Аланин, комплексы

Пример неконкурентного ингибирования дезаминирование аминокислот, например, аланина и фенилаланина. Вероятно, связывание этих АК будет происходить неконкурентно, в разных участках фермента, так как структура АК различна. В этом случае при взаимодействии субстрата и ингибитора с ферментом нет конкуренции за связывание, но образуется непродуктивный тройной комплекс фермент-субстрат-ингибитор, поэтому максимальная скорость реакции будет меньше, чем при нормальных условиях. Оба вида ингибирования представлены графически на рис. 10. [c.34]

В медных комплексах аминокислот оказалось возможным осуществлять стереоспецифичные обмены лигандов. Так, если медный комплекс 1-аланина смешать с рацемической аспарагиновой кислотой, то образуется медный комплекс С-аспара-гиновой кислоты [65]. [c.107]

Рис. 5.12. Структура сорбционного комплекса, образуемого стационарныдг лигандом М-Ст-Ь-гидроксипро-пином, катионом меди Си + и О- или -аминокислотой. V фиксируемой на хнраль-чом сорбенте аминокислоты R обозначает боковой радикал, например Н для глицина, СНз для аланина, --СН,—

Аналогичным образом три-( -аланин) кобальт (П1), три-( -аланин) хром (П1) существуют в О (1(14) и Ь ййй) формах. Для оптически деятельных органических соединений, в меньшей мере для оптически активных комплексов наблюдается следующее явление. Оптически активные молекулы оказывают на близлежащие молекулы влияние, проявляющееся в том, что эти последние также становятся асимметричными. Например, вращение а-бром- -камфор я сульфоната цинка сильно увеличивается в присутствии о-фенантролина и а, а -дипиридила. Природа такого рода влияния, названного асимметричной индукцией, не всегда ясна. По-видимому, здесь имеет место образование некоторых [Промежуточных. соединений. [c.65]

Константы устойчивости комплексов рассматриваемых аминокислот с краун-эфиром в воде [57, 58] значительно ниже (табл. 4.8), чем в спиртовой среде [56], что связано с более сильной сольватацией участников реакции в воде. Константы равновесия реакций комплексообразования увеличиваются в порядке Ь-аланин < глицин < Ь-фенил- [c.207]

Дипептиды Р-аланил- 3-аланин и глицил-у-аминомасляная кислота имеют подобное линейное строение, поэтому термодинамические параметры комплексообразования этих соединений с краун-эфиром отличаются незначительно. Такие пары пептидов, как Р-аланил-Р-аланин и Ь-а-аланил-Ь-а-аланин, Ь-а-аланил-глицин и глицил-Ь-а-аланин имеют одинаковый состав, но отличаются по своему строению. Эти соединения являются структурными изомерами. Различие в строении отражается на термодинамических характеристиках их взаимодействия с 18-краун-б. Например, комплексообразование макроциклического лиганда с р-аланил-р-аланином более энтальпийно благоприятное, в то время как комплекс, образованный Ь-а-аланил-Ь-а-аланином, является и энтальпийно, и энтропийно стабилизированным. Подобные различия характерны и для комплексов, образованных изомерами глицил-Ь-а-аланином и Ь-а-аланил-глицином. [c.216]

Автором с сотрудниками исследованы комплексо-, коллоидообразование и растворимость золота в растворах аминокислот [41 др.]. Установлено, что стандартные окислительно-восстановительные потенциалы комплексов золота (I) с глицином, аланином, ва-лином и фенилаланином находятся в пределах 0,624—0,648 В, с гистидином, аспарагином и метионином — 0,457—0,573 В и с цистеином — 0,144 В. [c.154]

Комплексы с аминокислотами Комплексы с аланином [c.157]

Разработана, например, блочно-модульная установка для сушки термолабильных химических реактивов, используемых в производстве тетрабутоксититана, диметилформамида, о-толуи-ловой кислоты, М-аланина, 1,4-диоксана. Создан автоматизированный технологический комплекс получения эфиров органических кислот и неорганических солей освоены блочно-модульные дистилляционные установки непрерывного действия. [c.48]

Полученный комплекс обрабатывают 120 мл этилового спирта и 15 дйл, концентрированной соляной кислоты и кипятят в течение 15 ч. 3атем полностью отгоняют растворитель в вакууме при 50 С и экстрагируют сухой остаток несколькими порциями этилового спирта. После фильтрования и полной отгонки растворителя ог фильтрата получают остаток, который кипятят с обратным холодильником с 50—75 мл воды в течение получаса. После удаления хлорид-иона избытком окиси серебра фильтрат насыщают сероводородом. Бесцветный фильтрат упаривают в вакууме до объема в несколько миллилитров, а затем разбавляют этиловым спиртом. Охлаждение дает 2,5 г (85%) р-аланина, т. пл. 199—200 °С (с разложением) [80]. [c.515]

На следующей стадии (стадия г) пептидная цепь переносится к. аминогруппе аминоацил-тРНК, занимающей А-участок, путем простой реакции замещения. Однако на. деле эта реакция протекает сложнее, чем это показано на рисунке. Она сопровождается расщеплением связанного GTP и освобождением Pi и комплекса Ти—GTP. Последний, как показано на рисунке, взаимодействует с Ts при этом вновь образуется димер Tu-Ts и освобождается GDP. Таким образом, суммарная реакция состоит в расщеплении GTP, сопряженном с синтезом пептидной связи. Химия реакции не требует гидролиза GTP. Мы, однако, ле знаем, насколько близко друг к другу располагаются концы двух соседних молекул тРНК. Расстояние между ними может быть достаточно большим. Белки L7 и L12 содержат необычайно много аланина и характеризуются высоким относительным содержанием а-спи-ральных участков. В этом отношении они напоминают мышечный белок миозин. В связи с этим было высказано предположение, что эти белки служат частью мини-мышцы , которая, используя энергию, освобождающуюся при гидролизе GTP, перемещает определенные участки рнбосомного комплекса, сближая между собой аминогруппу и пептидильную группу в пептидилтрансферазной реакции. [c.235]

Белки. 1. Инсул ин. Молекулярный вес 6000. Строение установлено в 1952 г. Зангером и Таппи. Состоит из двух цепей А и В, соединенных двумя дисульфидными мостиками. Цепь А состоит из 21 аминокислотного остатка, с Ы-концевой и С-концевой аминокислотами—-глицином и аспарагином. Цепь В содержит 30 аминокислотных остатков с фенилаланином на Ы-конце и аланином на С-конце цепи. Это первый белок, строение которого расшифровано полностью. В процессе этого исследования Зангером был разработан (комплекс методов, который послужил основой для всех последующих исследований строения белков. [c.527]

Отщепление р-карбоксильной группы в виде СО2 также может происходить через хинондный промежуточный комплекс. Хорошо известным примером служит бактериальная аспартат—ip-декарбоксилаза [41], превращающая аспартат в аланин и СО2. Аналогичная реакция, превращение аминокислоты кинуренина в аланин и антраниловую кислоту (рис. 14-26), вероятно, требует гидратации карбонильной группы перед стадией р-расщепления [c.221]

К, что подтверждается анализом термограмм (рис. 4.17) ТГ и ДСК анализа [76, 78]. Высокие значения температуры, теплового эффекта и энергии активации, обнаруженные для 18 К6-диглицин-2Н20 указывают на сильную специфическую гидратацию данного комплекса, содержащего до 16 молекул воды, из которых четыре сильно коррели-рованы за счет водородных связей. Однако кристаллогидрат 18 К6-глицил-Ь-а-аланин-12Н20, также содержащий большое количество молекул Н2О, не является таким устойчивым и теряет воду при менее высокой температуре, что сопровождается меньшим тепловым эффектом дегидратации. Комплекс 18 К6-глицил-Р-аланин-ЗН20, содержащий более жесткие молекулы дипептида (подобные диглицину), также имеет высокую теплоту дегидратации. Значения активационных энергий дегидратации изученных комплексов лежат в пределах, найденных для комплексов 18 Кб с нитратами редкоземельных металлов, в то время как тепловой эффект дегидратации последних выше [79]. Можно [c.231]

Рис. 4.18. Зависимость температуры разложения комплексов пептидов с 18-краун-б Т) от числа аминокислотных остатков (ЛО глицин 18-краун-6-глицин-2Н2О диглицин 18-краун-6-ДИГЛИЦИН-2Н2О триглицин 18-краун-6-триглицин аланин 18-краун-6-аланин-2Н2О диаланин 18-краун-

КИСЛОТНЫХ остатков), соединенных легко расщепляемым шарниром . Похоже, что две N-концевые аланин-богатые последовательности образуют жесткий биспиральный комплекс (две параллельные а -спирали), и две такие пары формируют в рибосоме основную часть палочкообразного стержня 50S субчастицы. Согласно одной модели, спирали в димере антипараллельны (рис. 57, а), и тогда в тетрамере два глобулярных домена образуют проксимальную часть L7 /Ы2 стержня, а два других — дистальную (гантелеобразная структура). По другой модели субъединицы белка L7/L12 уложены параллельно (рис. 57,6), так что в тетрамере четыре глобулы образуют или основание, или конец L7/L12 стержня. [c.98]

Эфиры аминокислот (этилглицина, аланина, валина, лейцина и др.) при действии комплекса HOF Me N превращаются в нитропроизводные [177]. [c.210]

В качестве интересного примера подобных систем можно отметить окислительное дезаминирование аминокислот, сопровождающееся образованием кетокислот, аммония пероксида водорода, под действием пиридоксаля и ионов трехвалентного марганца при комнатной температуре. Эта реакция служит моделью действия некоторых аминооксидаз. а-Метилаланин, К-метилаланин и молочная кислота в этих условиях не окисляются, но аланин реагирует очень быстро. Помимо аланина в реакцию вступают другие аминокислоты, их эфиры и амиды, однако простые амины характеризуются низкой реакционной способностью или вообще ее не имеют. Скорость поглощения Ог уменьшается при добавлении этилендиаминтетрауксусной кислоты, но не зависит от облучения светом или присутствия ингибиторов свободных радикалов, например фенолов (следовательно, реакция, очевидно, не идет по свободнорадикальному цепному механизму). Глицин окисляется в пять-шесть раз быстрее, чем а,а-дидейтероглицин. Эти результаты согласуются со схемой (11.13). Промежуточные комплексы 11.10 и 11.11 типичны для катализируемых пиридоксалем реакций аминокислот. [c.293]

По одному из вариантов для синтеза DL-a-аланина исходят из пропионовой кислоты, которую при действии тионилхлорида превращают в ее хлорангидрид, подвергаемый затем бромированию элементарным бромом в -положение. После нейтрализации полученную а-бромпропионовую кислоту (выход 88%) подвергают аммонолнзу реакцией с водным аммиаком и через уротропиновый комплекс (образующийся при действии гексаметилен-тетрамина) выделяют DL-a-аланин (выход 68%). [c.351]

Изучалось полярографическое поведение трехвалентного кобальта в форме аммиаката [62, 968, 970, 971, 1060, 1465, 1494], комплексов с этилендиамином [636, 840. 969], глицином и аланином [840], цианидом калия [671, 849], комплексоном [1123, 1342], комплексоном в присутствии пиридина и хлоргндрата пиридина [1060, 1216, 1342], лимонной кислотой [1216], сульфосалицилатом натрия [1214], оксалатом [935, 939]. [c.166]

Установлено, что действующими веществами каланхое является комплекс веществ кислотного характера (органические кислоты), в том числе аминокислоты, полисахариды, флавоноиды, катехипы, микроэлементы и др.). Наличием этих соединений в значительной мере обусловлено нротивовоснолительное и усиливающее регенерацию тканей действие. Проведен аминокислотный анализ и подтверждено наличие 12 аминокислот аспарагиновая кислота, треопип, серии, глутаминовая кислота, глицин, аланин, валин, лейцин, фенилаланин, гистидин, изолейцин, аргинин основные органические кислоты - яблочная, лимонная, щавелевая. [c.48]

Смотреть страницы где упоминается термин Аланин, комплексы: [c.222] [c.31] [c.514] [c.115] [c.157] [c.208] [c.214] [c.215] [c.230] [c.230] [c.233] [c.243] [c.709] [c.110] [c.251] [c.251] [c.424] [c.253] [c.381] [c.130] [c.131] [c.131] [c.131]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология