Казеин изоэлектрическая точка

При некотором (определенном для каждого белка) значении pH среды степень диссоциации макромолекул по кислотному и основному типам становится одинаковой, из-за чего макромолекулы белка становятся нейтральными (положительные заряды одних их ионогенных групп полностью нейтрализуются отрицательными зарядами других ионогенных групп). Такое состояние белка называется изоэлектрическим его состоянием, а pH среды, отвечающее этому состоянию, — изоэлектрической точкой (ИЭТ). Например, ИЭТ казеина и желатина равны соответственно 4,6 и 4,7. Поскольку [c.361]

Значение pH, соответствующее изоэлектрическому состоянию белков, принято называть изоэлектрической точкой (ИЭТ). Для большинства белков ИЭТ лежит в области кислых растворов. Так, для казеина она равна 4,6, для желатина 4,7, для глобулина 5,4. Положение ИЭТ зависит от наличия солей в растворе. Некоторые анионы, например NS , сдвигают ее в кислую сторону, а катионы, особенно многовалентные, — в щелочную. Изменение свойств растворов белков вблизи ИЭТ связано с изменением формы белковых макромолекул. Их форма имеет резко выраженную зависимость от pH среды. [c.207]

При сычужно-кислотном способе свертывания молока сгусток формируется комбинированным воздействием сычужного фермента и молочной кислоты. Под действием сычужного фермента казеин на первой стадии переходит в параказеин, на второй — из параказеина образуется сгусток. Казеин при переходе в параказеин смещает изоэлектрическую точку с pH 4,6 до 5,2. Поэтому образование сгустка под действием сычужного фермента происходит быстрее, при более низкой кислотности, чем при осаждении белков молочной кислотой, полученный сгусток имеет меньшую кислотность, на 2... 4 ч ускоряется технологический процесс. При сычужно-кислотной коагуляции кальциевые мостики, образующиеся между крупными частицами, обеспечивают высокую прочность сгустка. Такие сгустки лучше отделяют сыворотку, чем кислотные, так как в них быстрее происходит уплотнение пространственной структуры белка. Поэтому подогрев сгустка для интенсификации отделения сыворотки не требуется. [c.195]

Определение изоэлектрической точки казеина [c.31]

Коагуляция казеина кислотой наступает вблизи изоэлектрической точки его и практически протекает моментально. Для этого требуется достаточное и точное количество кислоты. Сыворотка недостаточно [c.91]

Работа 18. Определение изоэлектрической точки казеина [c.31]

Раствор белка — казеина — устойчив только в определенной области pH. При приближении к изоэлектрической точке раствор казеина становится все менее и менее устойчивым, что выражается в выпадении его в осадок. Наибольшее количество осадка выпадает при изоэлектрической точке. На этом основан описываемый ниже метод определения изоэлектрической точки казеина. [c.175]

Белки благодаря своему большому молекулярному весу находятся в коллоидальном состоянии. Белковые молекулы содержат некоторое количество свободных карбоксильных и аминных групп, и поэтому белки относятся к амфотерным электролитам. В щелочной среде белок диссоциирует, как кислота, в кислом растворе — как щелочь. Отсюда следует, что в щелочном растворе молекулы белка заряжены отрицательно, а в кислом — положительно. При прохождении постоянного электрического тока через щелочной раствор белка молекулы его движутся к аноду, а через кислый раствор белка — к катоду. При определенной для каждого белка концентрации водородных ионов количество положительных и отрицательных зарядов в молекуле белка становится одинаковым, и белки перестают передвигаться в электрическом поле. Концентрация водородных ионов реакция среды), при которой в молекуле белка устанавливается равенство положительных и отрицательных ионов, носит название изоэлектрической точки данного белка. Изоэлектрическая точка для различных белков оказывается неодинаковой. Так, например, для казеина изоэлектрическая точка находится при pH 4,7, для яичного альбумина — при pH 4,8, сывороточного глобулина — при pH 5,4, для эдестина из семян конопли — при pH 5,5, для зеина кукурузного зерна — при pH 6,2 и т. д. [c.36]

Казеин как амфолит реагирует так же то как основание, то как кислота, все зависит от pH раствора. В щелочной стороне от изоэлектрической точки казеин диссоциирован на положительно заряженный катион и отрицательно заряженную молекулу белка. В кислой [c.64]

В молоке казеин содержится в виде растворимой кальциевой соли. При подкислении кальциевая соль разлагается и казеин выпадает в осадок в свободном виде. Избыток кислоты мешает осаждению, так как при pH ниже изоэлектрической точки (изоэлектрическая точка казеина равна 4,7) молекулы белка перезаряжаются и казеин вновь переходит в раствор. [c.54]

Как и аминокислоты, белки обладают амфотерным характером. Положение изоэлектрической точки (рН<) зависит от природы входящих в их состав аминокислот (рН,- желатина 4,2 казеин 4,6 альбумин яйца 4,8 гемоглобин 6,8 глиадин пщеницы 9,8 клупеин 12,5). [c.296]

Дегидратация протеинов оказывает значительное влияние на пластичность их. При воздействии на протеин дегидратирующих веществ и изменении заряда, могут оказывать влияние оба фактора совместно, но только на кислой стороне от изоэлектрической точки, так как на щелочной стороне дегидратация встретит противодействие со стороны гидроксил-иона, повышающего гидрофильность протеина. При пластикации казеина эти положения нами были проверены. Пользуясь этим, можно изменять пластичность казеинового геля в желаемом направлении. [c.32]

Фосфопротеиды отличаются от нуклеопротеидов тем, что они не содержат пуриновых и пиримидиновых оснований фосфорная кислота, входящая в их состав, связана эфирной связью. Наиболее изученным фосфопротеидом является казеин молока, содержание фосфора в котором равно приблизительно 0,9%. При гидролизе казеина кислотами или щелочами фосфорная кислота отщепляется. Фосфорная кислота, входящая в состав казеина, обусловливает кислые свойства этого белка, изоэлектрическая точка которого лежит при pH 4,6—4,7. Казеин осаждается из молока уксусной кислотой или другими кислотами, однако при [c.237]

При коагуляции казеина кислотой оптимум действия последней лежит в изоэлектрической точке казеина, равной pH = 4,6. При этом pH казеиновые частицы теряют свой заряд и перестают двигаться как к аноду, так и к катоду. Чтобы приготовить такой казеин, необходимо применять свежий обрат, зараженность которого микрофлорой минимальна, и прибавлять в него ту или иную кислоту при возможно низкой температуре на дно жидкости через трубку, сопровождая это прибавление энергичным перемешиванием. [c.92]

Ход дубильного процесса зависит от pH ванн и если последние могут сообщить заряд казеину, он начинает растворяться. Появившиеся в растворе казеин или продукты его распада реагируют с формалином химически, и если pH было выше изоэлектрического, например 7—8, то образовавшиеся соединения казеин—формалин, аминокислоты — формалин ведут себя не как амфолиты, а как карбоновые кислоты, изменяют pH ванны в кислую сторону, и казеин, теряя заряд, коагулирует. Казеин, погруженный в формалиновую ванну с pH ниже изоэлектрического, также изменяет это pH, но в противоположную сторону. В последнем случае кислота ванны вероятно реагирует с аминогруппами казеина, усредняется ими и ванна доходит до изоэлектрической точки казеина. В кислой ванне коагуляции казеина не наблюдается. Таким образом казеин сам стабилизирует pH ванны. Однако представлять ему эту возможность нельзя, ибо это ведет к отклонениям в ходе процесса и сопровождается образованием трещин в галалите. [c.175]

Ход определения. 0,2 г полученных ранее препаратов альбуминов и глобулинов или казеина растворяют при осторожном нагревании на водяной бане в 5 мл 0,5 и. СНзСООМа. Раствор доводят водой до объема 25 мл. Для определения изоэлектрической точки растворенного белка берут 8 пробирок и в каждую из них вносят по 1 мл раствора, а также добавляют воду и 0,01 н. или 0,1 и. растворы уксусной кислоты в количествах, указанных в таблице 3. Содержимое пробирок осторожно перемешивают. При значении pH, равном или очень близком к ИЭТ белка, белок выпадает в осадок, что можно установить по появлению небольшой мути в соответствующей пробирке. [c.54]

Некоторые белки, как, например, казеин, осаждаются в изоэлектрической точке без добавления водоотнимающих веществ. [c.29]

Казеиноген является фосфопротеидом и находится в молоке в виде кальциевых солей. При подкислении среды до изоэлектрической точки казеиногена (pH = 4,6) он выпадает в осадок (скисание молока). При ферментативном свертывании (стр. 54 и 310) казеиноген при участии солей кальция переходит в нерастворимый казеин. Казеиноген выпадает в осадок также при полунасыщении раствора сернокислым аммонием. [c.309]

При медленном осаждении и в отсутствие перемешивания казеин выпадает в виде плотного сгустка. Наоборот, при быстром осаждении и энергичном перемешивании казеин выпадает в виде мелких хлопьев, которые легко и более полно освобождаются от прочих составных частей молока (солей и лактозы) при промывке водой. Наиболее полное осаждение казеина происходит в изоэлектрической точке или вблизи нее. Изоэлектрическая точка казеина лежит при pH = 4,6. Казеин в этом случае свободен от соединений с фосфатом кальция, имеет зернистую структуру и легче освобождается от примесей при промывке водой. [c.453]

Казеин содержится в молоке в виде кальциевой соли pH 4,6 — изоэлектрическая точка свободного казеина, который растворим в воде в количестве только 0,П г на литр [c.294]

Свертывание белков — выпадение их в осадок при кипячении растворов — характерно для большинства представителей этого класса соединений. Наиболее легко прс. исходит свертывание в слабокислой среде, вблизи от изоэлектрической точки ( м. опыт 272), хуже в нейтральной среде, а в щелочной среде обычно совсем не наблюдается. Казеин, являющийся кислотой, в нейтральном растворе находится в виде соли, и для свертывания его при кипячении требуется слабое подкисление. Добавление нейтральных солей (сульфат аммония, хлорид натрия и др.) облегчает и ускоряет свертывание белков при кипячении наоборот, введение сахаров, многоатомных спиртов, многих альдегидов, кетонов, аминов защищает белки от свертывания. [c.318]

Пол)продукт пищевой промышленности — казеин (молочный белок) содержится в молоке 3%. Казеин получают подкислением обезжиренного молока приблизительно до pH 4,5 (изоэлектрическая точка белка). Осадок промывают, высушивают и просеивают через сита различных размеров. Являясь натуральным продуктом, он может различаться по качеству и физическим свойства.м. [c.228]

Определение изоэлектрической точки казеина. В 7 пробирок наливают 0,1 н. раствор уксусной кислоты и дистиллированную воду в количествах, указанных в таблице (см. таблицу). В каждую пробирку прибавляют по 0,2 мл 0,4% раствора казеина в 0,2 М растворе уксуснокислого натрия. При смешивании уксуснонатриевого раствора казеина с уксусной кислотой в каждой пробирке устанавливается определенный pH. Во есех пробирках, кроме крайних, появляется муть, постепенно оседающая на дно. Наибольшее количество осадка наблюдается в той пробирке, pH которой соответствует изоэлектрической точке казеина. [c.30]

В изоэлектрическом состоянии могут находиться и длительно существовать только такие растворы, устойчивость которых обусловлена в основном взаимодействием их частиц с дисперсионной средой. Например, раствор белка-казеина становится неустойчивым при приближении его к изоэлектрическому состоянию. Положение изоэлектрической точки белка, если рассматривать его поведение как поведение идеального амфолита, т. е. такого амфолита, который взаимодействует только с ионами Н+ и ОН , определяется уравнением [c.153]

Работа 5. Влияние примесей солей на положение изоэлектрической точки казеина [c.177]

Изоэлектрическая точка весьма интересна. При ее достижении белок приходит в неустойчивое положение в растворах. Все свойства растворов белка сильно меняются падает вязкость растворов, уменьшается осмотическое давление и электропроводность, белок легко осаждается, иногда выпадает даже без прибавления осаждающих средств, под влиянием лишь встряхивания раствора. Изоэлектрическая точка для различных белков различна. Например, для казеина (белок молока) она лежит при рн = 4,7, а для глиадина (белок пшеницы) при pH = 9,3. [c.342]

Как видно из табл. 5, в состав казеина входит фосфор. Это характерное отличие казеина от других протеинов, на основании которого казеин относят к группе фосфоропротеинов. Римингтон полагает , что фосфор в виде фосфорной кислоты в казеине связан связью сложного эфира, так как только ферменты, расщепляющие эфирные связи, позволяют отделить фосфорную кислоту от казеина. Протеазы такого отщепляющего действия не производят. Это утверждение Римингтона надо отнести к казеину Гаммарстена, т. е. осажденному в изоэлектрической точке, но нельзя распространять на весь фосфор казеина, увлекаемый из молока при осаждении ферментами. [c.61]

Простыми грубыми опытами мы можем убедиться, что pH казеина есть регулятор течения его реакций с солями, кислотами и основаниями. Если растворить казеин в 1/ю уксуснокислом натрии и довести pH раствора прибавлением l/jj N уксусной кислоты возможно ближе (до начала коагуляции) к изоэлектрической точке, то такой раствор казеина будет иметь pH > 4,6, казеин слегка будет заряжен отрицательно. Если прилить Vio раствора медного купороса, то выпадет голубой осадок соединения казеин — медь. Если к такому же раствору казенна в уксуснокислом натрии прибавить раствора хромовой кислоты, pH раствора, близкий к изоэлектрической точке, быстро изменится и сделается меньше 4,6. Казеин образует соединение с [СГ2О7]" и даст осадок желтого цвета. Если приготовить воду, подкисленную до pH = 4,6 н промыть ею несколько раз голубой и желтый осадки казеина, то оба они обесцветятся, казеин потеряет заряд и не в состоянии будет удерживать адсорбированные медь н хромовую кислоту. [c.64]

Описанный метод определения изоэлектрической точки казеина является косвенным. Его можно лроверить путем электрофореза, наблюдая за движением границы раствор казеина — ацетатный буфер того же состава. За передвижением границы можно проследить из-за раствора мутности казеина при условии хорошего освещения прибора сбоку. Измерения производятся с растворами 1, 2, 3, 4, 7, 8, 9. Изоэлектрическая точка находится по графику и = /(pH) как точка пересечения кривой оси абсцисс. [c.177]

Действие спирта и ацетона обусловливает дегидратацию протеина, следовательно при этом уничтожается один лишь фактор, препятствующий коагуляции, и последняя наступает только вблизи от изоэлектрической точки раствора протеина, когда потенциал снижается до степени, не могущей удерживать частицы в растворе. Необходимо отметить, что степень гидрофильности у различных протеинов различна так, казеин в меньшей степени гидрофилен, нежели желатина, и для коагуляции его спиртом последнего требуется меньшее количество, нежели для желатины. Одно и то же количество спирта произведет коагуляцию в казеине при наличии большего заряда, нежели у желатины. Дегидратационными свойствами спирта и ацетона с успехом пользуются в технике белковых пластиков при этом наблюдается крайняя чувствительность казеина к спирту уже 1 г спирта на 1 кг казеина достаточен, чтобы обнаружить изменение пластических свойств последнего. Действие танн ина на растворы протеинов сходно с действием спирта и ацетона. Таннин, как и спирт, действует дегидратирующе. Он уменьшает эмульсоидные свойства золя протеина и увеличивает суспензоидные. На свойстве таннина вызывать дегидратацию основано дубление кож. Тщательные исследования показали, что иногда при отсутствии электролитов в растворе протеина осаждение таннином может и не наступить. [c.29]

Рассмотрим влияние электрических зарядов на кинетику образования и прочность адсорбционных слоев яичного и сывороточного альбуминов и казеина на границах с воздухом и с маслом. В кислых и щелочных областях от изоэлектрической точки наблюдалось замедление нарастания прочности межфазных адсорбционных слоев. В этом сказывается большое влияние зарядов на процесс адсорбции и на взаимодействие отдельных молекул друг с другом. Нарастание прочности адсорбционных слоев япчпого альбумина на границе с воздухом показано на рис. 33 при разных [c.208]

Анализ казеина, осажденного ферментами, дает высокий процент, золы. В нем содержится около 7% фосфорнокальциевых солей, т. е. в гаммарстеновском казеине фосфора по крайней мере в 3 раза меньше, нежели в казеине, осажденном ферментами. Технический казеин, осажденный кислотой, представляет собой продукт, состав которого в значительной степени зависит от способа изготовления, так как в технике мало заботятся об изоэлектрической точке, плохо промывают полученный продукт, промывание ведут водой различного состава и, главное, он заражен ферментами. Поэтому при исследованиях казеина всегда надо иметь в виду, с каким казеином производятся эти исследования. [c.61]

В первом случае мы снимаем заряд и тей самым освобождае адсорбированные казеином соли, во втором — отрицательный заря остается, и адсорбированные соли сохраняются в коагуляте. Степен адсорбции зависит от pH раствора и тем выше в казеине содержа ние золы, чем дальше pH удален от изоэлектрической точки казеинг [c.66]

При гидролизе казеина трипсином получается дипентид, состоящий из этого эфира и глутаминовой кислоты (фосфосерилглутамиповая кислота). Остатки фосфорной кислоты придают казеину кислый характер (изоэлектрическая точка лежит при pH 4,6—4,7). [c.452]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология