Аланин, идентификация

Целью данной работы является разделение и идентификация аминокислот, смесь которых дается студенту в виде раствора. Задача разработана для гликокола (глицин гли), аланина (ала), валина (вал) и фенилаланина (фен). [c.36]

Вопросу анализа аминокислот методом хроматографии на бумаге посвящено большое число работ советских и иностранных авторов. Однако почти все они связаны с разделением аминокислот белков и других биологических препаратов [61. Наша попытка применить их для анализа мелассы не дала положительных результатов, что можно объяснить мешающим действием остальных компонентов мелассы, ио отношению к которым содержание отдельных аминокислот составляет лишь 0,1—3 вес. %. Описанный в литературе метод 17, 81, состоящий в сорбции аминокислот на катионите с последующей их элюцией и идентификацией на бумаге неудобен, так как требует сложной специальной аппаратуры и чрезмерно длителен. Первой частью нашего исследования было хроматографическое разделение искусственной смеси из десяти аминокислот, приблизительно имитирующей аминокислотный состав мелассы [1, 81. Смесь включала лизин, аргинин, серии, глицин, аспарагиновую и глютаминовую кислоты, а-аланин, валин, метионин и лейцин. Растворы аминокислот готовили в 15%-ном этиловом спирте с концентрацией 0,5—1 у аминокислоты в 1 мкл. [c.212]

Большие трудности представила идентификация этого так называемого нингидрин-реагирующего вещества, отделяемого хроматографией на бумаге от других продуктов кислотного гидролиза витамина В а- Этот алифатический осколок не являлся аминокислотой, и его нельзя было отделить от искусственной смеси с 2-а.минопропанолом-1. Однако хроматографией на бумаге его нельзя было отделить и от 1-аминопропанола-2 [88]. Так как 2-аминопропанол-1 при окислении дает а-аланин, а нингидрин-реагирую-щее вещество аланина ке дает, то вопрос об их идентичности отпал. [c.585]

Идентификация индолов, окисленных в положениях 5 и 6, как промежуточных продуктов при ферментативном окислении тирозина [329], диоксифенил-аланина [330, 331] и адреналина [330] (в виде окрашенных пигментов типа меланина) способствовала расширению объема работ в этой области синтеза недавно было сообщено о получении ряда окси-[155, 332] и диоксииндолов [333, 334]. [c.53]

Схема прибора С. Миллера приведена на рис. 49. В реакционную колбу, содержащую смесь газов, были вмонтированы вольфрамовые электроды. В течение недели пропускали искровые разряды напряжением 60000 В. Содержащуюся в другой малой колбе воду поддерживали в состоянии кипения. Пары воды проходили через реакционную колбу и конденсировались в холодильнике. В процессе циркуляции они захватывали из реакционной колбы продукты реакции и переносили их в ловущку, где и осуществлялось их концентрирование. При идентификации продуктов реакции были обнаружены аминокислоты (глицин, а- и Р-аланин, глутаминовая, аспарагиновая кислоты и др.) и органические кислоты (муравьиная, уксусная, пропионовая, гликолевая, молочная). По данным С. Миллера, основными первичными продуктами реакции в зоне разряда являются альдегиды и цианистый водород. Вторичные реакции, происходящие в водной фазе, приводят к образованию из них аминокислот и органических кислот. [c.191]

Разработанные в последние годы методы селективного гидролиза, разделения и идентификации открыли новые возможности для химического изучения структуры полипептидов и белков. Как уже указывалось, эти природные продукты включают разнообразный материал антибиотики, гормоны, токсины, ферйенты,. вирусы, волокна и т. д. Хотя за короткий период времени был достигнут большой прогресс в выяснении структуры различных природных продуктов, работа по установлению химической структуры белков в значительной степени осложнена их макромолеку-лярной природой. Изучение последовательности аминокислот в полипептидах и белках показывает наличие в них своеобразных группировок аминокислот. Например, из семи основных аминокислот, имеющихся в АКТГ, четыре расположены по соседству, а все семь включены в последовательность из 14 аминокислот из семи кислых аминокислот, ирисутствуюпщх в этом гормоне, три находятся по соседству друг с другом. В рибонуклеазе три остатка серина и три остатка аланина находятся рядом аналогична располагаются три ароматические аминокислоты в инсулине. Для ряда ферментов — тромбина, трипсина, химотрипсина и фосфоглюкомутазы было отмечено наличие одинаковой последовательности из шести аминокислот. Отмечено, что в структуре-и механизме действия протеолитических ферментов важную роль играют определенные трипептиды [160]. В настоящее время из-за ограниченности наших знаний относительно точного молекулярного механизма действия гормонов и ферментов можно делать только предположения о значении тёх или иных аминокислотных группировок. Вопрос о связи определенной последовательности аминокислот с функциями различных соединений может быть выяснен лишь по мере накопления экспериментального материала. Тем самым, по-видимому, станет возможным значительно более полное понимание механизма действия природных соединений на молекулярном уровне. [c.418]

С высоким сродством к электронам устраняет необходимость калибровки при детектировании и сводит к минимуму очистку образцов перед их хроматографическим определением, что особенно важно при анализе природных продуктов. ]У1етиловые эфиры ДНФ-производных были использованы для идентификации аминокислот, образующихся при гидролизе полипептида грамицидина А [58] (рис. 10). Аланин, валин, глицин, лейций и изолейцин определялись количественно с точностью до 2 % при хроматографическом разделении на двухметровой колонке с силиконовой жидкой фазой ЗЕ-ЗО. Наиболее полное разделение некоторых нейтральных алифатических и дикарбоновых аминокислот в виде фенилтиоги-дантоинов и метиловых эфиров ДНФ-производных получено при анализе на колонке с фторированным силиконовым полимером РР-1 и низким содержанием стационарной жидкой фазы [59]. [c.268]

С целью идентификации летучих продуктов пиролизу при 500° С в течение 10—12 сек. были подвергнуты алифатические моноаминокарбоновые кислоты глицин, аланин, валин, изолейцин [122]. Разделение продуктов пиролиза проводили при 25,46 и 55°С на колонках с активированным углем, силикагелем, а также на колонке с 2,4-днметилсульфоланом на хромосорбе Р нри детектировании по теплопроводности. Хроматограммы продуктов пиролиза — двуокиси и окиси углерода, метана, этана, полученные на колонках с активированным углем и силикагелем, различались в основном количественным соотношением. На колонке с 2,4-ди-метилсульфоланом были идентифицированы углеводороды С — g. [c.63]

Аргинин 1 фенилаланин ] пролин ] лейцин + изолейцин I валин лизин тирозин I аланин 1 треонин 1 глицин дженколевая кислота 1 серин лан-тионин I глутаминовая кислота аспарагиновая кислота цистин цистиновая кислота. Идентификация (порядок — в первой, фенольной, хроматограмме) [c.271]

Новая аминокислота тирозин триптофан I фенилаланин [ метионин лейцин I изолейцин валин 1 новая аминокислота пролин треонин гистидин I аланин новая аминокислота I серинI глицин аргинин лизин I глутаминовая кислота ] аспарагиновая кислота. Идентификация и определение (порядок — в первой, коллидиновой, хроматограмме) [c.271]

Т. С. Пасхина (1949 а) применила метод бумажной хроматографии для идентификации продуктов распада кинуренина. Раствор кинурениназы получался следующим образом. Водную вытяжку из печени кошки осаждали 10 объемами ацетона. Осадок после высушивания экстрагировали разбавленным фосфатным буферным раствором (pH 7,4). Вытяжку диализовали в течение 5 час. К 3 мл полученного раствора фермента добавляли 5 мг кинуренинсульфата в 6 мл фосфатного буфера. Инкубация длилась 20 час. нри 38°. Затем раствор подкисляли уксусной кислотой до pH 4,5 и белки осаждали 10 объемами спирта. После отгонки спирта в вакууме и вторичного фильтрования вытяжку доводили до объема 10 мл. Для колориметрического онределения аланина изотиновым методом брали 2 мл вытяжки, остальные 8 мл сгущали в вакууме до 0,6 мл. [c.153]

Для хроматографического разделения продуктов, возникших под действием кинурениназы, было взято по 2 мл каждой вытяжки. В качестве свидетелей для идентификации были приготовлены стандартные растворы с концентрацией 0,1% кинуренина, антраниловой кислоты, аланина, серина и гли-кокола, так как наличие этих соединений можно было предположить. [c.153]

Френкель-Конрат при отщеплении N-концевых аминокислот по способу Эдмана (см. стр. 171). Этим методом было подтверждено наличие С-концевого аланина у альбумина сыворотки крови лошади. Очень часто вследствие побочных реакций получают низкие выходы 2-тиогидантоинов по-видимому, идентификацию отщепляемой аминокислоты лучше осуществить путем сопоставления аминокислотного состава исходного и укороченного пептида или белка (т. е. по разности). Фокс и др. показали [51], что аминокислоты лизоцима (кроме С-концевого остатка) не разрушаются при обработке по методу Шлака и Кампфа точный аминокислотный анализ после кислотного гидролиза показал потерю 1 остатка лейцина на 1 моль лизоцима (мол. вес 14 700). [c.210]

Подобно своим 2- и 4-аналогам р-(пиримидил-5) аланины являются кристаллическими веществами с высокими и, как правило, нехарактерными температурами плавления. Они обладают амфотерными свойствами, не растворяются (за редкими исключениями) в низкополярных растворителях и интенсивно поглощают УФ-лучи. В отличие, однако, от пиримидил-2- и пиримидил-4-аминокислот р-(пиримидил-5) аланины дают с нингидрином сине-лиловое окращивание, характерное для большинства а-аминокислот. Эта особенность позволяет легко дифференцировать пиримидил-5-аминокислоты от пиримидил-С-а-аминокислот иных типов. В то же время идентификация пиримидил-5-аминокислот в смесях с обычными а-аминокислотами, как правило, требует дополнительных мер. [c.338]

Типичный результат такого хроматографирования представ-,лен на фиг. 28. Для идентификации аминокислот была использована также хроматография на бумаге. Пятна, предположительно содержащие глицин и аланин, обрабатывали п-толуолсульфохло-ридом и выделяли образующиеся продукты. Их точки плавления сравнивали с точками плавления аутентичных образцов и таким образом устанавливали их идентичность. Подобным же образом были идентифицированы р-аланин и а-аминомасляная кислота. В табл. П приведен перечень образующихся аминокислот и указан их выход. [c.154]

Мюллер [21] исследовал осаждение нитроиндандионом протеиногенных аминов, аминокислот, бетаинов и подобных биологических веществ и нащел, что бетаин, коламин, лизин и мочевина не осаждаются, между тем как р-аланин, кадаверин, путресцин, гистамин и гистидин тотчас дают осадок, а аргинин, карнозин, креатинин, тирамин и гликоколь, хотя и дают хорошие кристаллические осадки, но образуются они несколько медленно, так что часто осадок появляется только на следующий день. Точки плавления этих солей не резки. На применение нитроиндандиона для выделения и идентификации оснований животного организма указывают также Акерман и Мауэр [22]. [c.34]

Ларсен с сотрудниками [24] с успехом применили нитроиндандион для идентификации аминокислот в микроанализе. Для этого нагревают небольшое количество аминокислоты с насыщенным раствором нитроиндандиона на объективном стеклышке. Полученные кристаллы отсасывают, тщательно высушивают над микропламенем и в поляризационном микроскопе определяют коэффициент преломления. По кристаллографическим и оптическим данным можно определить следующие соединения /-аланин, /-аспарагиновую кислоту, /-цистеин, /-глутаминовую кислоту, глицин, /-гистидин, /-оксипролин, 3,5-дийод-/-тирозин, /-изолейцин, /-лнзпн, /-пролин, /,/-сер,ин и /,/-валин. [c.35]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология