Пролин растворимость в спирте

Растворимость белков в воде, несомненно, определяется их химической структурой, т. е. природой и числом аминокислот и их расположением в молекуле белка.Естественно предположить, что большое количество положительно или отрицательно заряженных ионных групп будет увеличивать как сродство белков к воде, так и их растворимость. Такая зависимость, действительно, наблюдается, однако ионные группы могут оказывать и обратное действие, легко соединяясь с ионными группами противоположного знака и образуя солеобразные связи как внутри белковой молекулы [34], так и с примыкающими белковыми молекулами. Образование солеобразных связей всегда ведет к дегидратации [34], а возникновение этих связей между молекулами способствует образованию крупных нерастворимых белковых агрегатов. По этой причине многие белки нерастворимы, несмотря на наличие в них большого количества анионных и катионных групп. Мы в настоящее время не можем, исходя из аминокислотного состава белка, предсказать, какова будет его растворимость в воде. Мы не можем также объяснить, почему растительные проламины растворимы в спирте. Это свойство обычно объяснялось высоким содержанием в них пролина, который растворим в спирте. Коллаген, однако, несмотря на еще более высокое содержание в нем пролина, в спирте нерастворим. [c.112]

Растворимость пролина в абсолютном этиловом спирте равна .55 г в 100 г при 19 [c.340]

Пролин НаС—СН2 1 1 Н2С СН — СООН / N 1 н Иминокислота, растворимая в спирте. Дает желтое окрашивание с нингидрином [c.20]

Проламины. Не растворимы в воде. Растворяются в 60—80%-ном спирте. Содержат много пролина. Входят в состав растительных белков (глиадин пшеницы, гордеин ячменя, зеин кукурузы). [c.335]

Растворимость аминокислот в воде сильно варьирует (см. табл. 2) [109]. Наименьшей растворимостью обладают цистин и тирозин, наибольшей — пролин и оксипролин. Пролин является единственной аминокислотой, хорошо растворимой в спирте (около 1,6 г в 100 мл при 20°). Растворимость большинства аминокислот в абсолютном спирте очень незначительна [ПО] [c.31]

НОСТИ цветных реакций. Эти попытки, однако, не имели достаточного основания, поскольку окраска, получаемая с белками, как правило, слабее окраски, получаемой с соответствующими белковыми гидролизатами. Это обусловлено, по всей вероятности, тем, что в белковой молекуле некоторые реактивные группы скрыты внутри глобулы и вследствие этого недоступны действию окрашивающего реагента (см. гл. VII). Поэтому для определения аминокислотного состава белка необходимо подвергнуть его полному гидролизу. Большинство аминокислот можно определить в кислотном гидролизате, однако некоторые аминокислоты обнаруживаются только после гидролиза белка гидроокисью бария (см. выше). Разделение смеси аминокислот представляет собой трудную задачу, так как аминокислоты являются амфолитами, растворимыми в воде и нерастворимыми в таких органических растворах, как спирт. Только иминокислоты пролин и оксипролин раство римы в этиловом спирте. Ввиду того что аминокислоты обладают сходными физико-химическими свойствами, их нельзя разделить фракционированием спиртом или нейтральными солями. Некоторые аминокислоты можно, однако, отделить путем осаждения их при соответствующих условиях. Например, растворимость цистина при нейтральной реакции и тирозина при слегка кислой реакции настолько мала, что при доведении реакции среды до соответствующего значения pH они почти полностью выпадают в осадок. Другие аминокислоты можно осадить специфическими реактивами. Однако ни один из этих методов не является полностью удовлетворительным в количественном отношении, так как все соответствующие осадки до известной степени растворимы. [c.31]

Пролин, /(—)-а-пирролидинкарбоновая кислота, бесцветные кристаллы, легко растворимые в спирте и в воде. Входит в состав многих белков. Особенно богаты им белки злаковых—глиадины (проламины). Пролин—заменимая [c.309]

Для этой иминокислоты характерна растворимость в этиловом спирте. Белки, в состав которых входит большое количество пролина, также растворимы в этиловом спирте. [c.105]

Проламины растворимы в 60-80 % водном этаноле. Эта группа белков характерна исключительно для семян злаков. Название проламины предложено вследствие образования при их гидролизе значительного количества аминокислоты пролина и аммиачного азота. Проламины найдены в семенах всех исследованных в настоящий момент злаков глиадин в семенах пшеницы и ржи, гордеин в семенах ячменя, зеин в семенах кукурузы, авенин в семенах овса. Следует отметить, что проламины встречаются только в эндосперме злаков, в зародышах зерен они отсутствуют. Проламины в чистом виде получают путем экстрагирования муки в 70 % этиловом спирте с последующей отгонкой спирта в вакууме. [c.40]

Гл и а д н н ы (проламины). Эти белки, в отличие от других, растворимы в 70—80%-ном спирте. Они богаты пролином и глутаминовой кислотой. К ним принадлежат глнаднн пшеницы, зеин кукурузы и гордени ячменя. [c.399]

Оптически активные пролины имоют т. пл. 220—222°, [ /]д 81,9 . Они образуют характерные, растворимые в спирте медные соли, а с тетрароланатодиапилииохромовон кислотой, роданнлоаой кислотой [ r( NS)4( oHiNH2)2]H, дают труднорастворимые осадки, которые можно использовать для обнаружения и определения нро. шна. ,/-Про-лип имеет т. пл. около 205°, медная соль его не растворима в спирте. [c.986]

Глиадины или п рол амины — белковые вещества, не растворимые в воде, абсолютном спирте и других нейтральных растворителях, но растворяющиеся в 80%-ном спирте. Встречаются главным образом в семенах хлебных злаков. Отличаются высоким содержанием пролина и глутаминовой кислоты. [c.10]

Отгоняют бутиловый спирт и тщательно обрабатывают остаток абсолютным этиловым спиртом. Пролин из спиртового раствора осаждают хлоридом кадмия и рассчитывают его содержание по неаминному азоту кадмиевого осадка. Следует внести поправку на растворимость соединения пролина с хлористым кадмием. [c.339]

Проламины и глютелины. Глютелины и проламины — растительные белки, нерастворимые в воде и растворимые в сильно разбавленных кислотах и щелочах. Проламины растворимы, кроме того, в 70—80%-ном спирте. Отличаются высоким содержанием пролина или глутаминовой кислоты. К проламинаТй относятся глиадин, горденин, секалин, напаин и другие растительные белки. [c.176]

Свойства белков зависят как от электрических свойств, так и от растворимости составляющих их аминокислот (табл. 40). В ряду глицин— аланин — валин — лейцин — изолейцин растворимость в воде заметно уменьшается по мере увеличения алкильной группы и соответственно молекулярного веса изолейцин растворим почти в два раза лучше, чем лейцин. Лейцин, содержащий большую липофильную изо-бутильную группу, может быть экстрагирован горячим бутиловым спиртом 3 смеси с глицином. По непонятной причине циклическая структура пролина придает молекуле необычайно высокую растворимость 1В воде и этиловом спирте, в то время как валин, молекулярный вес которого примерно такой же, растворяется значительно хуже. Растворимость цистина в воде необычно мала, вероятно, вследствие образования хелатов (см. стр 640). [c.634]

Проламины. Растворимые в 60—80%-ном спирте растительные белки. Нерастворимы в воде. Для проламинов характерно высокое содержание глутаминовой кислоты и пролина. Проламины входят в состав семян всех злаков например, глиадин составляет около половины белков пшеничной муки (клейковины), гордеин содержится в ячмене, зеин — в кукурузе. [c.710]

КЕРАТИНЫ — белки группы склеропротеинов. К. составляют основную массу волос, шерсти, перьев, ногтей, рогового слоя эпителия и т. п. К. нерастворимы в воде, разбавленных к-тах и щелочах, этиловом спирте, эфире, ацетоне. По данным рентгеноструктурного анализа, полипептидные цепи К. существуют в двух формах вытянутой ( -форма) и складчатой (а-форма). В К. имеется много дисульфидных связей, обусл()вливающих нерастворимость этих белков, К. растворяются при нагревании с водой при 150—200 , Сульфиды щелочных металлов, тиогликолевая к-та, цианиды восстанавливают дисульфидные связи К. При этом получаются более растворимые вещества, называемые к е р а т е и н а м и. Химич, состав продуктов гидролиза К. шерсти (в процентах, ориентировочно) аланин 4,1 глицин 6,5 валин 4,6 лейцин 11,3 пролин 9,5 фенилаланин 3,6 тирозин 4,6 триптофан 1,8 серии 10 треонин 6,4 цистин/2 11,9 метионин 0,7 аргинин 10,4 гистидин 1,1 лизин 2,7 аспарагиновая к-та 7,2 глутаминовая к-та 14,1 амидный азот 1,2, К- очищают обработкой измельченных роговых тканей органич, растворителями, водой, затем пепсином и трипсином. [c.272]

Природные аминокислоты представляют собой белые кристаллические вещества, устойчивые в твердом состоянии при температуре 20—25°. Их растворимость в воде сильно варьирует. Лучше всего растворяются пролин, оксипролин и гйицин (162, 36 и 25 г в 100 жл воды соответственно), хуже всего — тирозин и цистеин (0,045 и 0,011 г в 100 мл). При этом хлоргидраты и натриевые соли аминокислот более растворимы в воде, чем свободные аминокислоты. Эти производные сравнительно хорошо растворяются и в абсолютном спирте, тогда как растворимость свободных аминокислот в нем очень незначительна (предельная концентрация 0,0003—0,002 М). Единственным исключением из этого правила является пролин — при 20° в 100 мл спирта растворяется 1,6 г этой аминокислоты. На растворимость аминокислот в воде влияет и присутствие солей — многие из них лучше растворяются при добавлении небольших количеств соли и выпадают в осадок при значительном увеличении ионной силы раствора. [c.49]

Кристаллические аминокислоты, будучи полярными соединениями, легко растворимы в воде и почти нерастворимы в спирте и других органических растворителях. При этом растворимость аминокислот в воде сильно зависит от длины углеводородной цени молекул. С увеличением длины цепи растворимость аминокислот обычно падает и наоборот. Например, в 100 г воды при 25° С растворяется глицина — 25,3 г, Ь-алапина— 16,6 г, Ь-валипа — 9,1 г, Ь-изолейцина — 4,1 г, Ь-лейципа —2,4 г. Наибольшей растворимостью как в воде, так и в спирте обладает пролин. [c.13]

У зерна пшеницы белок в эндосперме подразделяют на пять групп [63] альбумины, глобулины, глиадины, глютенины и остаточный белок. Клейковина, важная для процесса хлебопечения, представляет собой обычно смесь глютенинов, глиадинов и остаточного белка. При производстве спирта из зерна эта белковая фракция восстанавливается и в качестве побочного продукта поставляется на предприятия пищевой промышленности. Важные белки эндосперма кукурузы, зеины, родственны глиадинам пшеницы и гордеинам ячменя (табл. 1.1) [82]. Зеины представляют собой небольшие по размеру молекулы с высоким содержанием глютамина, лейцина, аланина и пролина, но с низким содержанием лизина. Некоторые зеины богаты также метионином. Основным резервным белком риса являются глютелины (около 80%), сходные по своим характеристикам с глютенинами пшеницы. В каждой зерновой культуре от растворимости накапливаемых белков зависит количество азотистых веществ в водном экстракте, доступных для метаболизма дрожжей. Хотя большинство зерновых культур, за исключением ячменя, для солодоращения не используются, в производстве спирта из зерна и большинства сортов пива для инициации процесса желатинизации крахмала кукуруза, рис и пшеница подвергаются ферментативной и последующей тепловой обработке. [c.22]

Можно белковый гидролизат экстрагировать нормальными бутиловым и пропиловым спиртами. Таким путем отделяют растворимые в указанных спиртах моноамииомонокарбоновые кислоты и пролин от дикарбоновых кислот и гексоновых оснований. [c.299]

Проламины и глютелины являются растительными белками. При гидролизе они образуют значительное количество аминокислоты пролина (14%) и глютаминовой кислоты (до 43%). Проламины нерастворимы в воде, растворимы в 70—80-процентноы этиловом спирте, но в абсолютном спирте нерастворимы. Проламины найдены во всех без исключения злаках глиадин — в семенах пшеницы и ржи, гордеин — в семенах ячменя, зеин — в семенах кукурузы и т. д. [c.53]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология