c.332]

ГИДРОЛИЗ этилового ЭФИРА О.Ь-ФЕНИЛАЛАНИНА, КАТАЛИЗИРУЕМЫЙ ИОНАМИ ВОДОРОДА, ГИДРОКСИЛЬНЫМИ ИОНАМИ И ИОНАМИ МЕТАЛЛА ПРИ pH 7,3 И 25° [6,7] [c.565]

Детальное изучение кинетики показало, что метиловые эфиры глицина и фенилаланина в глициновом буфере при pH 7,3 подвергаются быстрому гидролизу, катализируемому ионом меди [174]. В этих условиях реакция кинетически является реакцией первого порядка относительно субстрата. Используя эти кинетические данные, можно сравнить скорости гидролиза этилового эфира )1--фенилаланина, катализируемого ионом гидроксония, гидроксильным ионом и ионом меди (см. табл. 13). [c.66]

Гидролиз этилового эфира 01-фенилаланина, катализируемый кислотой, основанием и ионом меди pH 7,3 25° С [c.66]

При гидролизе этилового эфира /)Ь-фенилаланина, меченного по-карбонилу при pH 7,3 с применением в качестве катализатора Си-иона, был обнаружен об-ме н кислорода. Эти результаты показывают, что в данной реакции образуется промежуточный продукт присоединения. Механизм, согласующийся с данными кинетики и данными по изотопному обмену кислорода, представлен схемой (31) [174]. [c.67]

Ямашита с соавторами [133] предложили применять ферментативный гидролиз и приготовление пластеинов для производства азотсодержащих продуктов питания, предназначаемых лицам, которые страдают фенилкетонурией. Гидролиз исходных белков сои или других культур с помощью ферментов, таких, как пепсин и проназа, приводит к высвобождению ароматических аминокислот. Вслед за ультрафильтрацией, которая удаляет эти аминокислоты, проводится реакция образования пластеина на гидролизате в присутствии этиловых эфиров тирозина и триптофана. Образующийся таким путем пластеин содержит лишь очень малую долю фенилаланина. Патенты на производство таких диетических продуктов выданы группе Фуйимаки [46] и фирме Fuji Oil o. Ltd. [15]. [c.618]

Гидролиз многих эфиров аминокислот катализируется ионами металлов [5]. Все эти сложные эфиры содержат функциональную группу, которая может служить лигандом для иона металла. Например, двухзарядные ионы кобальта, меди, марганца, кальция и магния эффективно катализируют гидрол1Из сложных эфиров а-аминокислот. В гл ициновом буферном растворе при pH 7,3 метиловый эфир глицина и этиловый эфир фенилаланина, в частности, легко гидролизуются под действием ионов меди (И). В ЭТ1ИХ условиях гидролиз подчиняется кинетике реакции первого порядка по субстрату. Константы скорости гидролиза этилового эфира па-фенилаланина, катализируемого ионами гидроксония, гидроксида и меди при pH 7,3, и 25 °С соответственно равны 1,46-10- (НзО+) 5,8-10 (ОН ) и 2,67-10 С [ u + (0,0775 М)] [6]. Хотя последнюю константу скорости, являющуюся составной величиной, нельзя непосредственно сравнивать с двумя первыми, высокая каталитическая [c.225]

Кроме того, асимметрический синтез может происходить в присутствии асимметрического катализатора или растворителя при этом не требуется применения асимметрического реагента. Например, синтез оптически активного фенилаланина (25%-ной оптической чистоты) был осуществлен каталитическим гидрированием этилового эфира а-ацетокснмино-Р-фенилпировиноград-ной кислоты с использованием палладиевого катализатора на (оптически активном) фиброине шелка с последующим гидролизом [58] (рис. 4-44). [c.75]

Гурд и др. [193] подтвердили такой механизм, установив, что (ГлиГли — СиОгН) катализирует гидролиз /г-нитрофенилацетата. Ли с сотр. [197] показал, что скорость гидролиза эфиров аминокислот возрастает при увеличении константы комнлексо-образования. Анализ спектров протонного магнитного резонанса эфиров аминокислот (этилового эфира глицина, метилового эфира оксипролнна и метилового эфира фенилаланина) позволяет сделать вывод, что металлы [С( (11) и Сп(П)] связываются как с аминогруппами, так и с эфирными карбонильными группами. В случае этилового эфира цистеина ионы металла образуют связи как с аминогруппами, так и с сульфгидрильными группами. В последнем случае константа скорости щелочного гидролиза комплекса кадмия с эфиром цистеина (1 1) в 11 раз больше скорости гидролиза эфира цистеина без образования комплекса. [c.129]

Рацемизация наблюдается при применении смешанных ангидридов карбоновых и угольной кислот [40, 131]. Образец оптически чистого а-бензоил-Ь-лизил-Ь-лизил-Ь-лизина был количественно гидролизован с помощью трипсина до а-бензоил-L-лизииа и Ь-лизил-Ь-лизина, тогда как тот же бензоилтрипеп-тид, полученный при использовании изобутилового эфира хлоругольной кислоты [132], гидролизовался только в незначительной степени. Частичная рацемизация наблюдалась также в том случае, когда смешанный ангидрид, полученный из формил-L-фенилаланина и этилового эфира хлоругольной кислоты, был конденсирован с глицинаиилидом [133]. [c.199]

КЕРАТИНЫ — белки группы склеропротеинов. К. составляют основную массу волос, шерсти, перьев, ногтей, рогового слоя эпителия и т. п. К. нерастворимы в воде, разбавленных к-тах и щелочах, этиловом спирте, эфире, ацетоне. По данным рентгеноструктурного анализа, полипептидные цепи К. существуют в двух формах вытянутой ( -форма) и складчатой (а-форма). В К. имеется много дисульфидных связей, обусл()вливающих нерастворимость этих белков, К. растворяются при нагревании с водой при 150—200 , Сульфиды щелочных металлов, тиогликолевая к-та, цианиды восстанавливают дисульфидные связи К. При этом получаются более растворимые вещества, называемые к е р а т е и н а м и. Химич, состав продуктов гидролиза К. шерсти (в процентах, ориентировочно) аланин 4,1 глицин 6,5 валин 4,6 лейцин 11,3 пролин 9,5 фенилаланин 3,6 тирозин 4,6 триптофан 1,8 серии 10 треонин 6,4 цистин/2 11,9 метионин 0,7 аргинин 10,4 гистидин 1,1 лизин 2,7 аспарагиновая к-та 7,2 глутаминовая к-та 14,1 амидный азот 1,2, К- очищают обработкой измельченных роговых тканей органич, растворителями, водой, затем пепсином и трипсином. [c.272]

Катализ ионами металлов гйдролиза производных карбоновых кислот достаточно подробно описан в ряде обзоров [6, 7, 320]. Здесь хотелось бы только обратить внимание на сравнительные данные по каталитическому действию на скорость гидролиза этилового эфира В,Ь-фенилаланина с участием ионов водорода, гидроксильных ионов и ионов металла (табл. 25). [c.564]

При восстановлении а-оксимино- 3-(пиримидил-4)пропионовых кислот или их производных может быть успешно осуществлен переход к соответствующим р-(пиримидил-4) аланинам. Лучше всего восстановление а-оксиминокислоты или ее эфира вести в кислой среде, используя в качестве восстанавливающего агента хлористое олово И—14]. Применение этой методики для восстановления этилового эфира а-оксимино-р-(пиримидил-4) пропионовой кислоты с последующим гидролизом промежуточно образующегося аминоэфира позволило, в частности, синтезировать р-(пиримидил-4)аланин — пиримидиновый аналог фенилаланина незаменимой для высших животных и человека природной ароматической аминокислоты [11] [c.336]

Увеличение реакционной способности при гидролизе, катализируемом ионом двухвалентной меди, не может быть следствием только одной атаки гидроксильного нона на положительно заряженный эфир а-аминокис-лоты, так как было найдено, что введение положительного заряда, удаленного на два атома от карбонильной группы эфира, увеличивает константу скорости щелочного гидролиза в 10 раз [176], тогда как между гидролизом этилового эфира а-фенилаланина, катализируемым ИОНОМ меди, и щелочным гидролизом существует различие в скорости приблизительно в 10 раз. Эффективный заряд комплекса ион меди — глицин (буфер) — эфир равен -Ы, так что фактор 10 нельзя объяснить увеличением заряда до большей величины, чем в бетаине. Кроме того реакция не может обусловливаться атакой молекулы воды на положительно заряженный эфир а-аминокислоты, так как было показано, что константа скорости кислотного гидролиза этилового эфира фенил-алашна очень мала. Таким образом, естественно предположить, что быстрый гидролйз эфиров а-аминокислот при pH 7,3, катализируемый Си-ионами, обусловливается непосредственным взаимодействием иона металла с реакционным центром — эфирной группой. [c.67]