Белки диссоциация

На примере ионизации цистеина, выбранного в качестве простой модели, можно проиллюстрировать, что диссоциация на поверхности белка отражает сложное взаимодействие мономерных остатков аминокислот. Схему ионизации можно представить следующим образом [c.42]

Диссоциацию белка в кислой, щелочной средах и в ИЭТ можно представить уравнениями [c.468]

Изоэлектрическая точка белков. Молекула белка имеет электрический заряд, обусловленный почти исключительно диссоциацией ионогенных групп —СООН и —КНз. Эти группы принадлежат концевым аминокислотам, т. е. находящимся на концах полипептидных цепочек, а также дикарбоновым и диаминовым аминокислотам, расположенным в середине цепочки. [c.187]

Однако при каком-то pH степень диссоциации аминогрупп и степень диссоциации карбоксильных групп приобретают одинаковое значение тогда макромолекулы белка становятся электронейтральными, так как посылают в раствор равные количества ионов Н+ н ОН . Для них, как и для частиц гидрозолей, наступает изоэлектрическое состояние положительные заряды одних ионогенных групп компенсируются отрицательными зарЯ дами других групп. В изоэлектрическом состоянии свойств, белковых растворов резко меняются. [c.207]

Полиэлектролиты. Если звенья макромолекулы содержат боковые ионогенные группы, то полимеры проявляют своеобразные-электрические, конфигурационные и гидродинамические свойства. Такие полимеры называют полиэлектролитами. К ним относятся поликислоты (полиметакриловая, нуклеиновые кислоты и др.) полиоснования полиамфолиты. Полиамфолиты содержат кислотные-и основные группы в одной макромолекуле. Это белки и синтетические полипептиды. Они построены из аминокислот и содержат основные (ЫНзОН) и кислотные (—СООН) группы, которые располагаются не только на концах цепей, но и в боковых ответвлениях. Раствор каждого полиамфолита в зависнмости от его состава имеет определенное значение pH, при котором сумма положительных и отрицательных зарядов в цепи равны. Это значение pH называется изоэлектрической точкой (ИЭТ). При pH ниже ИЭТ в цепи преобладают положительные заряды из-за подавления диссоциации СООН-групп. При достаточно низком pH полиамфолит превращается в полиоснование. При pH выще ИЭТ полиамфолит постепенно переходит в поликислоту. [c.287]

Изоэлектрическая точка белков не совпадает с нейтральной реакцией раствора (pH = 7), вследствие неравенства щелочной и кислотной констант диссоциации у белков. Обычно она сдвинута в кислую сторону. [c.300]

Обладая одновременно кислыми к а р б о к с и л ь н ы м и и основными а м и и н ы м и группами, белки являются амфотерными веществами и могут вести себя и как кислоты, и как основания. При определенном pH, характерном для каждого белка, диссоциация кислых и щелочных групп белковой частицы уравнивается, и заряд амфотерного иона белка становится минимальным. Такой pH раствора носит название изоэлектрической точки белка. В изоэлектрической точке белок наименее устойчив в растворе. [c.7]

Метод Гамметта чрезвычайно прост. Поэтому он нашел широкое применение, несмотря на сравнительно малую точность. Следует учитывать, что, с одной стороны, функции диссоциации оснований все же несколько зависят от природы растворителя с другой стороны, индикаторный метод имеет ряд ограничений, а именно окраска индикатора и ее интенсивность зависят не только от pH раствора, но и от присутствия окислителей или восстановителей, от ионной силы раствора, от наличия в растворе белков (белковая ошибка). Уже само введение индикатора влияет на значение pH. При больших [c.498]

Наиболее хорошо изучены свойства водных растворов белков. При растворении белков в воде происходит ионизация ионогенных групп. Характерны следующие реакции диссоциации [c.214]

Гидролизу могут подвергаться химические соединения различных классов соли, углеводы, белки, эфиры, жиры и т. д. В неорганической химии чаще всего приходится иметь дело с гидролизом солей, т. е. с обменным взаимодействием ионов соли с ионами воды, в результате которого смещается равиовесие электролитической диссоциации воды. [c.202]

Энтропия существенно зависит от агрегатного состояния вещества. Ее значение наименьшее для твердого тела. При плавлении происходит скачкообразное возрастание энтропии, поскольку частицы приобретают возможность перемещаться в пространстве и вращаться, т. е. резко возрастает число возможных микроскопических состояний системы. Еще менее упорядоченным состоянием является газ, и испарение сопровождается существенным ростом энтропии вещества. Изменением энтропии сопровождаются и любые другие процессы, если они сопровождаются изменением упорядоченности в системе. Так, энтропия возрастает при диссоциации частиц, т. е. при образовании двух или нескольких частиц из одной. Например, при превращении 1 моль Нг в атомы Н при комнатной температуре энтропия возрастает на 230 Дж/К. Образование полимера из мономеров, например образование белка из аминокислот, сопровождается понижением энтропии (возникает более упорядоченная система). Высоко упорядоченной системой является живая клетка, поэтому ее энтропия много ниже энтропии составляющих ее веществ, взятых в отдельности. [c.159]

Такой текст работает без пояснения его называют опорным сигналом. Он напоминает о самом важном, что следует знать каждому безжизненным является не азот как элемент, а одна из форм его существования — N2, молекула с тройной связью и высокой энергией диссоциации. С другой стороны, исключительно активна как кислота и окислитель НМОз, как восстановитель, основание и комплексообразователь МНз. С ними связаны белки и нитросоединения. [c.137]

Необходимо, однако, иметь в виду, что в обоих случаях речь идет о полизарядных ионах и что далеко не всегда можно провести четкую границу между этими двумя системами. Так, например, белки относятся к классу коллоидных систем, но появление зарядов в них обусловлено процессами диссоциации ионогенных групп. [c.100]

Коллоидные растворы неорганических веществ и водные растворы многих высокомолекулярных органических соединений (белков, крахмала и др.) хорошо проводят электрический ток, но это явление гораздо сложнее, чем для электролитов. Для разбавленных растворов электролитов установлена вполне определенная зависимость между удельной электропроводностью х, концентрацией с, степенью электролитической диссоциации а и суммой абсолютных скоростей движения катиона к и аниона Иа [c.92]

Иногда, например при исследовании белков, оказывается необходимым создавать условия, в которых аминокислота при диссоциации дает одинаковую концентрацию как положительных (ЫН КСООН), так и отрицательных (NH2R 00 ) ионов. В чистой воде такое условие невыполнимо, так как константы диссоциации обеих ступеней неодинаковы. Чтобы одну ступень дисссщиации усилить, а другую — подавить, необходимо создать в растворе соответствующую концентрацию водородных ионов, добанляя либо кислоту, либо основание. Значение pH, при котором амфолит образует одинаковые концентрации положительных и отрицательных ионов, называется изоэлектрической точкой. В изоэлектрической точке, очевидно, соблюдается условие [c.511]

Значение pH раствора полиамфолита, при котором средний суммарный заряд на цепи равен нулю, называется изоэлектрической точкой (ИЭТ). Величина ИЭТ не зависит от концентрации полиамфолита и является важной константой полиамфолита. На различии в ИЭТ основано фракционирование смесей белков, например, методом электрофореза. При определении ИЭТ учитывается суммарный заряд макромолекул, обусловленный не только диссоциацией кислотных и основных групп полиамфолита, но и специфическим связыванием посторонних ионов из раствора. ИЭТ определяется с помощью электрокинетических методов (в частности, электрофореза) либо косвенным путем по изменению свойств, связанных с зарядом макромолекул. Значения степени набухания, растворимости полиамфолитов, осмотического давления и вязкости их растворов в ИЭТ проходят через минимум. Вязкость в ИЭТ минимальна (рис. IV. 7), поскольку вследствие взаимного притяжения присутствующих в равном количестве противоположно заряженных групп полимерная цепь принимает относительно свернутую конформацию. При удалении от ИЭТ цепь полиамфолита приобретает суммарный положительный (в кислой области pH) или отрицательный (в щелочной области pH) заряд [c.127]

В ИЭТ по всей длине белковой молекулы находится равное количество положительно и отрицательно заряженных ионогенных групп, и гибкая макромолекула сворачивается в плотный клубок в силу притяжения разноименных зарядов. При более низких значениях pH, например в присутствии H I, когда диссоциация кислотных групп подавлена, молекула белка, как указывалось выше, имеет положительный заряд. Поскольку между одноименно заряженными группами—NH +, разбросанными по всей длине молекулы, будут действовать электростатические силы отталкивания, свернутая в клубок цепочечная молекула в кислой среде распрямится. Однако в большом избытке кислоты степень диссоциации белка будет уменьшаться из-за влияния избытка посторонних ионов, и молекула снова начнет сворачиваться в клубок. [c.207]

При избытке водородных ионов все свободные аминогруппы белка превращаются в положительно заряженные аммониевые группировки (ср. с диссоциацией аминокислот, стр. 282) белковые молекулы в этих условиях являются катионами и при пропускании тока через кислый раствор белка переносятся к катоду. При избытке же гидроксильных ионов диссоциируют все свободные карбоксильные группы белка, молекулы его приобретают отрицательные заряды, т. е. становятся анионами, и под действием тока переносятся к аноду. [c.295]

Три важных фактора — индуктивный эффект, эффект поля и резонансный эффект — могут сильно влиять на поведение органических кислот и оснований, включая и биологически важные а-аминокислоты. В водном растворе, обычной среде нротекания биологических реакций, эти эффекты обусловливают большое разнообразие свойств, так что процессы диссоциации могут происходить во всем диапазоне pH. Это вал<но, потому что белки, построенные из аминокислот, в зависимости от своего аминокислотного состава могут принимать участие в кислотно-основных превращениях. Действительно, в упрощенном виде диссоциацию аминокислот можно рассматривать как миниатюрную модель диссоциации белка. В биохимических реакциях важные функции выполняют белки, и аналогия с аминокислотами может слу кить основой для понимания процессов передачи протонов. Однако такая модель слишком упрощена. Она не учитывает кооперативные взаимодействия. Например, как поведет себя лизин при диссоциации под действием линейно-расположенных положительно заряженных аминокислотных остатков, входящих в состав белка Далее, каким образом близко расположенная гидрофобная область белковой молекулы (т. е. область с более Ш13-кой диэлектрической проницаемостью) влияет на ее диссоциацию в данном химическом процессе То, что в этом случае можно ожидать значительных изменений, видно из поведения глицина при диссоциации в среде с низкой диэлектрической проницаемостью например, в 95%-ном этаноле (рКа карбоксильной группы глицина равен 3,8, а аминогруппы 10,0). Можно было бы подумать, что в этом случае но кислотности глицин близок к уксусной кислоте, но это не так, поскольку для последней р/( равен 7,1. [c.42]

Схематически диссоциацию этих групп белка, учитывая гидратацию аминогрупп, можно представить так [c.187]

Таким образом, заряд белка зависит от реакции среды, а также от соотношения количества его карбоксильных и аминных групп и их степеней диссоциации. [c.188]

Повышение температуры в растворах высокополимеров увеличивает осмотическое давление в большей мере, чем следует из теоретического расчета. Это зависит от повышения степени диссоциации ионогенных групп белков и от дезагрегации белков на микроглобулы. Дополнительная i-идратация микроглобул уменьшает количество свободного растворителя, что соответствует увеличению концентрации частиц в растворе. [c.193]

Степень диссоциации, тип структуры белка, степень гидролиза Степень гидролиза, тип структуры белка Коэффициент активности Поверхностный избыток вещества [c.4]

Типичным примером амфотерных веществ являются белки, поверхность которых в кислых растворах несет положительный заряд, обусловленный преимущественной диссоциацией основных аминогрупп по типу R —ЫНз 0Н , с выходом ОН" во внешнюю [c.181]

При использовании в качестве модификаторов поверхности белков частицы золя в кислой среде вследствие диссоциации основных i pynn белка (диссоциация кислотных групп подавлена) приобретают положительный заряд. В щелочной среде, когда диссоциируют иреимущественно карбоксильные группы белка, частицы золя заряжены отрицательно. При значениях pH, отвечающих изоэлектрической точке белка, электрофоретическая подвил иость золя равпа пулю. [c.100]

В первом приближении изоэлектрическая точка может рассматриваться как значение pH, при котором число положительных зарядов, обусловленных катионными группами (например, —МНз), равно числу отрицательных зарядов, обусловленных анионными группами (например, —СОО"), и оно, таким образом, определяется относительным числом различного рода кислых и основных групп и областью pH, в которой происходит диссоциация этих групп. Так, например, молекула белка, у которой СООН-групп намного больше, чем основных групп, таких, как КНд, будет иметь низкую изоэлектрическую точку, поскольку СООН-группы диссоциируют в области pH от 1 до 5, и, если они находятся в избытке, только часть их должна быть диссоциированной, чтобы 2 стало равно нулю. С другой стороны, молекулы белка с избытком основных групп будут иметь высокую изоэлектрическую точку. В этих белках диссоциация всех СООН-групп не даст достаточного числа отрицательных зарядов, чтобы сделать 2=0. Необходимо образование ЫНз-групп или диссоциация СбН40Н-групп, или 5Н-групп, или всех вместе, чтобы довести 2 до нуля, а диссоциация этих групп возникает обычно в области pH от 9 до 12. Экспериментально мы наблюдаем изоэлектрические точки, которые находятся при рН=2 и ниже и до рН=11 и выше, так что различные белки обладают очень разными составами боковых цепей. [c.485]

Большая прочность связывания меди белком в церулоплазмине обусловлена строением всей молекулы белка. Диссоциация молекулы на субъединицы или ее протеолитическое расщепление приводит к разрыву или значительному ослаблению связи меди с оставшимися компонентами. Особый характер этих связей можно понять только при изучении исходного белка в целом, либо путем приготовления апопротеина с последующим переведением его в холопро-теин при добавлении солей меди. [c.366]

Активные радикалы НО и, в меньшей степени, но атакуют аминокислотные остатки четырех субъединиц каталазы, что было обсуждено ранее, и снижают функциональные возможности фермента. Потеря каталазных свойств непременно сопряжена с диссоциацией каталазы, которая в УЗ-поле облегчается атакой радикалами аминокислотных остатков, поддерживающих четвертичную структуру белка. Диссоциация олигомерных ферментов при озвучивании их растворов неоднократно наблюдалась приведем в качестве примера сонолиз гексокиназы дрожжей, сопровождающийся распадом фермента на субъединицы [33]. [c.171]

Азот относится к группе химических элементов, играющих исключительно важную роль в живой природе и жизни человека. Азот участвует в основных биохимических процессах. В составе белков он образует важнейшие питательные вещества для человека и животных. Но в синтезе белков в растительных и животных организмах участвует не элементарный азот, имеющий очень прочную межатомную связь (энергия диссоциации N2 940 кДж/моль), а его химические соединения, прежде всего аммиак. Из аммиака получают азотную кислоту и азотные удобрения. В условиях мирного времени подавляющее количество соединений азота расходуется на производство удобрений. Соединения азота также широко применяются в производстве промежуточных продуктов и красителей, для изготовления пластических масс (например, аминоплас-тов), химических волокон, фотографических препаратов, медика- [c.83]

Биоорганическая химия сблизила и иереилела практическую деятельность химика-органика и биохимика. В данной главе авторы постарались показать взаимосвязи между органической химией и биохимией, с одной стороны, и химией белка и медицинской химией (фармакологией) —с другой. Как основной используется химический подход, н механизм биохимических реакций описывается в сравнении с их синтетическими моделями. Органический синтез и биосинтез пептидной и фосфоэфирной связи (гл. 3) рассматриваются параллельно таким образом выявляется удивительный ряд сходных закономерностей. Каждая аминокислота представлена как отдельное химическое соединение с уникальным набором свойств. Способность аминокислот к диссоциации обсуждается в терминах, принятых в органической химии для кислот и оснований, и фундаментальные свойства аминокислот подаются читателю так, чтобы не было впечатления, будто аминокислота — это нечто совершенно особенное. Химия аминокислот представлена как часть курса органической химии (реакции ал-килирования, ацилирования и т. п.), а сведения по биохимии рассмотрены с химической точки зрения. [c.26]

Результаты титрования позволяют определять константы диссоциации слабых кислот и оснований, в том числе поли-функциональных. По этой причине потенциометрический метод являе1ся одним из важнейших методов изучения нолиэлектро-литов, в том числе и биополимеров, таких как белки, полипептиды, нуклеиновые кислоты. [c.245]

Заряд на макромолекулах белка в водных растворах возникает обычно в результате диссоциации ионогенных групп. Белковые молекулы как продукты конденсации аминокислот содержат основные группы ЫНо и кислотные СООН. Такие соединения являются амфолитами, т. е. они способны диссоциировать и по кислотному, и по основному типу, в зависимости от pH среды. В сильнокислой среде белок ведет себя как основание его молекулы диссоциируют за счет групп N4-12 по основному типу HONH ,-R- СООН ЫН , Р-СООН ++ ОН [c.206]

В щелочной среде подавлена диссоциация основных амиио-групи, и молекула белка зарядится отрицательно за счет диссоциации групп OONa. В результате того что по длине макромолекулы появятся одноименно заряженные группы —СОО цепочечная молекула распрямится и плотность молекулярного клубка уменьшится. Но в избытке NaOH из-за высокой концентрации ионов и уменьшения степени диссоциации белка макромолекулы снова будут сворачиваться в более плотный клубок. [c.207]

Возможные ошибки при определении pH колориметрическим методом. Неточности определения pH могут зависеть от солевой ошибки, обусловленной высокой концентрацией солей в растворе, изменяющей растворимость и диссоциацию индикатора от белковой ошибки, связанной с наличием в растворах белковых веществ (кровь, плазма и др.) от индикаторной ошибки, так как белки, обладающие амфотерными свойствами, взаимодействуют с кислотными и основными индикаторами, а также адсорбируют индикатор при этом происходит изменение общей концентрации его в испытуемом растворе таким образо.м, добавление значительных количеств индикаторов, которые, являясь слабыми кислотами и основаниями, могут, особенно в незабуференных растворах, изменять значение pH от температурной ошибки, зависящей от изменения константы диссоциации индикатора при колебаниях температуры так, -нитрофенол имеет при 0 С р/С = 7,30, а при 50° С рК = 6,81 с изменением температуры изменяется и pH стандартных растворов. [c.67]

Заряд белковой молекулы в нейтральней среде определяется соотношением количества свободных групп —СООН и —ЫНд и степенью их диссоциации. Чем больше карбоксильных групп —СООН, тем выше окажется отрицательный заряд, и белок будет проявлять свойства слабой кислоты. Преобладание аминных 1 рупп —NH2 сообшает белку основные свойства и положительный заряд. [c.188]