Окиси реакции с белками

Вода служит универсальной средой для биологических реакций, белки являются основными соединениями, связывающими воду в живых организмах. Явление гидратации обусловлено полярными свойствами мо.текул воды. Око заключается в связывании диполей воды с нонами или ионными группами, а также с полярными группами твердых или растворенных веществ. Имеется много гидратированных веществ, в частности примером [c.50]

Резюмируя вышеизложенное, можно сказать, что поведение одного белка по отношению к определенному реагенту и условиям реакции не обязательно совпадает с поведением другого белка. Если в данных условиях определенные реагенты,оказываются достаточно специфичными по отношению к каким-то функциональным группам белка, а сам белок не претерпевает денатурации в условиях реакции, то для другого белка эти условия могут ока- [c.63]

Биохимические процессы в клетке контролируются специальными белками -ферментами. Ферменты являются биокатализаторами с очень высокой эффективностью и специфичностью. Они могут увеличивать скорость реакций в 10 и более раз. Очень часто ферменты называют по субстрату с окончанием аза . Так, фермент цел-люлаза катализирует гидролиз целлюлозы. Используются также названия ферментов по катализируемой реакции. Например, гидролазы катализируют гидролиз, дегидрогеназы - отрыв водорода и т.д. В связи с увеличением числа известных ферментов в настоящее время по катализируемым реакциям все ферменты разделены на шесть классов оксидоредуктазы, трансферазы, гидролазы, лиазы, изомеразы и лигазы. Ок-сидоредуктазы катализируют обратимые окислительно-восстановительные реакции, в которых происходит перенос водорода, электронов или гидрид-нонов. Трансферазы переносят группы атомов от одного соединения к другому. Гидролазы катализируют гидролитическое расщепление различных связей (гликозидных, пептидных, эфирных и др.). Лиазы катализируют реакции, в которых происходит расщепление химических связей с образованием двойных связей илн присоединение по двойным связям. Изомеразы воздействуют на процессы изомеризации. Л и газы (син-тетазы) катализируют образование связи между двумя соединениями, используя энергию АТФ и других высокоэнергетических соединений. [c.327]

Для белков характерны некоторые цветные реакции. Так, при действии на белок концентрированной азотной кислоты появляется характерное >келтое окрашивание. Эту реакцию называют ксантопротеиновой (ксантос — желтый, протеин— б ок). Она указывает на присутствие в белке бензольной группировки. Азотная кислота, действуя на содержащиеся в белке остатки ароматических аминокислот, превращает их в нитросоединения желюго цвета. Попадание на кожу капель концентрированной азотной кислоты вызывает пожелтение кожи. Это — результат ксантопротеиновой реакции с белками кожи. Желтое окрашивание белка, возникшее при действии азотной кислоты, переходит в оранжевое при прибавлении водного раствора аммиака или едкой щелочи. [c.256]

Различные полиоксипроизводные флавана (т. и. катехины) и флавона являются важнейшими структурными элементами молекулы конденсированных таннидов. При нагревании катехинов в воде, дан<е без доступа кислорода, они теряют способность кристаллизоваться и превращаются в неограниченно растворимое аморфное коричневое соединение, являющееся типичным таннидом. При более энергичном во,здействии на раствор, напр, при иагревании в присутствии разб. минеральной к-ты, эти танниды выпадают в осадок в виде флобафенов. Вещества типа катехинов имеют мол. вес ок. 300 мол. вес таннидов превышает 1000, а мол. вес флобафенов много выше. Основпой тип реакции таннидов с белком— образование прочных водородных связей между фенольными оксигруппами и функциональными группами белка, гл. обр. группами, содер кащими азот. [c.608]

Бикарбонатиая система тесно связана с другими буферными системами и особенно с белками, на долю к-рых приходится ок. 75% всей буферной емкости крови. Эта связь с белковыми буферными системами осуществляется в результате реакции [c.290]

ТАТЕКС НАТУРА.ИЫ1ЫЙ — м.лсчный сок каучуконосных растений. Практич. значение имеет только Л. н. бразильской гевеи. Находится в млечниках, расположенных в коре растения, и добывается подсочкой. Молочно-белая жидкость о желтым, розовым или сероватым оттенком. Средний состав 52—60% воды,. 34—37% каучука, 2—2,7% белков, 1,65—3,4% смолы, 1,5—4,2% сахара, 0,7—0,2% минеральных веществ. Состав Л. н. зависит от возраста дерева, климатич. З с.ловий, времени года и т, д. Свежий Л. н. имеет щелочную реакцию (pH 7,2). К аучук находится в Л. н. в виде отрицательно заряженных глобул — взвешенных частиц шарообразной или грушеобразной формы, со средни размером 0,17—0,26 мк. Основная масса каучука содержится в частицах со средним размером ок. 1. НК. На поверхности глобул находится защитный адсорбционный слой поверхностно-активных веществ (белков, мыл жирных к-т и др.), обусловливающий устойчивость, Л. н. и препятствующий его коагуляции. Диснерсная фаза свежего Л. н., кроме глобул, содержит желтую фракцию в виде коллоидных частиц неправильной формы, по-видимо.му, белковой при-род >1. [c.465]

Для даления избытка формальдегида он кипятит смесь до тех пор, пока дестиллят не перестанет окрашивать реактив Шиффа, а остаток не перестанет восстанавливать аммиачную окись серебра. Получается желтокоричневая жидкость, дающая после упаривания в отсутствии воздуха желтую коллоидальную массу, полностью растворимую в горячей воде. Если выпаривание производить на воздухе, то получается нерастворимый в воде белок. Спирт и ацетон высаживают это соединение из растворов, но осадок растворим в воде. Кислоты также дают осадок, растворимый в воде и в избытке кислоты. Это вещество дает все реакции на белок. Блюмне пытался ни получить его в чистом виде, ни изучить его химические свойства, но он предполагает, что оно является представителем нового класса белковых соединений, получающихся при действии формальдегида на амидные группы белка [c.175]

А. имеют характерные полосы поглощения в инфракрасной области спектра, наблюдаемые ок. 1500 см -(характеристич. частота карбоксильных ионов). Ароматич. А. и цистеин поглощают в УФ-части, что определяется наличием в их молекулах дополнительных хромофорных групп. Все А. (кроме глицина) содержат асимметрич. атом углерода и существуют в оптически активных модификациях. К В-ряду относятся А., имеющие конфигурацию В-глицеринового а [ьдсгида. В том случае, когда в молекуле А. имеется два центра асимметрии и если конфигурация у второго асимметрич. атома отличается от конфигурации у а-углеродного атома, то после значков О или Ь вставляют приставку алло- (напр., Ь-алло-треонин). Оптич. активность А. зависит от реакции среды вследствие возможных изменений в состоянии равновесия мея ду анионной, катионной и диполярной их формами. При переходе к катионной форме увеличивается правое вращение. Все А., входящие в состав белков, являются Ь-изомерами 1)-форм1.1 обнаружены лишь в капсулах микроорганизмов и в нек-рых природных антибиотиках. [c.91]

ГЛИЦИН (а-аминоуксусная кислота, гликокол) HaN Ha OOH, мол. в. 75,07 — одна из наиболее распространенных аминокислот, входящих в состав белков бесцветные кристаллы т. пл. 232—236° (с разл.) d 1,61 Г. хорошо растворим в воде, шфас-гворим в абс. спирте и эфире оптически неактивен. Водный р-р Г. имеет почти нейтральную реакцию, pH ок. 6,8 рЛГ, 2,34 рЛГа 9,60 р/ 5,97 (25°) константы диссоциации (25°) =1,5 10" , =1,7 lO i [c.488]

Выделяющиеся в синаптических окончаниях пептиды способны влиять на описанные выше нейрохимические реакции в нейронах, которые могут быть связаны с консолидацией следов памяти. Установлено, что АКТГ, взаимодействуя с постсинаптическими рецепторами, увеличивает образование внутриклеточной цАМФ. Результатом этого может бьггь подавление фосфорилирования упоминавшегося синаптосомального белка В-50. Следующим звеном в цепи возникающих реакций будет являться снижение уровня фосфорилирования фосфоинозитидов, уменьшение отрицательного заряда мембраны и изменение состояния ионных каналов. Известно, что вазопрессин также ока- [c.404]

Специфичность действия ферментов состоит в том, что фермент может катализировать превращение определенного субстрата или действовать на один из типов химических связей в нем. Благодаря этому в клетке множество химических реакций протекает одновременно в строго определенном порядке. Различают ферменты с абсолютной, относительной, сте-реохимической и групповой специфичностью. Абсолютная специфичность фермента проявляется в том, что он катализирует превращение молекул только одного субстрата. Например, фермент аргиназа способен катализировать распад только аргинина на мочевину и орнитин, а ферменты сахараза, мальтаза, лактаза способны расщеплять только соответствующие дисахариды. Относительной специфичностью действия обладают ферменты, которые катализируют разрыв определенного типа химической связи в молекулах разных веществ. Для них строение молекулы субстрата не имеет решающего значения. Относительная специфичность характерна для пеп- идаз пищеварительного тракта (пепсина, трипсина, химотрипсина), которые расщепляют пептидную связь в различных белках и пептидах, а также эосфатаз, липаз, которые расщепляют эфирные связи в молекулах различ- ых веществ. Стереохимическая субстратная специфичность — самая вы- окая специфичность действия ферментов. Ферменты действуют только на ЛИН из нескольких изомеров субстрата. Так, например, ферменты глико- [c.95]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология