Гидрофобные контакты

ЧЕТВЕРТИЧНАЯ СТРУКТУРА белка, размещение в пространстве субъединиц, образованных из отд. полипептидных цепей совокупность контактов между субъединицам (без учета их геометрии), включающих гидрофобные контакты, водородные связи (нередко образующие систему, близкую к Р-структуре) и электростатич. взаимодействия. Прочность этих контактов различна иногда для их диссоциации достаточно изменения pH среды или ионной силы р-ра, одпако часто требуется полное разрушение третичной структуры субъединиц. Ч. с. характерна не для всех белков. В ее образовании чаще всего участвуют 2 или 4 субъединитц) , иногда — до 12 (понятие <Ч. с. пе распространяемся на надмолекулярные образования — мультиферментннле комплексы и протяженные структуры, напр, оболочки (liaron). [c.688]

Обнаружено, что с увеличением размера гидрофобной груины в молекуле эфира скорость катализируемого гидролиза также возрастает. Однако эти эфиры, ио существу, обнаруживают одинаковую активность к имидазолу как нуклеофилу. Следовательно, опираясь на пространственные модели, можно предположить, что две СНг-группы между системой ароматических колец и эфирной груиной необходимы для обеспечения гидрофобного контакта с а-новерхностью стероидной молекулы, а гидрофобные взаимодействия между субстратом и катализатором благоприятствуют протеканию катализируемого имидазолом гидролиза эфиров. [c.314]

До сих пор мы рассматривали солюбилизацию при заданном числе агрегации ПАВ, когда вхождение солюбилизата в углеводородное ядро неизбежно приводит к возрастанию площади гидрофобного контакта, поскольку число полярных групп-фиксировано, а общая площадь поверхности увеличивается. Этот энергетически невыгодный эффект в принципе может быть скомпенсирован укрупнением мицелл. Поверхность углеводородного ядра, приходящаяся на одну полярную группу, и объем-ядра даются выражениями [c.258]

Конкретная конфигурация (вторичная, третичная и четвертичная структуры) любого белка полностью определяется первичной структурой входящих в его состав полипептидных цепей и зависит от химических свойств боковых групп аминокислотных остатков. Так, при укладке полипептидной цепи неполярные гидрофобные) боковые группы склонны ориентироваться во внутреннюю область белка, в то время как полярные (гидрофильные) группы стремятся быть экспонированными на поверхности белковой глобулы. Пространственная структура белка стабилизируется за счет химических взаимодействий, в том числе гидрофобных контактов, водородных связей и дисульфидных мостиков (—8—8—). Последние, как правило, образуются, когда в процессе укладки цепи боковые группы остатков цистеина оказываются достаточно сближенными (рис. 10.19). [c.26]

Столь же неоригинальна каркасная модель сборки белка, базирующаяся на постулате, прямо следующим из гипотезы Полинга и Кори об энергетической предпочтительности регулярных вторичных структур, играющих в связи с этим центральную роль в определении пути структурирования белковой цепи. Предполагается, что процесс сборки начинается с появления изолированных и на первых порах изменчивых вторичных структур ( мерцающих кластеров ). Взаимодействуя друг с другом, они вытесняют молекулы воды, стабилизируют свои структуры и посредством гидрофобных контактов образуют единый, достаточно жесткий каркас третичной структуры [310, 311]. Очень близкое представление о свертывании белковой цепи заложено в так называемой диффузионно-коллизионной модели [312, 313]. По существу, аналогичные механизмы сборки рассматриваются также в работах [314, 315]. В основе всех предложенных моделей лежат гипотеза Полинга и Кори о вторичных структурах и гипотеза Козмана о гидрофобных взаимодействиях. Сам же подход к решению с их помощью проблемы свертывания белковой цепи строится на эмпирических корреляциях и равно-432 [c.432]

Отметим, что требование минимизации гидрофобных контактов структурных элементов мембраны, сформулированное в работе [15], удовлетворяется в модели тем, что цепи жирных [c.157]

Все вышеупомянутые модели биомембран исходили из ориентации липидов полярными группами наружу мембраны. В модели мембран, предложенной О. М. Полтораком [11]), эта ориентация совпадает с нашей, т. е. полярные группы ориентированы внутрь мембраны. Однако эта особенность не была детально исследована автором [11], что не позволило придти к объяснению молекулярной роли молекул фосфолипидов в переносе энергии. Кроме того, хотя в этой модели изображены глобулярные структуры, находящиеся в гидрофобном контакте с фосфолипидами, не предполагается, что эти структуры должны периодически повторяться. [c.162]

Значение для состояния мембранной структуры холестерина и систем, регулирующих его уровень в организме, заслуживает особого внимания. Молекула холестерина легко встраивается в бислой, особенно в зоны дефектов бислоя (см. рис. 1). Специфика структуры холестерина обеспечивает возможность взаимодействия его гидроксильной группы с карбонильным кислородом ацильных цепей фосфолипидов, а также обширный гидрофобный контакт между самими жирнокислотными цепями и стероидным кольцом молекулы холестерина. Именно эта часть молекулы ответственна за структурирующий эффект стероида. Метиленовый хвост молекулы не оказывает существенного влияния на плотность упаковки бислоя (рис. 21). [c.45]

Наиболее хорошо исследовано образование гидрофобного контакта рестриктаз с 5-метильной (5-СНз) группой тимина (Т), расположенной в большом желобе [,12, 90, 127, 215, 377, [c.82]

Поскольку парциальные заряды на полярных атомах боковых групп (лизина, аргинина, глутаминовой и аспарагиновой кислот)обычно в несколоко раз выше, чем для атомов основной цепи [101, то электростатические контакты между ними должны давать значительный вклад в стабилизацию белковой конформации. Исследование атом-атомных взаимодействий в -спиральных белках с известной пространственноЛ структурой позволяет сделать вывод о значительном количестве (9 ) электростатических контактов внутри структуры белка. Вклад одного гидрофобного контакта дает выигрыш энергии л/ o.s ккал/моль, а одного электростатического до 4 ккал/моль. В связи с этим проведенный адализ подтверждает необходимость учета этого типа взаимодействий при расчете энергии определенных конформаций белка. [c.141]

Н. С. Спасокукоцкий. ГИДРОФИЛЬНОСТЬ, см. Лиофильность и лиофобность. ГИДРОФОБНОСТЬ, см. Лиофильность и лиофобность. ГИДРОФОБНЫЕ КОНТАКТЫ в белках, контакты между гидрофобными структурными элементами белков (гл. обр. бсжовымя цепями остатков фенилаланина, лейцина, изолейцина, валика, пролина, метионина, триптофана), в результате к-рых сводится к миниму их взаимод. с водой. Играют определяющую роль в сташлизация пространств. [c.134]

Структура а-спирали приведена на рис. 4.13, а, структура -листа -на рис. 4.13, б, в. а-спираль белка можно уподобить, грубо говоря, цилиндрической мицелле - либо обычной, либо инвертированной, либо цилиндрической мицелле с гидрофобной полоской на ее поверхности, в зависимости от того, каков характер аминокислот, покрывающих внешнюю поверхность этой цилиндрической мицеллы, - гидрофильный, гидрофобный, или смешанный Аналогично -структуру можно уподобить ламел-ле, обычной или инвертированной, в зависимости от характера распределения аминокислот на двух поверхностях /3-листа. Контактируя своими поверхностями, а-спирали (цилиндрические мицеллы) и -листы (ламеллы) образуют домены, которые могут охватывать часть белковой молекулы или всю ее. При взаимодействии гидрофобных поверхностей а-спиралей или /3-листов образуется плотный контакт. Если же взаимодействуют гидрофильные поверхности а-спиралей и /3-листов, то между ними возникает водная прослойка. Гидрофобные контакты а-спиралей и Д-листов заключены в основном в центральной части белковой глобулы. Гидрофильные поверхности а-спиралей и /3-листов обращены к воде, в которой находится белковая глобула. [c.85]

Высказано предположение, что наличие или отсутствие в молекуле белка а-спиральных или р-складчатых структур зависит от количества и расположения вдоль цепи остатков аминокислот с гидрофильными и гидрофобными боковыми радикалами Так, в миоглобине и гемоглобине гидрофобные группы располагаются в среднем у каждого третьего-чет-вертого остатка аминокислоты, и белок высоко а-спирален. В этом случае все гидрофобные группы находятся по одну сторону а-спирали, что облегчает возникновение максимального количества гидрофобных контактов внутри молекулы Если гидрофобных групп больше, то, по-видимому, легче возникает р-складчатая организация структуры. [c.155]

Рассмотрим теперь гипотетические схемы обмена ионами. На рис. ХХП.З изображена последовательность превращений функционального димера Ма , К+-АТФазы, основанная на конформационных превращениях и обмене ионов Ма и К в полости белка. Ионообменная полость открывается с внутренней поверхности мембраны, а внешний вход в эту полость (канал) закрыт гидрофобным контактом липидов и белков. Гидролитический центр расположен на большой субъединице с внутренней стороны мембраны. Большой а-полипептид пронизывает мембрану, а гликопротеин (малая -субъединица) расположен на ее наружной стороне. В исходном состоянии ионообменные полости субъединиц могут заполняться катионами только из примембранных слоев. Эти полости, как предполагается, из-за стерических затруднений могут вмещать три иона Ма и лишь два иона К. [c.155]

Сингер и Никольсон [48]х, предлагая свою жидкостномозаичную модель биомембран, считали, что единственный способ обеспечения минимального гидрофобного контакта в модели — это формирование бимолекулярного слоя липидов, с ориентацией полярных групп наружу мембраны. Как было отмечено нами в работе [8]., липиды при этом имеют ориентацию, основанную на зеркальной симметрии — типе симметрии, редко встречающемся в других биоструктурах. Как показывает наша модель, принцип минимального гидрофобного контакта может быть удовлетворен и иным способом — погружением гидрофобных цепей жирных кислот в глобулы белков. Функциональные группировки фосфолипидов, ориентированные внутрь модели, формируют при этом зоны ССИВС, причем расположение молекул фосфолипидов из противоположных монослоев соответствует вращательной симметрии. Гидрофильность поверхности в модели создается за счет С—ОН-групп полисахаридов, входящих в состав поверхностных гликопротеинов. Эти группы наилучшим образом приспособлены для контакта с водой. [c.162]

Гидрофобные белки благодаря особенностям своей структуры легко встраиваются в фосфолипидный бислой. Для этого необходимо, чтобы температура среды была выше критической температуры (Гкр) для данного бислоя. Взаимодействие белка с фос-фолипидной мембраной осуществляется в несколько стадий. Сначала происходит адсорбция белка на поверхности бислоя. Зто изменяет конформацию белковой глобулы и индуцирует возникновение гидрофобного контакта между белком и ацильными цепями фосфолипидов. Затем белок внедряется в бислой. Глубина внедрения зависит от силы гидрофобных взаимодействий и от соотношения гидрофобных и гидрофильных областей на поверхности белковой глобулы. [c.21]

Как показано на рис. 9.5, N-формилтриптофан внедряется в полость активного центра и располагается очень близко от системы переноса заряда, с которой контактирует его карбоксильная группа. Индольная группа направлена в противоположную сторону, ее плоское кольцо располагается почти параллельно полипептидной цепи, проходящей вдоль обоих сторон кольца, и пмеет гидрофобные контакты с некоторыми R-группами, в первую очередь с R-группой остатка Met-192. Амидная группа формил-триптофаиа направлена в сторону —СО-группы пептидной связи, образованной остатком Ser-214. Рассмотренные нековалентные взаимодействия, обеспечивают связывание субстрата, определяют специфичность химотрипсина и вносят вклад в увеличение скорости катализируемой реакции. [c.303]

В случае изучения рестриктазы Нра I (5 GTPAA ) заменам на и или на 5BrU подвергался Т, находящийся около расщепляемой фосфодиэфирной связи, [127]. Первая замена блокировала гидролиз олигонуклеотида, а вторая — приводила к появлению незначительного количества продуктов рестрикции. Из этого был сделан вывод, что 5-СНз группа тимина участвует в образовании гидрофобного контакта с ферментом. Способность рестриктаз Нра I и E oR I расщеплять бромиро-ванный субстрат указывает, что атом брома может компенсировать потерю 5-СНз группы путем вступления в прямой контакт с ферментом, так как Ван-дер-вальсовый радиус атома брома близок радиусу метильной группы, только он является более электроотрицательным. Наличие атома Вг в пиримидиновом кольце меняет распределение электронов и таким образом может влиять на взаимодействие пиримидина с соседними основаниями или белком [265]. [c.83]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология