Железо ферредоксина

Ферредоксины хлоропластов содержат два атома железа и два атома лабильной серы их вероятная структура имеет следующий вид [c.383]

Для того чтобы полностью понять функции железосодержащих белков с высоким ОВП и ферредоксинов с 4 и 8 атомами железа, [c.656]

Несколько белков, связывающих более 1 моля железа на 1 моль белка, не включено в этот обзор. Трансферрин связывает два атома Ре(П1), которые, по-видимому, расположены на достаточно большом расстоянии друг от друга, поскольку не проявляется никакого характерного для многоядерных структур взаимодействия [2—4]. Гемэритрин, в котором были обнаружены антиферромагнитно взаимодействующие друг с другом ионы Ре(П1), рассматривается в работах [5—7]. Не обсуждаются здесь и свойства железосерных белков, например ферредоксинов [8]. [c.332]

В окисленном состоянии ферредоксин имеет максимумы поглощения в области 464 нм, 421 нм, 330 нм и 277 нм. Было обнаружено, что в хлоропластах только половина атомов железа ферредоксина может восстанавливаться до ферросостояния. Обычно одна молекула этого переносчика электронов приходится на 400 молекул хлорофилла а. [c.161]

Ферредоксин из шпината представляет собой железосодержащий белок, в составе которого не найдено ни геминовой, ни флавиновой простетических групп. Содержание железа в нем равняется 0,89% (на молекулу белка приходится 2 атома железа). Ферредоксин шпината имеет окислительно-восстановительный потенциал (pH 7,3) —0,430 v, являясь, таким образом, наиболее электроотрицательным переносчиком электронов из всех до сих пор известных в клеточном обмене. [c.195]

Кроме железа, ферредоксин хлоропластов, как сообщалось (SanPietro а. Bla k, 1965), содержит лабильную серу , неорганические сульфидные группы в эквимолярных железу количествах. Как железо, так и неорганическая сера рыхло связаны с белком и удаление одного сопряжено с лишением другого. При потере железа или лабильной серы ферредоксин утрачивает свой характерный абсорбционный спектр и биохимическую активность. Содержание железа в ферредоксине бактерий и хлоропластов варьирует. [c.197]

Альтернативные дыхательные цепи грибов. Истинное место убихинона (коэнзима Р) в дыхательной цепи грибов вскрылось в связи с исследованиями в области механизма действия различных ингибиторов дыхания (рис. 6.19). Обнаруженные ранее альтернативные пути переноса протонов (двух атомов водорода) — первый через НАД->флавин-мононуклеотид (ФМН) и неге-мовое железо (ферредоксин) (I), второй через сукцинат->флавинадениндинуклеотид (ФАД) и другой железосеропротеин (II) — оказались сходящимися. Место их соединения — это этап цепи переноса, занятый коэнзимом Р, с которого осуществляется передача заряда на цитохром. [c.184]

Важным примером делокализации и поглощения энергии является хлорофилл, который обсуждался в послесловии к гл. 20. Ароматическое кольцо, окружающее ион Mg , представляет собой протяженную делокализо-ванную систему, образуемую порфирином (см. рис. 20-19). Электронные энергетические уровни этой системы обусловливают поглощение света с одним максимумом в фиолетовой области, при 430 нм, и вторым максимумом в красной области, при 690 нм (см. рис. 20-22). При поглощении света молекулой хлорофилла ее электрон возбуждается на более высокий уровень это позволяет хлорофиллу восстанавливать ионы Ге " в ферре-доксине, белке с молекулярной массой 13000, который содержит два атома железа, координированные к сере. Последующее окисление ферредоксина служит источником энергии для протекания других реакций, которые в конце концов приводят к расщеплению воды, восстановлению диоксида углерода и, наконец, к синтезу глюкозы, С НиОв. [c.307]

Ферр 3/575. См. также Железо Ферразол 1/713 Ферраты 2/255, 272 3/577 Ферредоксин 5/161, 162, 346, 348 [c.735]

Окислитель ферредоксин представляет собой железо-серный белок с низким окислительно-восстановительным потенциалом (гл. 10, разд. В). Ферредоксины клостридий являются двухэлектронными окислителями. Сравнение с уравнением (8-65) показывает, что окисленный ферредоксин заменяет МАО+. Однако реакция не нуждается в липоевой кислоте. По-видимому, возможно окисление связанного тиамином активного ацетальдегида железо-серным центром оксидоредуктазы до ацетилтиа-минового производного (разд. К, 2), которое затем реагирует с СоА. [c.273]

Еще более очевидно присутствие белков с негемовым железом у клостридий, которые вообще не содержат гема. Именно из этих бактерий был выделен первый негемовый железосодержащий белок, названный ферредоксином. Этот белок, обладающий поразительно низким восстановительным потенциалом Е° = —0,41 В), участвует в реакции, катализируемой пируват ферредоксин—оксидоредуктазой (гл. 8, разд. К,3), в фиксации азота у некоторых видов и в образовании Нг. Он представляет собой небольшой белок зеленовато-коричневого цвета, содержащий всего 54 аминокислотных остатка, но образующий комплекс с восемью атомами железа. Если снизить pH до 1, освобождается восемь молекул H2S. Таким образом, белок содержит восемь атомов ла- бильной серы , каким-то образом связанных железо-сульфидными связями. Ферредоксины оказались только первыми представителями большого семейства открытых позднее железо-серных белков [37—39]. Большинство из них содержит железо и лабильную серу в отноше-яии 1 1, но число атомов железа на молеку. белка оказывается различным. Кроме того, одна группа белков вообще не содержит лабиль -ной серы железо в них удерживается боковыми цепями четырех астат [c.379]

КОВ цистеина. Наиболее простые железо-серные белки могут быть разбиты иа классы в соответствии с приводимой ниже таблицей. Помимо них, имеются более сложные железо-серные белки, такие, как нитроге-наза (гл. 14, разд. А,2), которые содержат также молибден. Стандартные восстановительные потенциалы железо-серных белков покрывают поразительно широкий интервал значений от —0,42 В для ферредоксина шпината до 4-0,35 В для так называемого железо-серного белка с высоким потенциалом из hromatium. [c.380]

Однако в ферредоксине из Аго1оЬас1ег, содержащем 8 атомов железа, один кластер имеет =—0,42 В, а другой =+0,34 В из спектров ЭПР следует, что оба кластера, несмотря на сильные различия в их потенциалах, совершают переход между состояниями окисления —2 и —I (окисленное и суперокисленное состояние рис. 10-8 [49а]). Растворимая сукцинатдегидрогеназа млекопитающих содержит три железо-сериых кластера со зиачениями Е° —0,40 В, —0,005 В н +0,06 В. В этом ферменте центр с самым высоким потенциалом, по-вндимому, также совершает пере-х<у1, м у достояниями -г 2 ц —1 [уравнение (1041)] [49Ь]. [c.382]

При функционировании цитохром P-450-гидроксилаз происходит перенос электронов от NADH или NADPH, через флавопротеид и далее на ферредоксин (Fd) или рубредоксин. По-видимому, один из этих последних белков, содержащих негемовое железо, затем восстанавливает железо, входящее в комплекс субстрата с цитохромом Р-450, иэ [c.444]

Имеются препараты (по 50 мг каяадого) двух чистых железо-серных белков — рубредоксина и ферредоксина. Опишите простой химический тест, позволяющий различить ати два вещества. [c.449]

Свет, поглощенный фотосистемой I, поставляет энергию для переноса электронов от донора Y (окислительно-восста-новительный потенциал ч-0,4В) через хлорофилл ai (Р-700) реакционного центра на акцептор X (окислительно-восстановительный потенциал —0,6В), т. е. против градиента потенциала в +1,0 В. Восстановленная форма X затем передает электроны (восстанавливает) на NADP+ (окислительно-восстановительный потенциал —0,32 В) через ферредоксин (белок, содержащий железо и серу) с помощью флавопротеинового фермента. [c.344]

Типичными представителями клостридиев, осуществляющих маслянокислое брожение, являются С. butyri um и С. pasteurianum. Они сбраживают сахара с образованием масляной и уксусной кислот, СО2 и Н2 (рис. 57). Превращение глюкозы до пирувата осуществляется по гликолитическому пути. Следующая реакция — разложение пирувата до ацетил-КоА и СО2, сопровождающееся образованием восстановленного ферредоксина (Фд). Реакция катализируется ферментом пируват ферредоксин-оксидоредуктазой и является ключевой в маслянокислом брожении. Особенности реакции — участие в ней белков, содержащих негемовое железо и кислотолабильную серу (Ре8-белки). [c.232]

Встречаются и ферредоксины с более сложными кластерами. Например, фер-редоксин из пурпурной серной бактерии liroiiiatiuin имеет в своем составе кластер из четырех атомов железа и четырех мостиковых атомов серы (рис. 8). [c.66]

Ферредоксин представляет собой железосодержащий белок — переносчик электронов, по биологической функции сходный с цитохромом с, но отличающийся от него тем, что железо в нем связано не с гем-группой, а координировано атомами серы цистеино- [c.382]

Рис 12.14. Фотосинтетический перенос электронов ( Z-схема ). По вертика ли окислительно-восстановительный потенциал). Р700 Хл а, донор электронов фотосистемы I (ФС I) Р680-Хл ац, донор электронов фотосистемы II (ФС II) X 320-акцептор электронов ФС II X-акцептор электронов ФС I, белок, содержащий железо и серу Fd-ферредоксин Цит-цитохром. Фотохимические реакционные центры заключены в красные рамки. (Объяснение в тексте.) [c.387]

Рис. 12.15. Схема пространственной ориентации электрон-транспортной системы внутри тилакоидной мембраны. Компоненты расположены на мембране и в ее толще таким образом, что происходит направленный перенос электронов черсуй мембрану. Мп-марганцевый комплекс ПЦ-пластоцианин Цит./-цито-xppii / Fd-ферредоксин X-белок, содержащий железо и серу. (См. также рис. 12.14.)

Ферредоксины. Это относительно небольшие белки с молекулярными массами от 6000 до Ш ООО, в которых атомы железа связаны с атомами серы. Подобно рубредоксину, они являются переносчиками электронов. Конечно,. рубредоксин логично рассматривать как один из типов ферредоксина. Другие типы, которые собственно и называют ферредоксииами, содержат два, четыре ли восемь атомов железа на одну молекулу. Хуже других изучены ферредоксины с двумя атомами железа. Вероятно, они содержат структурный фрагмент [c.645]

Известна структура одного из ферредоксинов с восемью атомами железа, который был выделен из Р. aerogenes. Он содержит два фрагмента Ре4 54, далеко отстоящих друг от друга [c.645]

А). Каждый 1ИЗ них удерживается на своем месте в молекуле посредством связей групп цu -S с атомом железа, как показано на рис. 31.7. Весьма вероятно, что ферредоксины с четырьмя атомами железа содержат по одному такому фрагменту, хотя это и не доказано. Функция группировки Ре434 состоит в том, что она является источником или ловушкой для электронов. [c.646]

Какое строение имеет окислительно-восстановительный центр в железосодержащих белках с выс01ким ОВП и ферредоксинах, содержащих 4 и 8 атомов железа [c.657]

Негеминовое железо в этих ферментах, вероятно, связано оо стехиометрическими количествами кислотораотворимой серы, как это показано для ферредоксина. Многие из этих ферментов также дают характерный сигнал ЭПР (5=1,94). Как правило, при растворении митохондриальных ферментов сигнал пропадает. [c.379]

Исследование лигандного окружения атомов металла в ксантин-оксидазе затрудняется тем, что ни Мо, ни Fe не удается обратимо заменить на другие атомы металлов, которые могли бы служить спектроскопическими зондами [9, 33, 34]. Однако нативный фермент поглощает в видимой области. В литературе имеются некоторые разногласия относительно природы хромофорной группы, определяющей это поглощение, но, по-видимому, все исследователи согласны в том, что поглощение определяется не молибденсодержащим компонентом. Имеется сообщение о том, что ксантиноксидаза, в значительной мере очищенная от железа (до 0,3 г-атом Fe на 1 моль белка), характеризуется спектром поглощения, почти совпадающим с таковым для исходного фермента [35]. Сходство в спектрах поглощения, кругового дихроизма и дисперсии оптического вращения ксантиноксидазы и ферредоксина шпината (рис. 36) привело к заключению, что оба фермента содержат одинаковые хромофоры, а именно серусодержащие комплексы железа. Более высокая интенсивность поглощения ксантиноксидазы может рассматриваться как следствие того, что в ее молекуле содержится восемь атомов железа, тогда как в молекуле ферредоксина шпината имеются только два атома железа. Методом ЭПР показано, что в ксантиноксидазе, инактивированной метанолом, молибден находится в состоянии Mo(V). Окисленный фермент в активном состоянии, вероятно, содержит Mo(VI). Можно было бы ожидать различий в оптических спектрах активного и неактивного фермента, определяемых перехо- [c.274]

Показано, что система восстановительной ассимиляции нитрата в водорослях и высших растениях состоит из двух различных ферментов, которые участвуют в восстановлении нитрата последовательно до нитрита и аммиака. Флавомолибдопротеин НАДН-нитратредуктаза катализирует восстановление нитрата до нитрита, а железо-серный белок ферредоксин-нитритредуктаза катализирует восстановление нитрита до аммиака. [c.289]

Обычно Fe(III) проявляет наибольшее сродство к кислородсодержащим лигандам. Однако хорошо известны также хелатирую-щие лиганды с электронодонорными атомами кислорода и азота [например, этилендиаминтетрауксусная кислота (ЭДТА), N -(2-оксиэтил)этилендиамин-К,Ы,Ы -триуксусная кислота], а также серусодержащие лиганды (например, в ферредоксине [81, комплексах с дитиоленовыми хелаторами [31 ] и сильные лиганды, содержащие только атомы азота (например, дипиридил). Многие боковые цепи аминокислот, которые могут связываться с железом через свой кислород или азот, создают слишком слабые поля лигандов (менее 15 ООО m 1), чтобы они могли индуцировать спаривание спинов или влиять на равновесие между высоко- и низкоспиновым состояниями. [c.336]

Смотреть страницы где упоминается термин Железо ферредоксина: [c.480] [c.303] [c.366] [c.345] [c.91] [c.380] [c.426] [c.450] [c.401] [c.139] [c.214] [c.289] [c.66] [c.359] [c.383] [c.98] [c.676] [c.697] [c.326] [c.378] [c.303] [c.275]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология