Кофермент трансферазы СоА-трансферазы

Коферменты классифицируют по каталитическим и структурно-функциональным признакам Например, коферментами окси-до-редуктаз являются НАД, НАДФ, ФАД, ФМН, липоевая кислота и др, коферментами трансфераз-пантотенат, УДФ-глюкоза, ЦДФ-холин, тетрагидрофолиевая кислота и др Ряд коферментов являются производными витаминов тиамина (декарбоксилазы а-кето-кислот, транскетолазы), рибофлавина (ФМН, ФАД), пантотеновой кислоты (кофермент А), никотинамида (НАД, НАДФ) и т д Отсюда [c.62]

Коферменты трансфераз нуклеозидфосфаты, фосфаты сахаров, КоА, фолиевая кислота, пиридоксальфосфат [c.9]

Трансферазы — ферменты, катализирующие реакции переноса отдельных органических радикалов, атомных групп и частей молекул от одних соединений на другие. Такой перенос атомных группировок значительно облегчает и ускоряет течение биохимических реакций, особенно синтетических. Класс трансфераз подразделяется на несколько подклассов. Различные подклассы имеют неодинаковые коферменты. [c.17]

П. Коферменты — переносчики групп, связанные с ферментами класса трансфераз (класс 2-й). [c.65]

Коферментом трансфераз, переносяших одноуглеродные остатки, является [c.543]

Метилкобаламин (СНз-Вц ф-ла II, К = СНз)-в организме находится в меньщих кол-вах, чем др. прир. формы витамина Вц. Выполняет ф-ции кофермента 5-метил-тетрагидроптероил- L - глутамат Ь - гомоцистеин - 8 - метил-трансферазы, катализирующей ресинтез метионина из гомоцистеина путем переноса на него метильной группы от N -мeтилтeтpaгидpoфoлиeвoй к-ты. [c.384]

Из числа известных в настоящее время ферментов примерно 40%, проявляют свои каталитические функции в присутствии добавочных соединений небелковой природы—коферментов, или коэнзимов. К числу таких ферментов относятся большинство оксидоредуктаз и трансфераз, все лигазы, значительная часть лиаз и некоторые изомеразы. Лишь гидролазы не нуждаются в коферментах и осуществляют каталический процесс исключительно при посредстве активных центров, образованных аминокислотными радикалами полипептидной цепи фермента. В подавляющем большинстве случаев кофер-менты регенерируются в неизменном виде по завершении каталитического акта, и это отличает их от субстратов ферментативных реакций. Однако в многостадийных химических процессах, ускоряемых ферментами, на определенном этапе кофермент может выступать как субстрат и приходит в исходное состояние лишь по завершении всей цепи реакций или после химических преобразований, ведущих к восстановлению уровня его нормального содержания в клетке. Весьма существенно, что коферментами часто служат витамины. Поэтому обе эти группы биологически активных соединений рассматривают обычно совместно. [c.147]

Витамин В12 принимает участие в ферментативных процессах после его превращения в 5 -дезоксиаденозил-В12 или метил-В12. Превращение витамина В12 в 5 -дезоксиаденозил-В12 (его называют также коферментом В12 или 5 -дезоксиаденозилкобаламином) катализируется ферментной системой (АТР 5-дезоксиаденозилкор-рин—трансферазой) при обязательном участии восстановленного флавина и АТР. Восстановленный флавин используется для превращения Со в Со , а приобретенные атомом кобальта два электрона служат для образования кобальт-углеродной связи путем отщепления трифосфата в следующей стадии (схема 37). [c.681]

Внутримолекулярные трансферазы, переносящие внутримолекулярно ацильные, фосфорильные (фосфатные) остатки, метильную группу. Коферментом некоторых из них служит витамин В12 (стр. 276). [c.712]

Трансферазы переносят группы атомов с помощью специфических переносчиков, которые действуют как коферменты. Они играют роль в биохимических превращениях и могут переносить метильные, карбоксильные амино-, сульфо-, формильные (СО или фосфорильные группы (табл. 4.5) [c.142]

ФОСФХт-АЦЕТИЛТРАНСФЕРАЗА (ацетил-КоА ортофосфат ацетилтрансфераза, фосфотрансацстилаза, фосфо-ацилаза), ффмент класса трансфераз, катализирующий перенос ацетильной группы от ацетил-кофермента А (аце-тил-КоА см. Коферменты, Пантотеновая кислота) к остатку Н3РО4 [c.126]

Исследуя впервые высокоочищенный препарат аспартатамино-трансферазы (в 1957 г.), Дженкинс отметил удивительный факт связанный кофермент (при pH 5) поглощал не при 390 нм, как PLP, а При 430 нм, подобно шиффову основанию (рис. 8-9). Кроме того, при повышении pH полоса поглощения сдвигалась к 363 нм. Этот результат указывает, по-видимому, на диссоциацию протона (срЛ а б.З) с разрывом водородной связи в шиффовом основании того же типа, что и на рис. 8-5. Вскоре для этого фермента и для ряда других [c.228]

В настоящее время известно свыше 450 трансфераз. Многие трансферазы проявляют каталитическую активность только в присутствии коферментов, причем характер кофермента определяется переносимой группой (см. раздел Кофакторы ферментов ). Так, например, для аминотрансфераз, катализирующих перенос аминогрупп, коферментом служит пиридоксальфосфат перенос одноуглеродных остатков катализируется в присутствии тетрагидрофолевой кислоты и т. д. [c.294]

Переносчики групп, связагшые с фермегггами класса трансфераз (например, аденозин-трифосфат, пиридоксаль-5-фосфат, кофермент А и др.). [c.166]

В 1945 г. было установлено, что пиридоксаль-5 -фосфат (ПЛФ) является коферментом аминотрансфераз. Молекула ААТ является димером, образованным идентичными субъединицами. В сердечной мышце исследованных позвоночных имеются два изофермента — цитоплазматическая (цААТ) и митохондриальная (мААТ) амино-трансферазы. [c.202]

На следующем этапе ацетильная группа вместе с макроэргической фосфатной связью под действием фермента липоат-аце-тил-трансферазы переносится на кофермент А. При этом образуется ацетилкофермент А и восстановленный ЛТДФ [c.166]

Изолейцин превращается в а-кетокислоту, при окислительном декарбоксилировании которой образуется а-метцлбутирил-ко-фермент А. Кун и его сотрудники пашлк, что тиглиновая кислота (г ыс-2-метилкротоновая кислота) гидратируется препаратами из печени и сердца или очищенной кротоназой. Превращение тиглил-кофермента А в ацетил-кофермент А предполагается на основании образования лимонной кислоты в системах, содержащих щавелевоуксусную кислоту и ДПН. Последние две реакции приведенной выще схемы представляются вероятными по аналогии с промежуточными реакциями на пути окисления жирных кислот с неразветвленной цепью [440] и недавно доказаны экспериментально [439]. Из сердца свиньи получена очищенная трансфераза кофермента А, катализирующая следующую реакцию [c.364]

Трансферазы групп, содержащих серу (в том числе переносяп1ие кофермент А). [c.703]

Следующая группа трансфераз (щифр 2.3), которая должна быть здесь упомянута, это ацилтрансферазы. Их кофермент называется коферментом А и часто обозначается как КоА или HSKoA. Он включает структурные единицы пантотеновой кислоты и 3 -фосфоаденозин-5 -пиро-фосфата и имеет следующее строение [c.705]

К трансферазам же относятся трансаминазы, или аминотрансферазы (А. Е. Браунштейн), например глутамат-трансаминаза, аланин-гранс-аминаза и т. д., обменивающие функции у соответствующих а-аминокислот и а-кетонокислот. Коферментом аминотрансфераз служит пирид-иксаль-5-фосфат, и, следовательно, именно трансферазы образуются с участием витамина Ве. Схема действия кофермента а.минотрансфераз выражается так [c.706]

Из коферментов лиаз приведем прежде всего кодекарбоксилазу — пиридоксаль-5-фосфат, имеющий в основе молекулу пиридоксаля (одного из витаминов группы Ве). Как было указано на стр. 308, пирид-оксаль-5-фосфат является также коферментом трансаминаз, относящихся к группе трансфераз и играющих важнейшую роль в белковом обмене (реакция переаминирования а-кетонокислот в а-аминокислоты). [c.711]

Трансферазы групп, содержащих серу (в том яисле переносящие кофермент А, стр. 777). [c.744]

Вполне вероятно, что магний является составной частью коферментов, активирующих действие ферментов группы трансфераз. Молекулы этих коферментов содержат также пирофосфатную группировку (В. Макэльрой, А. Нэзон). [c.426]

Дальнейшее превращение заключается в отщеплении от молекулы р-оксибутирил-КоА молекулы воды. Реакция катализируется кротона-зой и приводит к образованию соединения с двойной углеродной связью. Кротонил-КоА ферментативно восстанавливается в бутирил-КоА. Масляная кислота образуется в реакции переноса кофермента А с молекулы бутирил-КоА на ацетат, катализируемой КоА-трансферазой. Эта реакция более выгодна для клетки, так как не приводит к потере энергии (в отличие от реакции простого гидролиза). Образующийся в реакции ацетил-КоА возвращается в метаболический поток и может быть использован для синтеза АТФ (реакция 7 на рис. 62) или же вновь участвовать в последовательности реакций, ведущих к синтезу масляной кислоты (реакции 2—6, там же). [c.204]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология