Амидная группа цис-формь

При рассмотрении ацилированных анилинов помимо объема заместителей необходимо учитывать еще ряд пространственных и электронных факторов, а именно взаимодействие ациламиногруппы с ароматическим ядром (стремление к копланарности свободной электронной пары атома азота с я-электронной системой ароматического ядра), стерическое взаимодействие орто-заместителей (в том числе и атомов водорода ) с ациламиногруппой, биполярное отталкивание я-электронной системы бензольного ядра и карбонильной группы. В общем, когда амидная группа соединена с радикалом, способным вступать с ней в мезомерное взаимодействие, можно предвидеть участие в мезомерии уже трех форм [c.587]

Известно, что на биологическую активность белков влияет не только среда их функция существенным образом зависит от их строения. Обычно структурные особенности белков разделяют на несколько категорий. Первичная структура белка — ЭТО последовательность аминокислотных остатков в цепи, которая устанавливается с помощью химических методов анализа. Цепь может свертываться в спираль или принимать особую форму за счет образования водородных связей между амидными группами. Эта особенность структуры белка, являющаяся [c.300]

Процесс завивки волос, хотя и не имеет никакого биологического значения, служит примером различных способов вмешательства во вторичную и третичную структуры. Водная завивка использует свойство воды пропитывать белковую ткань, которая размягчается за счет разрушения водородных связей между амидными группами в белке и образования новых водородных связей с молекулами воды. При высушивании вновь образуются водородные связи внутри белка, который за счет этого сохраняет задаваемую форму. При перманентной химической завивке сходный результат достигается другим путем. Сначала дисульфидные мостики белка восстанавливают до тиольных групп с помощью специальной жидкости, после чего проводят окисление с образованием в новом направлении дисульфидных связей, закрепляющих нужную форму волос. [c.303]

Азот, входящий в состав очень многих соединений, подвергается сложным метаболическим превращениям. Неорганические формы азота в окружающей среде очень разнообразны — от нитрат-иона, в котором уровень окисленности азота равен Ч-5, до аммиака, в котором уровень окисленности составляет —3. Живые клетки могут как восстанавливать, так и окислять эти неорганические формы. Органические формы азота чаще всего образуются путем включения аммоний-иона в состав аминогрупп и амидных групп. Включившись в состав органического соединения, азот далее может переходить во многие другие соединения углерода. Особенно активно участвуют в подобных реакциях переноса такие соединения, как глутаминовая и аспарагиновая кислоты, глутамин, аспарагин и карбамоилфосфат. Они образуют общий фонд азота, из которого азот может расходоваться на различные метаболические нужды и куда он может быть возвращен. [c.81]

Отличие фрагмента R. . . R" от дипептидных фрагментов, рассмотренных в разделе III, состоит в том, что в последние включены взаимодействия двух амидных групп, и именно это взаимодействие делает невыгодной конформацию Я для развернутых форм, а также намного искажает энергетические контуры и смещает положение минимумов. [c.155]

Однако разница в абсолютных значениях энергии форм Н и В довольно велика, ибо дипептидные фрагменты учитывают сильные кулоновские взаимодействия амидных групп. [c.155]

Как показано на рис. 9.5, N-формилтриптофан внедряется в полость активного центра и располагается очень близко от системы переноса заряда, с которой контактирует его карбоксильная группа. Индольная группа направлена в противоположную сторону, ее плоское кольцо располагается почти параллельно полипептидной цепи, проходящей вдоль обоих сторон кольца, и пмеет гидрофобные контакты с некоторыми R-группами, в первую очередь с R-группой остатка Met-192. Амидная группа формил-триптофаиа направлена в сторону —СО-группы пептидной связи, образованной остатком Ser-214. Рассмотренные нековалентные взаимодействия, обеспечивают связывание субстрата, определяют специфичность химотрипсина и вносят вклад в увеличение скорости катализируемой реакции. [c.303]

Белки состоят в основном из /.-аминокислот, характеризующихся определенными значениями [а]в. Полипептиды, полученные из -аминокислот, обладают оптической активностью и в форме статистического клубка. Однако основной вклад в оптическую активность белка дает специфическая спиральная упаковка плоских амидных групп —ЫН—СНК—СО— (звездочка отмечает асимметрический атом углерода, К — боковая группа, специфичная для каждой аминокислоты). В настоящее время наиболее щироко известны две упорядоченные структуры белков а-спираль и р-склад-чатая структура. Переходы амидной группы л->л и /г—>-я вносят различные вклады в оптическую активность полипептидных цепей, находящихся в различных конформациях соответственно спектры ДОВ и КД полипептидов в различных конформациях отличаются друг от друга. На рис. 24 приведены спектры ДОВ и КД модельных полипептидов в конформациях статистического клубка, [c.45]

Кислородсодержащие основания способны к лактам-лактим-ной таутомерии. В большинстве случаев резонансная энергия амидной группы (или амидных групп) играет более значительную роль, чем резонансная стабилизация ароматического кольца, так что превалирует лактамная форма, например [c.109]

Реакцию между диизоцианатом и дикарбоновой кислотой используют, как известно, для получения пенистых полимеров. Для этого смесь исходных компонентов заливают в герметично закрывающуюся форму, где и происходит поликонденсация. Пузырьки выделяющегося углекислого газа задерживаются в густовязкой массе, придавая образующемуся полимеру ячеистую структуру. Пеноматериалы имеют очень низкий объемный вес (0,06—0,1 г см ). Для придания пенополиамиду большей эластичности требуется уменьшение полярности полимера, что можно достигнуть увеличением расстояния между амидными группами в макромолекулах полимера. С этой целью реакцию проводят между диизоцианатом и кислыми низкомолекулярными полиэфирами дигликолей и дикарбоновых кислот. [c.446]

Триплет с центром при 1,13 м. д. принадлежит протонам метильной группы. Квартет в более слабом поле при 2,23 м. д. отвечает протонам метиленовой группы. Тонкая структура спектра ПМР подтверждает это отнесение,так как присутствие триплета объясняется спин-спиновым взаимодействием с двумя протонами метиленовой группы. Последняя, в свою очередь, проявляется в спектре ПМР в виде квартета вследствие спин-спинового взаимодействия с тремя протонами метильной группы. Широкий горб в области 6,1—6,7 м. д. по положению в спектре и форме сигнала отвечает двум протонам амидной группы. [c.153]

Ацетанилид XLIV (R = СНз) в пиридиновом растворе существует почти исключительно в Z-конформации. Присутствие орго-заместителей в бензольном ядре увеличивает объем арильной группы и приводит к некоторому сдвигу конформационного равновесия в сторону Е-формы. Однако сдвиг этот невелик, и Z-форма по-прежнему остается преобладающей если ацетанилид на 99% состоит из Z-формы, то в сходных условиях 2-метилацетанилид существует на 94% в Z-форме, 2-грег-бутилацетанилид — на 75%. а 2,4,6-три-трег-бутилацет-анилид — на 55%. Тот факт, что орго-заместители сравнительно мало влияют на положение конформационного равновесия, связывают с возможностью создания (за счет вращения по связи N—арил) таких конформаций, в которых бензольное ядро повернуто перпендикулярно к плоскости амидной группы, и, таким образом, орто-заместители удалены от атома кислорода [c.588]

Белки состоят в основном из L-аминокислот, характеризующихся определенными значениями [а]с. Полипептиды, полученные из -аминокислот, обладают оптической активностью и в форме статистического клубка. Однако основной вклад в оптическую активность белка дает специфическая спиральная упаковка плоских амидных групп —NH— HR—СО— (звездочка отмечает асимметрический атом углерода, R —боковая группа, специфичная для каждой аминокислоты). В настоящее время наиболее широко известны две упорядоченные структуры белков а-спираль и р-склад-чатая структура. Переходы амидной группы и п- л вносят [c.45]

В другом эпимере дейтерий находится над плоскостью рисунка, водород — под ней. Асимметрия невозможна в отсутствие амидной группы. При химическом восстановлении получается почти равное количество обеих форм с очень 1не1большим. преимуществом одной из нчх за счет асимметрического синтеза. При химическом окислении восстановленного кофермента продукт содержит примерно половину первоначального количества дейтерия. В противоположность этому в результате ферментативного восстановления образуется один специфический эпимер. Дейтерий (или водород в общем случае) переносится только на одну сторону пиримидинового цикла, что схематически показано на формуле. При ферментативном окислении восстановленного кофермента стереохимическая специфичность та же, что и при восстановлении. [c.727]

С другой стороны, урацил существует в форме 1Н,ЗН-пири-мидиона-2,4 и ему обычно приписывают строение 2. Тем не менее следует всегда помнить, что его амидные группы мезомерны и сильно поляризованы для него наиболее правильна структура 3. [c.151]

Один из возможных результатов переноса фосфатной группы на функциональную группу белка состоит в индуцировании конформаци- онного изменения в молекуле белка. Действительно, имеются данные, весьма убедительно свидетельствующие о наличии таких изменений при действии АТР-зависимых ионных насосов (гл. 5, разд. Б,2,в) и при мышечной работе (дополнение 10-Е). Конформационные изменения могут также возникать в результате фосфорилирования регуляторных центров белков. Вполне возможно, что фосфорилирование имидазольной группы, соединенной водородной связью с группой С = 0 амидной группы полипептидной цепи белковой молекулы, ведет к таутомериым превращениям, аналогичным тому, которое было приведено в уравнении (6-84). Оно может способствовать конформационному изменению или может переводить белок в состояние, богатое энергией , способное самопроизвольно изменять свою форму, как это имеет место при мышечных сокращениях. [c.139]

В отличие от соединений IV и VIII у диметиламида М-ацетил-1-пролина (X) фиксация угла ф при —60° исключает реализацию формы у. Результаты конформационного анализа этого соединения, полученные В. Медисоном и Дж. Шеллманом [96], Г. Шерагой и соавт. [97], Б. Пульманом и соавт. [98] и автором данной монографии и соавт. [88, 89] показали, что при транс-конфигурации амидной группы предпочтительной является конформация 5 с параметрами ф —60°, у = 100-180°. Другая оптимальная форма R имеет резко очерченный потенциальный минимум, расположенный на 5-10 ккал/моль выше потенциального плато конформации 8. Наблюдаемый спектр КД соединения X в гептане не противоречит форме [c.172]

Помимо рентгенограмм, характерных для а- и Р-форм белков, известен еще один тип рентгенограмм, а именно для коллагена — белка сухожилий и кожи. На уровне первичной структуры коллаген характеризуется высоким содержанием остатков пролина и оксипролина и частым повторением фрагмента 01у-Рго-Орг. Присутствие пирролидинового кольца в пролине и окси-пролине может несколькими способами воздействовать на вторичную структуру. Азот амидной группы не содержит водорода, способного к образованию [c.1060]

Это положение было обосновано в работе Котельчука и Шераги [149] на основе данных о конформационных энергиях. Они показали, что существенно взаимодействие с амидной группой бокового привеска аминокислоты на ее С-стороне. Это взаимодействие чаще всего не зависит от природы боковых привесков соседних аминокислот. В работе [149] сопоставлялись конформа-ционные энергии каждого остатка в трех конформациях с наименьшей энергией (правая и левая спирали, антипараллельная р-форма), и было установлено, что остатки, у которых минимуму энергии отвечают правые спирали, являются спиральными , а в остальных случаях спирализация не происходит. Пейн и Робсон [150] вычислили спиральные потенциалы аминокислот в предположении о существенной роли локальных взаимодействий боковых привесков с основной цепью. [c.250]

Рис, 5.25. Формы нормальных колебаний амидной группы в N-метилацет-амиде (М — метальная группа). [c.328]

Рентгеноструктурный анализ комплекса 222 К показывает, что 36-чле-ный цикл валиномицина представляет собой складки из шести фрагментов р-спирали (браслетообразная форма), стабилизированных внутримолекулярными водородными связями шести карбонильных групп с соседними амидными группами К-Н. Благодаря этим водородным связям конформация 222 почти заморожена, а ее центральная полость оказывается идеально соответствующей иону К" . Эффективность связывания этого катиона обеспечивается шестью сложноэфирными карбонильными группами, обращенными внутрь полости молекулы. Липофильные алкильные группы остатков О-валина и Ь-молочной кислоты, составляющих валиномицин, обращены наружу, образуя гидрофобную периферию молекулы. Последняя, во-пер-вых, препятствует проникновению воды к центральной ее части и тем самым предохраняет системообразующие водородные связи от разрушения, и, во-вторых, обеспечивает растворимость и самого валиномицина, и его комплекса с К+ в липофильных средах, в частности в клеточных мембранах. (Вопрос о конформациях валиномицина гораздо сложнее, чем здесь упрощенно изложено — подробнее см. в монографии [ЗЗГ].) Другой тип природного ионофора представлен структурой антибиотика нонактина (223). [c.474]

По положению амидной группы различают а-, Р- и другие аминокислоты. Все аминокислоты являются продуктами гидролитического расщепления белков и встречаются во всех тканях и жидкостях растений и животных. В клетке, где идет синтез белка, имеется более 20 различных аминокислот. Их чередование в полимерных молекулах обеспечивает все многообразие белковых форм. [c.78]

Вращение амидной группы существенно затруднено из-за большого вклада резонансной формы Б. [c.322]

Амидная группа, по-видимому, реагирует в своей иминогидрин-ной форме, т. е. нуклеофильная атака на нитрильную группу осуществляется оксигруппой. [c.111]

В водных растворах полипептидов, содержащих в боковых целях ионизующиеся группы, причиной разрушения спиральной формы, несомненно, является кулоновское отталкивание этих групп. Для органических растворителей, в которых сильные органические кислоты ведут себя как деспирализующие агенты, причины, вызывающие переход спираль — клубок, не столь очевидны. Как подчеркивает Стьюарт с сотр. [97, 114], протоны кислой карбоксильной группы в растворах низкомолекулярных модельных амидов и полипептидов ведут себя по-разному. В спектрах полимеров не наблюдается минимума экранирования (стр. 308 и след,) пр,и увеличении отношения полимер/кислота сигнал ЯМР монотонно смещается в слабое поле [107, 114, 118]. Так как протонирование амидных групп в обеих системах маловероятно (если только не используются очень сильные кислоты, например фторсульфоновая), указанное различие может объясняться изменением структуры связанных водородными связями ассоциатов, образующихся в этих системах. В настоящее время не существует другого разумного объяснения деспирализации полипептидов в органических растворителях, кроме распространенной кинетической модели конкуренции за водородные связи, в которой равновесие [c.324]

Главными конформационными параметрами, несомненно,, являются углы вращения. При обсуждении потенциальных функций многоатомных молекул мы увидим, что углы вращения являются существенными параметрами [32], т. е. переменными, от которых потенциальная функция зависит слабо, ни-то и определяют форму молекулы, т. е. по крайней мере симметрию спирали. Таким образом, конформацию макромолекулы с неплохим приближением можно характеризовать носледовательностью углов внутреннего вращения ф для одноатомных цепей типа (—М—) (полиэтилен, политетрафторэтилен), ф1 и ф2 для двухатомных цепей (—М1—Мг—)п (виниловые полимеры, полиальдегиды), фь фг и фз для трехатомных цепей (—М1—Мг—Мз—) (полипептиды), фь фг, фз и ф4 для четырехатомных цепей (—М1—Мг—Мз—М4—) (диеновые полимеры) и т. д. Отметим, что благодаря плоскому строению амидной группы [c.14]

На карте соединения с т эанс-амидной группой имеются пять областей низкой энергии — Я и L, соответствующие правой и левой а-спиралям, б и у — правой и левой тройным спиралям и 8 — правой спирали с приблизительно пятью мономерными единицами в витке. Сравнение относительной стабильности этих форм показывает, что, практически независимо от параметризации, области Н, у я Ь являются самыми выгодными. Исследование ИК-спектров [96] подтверждает наличие в растворах свернутой и развернутой форм. [c.128]

Наконец, несколько слов следует сказать о конформации полипролина. Как мы уже указывали, для пролина разность энергий транс- и г ис-амидной групп значительно меньше, чем для других аминокислотных остатков, и потому можно ожидать существования структур цис- н транс-поля-Ь-щолша, Ликвори [51, получив кривые U - p) для обеих форм полипролина (одна из этих кривых близка к кривой рис. 16, если не считать свернутой формы), нашел параметры спиралей, соответствующие оптимальным конформациям. Транс-тш-Ь-пролин дает левую спираль с п=3,04 и d=3,ll А (соответствующие экспериментальные значения, полученные из рентгеноструктурного анализа —п = 3,00 и d = 3,12 А [118]). Оптимальная конформация г ыс-поли-1-пролина соответствует правой спирали с п=3,25 и d=l,98 А (экспериментальные значения п = 3,3, rf=l,9 А [129]). [c.143]

Полимеризация достигает наибольшего максимума в случае 8-членного лактама. Конформация амидной группы у 5-членных и нин<е лактамов соответствует г ыс-форме, у 6—8-членных — смеси цис- и транс-форм, причем у 8-членного лактама найдено равное количество цис- и транс-форм. [c.80]

Смотреть страницы где упоминается термин Амидная группа цис-формь: [c.474] [c.12] [c.336] [c.256] [c.477] [c.269] [c.118] [c.164] [c.11] [c.142] [c.21] [c.513] [c.560] [c.121] [c.165] [c.165] [c.15] [c.142] [c.71] [c.163] [c.249] [c.130]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология