Креатин, количество в тканях

Ткани, имеющие большой динамический диапазон энергетического обмена (скелетная и сердечная мыщцы), а также мозг содержат креатинкиназу (с. 291). Во внутренней мембране митохондрий скелетных мышц, сердца и мозга содержится креатинкиназа, отличная по электрофоретической подвижности и термолабильности от трех изоферментов креатинкиназы цитоплазмы. Активность креатинкиназы в митохондриях достаточна для того, чтобы в присутствии избытка креатина обеспечить превращение всего образующегося в процессе окислительного фосфорилирования АТФ в креатинфосфат. Освобождающийся при этом АДФ вновь фосфорилируется в митохондриях. Таким образом, высокая активность креатинкиназы в митохондриях может поддерживать работу дыхательной цепи на постоянно высоком уровне в тканях, лишь периодически испытывающих потребность в большом количестве АТФ. [c.479]

Креатин (метилгуанидинуксусная кислота) является обязательной составной частью поперечнополосатой мускулатуры. Содержание креатина в скелетных мышцах достигает 400—500 мг%, в сердечноГ мышце креатина в 2—3 раза меньше. Креатин найден также в ткани мозга (около 100 мг%) и в значительно меньших количествах в паренхиматозных органах (10—50 мг%).) В мышечной ткани креатин содержится как в свободном виде, так и в виде фосфорилированного производного (креатинфосфата, фосфокреатина), который образуется в результате обратимого переноса фосфорильного остатка с АТФ на креатин. Реакция катализируется креатинкиназой (АТФ креатин—фосфо-трансфераза, КФ 2.7.3.2). [c.189]

Мочевая кислота. Мочевая кислота содержится в крови в количестве 3—4 мг%. Увеличение ее содержания до 6—8 мг% — признак подагры. Креатин и креатинин содержатся в крови в количестве 1—2 мг%. Увеличение этого количества креатина указывает на заболевание печени, почек и наблюдается также при усиленном распаде мышечной ткани. Билирубин обнаруживается в крови в [c.249]

Экстрактивными веществами называются органические вещества, растворимые в воде, содержащиеся в ткани в незначительном количестве. Они могут быть обнаружены только-в концентрированных вытяжках — экстрактах. К экстрактивным веществам относятся аденозинтрифосфорная, аденозин-дифосфорная, адениловая кислоты, креатин, креатинфосфат,. карнозин, ансерин, карнитин, аминокислоты, молочная кислота и другие соединения. [c.251]

Содержание фосфора АТФ повышается в мышцах на 45,9% по сравнению с контролем, количество фосфора креатинфосфата увеличивается больше в ткани мозга — на 26,4%. В печени в этот период затравки уровень фосфора. .ТФ и креатин- [c.441]

Ангидрид креатина — креатинин является постоянной составной частью мочи и в тканях организмов практически отсутствует. В небольших концентрациях креатинин обнаруживается в плазме крови позвоночных животных. Ткани и жидкости организма беспозвоночных животных или вовсе не содержат креатина и креатинина, или же содержат креатин в минимальном количестве. [c.401]

Креатинин находится в мышцах, но в значительно большем количестве он присутствует в моче. Его считают обычно конечным продуктом обмена креатина в тканях. Ниже приводятся формулы креатина, креатинфосфор-ной кислоты, а также схема превращения креатина в креатинин [c.383]

Механизмы быстрого переключения энергетического обмена мышц. В мышцах имеется высокоэнергетическое вещество креатинфосфат, которое образуется из креатина и АТФ при действии креатинкиназы (рис. 22.11). Эта реакция легко обратима. Содержание креатинфосфата в покоящейся мышце в 3-8 раз больше, чем содержание АТФ такое количество обеспечивает интенсивную работу мышц в течение 2-5 с. За это время человек может пробежать 15-50 м. Мышцы при переходе от покоя к работе сначала используют АТФ, образующийся из креатинфосфата это наиболее быстрый путь генерации АТФ. Тем временем включаются другие механизмы каскадный механизм мобилизации гликогена в мышечных клетках, а затем и механизмы усиленного транспорта в мышцы субстратов окисления из печени и жировой ткани. Напомним, что при мышечной работе в первую очередь используются запасы углеводов, а при длительной работе постепенно увеличивается использование жиров. Изменяется та1сже относительная интенсивность анаэробного и аэробного путей образования АТФ кратковременная интенсивная работа (например, бег на 100 м) может совершаться почти целиком за счет гликолиза. При продолжении работы вклад аэробного процесса увеличивается, а анаэробного — уменьшается. [c.528]

Соотношение количества свободного креатина и креатинфосфата в мышечной ткани сильно варьирует в покоящейся мышце накапливается креатинфосфат, при сокращении происходит распад АТФ, но за счет креатинкиназной реакции она регенерирует, что приводит к увеличению свободного креатина и уменьшению креатинфосфата. [c.189]

Мышечную ткань осторожно срезают по сухожилиям, избегая перерезки мышечных волокон, так как это приводит к сокращению мышечных клеток и увеличению свободного креатина. Изолированную мышцу тотчас же помещают в жидкий азот, измельчают в ступке и. делают навески на 200—300 мг. Навески помещают в предварительно охлажденный раствор H IO4, объем доводит до 10 мл, тщательно перемешивают и осадок белка сразу же удаляют фильтрованием или центрифугированием на холоде. Отбирают 7—8 мл безбелкового раствора и нейтрализуют его рассчитанным количеством 2 н. КОН. Раствор охлаждают, выпавший в осадок K IO4 удаляют фильтрованием и в фильтрате определяют креатин. Для этого к 1 мл фильтрата добавляют 1 мл щелочного раствора а-нафтола и 0,5 мл раствора диацетила. Объем проб доводят водой до 5 мл, тщательно перемешивают и оставляют при комнатной температуре в темноте на 30 мин. Окраску колориметрируют при 540 нм. Одновременно с опытными ставят пробы, содержащие 0,1—0,5 мкмоль стандартного раствора креатина Строят калибровочный график, определяют содержание креатина в опытных пробах и в исследуемой ткани, учитывая произведенные разведения. [c.190]

К наиболее ранним симптомам авитаминоза B относятся нарушения моторной и секреторной функций пищеварительного тракта потеря аппетита, замедление перистальтики (атония) кишечника, а также изменения психики, заключающиеся в потере памяти на недавние события, склонности к галлюцинациям отмечаются изменения деятельности сердечно-сосудис-той системы одышка, сердцебиение, боли в области сердца. При дальнейшем развитии авитаминоза выявляются симптомы поражения периферической нервной системы (дегенеративные изменения нервных окончаний и проводящих пучков), выражающиеся в расстройстве чувствительности, ощущении покалывания, онемения и болей по ходу нервов. Эти поражения завершаются контрактурами, атрофией и параличами нижних, а затем и верхних конечностей. В этот же период развиваются явления сердечной недостаточности (учащение ритма, сверлящие боли в области сердца). Биохимические нарушения при авитаминозе B проявляются развитием отрицательного азотистого баланса, вьщелением в повышенных количествах с мочой аминокислот и креатина, накоплением в крови и тканях а-кетокислот, а также пентозосахаров. Содержание тиамина и ТПФ в сердечной мышце и печени у больных бери-бери в 5-6 раз ниже нормы. [c.222]

Креатин в виде фосфата содержится в мышечной ткани позво-очных. Он относится к так называемым макроэргическим еществам, при реакциях которых высвобождается необходимая рганизму энергия (см. 13.3). В креатинфосфате макроэргиче-кой является P N связь ее гидролиз протекает с выделением начительного количества энергии. [c.213]

В животном организме превращение креатина в креатинин является, однако, необратимым процессом. Если животным вводить креатинин per os или парентерально, то в крови и моче увеличивается количество креати-нина без одновременного повышения концентрации креатина. Последнее должно было бы наблюдаться, если бы в организме креатинин мог превращаться в креатин. Опыты с меченым креатинином, вводимым с пищей, также показали, что все меченые молекулы выделяются из организма в виде креатинина при этом в крови и тканях не удается обнаружить образования меченого креатина. [c.420]

Креатин и креатинин. Что касается креатина и креатинин а, то эти соединения присутствуют в плазме крови в небольших количествах (1—2 мг% креатинина и 1—1,5 мг% креатина). При клинических анализах обычно определяют сумму креатина и креатинина. Главная масса креатина содержится в эритроцитах. При повышении содержания креатина Б крови говорят о гиперкреатинемии, которая является обычно следствием недостаточности печени или усиленного распада тканей, богатых креатином, например мьшгечной ткани. [c.481]

Креатин в значительных количествах содержится в мышечной ткани, где из него образуется креатинфосфат (фос-фокреатин) — вещество, содержащее макроэргическую фосфатную связь. При распаде фосфокреатина образуются креатинин и фосфат. [c.196]

В последнем варианте опыта образование фосфоглицериновой кислоты оказалось бы пониженным, то это указывало бы на повреждение белка—апофермента дегидразы глицеринальдегида. В наших опытах реакционная смесь состояла из равных объемов водного экстракта измельченной ткани сердца (нормального или миокардитного ) и фосфатносолевого буферного раствора (pH 7,7), который содержал ФрДФ и ЫаР. Полученную смесь делили на несколько порций, к которым добавляли креатин и затем пируват, АТФ, ДПН, порознь или вместе. Инкубацию проводили в течение 30 мин. при 26° и затем в безбелковом трихлоруксусном фильтрате определяли количество образовавшейся фосфоглицериновой кислоты [2]. На рис. 5 приведены данные, полученные на измельченной ткани нормального [c.121]

Первый нуклеотид, инозиновая кислота (по-гречески — мышечная ткань), был выделен Либихом [2] в 1847 г. из мясного экстракта отчасти как результат полелп1ки, поднятой Берцелиусом по поводу наличия креатина в сыром и вареном мясе). С тех пор было выделено большое число мононуклеотидов, как правило, 5 -фосфаты, хотя в яде тигровых змей и родственных видов был найден также аденозин-З -фосфат 13]. Эти соединения выделяют прямой экстракцией тканей или организмов 14—9], в которых они обычно присутствуют в небольших количествах в качестве промежуточных соеди-нени1 обмена. Однако основным источником мононуклеотидов являются их полимерные производные, нуклеиновые кислоты. При щелочном гидролизе в мягких условиях [10, 11] рибонуклеиновой кислоты образуется смесь 2 - и З -фосфатов нуклеозидов, которую можно легко разделить с помощью ионообменной хроматографии 112], Для выделения аналогичных 5 -эфиров требуется применение ферментативного гидролиза, как правило, с использованием фосфо-диэстеразы змеиного яда 113, 14]. Подобная ферментативная обработка дезоксирибонуклеиновой кислоты после предварительной обработки дезоксирибонуклеазой приводит к дезоксинуклеозид-5 -фосфатаы [15—17]. Очищенная диэстераза змеиного яда значи- [c.123]

При декарбоксилировании аминокислот образуются биогенные амины. Основными биогенными аминами являются у-аминомасляная кислота, гистамин, серотонин и креатин. ГАМК образуется в мозге из глутаминовой кислоты. Накопление ее в мозге приводит к развитию процессов торможения в моторных центрах ЦНС. Гистамин образуется в различных тканях при декарбоксилировании гистидина и поэтому называется тканевым гормоном. Он вызывает расширение мелких кровеносных сосудов и сужение крупных, а также сокращение гладких мышц внутренних органов. Гистамин участвует в возникновении болевого синдрома, стимулирует образование соляной кислоты в желудке. Серотонин образуется из триптофана. Он участвует в регуляции артериального давления, температуры тела, частоты дыхания, почечной фильтрации. В больших дозах серотонин стимулирует, а в малых — подавляет деятельность ЦНС. Креатин синтезируется в тканях из заменимых аминокислот аргинина и глицина (рис. 87). Под действием креатинкиназы и АТФ он превращается в креатинфосфат, который используется для ресинтеза АТФ в мышцах (см. главы 3 и 15). Количество креатинфосфата пропорционально мышечной массе. Креатин и креатинфосфат превращаются в креатинин, который выводится с мочой. Количество креатинина, выделяющегося из организма, пропорционально общему содержанию креатинфосфата и может использоваться для характеристики массы мышц. При уменьшении мышечной массы уменьшается также содержание креатинина в моче. [c.235]

При сопротивлениях, составляющих более 50 % максимальной изометрической силы, кровоток через мышцу резко уменьшается, что сопровождается появлением локальной гипоксии. В этих условиях (при дефиците аэробной энергопродукции) значительно исчерпываются алактатные анаэробные резервы и в мышцах накапливается большое количество свободного креатина, заметно усиливается образование молочной кислоты в результате гликолиза. Из-за дефицита макроэргических соединений при выполнении большого объема работы происходит разрушение мышечных белков и накопление продуктов их распада (низкомолекулярных пептидов, аминокислот и т. п.). Продукты расщепления белков, как и свободный креатин, служат активаторами белкового синтеза в период отдыха после скоростно-силовой работы, когда восстанавливается нормальное снабжение тканей кислородом и усиливается доставка к ним питательных веществ. Накопление молочной кислоты при предельной работе и вызванное этим изменение внутримышечного осмотического давления способствуют задержанию в мышцах межклеточной жидкости, богатой питательными веществами. При систематическом повторении таких тренировок в мышцах существенно увеличивается содержание сократительных белков и возрастает общий объем мышечной массы. [c.387]

Известны многочисленные факты, подтверждающие существование связи между процессами окисления и процессом связывания неорганического фосфата, т. е. фосфорилирования органических молекул. В опытах по изучению дыхания изолированных из организма тканей установлено, что интенсивность дыхания может быть усилена прибавлением к питательной среде неорганического фосфата и аденозиндифосфорной кислоты. Одновременно с усилением дыхания наблюдается устранение неорганического фосфата и синтез аденозинтрифосфорной кислоты. Усиливается потребление кислорода тканями при прибавлении к питательной среде неорганического фосфата, минимального количества аденозиндифосфорной кислоты и большего количества-креатина. В этом случае усиление дыхания сопровождается образованием креатинфосфориой кислоты. Роль креатина заключается в том, что он акцептирует фосфорную кислоту от синтезирующейся при дыхании аденозинтрифосфорной кислоты. Акцепторами фосфата аденозинтрифосфорной кислоты могут служить и другие вещества (например глюкоза, глицерин). [c.251]

Глубокий распад аминокислот, их диссимиляция, имеет место не только при нормальном питании, когда они образуются в результате переваривания белков. Распад аминокислот, правда в меньшем объеме, происходит также при низком содержании и даже при отсутствии белков в пище. Известно, что при безбелковом питании из организма с мочою выделяют конечные продукты азотистого обмена, освобождающиеся в результате превращений аминокислот. Следует также учесть, что часть аминокислот, образующаяся при распаде тканевых белков, используется для синтеза ряда азотистых соединений, входящих в состав тканей. Так, например, для синтеза креатина (стр. 403) используются глицин, аргинин и метионин (последние две аминокислоты относятся к числу незаменимых аминокислот) карнозин и ансерин синтезируются (стр. 409) из незаменимой аминокислоты гистидина. Аминокислоты используются также для синтеза гормонов белковой природы (инсулина, глюкагона, гормонов гипофиза и др.). Адреналин и тироксин синтезируются из незаменимой аминокислоты фенилаланина. Следовательно, некоторая часть аминокислот, образующаяся в результате распада белков тканей в организме при недостатке или отсутствии белков в пище, расходуется на синтез различных биологически важных веществ Часть незаменимых аминокислот постоянно расходуется как при нормаль ном питании, так и при белковом голодании. В последнем случае, т. е при белковом голодании (само собой разумеется, что и при полном голо Дании) должен ощущаться недостаток в незаменимых аминокислотах Между тем для синтеза подвергающихся распаду тканевых белков, необхо димо наличие полного набора всех аминокислот в соответствующих количе-ствах. При недостатке, а тем более при отсутствии тех или иных незаменимых аминокислот, синтез белков тканей уменьшается или вовсе прекращается. Следовательно, аминокислоты, образующиеся в процессе распада тканевых белков при голодании, если не полностью, то в значительной мере, не могут быть использованы для синтеза белков и подвергаются распаду с освобождением конечных продуктов аммиака, углекислого газа и воды. При наличии белков в пигце избыточное количество аминокислот, всасывающееся [c.343]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология