Фенилаланин гидролиз

Рис. 44. Изменение свободной энергии фермент-субстратного взаимодействия по координате реакции (4.28) для химотриптического гидролиза метиловых эфиров Ы-аце-тил- -фенилаланина (сплошная линия) и Ы-ацетилглицина (пунктирная линия) [116]. (Для диаграммы использованы значения стандартных свободных энергий, полученные интерполяцией линейных зависимостей, приведенных на рис. 43).

Рис. 64. Предстационарная кинетика гидролиза метилового эфира N-ацетил L-фенилаланина, исследованная методом остановленной струи [9]

Рис. 77. Влияние дополнительного нуклеофильного агента, метанола, на кинетику гидролиза метилового эфира М-ацетил-Ь-фенилаланина, катализируемого трипсином. Концентрации метанола а —0 б —

После гидролиза продуктов реакции горячей концентрированной соляной кислотой получаются, соответственно, I- и 1)-фенилаланин (в виде хлоргидратов). [c.360]

С другой стороны, эти ферменты сильно различаются по специфичности их действия. Так, сериновые протеазы а-химотрипсин и эластаза осуществляют гидролиз пептидной связи, образованной аминокислотой, содержащей в положении гидрофобную боковую группу R при этом специфичность а-химотрипсина определяется объемным гидрофобным радикалом в молекуле субстрата (типа боковой группы фенилаланина, триптофана), а для эластазы — метильной группой аланина. Механизм наблюдаемой специфичности обусловлен весьма незначительными различиями в строении активных центров этих двух ферментов. По данным рентгеноструктурного анализа, в активном центре а-химотрипсина имеется довольно вместительный гидрофобный карман , где связывается ароматическая боковая группа гидролизуемого пептида (рис. И, а ср. с рис. 9). В активном центре эластазы размеры сорбционной области, где происходит связывание метильной группы субстрата (рис. 11, б), намного меньше, чем в случае а-химотрипсина. Это вызвано тем, что вместо Gly-216 и Ser-217 см. рис. 9) в соответствующих положениях эластазной пептидной цепи расположены более объемные остатки треонина и валина [3]. [c.35]

Белки свеклы имеют кислотные свойства (точка коагуляции при pH 3,5), содержат больше кислых аминокислот — глутаминовую, аспарагиновую и др. Они гидролизуют с образованием низкомолекулярных пептидов и аминокислот аланин- валин, гликокол, лейцин, изолейцин, фенилаланин, -аминомасляная, тирозин, серии, треонин, цистин, метионин, пролин, триптофан, аспарагиновая, глутаминовая, гистидин. [c.6]

Среди продуктов гидролиза белковых веществ встречаются более сложные аминокислоты, о которых сказано ниже аргинин (см. стр. 417), фенилаланин (см. стр. 503), тирозин (см. стр. 503), тироксин (см. стр. 503), пролин (см. стр. 587), триптофан (см. стр. 596) и некоторые другие. [c.383]

Удивительное свойство бифенильного модельного соединения состоит в том, что в растворе оно существует в двух медленно взаимоиревращающихся формах, в которых эфирная группа занимает либо внешнее (экваториальное), либо внутреннее (аксиальное) положение относительно бифенильной системы. а-Химотрипсин проявляет суи ествепиую специфичность к 5,5экв-конформеру, тогда как остальные конформеры существенно инертнее к ферменту. Скорость гидролиза и константа Михаэлиса для активного кон-формера фактически идентичны аналогичным величинам соответствующего нормального субстрата — метилового эфира М-бензоил-фенилаланина. [c.235]

Этот фермент действует весьма избирательно по отношению к структуре молекулы субстрата. В то время как константы скоростей щелочного гидролиза метиловых эфиров уксусной кислоты и Ы-ацетил-1-фенилаланина различаются весьма слабо (не более чем на порядок), ферментативный гидролиз аминокислотного субстрата протекает по крайней мере в 10 раз быстрее (см. табл. 24). [c.127]

Метиловый эфир Ы-аце-тил-1-фенилаланина Щелочной гидролиз 1,9 [c.165]

Левовращающие фенилаланин (темп. пл. 280 °С) и л-оксифе-нилаланин, или тирозин, НО—СвН4—СН —СН(ЫН2)—СООН (темп, плавл. 316—320 °С) образуются при гидролизе почти всех белковых веществ. Из производных тирозина очень большое значение имеет тироксин-. [c.503]

В таблице 3 приведена температурная зависимость константы скорости щелочного гидролиза метилового эфира Ы-аце-тил-Ь-фенилаланина [c.68]

Определить значения кинетических параметров гидролиза метилового эфира Ы-ацетил-Ь-аланил-Ь-фенилаланина, катализируемого а-химотрипсином [7], исходя из данных табл. 4. [c.87]

В процессе пищеварения Б. подвергаются гидролизу до аминокислот, к-рые и всасываются в кровь. Пищ ценность Б. зависит от их аминокислотного состава, содержания в них т. наз. незаменимых аминокислот, не синтезирующихся в организмах (для человека незаменимы триптофан, лейцин, изолейцин, валин, треонин, лизин, метионин и фенилаланин). В питательном отношении растит. Б. менее ценны, [c.253]

Исследования химотрипсина на синтетических субстрат ах показали, что специфичность фермента проявляется несколько шире, чем специфичность трипсина. Как правило, пептидные связи, гидролизуемые химотрипсином, образованы карбоксильными группами аминокислот, имеющих боковые цепи ароматического характера, например тирозина, фенилаланина или триптофана. Кроме того, атаке подвергаются соединения, содержащие метионин и лейцин, но гидролиз протекает гораздо медленнее [128, 228]. [c.199]

Было показано, что а-химотриисин обладает так называемой первичной оптической специфичностью к этому бифенильному модельному соединению, т. е. только энантиомер, родственный ь-фенилаланину, гидролизуется ферментом. [c.235]

Свойства аспартама н его использование. Аспартам является сладким веществом, ие оказывающим побочного действия на организм человека [121]. Показано, что в процессе пищеварения метоксикарбонильная группа гидролизуется и дипептид расщепляется иа две основные аминокислоты. Стандартная доза аспартама составляет 1—3 % от ежедневного поступления в организм аспарагиновой кислоты и фенилаланина. [c.105]

Ионы кобальта также могут проявлять интересные каталитические свойства при гидролизе эфиров и амидов. Например, Со(1П) гораздо более эффективен, чем Zn(H), при поляризации карбоксильной группы пептидной связи. Однако было установлено, что карбоксипептидаза Л ката.лпзирует гпдролпз оензоплглицил-L-фенилаланина в 10 раз быстрее, чем это могло бы обеспечивать присутствие Со (III). Следовательпо, в случае фермента должен проявляться дополнительный эффект. [c.354]

Совершенно другую картину имеем в случае специфического ацилфермента. Так, константа скорости ферментативного гидролиза (йз/55) одного из наиболее специфических соединений, Ы-ацетил-1-фенилала-нилхимотрипсина, практически совпадает с константой скорости для щелочного гидролиза метилового эфира Ы-ацетил-1-фенилаланина (см. табл. 30). Можно думать, что щелочной гидролиз более близкой к ацилферменту неферментативной модели, а именно 0-(Ы-ацетил-1-фе-нилаланил)-1 -ацетилсерннамида [c.164]

Особого внимания заслуживает вывод (см. стр. 163), справедливость которого не ограничена никаким допущением. Напомним, что он непосредственно следует из того, что в случае специфического субстрата (метилового эфира М-ацетил-1-фенилаланина) константы скорости щелочного гидролиза и катализируемого ферментом водного гид-ррлиза (на скоростьлимитирующей стадии, /гз/55) практически совпадают (табл. 30). Поэтому можно считать, что роль химотрипсина как катализатора реакции гидролиза сводится к сорбции на активном центре химически инертных фрагментов субстратной молекулы с последующим использованием сил. сорбции для следующих действий 1) поляризации молекулы воды, встроенной в активный центр ацилфермента настолько, что она полностью депротонирована 2) жесткому закреплению (ориентации) субстратного карбонила по отношению к атакующему нуклеофилу (образовавшемуся гидроксильному иону), чтобы эффективная концентрация последнего достигла предельного для воды значения —55М. 1 [c.166]

Прямое кинетическое подтверждение образования промежуточных соединений и Х2 в катализе гидролиза эфиров N-aцилиpoвaнныx-L-аминокислот получено из анализа кинетики реакции на длинах волн поглощения промежуточных соединений ( 290 нм) [9]. Так, при смешивании раствора а-химртрипсина с метиловым эфиром Ы-ацетил-1-фенилаланина наблюдается быстрое (кинетически неразрешенное) спектральное изменение (по-видимому, образование первичного фермент-субстратного комплекса Х ), за которым следует медленная кинетика образования ацилфермента (рис. 64,а). В стационарной фазе реакции в условиях,, когда расходом субстрата можно пренебречь, концентрация ацилфермента сохраняется постоянной последующий расход субстрата приводит к- исчезновению в растворе промежуточных соединений (рис. 64,6) [9]. [c.198]

В таблице 4 приведена рН-зависимость гидролиза семи-карбазида Ы-формил-Ь-фенилаланина, катализируемого а-химо-трипсином [4]. Определить значения рК ноногенных групп актив- [c.227]

В таблице 6 приведена рН-зависимость гидролиза фор-милгидразида Н-формил-Ь-фенилаланина, катализируемого а-химотрипсином [4]. Определить значения рК ионогенных групп свободной формы фермента и фермент-субстратного комплекса, контролирующих реакцию, и предложить схему рН-завиоимости ферментативного гидролиза. [c.228]

Реакция гидролиза К-трифторацетил-Ь-фенилаланина, катализируемая пепсином, происходит только в том случае, если карбоксильная группа активного центра фермента является протонированной, а карбоксильная группа субстрата — депротонирован-ной [14]. Исходя из данных рН-зависимости ферментативной реакции (табл. 22), вычислить значения рК ионогенных групп субстрата и фермента, принимающих участие в реакции. [c.237]

Установите строение дипептидов, которые после нагревания с 2,4-динитрофторбензолом и последующего гидролиза дают а) N-(2,4-динитpoфeнил)aлaнин и валин б) М-(2,4-динитрофе-нил)лейцин и серии в) М-(2,4-динитрофенил)фенилаланин и цистеин. [c.214]

Химотрипсин преимущественно расщепляет те пептидные связи, карбоксильная функция которых относится к ароматическим аминокислотам. В длинных полипептидных цепях гидролизуются также связи, образованные лейцииом, валином, аспарагином и метионином. Пепсин обладает слабо выраженной специфичностью. Расщепляются связи, образованные триптофаном, фенилаланином, тирозином, метионином и лейцином. [c.365]

Глутаминовая кислота не является незаменимой, однако она имеет большое значение для улучшения вкусовых качеств пищи (см. том I 3.12). Ее г олучают из растительных белков (глутеин, соевый жмых) кислотным гидролизом. Источником получения фенилаланина и аргинина также является белковое сырье (яичный альбумин, зеин). Основные аминокислоты осаждаются из гидролизата желатина в виде флавиана-тов (солей 2,4-динитро-1-нафтол-7-сульфокислоты). Лнзин осаждается из белковых гидролизатов в виде труднорастворимого монопи-крата. [c.658]

Санжер установил полную последователшость аминокислот в инсулине при помощи частичного гидролиза химотрипсином (1949—1950) и показал, что рассчитанный теоретически молекулярный вес (5734) близок к экспериментальным данным. Он нашел, что в молекуле белка одна полипептидная цепь (цепь А) имеет N-концевой глицин эта цепь связана дисульфидными связями со второй цепью (цепью В), имеющей N-концевой остаток фенилаланин. Окисление надмуравьиной кислотой расщепляет связь S—S, и образуются два цистеинилпептида. [c.698]

Как показали А. Н. Белозерский и Т. С. Пасхина, при длительном гидролизе грамицидина кипящей 20%-ной соляной кислотой происходит расщепление молекулы с выделением пяти аминокислот . /-пролина (1), /-валика (П),. /-орнитина (П1),. /-лейцина (IV) и -фенилаланина (V) [c.739]

Брадикинин — нонапептид, обладающий физиологической активностью. Он понижает кровяное давление, увеличивает проницаемость капилляров и вызывает ощущение боли. Он имеет следующую аминокислотную последовательпость aгg-pгo-pro-gly-phe-seг-pгo-phe-aгg. Какие трипептиды, содержащие фенилаланин, образуются при неполном гидролизе этого пептида [c.414]

ТЕРМОЛИЗИН, фермент класса гидролаз, катализирующий гидролиз пептидных связей, образованных гл. обр. остатками гидрофобных аминокислот (изолейцином, лейцином, валииом, фенилаланином, метионином, аланином). Со значительно меньшими скоростями катализирует гидролиз связей, образованных остатками тирозина, глицина, треонина и серина. Не способен расщеплять пептидные связи, образованные с участием остатка пролина. Т. также катализирует р-цию транспептидирования (образование поперечных сшивок путем взаимод. концевой группы NHj пентаглицинового остатка молекулы с пептидной связью между концевыми остатками D-аланина др. фрагмента молекулы-гл. обр. в протеогликанах), не катализирует гидролиз амидов и эфиров карбоновых к-т. [c.542]

Метод пользуется в настоящее время наибольшей популярностью. Все большее значение приобретает использование эстеразного действия протеолигических ферментов — химотрипсина илн смеси ферментов панкреатина. Если такой смесью подействовать на эфиры рацемических аминокислот, то гидролизуется только ь-антнпод, который легко отделить. Таким путем М. А. Губерниев получил Ь-фенилаланин. Этот метод широко развит Цаном. [c.456]

При эгом они основывались на специфическом действии ферментов. В пептидах, образовавшихся в результате трипсинного гидролиза, С-концевыми аминокислотами являются аргинин и лизин. Пептиды, выделенные из гидролизата рибонуклеазы химотрипсином, содержат основном в качестве концевых С-аминокислот остатки тирозина и фенилаланина. [c.524]

Ямашита с соавторами [133] предложили применять ферментативный гидролиз и приготовление пластеинов для производства азотсодержащих продуктов питания, предназначаемых лицам, которые страдают фенилкетонурией. Гидролиз исходных белков сои или других культур с помощью ферментов, таких, как пепсин и проназа, приводит к высвобождению ароматических аминокислот. Вслед за ультрафильтрацией, которая удаляет эти аминокислоты, проводится реакция образования пластеина на гидролизате в присутствии этиловых эфиров тирозина и триптофана. Образующийся таким путем пластеин содержит лишь очень малую долю фенилаланина. Патенты на производство таких диетических продуктов выданы группе Фуйимаки [46] и фирме Fuji Oil o. Ltd. [15]. [c.618]

При активировании химотрипсиногена трипсином, в ходе которого наблюдается также аутолиз или действие химотрипсина на. химотрипсиноген, помимд ожидаемого гидролиза связи —Тир.Тре— происходит разрыв связей —Лей.Сер— и —Асп(ЫН2).Ала—, т. е. связей, образованных остатками, не содержащими боковых цепей ароматического характера. Таким образом, связь —Тир.Тре— представляет собой единственную связь, в которой участвует аминокислота с ароматическим заместителем в боковой цепи, хотя белок содержит четыре остатка тирозина, шесть остатков фенилаланина и шесть остатков триптофана. Это является еще одним доказательством устойчивости нативного белка к ферментативному гидролизу. [c.203]

Карбоксипептидаза не инактивируется 6 М раствором мочевины при pH 8. Хотя скорость отщепления фенилаланина из карбобензоксиглицилфенилаланина составляет всего 25— 507о скорости отщепления в отсутствие мочевины, в тех же условиях отщепление аминокислот от дрожжевой триозофос-фатдегидрогеназы происходит быстро [132]. В отсутствие мочевины этот субстрат не гидролизуется ферментом. [c.235]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология