Белки, адсорбция

Процессы разделения жидких систем играют важную роль во многих отраслях народного хозяйства. Для осуществления этих процессов уже давно применяют разнообразные способы перегонку и ректификацию, абсорбцию и адсорбцию, экстракцию и др. Однако природа за миллионы лет эволюции живых организмов выработала наиболее универсальный и совершенный метод разделения с использованием полупроницаемых мембран. Действительно, биологические мембраны обеспечивают направленный перенос необходимых организму веществ из внешней среды в клетку, и наоборот. Без мембран невозможны были бы дыхание, кроветворение, синтез белка, усвоение пищи, удаление отходов и другие процессы. [c.13]

Адсорбция и хроматография белков и вирусов [c.340]

Из других природных эмульгаторов хорошо изучены сапонины и белки — альбумин, казеин и др. Они стабилизируют эмульсии М/В. Стабилизирующее действие белков объясняется их адсорбцией на границе раздела фаз с образованием прочных защитных слоев. В качестве стабилизаторов эмульсий В/М применяют высокомолекулярные соединения, растворимые в масляной фазе, например каучук. В пищевой и фармацевтической промышленности для получения эмульсий В/М применяют стеарат и пальмитат сахарозы, а также полиоксиэтилированные сложные эфиры. [c.184]

Белки имеют тенденцию адсорбироваться на различных материалах, это свойство можно использовать для разделения. Целлюлоза, стекло и силикагель — все они нашли применение для адсорбции белков. Классический способ удаления растворенного вещества из раствора — использование измельченного древесного угля, но в случае белков адсорбция затрудняется из-за несоответствия между большим размером молекул белка и малыми порами угля. Древесный уголь модифицируют, покрывая его декстраном и 1 С, и в растворе сохраняется комплекс 1 С-антиген, тогда как антиген адсорбируется на древесном угле. В случае меченого антигена этим способом удаляют из раствора свободную метку, оставляя связанную метку для определения в растворе. [c.577]

При очистке ферментов от сопутствующих белков используют также метод избирательной адсорбции — либо в объеме , добавляя к раствору фермента определенное количество адсорбента, либо на колонке. В качестве адсорбентов применяют главным образом каолин, гидроксилапатит [Са5(Р04)д0Н] и др. Избирательная адсорбция ферментов может осуществляться двумя путями адсорбент может связывать неактивные белки, оставляя фермент в растворе, или же сорбируется фермент, а в растворе остаются неактивные белки. Адсорбцию обычно проводят при 0° С. Адсорбированный фермент элюируют с предварительно промытого водой или буфером адсорбента ацетатными, фосфатными или боратными буферами. [c.200]

Теперь рассмотрим, чем определяются временные факторы. Прежде всего, большинство процессов (будь то агрегация молекул белка, адсорбция их на твердой матрице или движение [c.262]

Влияние на адсорбцию полимеров химии поверхности адсорбента и природы растворителя. Влияние на адсорбцию полимеров размеров пор адсорбента. Адсорбция из растворов и адсорбционная хроматография олигомеров. Адсорбционная и ситовая хроматография полимеров. Адсорбция и хроматография белков и вирусов. [c.332]

Фундаментальное свойство экстракционной модели, обусловленное самой природой гидрофобных взаимодействий, заключается в том, что инкремент свободной энергии переноса углеводородного фрагмента в молекуле лиганда из воды в органический растворитель практически не зависит от природы последнего [43—47]. Это связано с тем, что главный вклад в эту величину вносит свободная энергия сольватации углеводородного фрагмента в воде. Так, например, независимо от природы органического растворителя инкремент свободной энергии переноса СНа-группы из воды в органическую фазу составляет примерно 700 кал/моль (3000 Дж/моль) [45]. Приблизительно та же величина свободной энергии характеризует адсорбцию алифатических соединений на поверхности раздела фаз вода — масло или вода — воздух, адсорбцию их из водного раствора на поверхность ртутной капли или же процесс солюбилизации органических молекул мицеллами детергентов [45]. Значение этого факта трудно переоценить, поскольку именно поэтому (пользуясь сопоставлением термодинамики гидрофобного взаимодействия белок — органический лиганд с аналогичными данными для модельных процессов) можно выявить, в принципе, специфические свойства структуры или микросреды гидрофобных полостей в белках. [c.27]

Многочисленные исследования показали, что всякое соединение, способное сольватироваться растворителем данного ВМС и понижать его растворимость, пригодно для высаливания. Так, например, спирт и ацетон способны отлично высаливать желатину из ее водных растворов, Аналогично происходит осаждение спиртом белка из водного раствора или осаждение ацетоном каучука из раствора бензола. Следовательно, при высаливании ВМС решающую роль играет не валентность ионов, а их способность к гидратации и к адсорбции на коллоидно-дисперсных частицах. [c.227]

Адсорбция ионов характерна для гетерополярных адсорбентов как естественного (почвы, глины, глауконит, белки и др.), так и искусственного (силикагель, синтетические смолы) происхождения и носит обменный характер. [c.123]

На гидроксилированной поверхности кремнезема адсорбция белков происходит практически необратимо. Необходимо резко снизить адсорбцию белков, сохранив возможность смачивания водными растворами. Этому отвечает, в частности, модифицирование [c.340]

Подбором структуры нор и химии поверхности адсорбента, а также оптимальных условий элюирования можно осуществить концентрирование и очистку биополимеров методами адсорбционной и (или) ситовой хроматографии. В последнем случае крайне важно устранить сильную адсорбцию белков и вирусов на внешней поверхности макропористых зерен. [c.343]

В табл. 18.1 приведены сведения об адсорбции белков и вирусов на силохроме с гидроксилированной поверхностью и с поверхностью, модифицированной прививкой поверхностных соединений [c.343]

Кроме возникновения структурно-механического барьера для сближения частичек — гелеобразной защитной оболочки, важное условие стабилизации состоит в том, чтобы наружная поверхность такой оболочки была гидрофильной, т. е. чтобы не происходило агрегирование наружными поверхностями этих оболочек (вторичная коагуляция). Именно таков механизм действия сильных стабилизаторов суспензий, эмульсий и пен, обеспечивающих практически предельную стабилизацию — полную агрегативную устойчивость лиофобных систем. При этом стабилизаторы могут быть и сравнительно слабыми поверхност-но-активными веществами, но уже при небольшой адсорбции они могут образовывать сильно структурированные защитные оболочки. Примером служат глюкозиды (сапонин), полисахариды, высокомолекулярные соединения типа белков. [c.70]

Для избирательности адсорбции несомненное значение имеют электрические заряды адсорбента и адсорбтива, так как разноименно заряженные частицы будут легче соединяться. Именно этим объясняется хорошее окрашивание щелочных белков клеточных ядер, заряженных в нейтральной среде положительно, кислыми (отрицательно заряженными) красителями, а кислых белков протоплазмы — основными (положительно заряженными) красителями. [c.142]

Предложена теория, согласно которой гидрофильность белков крови человека и их способность к адсорбции на холестерине с возрастом уменьшается и соответственно понижается их защитное действие на холестерин. Холестерин откладывается в стенках сосудов, обусловливая возрастные изменения сосудов, а в связи с этим и соответствующие изменения в тканях. Вероятно, этот процесс является одним из существенных факторов старения организма. [c.187]

Выделение витамина В12 связано с большой сложностью из-за его малого содержания в природных продуктах. Из 1 т свежей говяжьей печени можно получить около 28 мг чистого цианокобаламина [10, 141] (при его содержании 1 1 ООО ООО) путем водно-спиртовой экстракции, освобождения от белков, адсорбции, хроматографического разделения и с помощью других тонких процессов. Из печени, помимо цианокобаламина [9, 10, 89, 141], выделен п оксикобаламин (В гь) 142]. [c.595]

Наличие гидрофобных или заряженных групп на поверхности, как правило, приводит к росту неспецифической адсорбции белков. Адсорбция человеческого иммуноглобулина G (hIgG) и бычьего альбумина (БСА) исследовалась на монослоях тиолов на золоте с различными концевыми группами [544]. Адсорбция liIgG уменьшалась в ряду функциональных групп СНз > gHsOH > С00 > [c.501]

Как уже упоминалось, адсорбция фага А- осуществляется иа белке Lam В, контролирующем транспорт мальтозы и мальто-декстранов в клетку. Мутанты бактерий, ие адсорбирующие фага X дикого типа, относятся к двум группам. В первую группу входят. мутанты с существенными поврел дениями структуры белка Lam В, вызываемыми в основном нонсенс-мутациями и делениями. Такие мутации нарушают сразу все известные функции этого белка (адсорбцию разных фагов и транспорт углеводов). Во вторую группу входят миссенс-мутанты, возникающие путем замены отдельных аминокислот в белке. У таких мутантов некоторые свойства Lam В сохранены например, со- [c.199]

Кроме очистки стоков от загрязняющих веществ, немаловажное значение имеет извлечение ценных компонентов из растворов. Сорбционное концентрирование широко применяется в аналитической химии белков, так как позволяет избирательно выделять эти вещества из биологических сложных систем. Изучена адсорбция бычьего сывороточного альбумина (БСА) на незаряженной и поляризованной поверхности исходного и модифицированного гидроксидом титана углеродного волокна. Подобраны оптимальные условия иммобилизации белков на тонкослойных сорбентах. Показано, что для тонкослойных покрытий гидроксидом титана степень обратимости адсорбции белка зависит от текстуры исходной матриш.1. Изменение заряда повфхности волокна оказывает значительное влияние на адсорбируемость БСА модифицированным сорбентом, что обусловлено различными поверхностными свойствами исходного и титансодержащего волокна. Подобраны условия электродесорбции БСА с поверхности волокнистых материалов. [c.208]

Фронтальный метод ооюван на пропускании исходной смеси через колонку, Вследствие меньшей адсорбции компонента А через некоторое время в колонке достигается распределение компонентов, представленное на рис, 137, в. Прн дальнейшем пропускании смеси из колонки будет выходить компонент А в чистом виде до тех пор, пока не начнется проскок компонента В, Такой метод дает возможность получить в чистом состоянии некоюрое количество слабо адсорбируемого компонента А. Поэтому он применяется и в иреиа-ративиых целях для выделения некоторых ценных веществ (редкоземельных элементов, белков и т, п,) в небольших количествах. [c.375]

Процессы разделения углеводородов на цеолитах широко применяются в промышлепиости. Так, адсорбцией на цеолите СаА из керосино-газойлевых фракций выделяют нормальные алкены Сю— i8, которые далее используют для микробиологического получения белков, а также для производства биологически разлагаемых моющих веществ. Адсорбция проводится, как правило, в паровой фазе, так как в случае жидкофазного процесса трудно с достаточной полнотой отделить несорбируемь е компоненты от слоя сорбента. Прп десорбции алканов в качестве вытеснителей используют пентан, гексан, аммиак. [c.74]

Депротеинизация достигается также добавлением сульфата аммония и некоторых органических растворителей [23]. Основная опасность здесь заключается в возможности адсорбции или окклюзии следовых компонентов осадком. Эффективность операции нужно конфолировать в отношении биоматериала и определяемых веществ. Обычно влияние окклюзии сводят к минимуму не добавлением осаждающих агентов к пробе, а наоборот [24]. В последнее время для осаждения белков все чаще применяют ацетонитрил, особенно удобный в тех случаях, когда раствор далее анализируют методом ВЭЖХ Для предотвращения разложения белков следует избегать нафевания, либо использовать мягкие условия их разрушения с помощью ферментов [25]. С этой целью используют трипсин, папаини другие протеиназы. Ткани печени гидролизуют алкалазой, а [c.204]

Такого рода стабилизация, достигаемая адсорбцией нейтральных молекул, происходит еще более наглядно в том случае, если адсорбированное вещество обладает свойствами коллоида. Причина такого явления не совсем ясна, но возможно, что оно частично имеет место под влиянием факторов геометрического характера, а частично находится в зависимости от фактора времени. Не исключена возможность, что в течение проверенных на практике промежутков времени может произойти адсорбция большего количества коллоидного вещества, чем это досягаемо путем индивидуальной адсорбции отдельных молекул. Во всяком случае описываемое явление настолько явно выражено, что это обстоятельство привело к созданию специального термина защитный коллоид . Свойства таких коллоидов присущи декстрину, смолам, белкам и др. ве-ш,еством. В равной мере эффективными являются в данном отношении мыла и иные моющие среаства, В конечном счете этот ме- [c.86]

ПАВ, образующие гелеобразную структуру в адсорбционном" слое и в растворе, относятся к третьей группе. Такие вещества предотвращают коагуляцию частиц, стабилизируют дисперсную фазу в дисперсионной среде, поэтому их называют стаб илиз а-торами. Механизм действия сильных стабилизаторов состоит в том, что, кроме возникновения структурно-механического барьера для сближения частиц, важное условие стабилизации состоит в том, чтобы наружная поверхность такой оболочки была гидрофильной и чтобы не могло произойти агрегирования вследствие соприкосновения наружных поверхностей. Стабилизаторами могут быть сравнительно слабые ПАВ, так как даже при слабой адсорбции они могут образовывать сильно структурированные защитные оболочки. К числу ПАВ, обычно применяемых в качестве стабилизаторов, относятся гликозиды (сапонин), полисахариды, высокомолекулярные соединения типа белков. Стабилизаторы не только препятствуют агрегированию частиц, но и предотвращают развитие коагуляционных структур, блокируя путем адсорбции места сцепления частиц и препятствуя тем самым их сближению. Поэтому стабилизаторы суспензий являются также адсорбционными пластификаторами. Последние нашли очень широкое применение в гидротехническом строительстве, керамическом производстве, сооружении асфальтовых дорог, инженерной геологии, сельском хозяйстве с целью улучшения структуры почвы и др. [c.35]

В связи с этим интересно отметить, что эффективность адсорбции ароматических соединений на твердых поверхностях (угле) практически не зависит от наличия в ядре каких-либо заместителей [87, 88]. Поэтому в случае полуже-сткой модели гидрофобного кармана в белке, для того чтобы объяснить полную экстракцию глобулой различных гидрофобных заместителей в молекуле ингибитора, необходимо допустить, что аминокислотные остатки, расположенные вблизи щипцов , обладают все-таки некоторой подвижностью, которая обеспечивает обволакивание неароматических гидрофобных фрагментов псевдожидкой средой активного центра. [c.141]

В растворах потенциалопределяющих ионов наблюдается сложная зависимость дзета-потенциала от концентрации. Избыток ионов в среде может привести к перемене зарядов и потенциалов двойного электрического слоя (ДЭС). Изменение потенциалов может произойти за счет специфической адсорбции. согласно правилу Фаянса. По этой причине с увеличением концентрации ионов значение С ПО-тенциала уменьшается, переходит изо- 3, распределение ио-электрическую точку, затем изменяет ццд падение потенциала знак заряда и снова увеличивается до в двойном электрпческом определенного предела. Для амфотерных при сверхэквивалент-веществ (А Оз, белки и др.) получены адсорбции [c.81]

ЛИЗОЦИМЫ — белки, ферменты, распространенные в животном мире содержатся почти во всех тканях и жидкостях живого организма, особенно в печени, селезенке, слюне, слезах. Л. обладают свойством растворять, лизировать оболочки некоторых бактерий. Молекула Л. состоит из одной полипептидной цепи, включающей 127—130 аминокислотных остатков. Л. легко выделяется из яичного белка кристаллизацией, адсорбцией на бентоните или хроматографическим разделением на ионообменной целлюлозе. Л. применяют при лечении воспалительных заболеваний глаз, носоглотки, ожогов, ран, в акушерской практике, в микробио. огии для разрушения клеточных оболочек бактерий, для консервирования икры рыб, как добавку к молоку с целью консервации и лучшей усвояемости. [c.147]

Полимолекулярные пленки белков позволяют изучать некоторые ферментативные реакции, устанавливать структурные особенности белковых молекул, научать иммунохимические явления и др. В частности, для изучения влияния линндных слоев на активность ферментов на гидрофильную и гидрофобную, т. е. смачиваемую и несмачиваемую водой, поверхности стекла наносили слои стеариновой кислоты различной кратности, а затем на эти поверхности из объема раствора наносили каталазу. Схема строения слоев стеариновой кислоты н фермента (Ф) показана на рис. 18. Оказалось, что большей активностью обладает фермент, адсорбирующийся на четном числе слоев стеариновой кислоты, если поверхность стекла вначале была гидрофильной. Такой же результат был получен при адсорбции фермента на нечетном числе слоев, нанесенных на гидрофобную поверхность. Это означает, что гидрофильная поверхность карбоксильных групп не инактивирует фермент. [c.47]

Сенсибилизация. Как отмечалось выше, стабилизация коллоидных систем может быть достигнута введением высокомолекулярных веществ, из которых наиболее активны белки. Однако если количество, высокомолекулярного соединения, добавляемого к золю, очень мало, то возможен обратный эффект — снижение устойчивости. Это явление было названо сенсибилизацией (Г, Фрейндлих) или астабилизацией (Н. П. Песков). Действие макроионов объясняется их адсорбцией на поверхности частиц. Возможны два механизма астабилизирующего действия белков нейтрализация поверхностного заряда частицы противополонсно заряженным макроионом и одновременная адсорбция макроиона на нескольких частицах. При последнем механизме молекула белка является как бы мостиком между частицами, связывая их друг с другом. Мостиковым механизмом объясняют агрегацию эритроцитов в крови. [c.117]

Спектрополяриметрический метод был использован для изучения изменений конформации, вызываемых введением дополнительных пептидных цепей в молекулу инсулина по трем его свободным аминогруппам [15]. Исходный инсулин спирален на 25%, модифицированный лизином — на 32—33%, модифицированный глутаминовой кислотой — на 3—16%. Если к растворам синтетической полиглутаминовой кислоты добавить некоторые красители (акридин оранжевый, псевдоизоцианин) и измерить дисперсию оптического вращения в области 560—360 нм, то при pH 5,5 кривая ДОВ имеет плавный характер (полимер в неупорядоченной конформации) при pH ниже 5,1, когда полимер приобретает спиральную конформацию, дисперсия оптического вращения становится аномальной, причем величина вращения резко возрастает. Это связано с адсорбцией красителя на спиральной полипептидной цепи, в результате чего полоса поглощения красителя становится оптически активной [16]. Дальнейшее развитие спектрополяриметрического метода позволило перейти к прямому измерению эффекта Коттона в области 185—240 нм, непосредственно связанного со спиральностью молекул белков и полипептидов (обзор см. [17]). [c.638]

Эритроциты в крови можно по ряду свойств рассматривать так же, как частички гидрофобной эмульсии. На их поверхности адсорбированы молекулы белков, аминокислот и ионы электролитов. Все они сообщают эритроцитам определенный отрицательный заряд, а противоионы создают некоторый диффузный слой. При различных патологических процессах в организме, когда в кровн увеличивается содержание некоторых видов белков (либо особого глюкопротеида, относящегося к а-глобулинам, либо при инфекционных заболеваниях Y-глoбyлинoв), происходит процесс, очень напоминающий ионообменную адсорбцию место ионов электролитов на поверхности эритроцитов занимают белки, заряд которых ниже, чем у суммы замещенных ими ионов. В результате заряд эритроцитов понижается, они быстрее объединяются и оседают (ускоряется реакция оседания эритроцитов — РОЭ). Этот процесс зависит еще от ряда факторов содержания других белковых фракций и мукополисахаридов, концентрации эритроцитов в крови, наличия в крови микробов, наконец, расположения сосуда, в котором наблюдается РОЭ (в частности, скорость ее выше в наклонно расположенном капилляре). Оседание эритроцитов протекает сходно с процессом седиментации гидрофобного коллоида. Как показали исследования при помощи микрокинематографии (Кигезен), к имеющимся в крови агрегатам и монетным столбикам присоединяются отдельные эритроциты укрупнившиеся агрегаты оседают вначале быстро, а потом медленнее, так как в нижних частях капилляров их расположение становится настолько плотным, что частично сохранившиеся у них заряды начинают в большей мере противодействовать сближению частиц. Структура этого осадка напоминает губку чтобы его уплотнить, необходимо выжать оттуда воду, причем чем плотнее осадок, тем труднее это достигается. Поэтому в клинических исследованиях обычно не ожидают завершения оседания эритроцитов, а регистрируют результаты спустя 1—2 ч после начала реакции. Учитывая, что скорость процесса меняется на разных этапах, было предложено изучение его динамики измерением величины оседания эритроцитов каждые 15—30 мин (так называемая фракционная РОЭ). Этот метод представляет значительный интерес и находит широкое применение. [c.167]