Церулоплазмин

Рис. 12.4-14. Поиск оптимальных значений концентрации субстрата [ФДА] и pH для ферментативного определения церулоплазмина (см. табл. 12.4-8) симплекс-методом.

Другой важной функцией сывороточных белков является их транспортная функция. Так, сывороточный альбумин связывает и переносит многие слаборастворимые продукты метаболизма. Трансферрин переносит железо, а церулоплазмин (аг-белок, см. дополнение 10-3)—медь. Транскортин — это переносчик стероидных гормонов, в частности кортизола белок, связывающий ретинол, является переносчиком витамина А, а белки, связывающие кобаламин, переносят витамин Bi2. Липопротеиды, подразделяющиеся на три основных класса, переносят фосфолипиды, нейтральные липиды и эфиры холестерина". Главным компонентом этих веществ служит липид. Фракция U1 сыворотки содержит липопротеид с высокой плотностью , фракция, идущая непосредственно перед -бел-ками, содержит липопротеид с очень низкой плотностью, а в -фракции присутствует липопротеид с низкой плотностью. Все эти белки сейчас интенсивно исследуются. Большой интерес к ним обусловлен их связью с сосудистыми заболеваниями, а также с отложением холестерина и других липидов, переносимых белками плазмы, в атеросклеротических бляшках. [c.104]

Церулоплазмин имеет голубоватый цвет, обусловленный наличием в его составе 0,32% меди обладает слабой каталитической активностью, окисляя аскорбиновую кислоту, адреналин, диоксифенилаланин и некоторые другие соединения. Концентрация церулоплазмина в сыворотке крови в норме 25—43 мг% (1,7—2,9 мкмоль/л). При гепатоцеребральной дистрофии (болезнь Вильсона—Коновалова) содержание церулоплазмина в сыворотке крови значительно снижено, а концентрация меди в моче высокая. Снижение уровня церулоплазмина отмечается также при мальабсорбции, нефрозе, дефиците меди, возникающем при парентеральном питании. [c.578]

Таблица 12.4-8. Схема плана Бокса—Бенкена и уровни факторов для описания поверхности отклика при разработке методики определения церулоплазмина

Глобулины, представленные а -фракцией, содержатся в крови в комплексе с билирубином и с липопротеинами высокой плотности. Глобулины, мигрирующие при электрофорезе в виде а,-фракции, содержат глобулин и неизвестный гликопротеин. 3-Глобулины включают ряд важных в функциональном отношении белков, в частности трансферрин — белок, ответственный за транспорт железа. С этой же фракцией связан церулоплазмин — белок, транспортирующий ионы меди. Отсутствие этого белка приводит к развитию гепатоцеребральной дистрофии, при которой наблюдается отравление организма ионами свободной меди. В основе болезни лежит врожденный дефицит синтеза церулоплазмина. Наконец, во фракции 13-глобулинов содержится протромбин, являющийся предшественником тромбина-белка, ответственного за превращение фибриногена крови в фибрин при свертывании крови. [c.74]

Определение фермента церулоплазмина основано на спектрофотометрическом измерении начальной скорости окисления п-фенилендиамина. Для выбора оптимальных условий эксперимент проводили при постоянной концентрации фермента 13,6 мг/л. На первой стадии исследований был вьшолнен полный факторный эксперимент 2 , где факторами являлись величина pH, температура и концентрация субстрата — п-фенилендиамина (ФДА). [c.500]

Для оценки параметров эмпирической модели используют главным образом метод наименьших квадратов, основы которого изложены в разд. 12.5.4. После нахождения параметров поверхность отклика можно представить в виде графической зависимости отклика от величин факторов. Приведенный далее пример моделирования поверхности отклика также взят из данных по разработке ферментативной методики определения церулоплазмина (см. табл. 12.4-4). [c.507]

Церулоплазмин представляет собой голубой белок с мол. весом 150 ООО и содержит 8 ионов Си+ и 8 ионов Си +. Это главный медьсодержащий белок крови, и на его долю приходится 3% общего содержания меди в организме. Церулоплазмин, по-видимому, каким-то образом связан с регуляцией содержания меди в организме так, при болезни накопления меди (болезни Вильсона) содержание церулоплазмина оказывается низким. Кроме того, церулоплазмин обладает ферментативными свойствами, напоминая в этом отношении лакказу он тоже может катализировать окисление Fe + в Fe3+. Последняя реакция имеет важное значение, поскольку лишь Fe + может присоединяться к транспортирующему железо белку трансферрину (дополнение 14-Г). По этой причине церулоплазмин иногда называют ферроксидазой. [c.448]

Из других гликопротеинов, выполняющих ряд важнейших биологических функций, следует отметить все белки плазмы крови (за исключением альбуминов), трансферрин, церулоплазмин, гонадотропный и фолликулостимулирующие гормоны, некоторые ферменты, а также гликопротеины в составе слюны (муцин), хрящевой и костной тканей и яичного белка (овомукоид). Углеводные компоненты, помимо информативной функщп , [c.93]

Из общей суточной дозы усваивается около 30—40 %, остальное превращается в недоступный для организма сульфид М.(II) и выводится. Поглощенная М. всасывается в желудке и верхних отделах тонкого кишечника с наибольшей скоростью в течение 1 ч и достигает максимума в плазме через 2 ч. В крови металл транспортируется альбумином, но способностью связывать его обладает также Ь-гистидин [22]. Большая часть М. поступает в печень, где связывается с церулоплазмином. В таком виде циркулирует до 90—96 % всей М., содержащейся в сыворотке. [c.76]

Для выполнения иммунологического анализа необходимо иметь, помимо испытуемой сыворотки, также и антисыворотки, специально полученные путем иммунизации животных различными белковыми фракциями (альбумин, а-, р-, Y глoбyлины и др.) или специфическими белковыми веществами (церулоплазмин, си-дерофилин и др.), — антиальбуминовые, анти-а-, р- или у-сыво-ротки и т. п. [c.241]

ЦЕРУЛОПЛАЗМИН, белок сыворотки крови состоит из одной полипептидной цепи мол. м. 130 ООО. Содержит ионы Си+ и Си " , участвует в их транспорте, обладает фенолок-сидазной активностью. Генетически обусловленные аномалии в строении Ц.— причина хронич. наследств, заболевания, т. н. гепатоцеребральной дистрофии. [c.676]

Недостаточное содержание нек-рых Б.-п. в организме-причина ряда заболеваний. Известны многочисленные генетически обусловленные заболевания, связанные с изменением структуры гемоглобина (налр., серповидная анемия). Понижение уровня церулоплазмина при болезни Вильсоиа приводит к накоплению Си в мозге и печени и нарушению работы этих орган оа [c.254]

Представленные ранее результаты показывают, что величина pH и концентрация субстрата п-фенилендиамина (ФДА) являются факторами, значимо влияющими на скорость окисления субстрата, катализируемую ферментом. Для количественного изучения зависимости величины отклика (начальной скорости реакции) от значимых факторов был поставлен эксперимент на основе трехуровневого плана Бокса—Бенкена при постоянной температуре 37°С. Факторами служили pH, концентрация ФДА, а также концентрация самого фермента церулоплазмина (ЦП) с целью изучения зависимости скорости реакции от концентрации определяемого вещества. План эксперимента и величины отклика для каждого опыта представлены в табл. 12.4-8. Реальные значения факторов на каждом уровне приведены вслед за таблицей. [c.508]

При другом наследственном пороке обмена,-гепатоцеребральной дистрофии (болезнь Вильсона), помимо генерализованной (общей) гипер-аминоацвдурии, отмечаются снижение концентрации медьсодержащего белка церулоплазмина в сыворотке крови и отложение меди в мозге, печени, почках. Генетический дефект связан с нарушением синтеза церулоплазмина. Возможно образование комплексов меди с аминокислотами, которые не всасываются в канальцах. Аналогичная гипераминоацвдурия наблюдается при галактоземии, синдроме Лоу и других наследственных заболеваниях. Пониженная экскреция аминокислот описана при квашиоркоре. [c.467]

Содержание церулоплазмина повышено при беременности, гипертирео-зе, инфекции, апластической анемии, остром лейкозе, лимфогранулематозе, циррозе печени. [c.578]

Электрофоретическими методами установлено наличие 4 изоферментов церулоплазмина. В норме в сыворотке крови взрослых людей обнаруживается 2 изофермента, которые заметно различаются по своей подвижности при электрофорезе в ацетатном буфере при pH 5,5. В сыворотке новорожденных также были выявлены 2 фракции, имеющие большую электрофоретическую подвижность, чем изоферменты церулоплазмина взрослого человека. Следует отметить, что по своей электрофоретической подвижности изоферментный спектр церулоплазмина в сыворотке крови при болезни Вильсона—Коновалова сходен с изоферментным спектром новорожденных. [c.578]

Фиг. 43. Очистка компонента В церулоплазмина с помощью системы Рецихром .

Появление в крови большого количества а-амилазы или липазы свидетельствует о наличии острого панкреатита, а лактатдегидрогеназы — инфаркта миокарда. Увеличение в сыворотке крови активности кислой фосфатазы однозначно указывает на наличие рака предстательной железы, а повышенное содержание церулоплазмина связано с наследственной патологией — гепато-лентикулярной дегенерацией. [c.87]

При другой наследственной патологии — болезни Вильсона, помимо обшей гипераминоацидурии, отмечается снижение концентрации медьсодержащего белка — церулоплазмина — в сыворотке крови и отложение меди в мозге, печени, почках. Генетический дефект связан с нарущением синтеза церулоплазмина. Возможно, свободная медь образует комплексы с аминокислотами, которые не всасываются в почечных канальцах. [c.410]

Ионы железа через каналы в белковой оболочке проникают в полость, образуя железное ядро в молекуле ферритина. Избыток железа в ретикулоэндотелиальных клетках печени и селезенки может депонироваться в гемосидерине, который в отличие от ферритина является водонерастворимым железосодержащим комплексом. Часть железа, необходимого для синтеза гема, компенсируется его поступлением с пищей. Перенос железа с током крови к местам депонирования и использования осуществляется водорастворимым белком плазмы крови трансферрином. Он имеет два центра связывания железа, которое в комплексе с белками находится в трехвалентном состоянии, однако при переходе железа от одного белка к другому его валентность каждый раз меняется дважды Fe +, Fe и опять Ре +. В окислительно-восстановительных превращениях железа принимают участие, по-видимому сами белки-переносчи-ки, а также медьсодержащий белок церулоплазмин, присутствующий в сыворотке крови (см. рис. 25.1). Полагают, что изменение валентности железа необходимо для его освобождения из соединения с одним белком и переноса на другой. [c.415]

Острое отравление. Вьмвлена прямая зависимость между тяжестью неврологических симптомов и уровнем металла в крови и моче. Улучшение общего состояния, исчезновение висмутовой импрегнации кожи и слизистых оболочек, уменьшение частоты и силы клоническнх судорог быстро следуют за падением уровня В. в крови, но восстановление психических нарушений протекает медленнее. Увеличение концентрации В. в крови сопровождается падением активности церулоплазмина. [c.435]

Хроническое отравление. Около 50 % рабочих молибденовых рудников жалуются на боли в суставах и мышцах. В 75 % случаев отмечалось повышение содержания мочевой кислоты в крови, в 70 % — появление кристаллов мочевой кислоты в моче. У всех наблюдалось снижение активности каталазы, уровней глобулинов повышалось содержание общего глутатиона (кровь) и церулоплазмина в сыворотке. Из всех заболеваний органов пищеварения наиболее распространены гастрит, хронический холецистит наблюдались бродильные поносы, нарушения функциональной способности печени. Распространенность кариеса зубов составляет 64 %. Отмечаются церебральная астения, вегетодистония, гипертония. Наблюдаются нарушения сократительной функции сердца, местные расстройства гемодинамики. Обнаружен высокий уровень гинекологических заболеваний. Рабочие, подвергающиеся воздействию аэрозоля конденсации оксида M.(VI) (МоОз), жалуются на кашель, сухость в носоглотке. У большинства обследованных показатели максимальной вентиляции легких оказались на 15-20 % ниже контрольной величины, почти у половины показатели жизненной емкости легких были снижены более чем на 15 %. Имеется сообщение о пневмокониозе, выявленном у 3 из 19 рабочих, вдыхавших металлический М. и оксид M.(VI) при концентрациях 1-19 мг/м в течение 4-7 лет. [c.470]

Биохимия Том 3 (1980) -- [ c.104 , c.128 , c.448 ]

Аминокислоты Пептиды Белки (1985) -- [ c.420 ]

Общая органическая химия Т.11 (1986) -- [ c.264 ]

Биологическая химия Изд.3 (1998) -- [ c.93 , c.467 , c.578 , c.584 ]

Химия углеводов (1967) -- [ c.578 ]

Биологическая химия (2002) -- [ c.36 ]

Большой энциклопедический словарь Химия изд.2 (1998) -- [ c.676 ]

Жидкостная колоночная хроматография том 3 (1978) -- [ c.2 , c.427 ]

Методы и достижения бионеорганической химии (1978) -- [ c.12 ]

Кинетические методы в биохимическихисследованиях (1982) -- [ c.143 ]

Химия и биология белков (1953) -- [ c.175 ]

Биохимический справочник (1979) -- [ c.28 ]

Неорганическая биохимия Т 1 _2 (1978) -- [ c.346 , c.361 , c.374 ]

Химия биологически активных природных соединений (1976) -- [ c.91 ]

Общая химия Биофизическая химия изд 4 (2003) -- [ c.287 ]

Химия биологически активных природных соединений (1970) -- [ c.21 ]

Флеш-фотолиз и импульсный радиолиз Применение в биохимии и медицинской химии (1987) -- [ c.205 ]

Генетика человека Т.3 (1990) -- [ c.17 , c.282 ]

Биологические мембраны Структурная организация, функции, модификация физико-химическими агентами (2000) -- [ c.108 , c.109 , c.116 ]

Электрофорез в разделении биологических макромолекул (1982) -- [ c.340 , c.341 ]

Основы биохимии (1999) -- [ c.89 ]

Витамин С Химия и биохимия (1999) -- [ c.130 ]

Биологическая химия (2004) -- [ c.55 , c.284 ]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология