Справочник химика 21

Химия и химическая технология

Статьи Рисунки Таблицы О сайте English

АТФ-АДФ-транслоказа

    Во внутренней митохондриальной мембране есть две специфические транспортные системы (рис. 17-25), которые делают это возможным. Первая из них, адениннуклеотид-транслоказа, переносит [c.536]

    Выяснены некоторые детали механизма действия ряда других антибиотиков, используемых при лечении тифозных инфекций. Так, хлорам-феникол оказывает ингибирующее влияние на пептидилтрансферазную реакцию (на стадии элонгации) синтеза белка в 70S рибосоме бактерий на этот процесс в 80S рибосоме он не действует. Тормозит синтез белка в 80S рибосоме (без поражения процесса в 70S рибосоме) циклогексимид-специфический ингибитор транслоказы. [c.542]


    В высших организмах присутствует белковый комплекс, осуществляющий специфич. перенос через биол. мембраны АТФ в обмен на АДФ (транслоказа адениновых нуклеотидов) и являющийся первым хорошо изученным белком-пе-реносчиком. Особая роль аденозин-5 -фосфорных к-т в биоэнергетике обусловливает то, что эти соед. являются также аллостерич. регуляторами ряда ключевых ферментов. [c.34]

    Внутренняя часть, ограниченная внутренней мембраной, представляет собой изолированную зону. Однако структурные единицы внутренней мембраны, которые называют транслоказными единицами , способны к активному переносу ионов двухвалентных металлов и фосфата через мембрану в эту зону. Предполагается, что транслоказа приводится в действие за счет энергии какого-то макроэргического соединения. Работа траислоказы в активном переносе заключается в таком обратимом изменении конфигурации, что ионы двухвалентных металлов (магний), захваченные внешней поверхностью мембраны, вследствие ее обращение оказываются уже на внутренней стороне там связь между транс-локазой и ионом нарушается, и ион переходит к фосфатным группам фосфолипида, составляющего обязательный компонент мембраны. [c.390]

    Поглощение катионов двухвалентных металлов сопровождается выделением эквивалентного количества протонов из мембраны, так что фактически мембрана (ее связывающие единицы) обменивают протоны на катионы металлов. Перенос ионов приводит к проникновению воды, и митохондрия набухает набухания не происходит, если ионы связываются неорганическим фосфатом и образуют осадок. Одновалентные ионы калия и натрия способны и пассивна проникать во внутреннее пространство, если имеются анионы и субстрат этот процесс также ведет к набуханию митохондрии. В процессе переноса через мембрану, например, аниона фосфорной кислоты, он прежде чем войти в белково-липидный слой мембраны, превращается в нейтральную частицу (лучшая растворимость в липидной среде). По этой причине протоны вместе с анионами также переносятся из внешней во внутреннюю зону. Работа митохондрий по созданиго макроэргических связей не ограничивается образованием только АТФ первичные продукты деятельности аппарата сопряжения, поставляющие активные богатые энергией вещества и для транслоказы, и для образования НАДФ-Нг, и для синтеза АТФ, мало исследованы, хотя работы по их изучению ведутся интенсивно. [c.390]


    Реакция синтеза (или гидролиза) АТФ в митохондриях осушест-вляется при участии трех ферментных систем собственно АТФ-синтетазного комплекса, транслоказы адениннуклеотидов и переносчика неорганического фосфата. Последний катализирует реакцию электро-нейтрального переноса неорганического фосфата в митохондрии и из них. Активность переносчика ингибируется SH-модификаторами, такими как N-этилмалеимид и п-хлормеркурибензоат. Следствием этого является ингибирование SH-реагентами реакций окислительного фосфорилирования и гидролиза АТФ, катализируемых митохондриями. [c.459]

    Транспорт аминокислот через клеточные мембраны осуществляется в основном по механизму вторично-активного транспорта. В этом случае система активного транспорта приводится в действие не путем прямого гидролиза АТФ, а за счет энергии, запасенной в ионных градиентах. Перенос аминокислот внутрь клеток осуществляется чаще всего как симпорт аминокислот и ионов натрия, подобно механизму симпорта сахаров и ионов натрия. Энергия АТФ затрачивается на выкачивание Ка /К -АТФ-азой ионов натрия из клетки, создания электрохимического градиента на мембране, энергия которого опосредованно обеспечивает транспорт аминокислот в клетку. Известен ряд сходных по строению транспортных систем (транслоказ), специфичных к транспорту аминокислот нейтральных аминокислот с небольшой боковой цепью, нейтральных аминокислот с объемным боковым радикалом кислых аминокислот, основных аминокислот, пролина. Эти системы, связывая ионы натрия, индуцируют переход белка-переносчика в состояние с сильно увеличенным сродством к аминокислоте Ка" стремится к транспорту в клетку по градиенту концентрации и одновременно переносит внутрь клетки молекулы аминокислоты. Чем выще градиент Na , тем выше скорость всасывания аминокислот, которые конкурируют друг с другом за соответствующие участки связывания в транслоказе. [c.366]

    Карнитин 2/654, 655 3/619, 620 Карнитин-ацилкарнитин-транслоказа 2/655 [c.621]

    Пенициллины не являются истинными ингибиторами синтеза белка, однако их антибактериальный эффект связан с торможением синтеза гексапептидов, входящих в состав клеточной стенки. Механизм их синтеза отличается от рибосомного механизма синтеза белка. Эритромицин и олеандомицин тормозят активность транслоказы в процессе трансляции, подобно циклогексимиду, исключительно в 80S рибосомах, т.е. тормозят синтез белка в клетках животных. [c.543]

    В последнее время появились данные, доказывающие, что креатинфосфат в мышечной ткани (в частности, в сердечной мышце) способен выполнять не только роль как бы депо легкомобилизуемых макроэргических фосфатных групп, но также роль транспортной формы макроэргических фосфатных связей, образующихся в процессе тканевого дыхания и связанного с ним окислительного фосфорилирования. Предложена схема переноса энергии из митохондрий в цитоплазму клетки миокарда (рис. 20.7). АТФ, синтезированный в матриксе митохондрий, переносится через внутреннюю мембрану с участием специфической АТФ—АДФ-транслоказы на активный центр митохондриального изофермента креатинкиназы, который расположен на внешней стороне внутренней мембраны в меж-мембранном пространстве (в присутствии ионов Mg ) при наличии в среде креатина образуется равновесный тройной фермент-субстратный комплекс креатин—креатинкиназа—АТФ—Mg , который затем распадается с образованием креатинфосфата и АДФ —Mg . Креатинфосфат диффундирует в цитоплазму, где используется в миофибриллярной креатинкиназной реакции для рефосфорилирования АДФ, образовавшегося при сокращении. Высказываются предположения, что не только в сердечной мышце, но и в скелетной мускулатуре имеется подобный путь транспорта энергии из митохондрий в миофибриллы. [c.655]

    Термин строительный блок применительно к мембранным молекулам может создать ложное впечатление, что их функции являются исключительно структурными. Из материала двух последующих глав станет ясно, что ббльшая часть этих молекул, если не все, выполняют дополнительные функции. Они могут служить барьерами или воротами, антигенами или рецепторами, ферментами или ионными насосами, функционировать как транслоказы (белки-переносчики для транспорта метаболитов через мембраны) или как специфические центры узнавания. Отдельные молекулы мембран не следует рассматривать изолированно, так как их характерные свойства проявляются при взаимодействии с другими молекулами мембран. В последние [c.35]

    Функции ЦПМ прокариот. ЦПМ прокариот выполняет разнообразные функции, в основном обеспечиваемые локализованными в ней соответствующими ферментными белками. Первоначально была постулирована барьерная функция клеточной мембраны, получившая позднее экспериментальное подтверждение. С помощью специальных переносчиков, называемых транслоказами, через мембрану осуществляется избирательный перенос различных органических и неорганических молекул и ионов. В ней локализованы ферменты, катализирующие конечные этапы синтеза мембранных липидов, компонентов клеточной стенки и некоторых других веществ. [c.49]


    Известны два типа мембранных транспортных белков белки-переносчики, называемые транслоказами или пермеазами, и белки каналообразующие. Транспортные белки связывают специфические вещества и переносят их через бислой по градиенту их концентрации или электрохимическому потенциалу, и, следовательно, для осуществления этого процесса, как и при простой диффузии, не требуется затраты энергии АТФ. [c.309]

    Большинство (если не все) гидрофильных веществ поступает в клетку за счет функционирования систем, в состав которых входят специальные переносчики (транслоказы, или пермеазы), так как скорость физической диффузии этих веществ через гидрофобный слой мембраны очень невелика. Переносчики — вещества белковой природы, локализованные в мембране и характеризующиеся высокой субстратной специфичностью, — связываясь с субстратом, подвергаются конформационным изменениям и вследствие этого приобретают способность к перемещению субстрата с одной стороны ЦПМ на другую. [c.51]

    Известен механизм транспорта, получивший название облегченной диффузии, требующий для переноса веществ через мембрану участия транслоказ. Перенос веществ в этом случае происходит по градиенту их концентрации и не требует энергетических затрат. Этот механизм транспорта не получил широкого распространения у прокариот. Основным механизмом избирательного переноса веществ через ЦПМ прокариот является активный транспорт, позволяющий накачивать в клетку молекулы и ионы против их концентрационных и электрических градиентов. Этот процесс, так же как и облегченная диффузия, протекает при участии локализованных в ЦПМ переносчиков белковой природы с высокой специфичностью к субстрату, но в отличие от облегченной диффузии для движения против электрохимического градиента требует затрат метаболической энергии. Транспорт такого рода должен быть поэтому сопряжен с реакциями, продуцирующими энергию в химической или электрохимической форме. [c.51]

    ADP из цитозоля в митохондрии, причем внутрь поступает по одному ADP в обмен на каждый АТР , выходящий наружу. Адениннуклеотид-транслоказа-это специфический белок, пронизывающий всю толщу внутренней митохондриальной мембраны и связывающий ADP в строго определенном участке наружной поверхности этой мембраны. Перенос ADP внутрь митохондрии в обмен на выходящий наружу АТР совершается благодаря конформацион-ному изменению молекулы аденинну-клеотид-транслоказы. Адениннуклеотид-транслоказная система специфична. Она переносит только АТР и ADP, но не переносит АМР или другие нуклеотиды, например GDP или GTP. [c.536]

    Процесс нитрификации локализован на цитоплазматической и внутрицитоплазматических мембранах. Ему предшествует поглощение N114 и перенос его через ЦПМ с помощью медьсодержащей транслоказы. При окислении аммиака до нитрита атом азота теряет 6 электронов. Предполагается, что на первом этапе аммиак окисляется до гидроксиламина с помощью монооксигеназы, катализирующей присоединение к молекуле аммиака 1 атома О2 второй взаимодействует, вероятно, с НАД Н2, что приводит к образованию Н2О  [c.382]

Рис. 22.5. Облегченная диффузия веществ через мембрану транслоказами Рис. 22.5. Облегченная <a href="/info/1222813">диффузия веществ через</a> мембрану транслоказами
    Эта ферментная система, названная фос-фат-транслоказой, специфична в отношении фосфата она также ингибируется некоторыми химическими агентами. В результате совместного действия фос-фат-транслоказы и адениннуклеотид-транслоказы фосфат и ADP получают возможность проникнуть в митохондриальный матрикс, а АТР-выйти из митохондрий в цитозоль, туда, где протекает большая часть клеточных процессов, требующих затраты энергии. [c.537]

    Конкретный механизм функционирования транслоказ при облегченной диффузии изучен недостаточно. Полагают, что после связывания переносимого вещества с белком-переносчиком происходит ряд конформационных изменений последнего, позволяющих связанное вещество с одной стороны мембраны транспортировать на другую по схеме (рис. 22.5). [c.309]

    Каналообразующие белки (или белки-каналы) формируют трансмембранные гидрофильные каналы, через которые молекулы растворенных веществ соответствующих размеров и заряда могут проходить путем облегченной диффузии. В отличие от транспорта, осуществляемого транслоказами, перенос с помощью каналов не обладает высокой специфичностью, но может осуществляться с гораздо большей скоростью, не достигающей насыщения в широком диапазоне концентрации транспортируемого вещества (рис. 22.6). Некоторые каналы постоянно открыты, тогда как другие ожрьшаются лишь в ответ на связывание транспортируемого вещества. Это приводит к изменению конформации транспортного белка, в результате чего в мембране открывается гидрофильный канал и вещество освобождается с другой стороны мембраны (см. рис. 22.6). [c.309]

    Белки мембран представляют собой ферменты. В мембранах обнаружена АТФаза, пенициллиназа, НАДН-дегидрогеназа, лак-татдегидрогеназа и ряд цитохромов а, ау, а , аз, Ь[, Ь, с. Выявлены также транслоказы, фосфатазы и другие ферменты. Липидные компоненты мембран представлены в основном фосфолипидами— Ы-фосфатидилглицерином и фосфатидилэтаноламином. Реже встречаются другие фосфолипиды — фосфатидилинозит и фосфатидилхолин. Кроме того, в мембранах содержатся липо-аминокислоты. Особенностью бактериальных липидов по сравне-нению с липидами других организмов является отсутствие стероидов. Количество насыщенных и ненасыщенных жирных кислот в липидах разных бактерий различно. Общее содержание липидов в мембранах достигает 30%. В мембранах бактерий выявлены каротиноиды, хиноны, гликолипиды, полисахариды и даже нуклеиновые кислоты. [c.25]

    Большую роль при поступлении питательных веществ внутрь клетки играют, по современным представлениям, ферменты пер-меазы или транслоказы. В настоящее время считают, что передвижение веществ из внешней среды в бактериальную клетку обеспечивается, по крайней мере, четырьмя группами механизмов пассивной и активной диффузиями, стереоспецифически-ми пассивной и активной диффузиями. Из них только пассивная диффузия не требует затраты энергии, так как диффундирующее вещество в этом случае, последовательно растворяясь в веществе клеточной стенки и цитоплазматической мембраны, переходит внутрь клетки, причем устанавливается равенство внутренней и внешней концентраций. Остальные три механизма требуют затраты энергии, причем стереоспецифические пассивная и активная диффузии происходят при участии специфических белков — переносчиков пермеаз. Сейчас сравнительно хорошо изучены пермеазы, осуществляющие транспорт внутрь клетки углеводов, аминокислот и некоторых ионов. [c.85]

    Обнаружен высокоспецифичный ингибитор адениннуклеотид-транслоказы. Таким ингибитором оказался атрактило-зид-токсичный гликозид, образуемый [c.536]

    Транслоказа. Фермент, вызывающий какое-либо движение, например перемещение рибосомы вдоль мРНК. [c.1019]

    Перенос питательных веществ через плазматическую мембрану, как правило,,специфичен поглощаться могут только те вещества, для которых имеется соответствующая транспортная система. За небольщими исключениями, транспорт зависит от наличия специфических пермеаз или транслоказ. Речь идет о мембранных белках, само название которых указывает на то, что они обладают свойствами ферментов, т.е. могут индуцироваться субстратом, специфичны в отношении субстрата и образуются только в таких условиях, в которых возможен синтез белков. [c.257]

    Все теории, объясняюцще активный транспорт, включают представление о наличии в мембране специфических транспортных белков. Эти белки получили названия, указывающие на их функцию пермеазы, транслоказы, белки-транслокаторы, переносчики. Транспортные процессы отличаются друг от друга главным образом тем, что служит для них источником энергии-протонный потенциал Ар (рис. 7.20), АТР или фосфоенолпируват (рис. 7.18). [c.259]


Смотреть страницы где упоминается термин АТФ-АДФ-транслоказа: [c.332]    [c.603]    [c.304]    [c.528]    [c.655]    [c.242]    [c.243]    [c.329]    [c.340]    [c.340]    [c.584]    [c.584]    [c.584]    [c.608]    [c.608]    [c.941]   
Биологическая химия Изд.3 (1998) -- [ c.655 ]




ПОИСК





Смотрите так же термины и статьи:

Адениннуклеотид-транслоказа

Карнитин-ацилкарнитин-транслоказа

Транслоказа адениновых нуклеотидов

Транслоказа адениновых нуклеотидов модель работы



© 2025 chem21.info Реклама на сайте