Аминокислоты семейства

Рис. 16.13. Регуляция биосинтеза аминокислот семейства аспарагиновой кислоты у Es heri hia oll. Красными линиями показаны воздействия конечных продуктов, ингибирующие ферментативную реакцию (И) или/и репрессирующие синтез данного фермента (Р).

Рис. 10.3. Синтез аминокислот семейства аспартата. Под Enz и Enzj подразумеваются группы ферментов, участвующих в биосинтезе лизина и треонина соответственно.

Аминокислота серин получается почти непосредственно из 3-фосфоглицерата, аспартат — из оксалоацетата, а глутамат — из а-кетоглутарата. Каждая из этих трех аминокислот дает начало семейству других соединений [1]. Сравнительно небольшие усилия, затраченные на то, чтобы понять и запомнить соотношения между разными семействами, могут значительно облегчить изучение биохимии. Наряду с сериновым, аспартатным и глутамат-кетоглутаратным семействами отметим большое четвертое семейство, ведущее свое начало непосредственно от пирувата, и пятое семейство (состоящее в основном из липидов), которое происходит от ацетил-СоА Ароматические аминокислоты образуются из эритрозо-4-фосфата и фосфоенолпирувата, причем роль ключевого про межуточного соединения играет хоризмовая кислота [уравнение (7-50)]. Другие семейства ведут свое начало от глюкозо-6-фосфата и от пентозо- [c.457]

Как видно из рис. 24, регуляция ферментов биосинтеза аминокислот семейства аспарагиновой кислоты идет как путем ингибирования конечными продуктами, так и при действии механизмов репрессии. [c.51]

Протоалкалоиды — низкомолекулярные азотсодержащие соединения, которые, как правило, генетически связаны с аминокислотами. Как и другие алкалоиды, П. встречакэтся в растениях различных семейств. Они делятся на три группы 1) алифатические, например, сферофизин (I) 2) фенилалкиламины, например, эфедрин (II) и капсаицин (III) [c.245]

Схема образования аминокислот семейства аспарагиновой кислоты приведена ниже. [c.158]

Применявшиеся мутагены приводили к значительному повышению количества аминокислот семейства пирувата, аспартата и глутамата в начальные периоды роста растений (25—30 дни после посева). [c.94]

Ключ семейства аминокислот [c.384]

Рис.4. Распределение частот встречаемости замен аминокислот (И) в зависимости от разницы физико-химических свойств ординат - средние для семейства частоты замен,

Аминокислоты асимметричны и образуют два семейства О и Ь (разд. А.4). [c.83]

Несколько упрощает ситуацию то, что все 20 аминокислот, как заменимые, так и незаменимые, могут быть подразделены всего лишь на шесть биосинтетических семейств (рис. 24.15). [c.405]

Фрагмент фенилэтиламина входит также в состав молекул довольно большой группы растительных оснований (около сотни представителей), именуемых пептидными алкалоидами. Особенность их состоит в том, что в боковой цепи фенилэтиламина здесь имеется двойная связь и она формирует функциональную группу енамина. Пептидные алкалоиды относятся к а//сй-соединениям (см. разд. 3.2), в которых макроцикл образован остатками аминокислот, связанных пептидной связью. В этом семействе веществ различают три структурных типа два мета-анса и один пара-анса. Первые два могут иметь 13- или 15-звенные кольца. [c.433]

Схемы регуляции при разветвленных путях биосинтеза. Регуляция образования ферментов, участвующих в разветвленных путях биосинтеза, очень сложна. Примерами могут служить системы, синтезирующие семейство ароматических аминокислот , семейство аспарагиновой кислоты и семейство пировиноградной кислоты (см. рис. 7.17). Очевидно, что каждый конечный продукт может репрессировать образование ферментов только специфического пути биосинтеза. Ферменты, находящиеся перед местом разветвления путей, подвержены репрессии всеми конечными продуктами, действующими одновременно (мультива-лентная репрессия). Синтез этих ферментов подавляется лишь тогда, когда в питательной среде присутствуют все конечные продукты если же добавлять их по отдельности, они такого эффекта не оказывают. [c.478]

Обработка семян вики НЭМ и ЭИ, не меняя общих закономерностей в содержании всех семейств аминокислот, приводила к значительным отклонениям в их содержании. Так, НЭМ влияла на обмен аминокислот группы нирувата во все периоды роста, повышая общее их содержание, и практически не сказывалась на обмене аминокислот семейства серина. В действии ЭИ наблюдалась несколько иная картина. Обработка ЭИ семян вики влияла на содержание аминокислот группы серина от начала опыта и вплоть до 67-го дня после посева, то есть в изменении соотношения скоростей обмена 3-фосфооксипирувата и аминокислот серина, цистеина и глицина. [c.94]

Цианобактерии могут ассимилировать некоторые органические кислоты, в первую очередь ацетат и пируват, но всегда только в качестве дополнительного источника углерода. Метаболизирование их связано с функционированием разорванного ЦТК и приводит к включению в весьма ограниченное число клеточных компонентов (рис. 92). Опыты с С-ацетатом обнаружили накопление радиоактивного углерода только в липидах и четырех аминокислотах лейцине, глутаминовой кислоте, пролине и аргинине. Отсутствие радиоактивности в аминокислотах семейства аспарагиновой кислоты иллюстрирует разорванность ЦТК- [c.278]

Одним из наиболее исследованных семейств ферментов являются сери-нопротеазы. Все они предназначены для расщепления полипептидньгх цепей белков по механизму, в котором участвует боковая цепь аминокислоты серина (— Hj—ОН), находящейся в активном центре фермента. Три такие протеазы (трипсин, эластаза и химотрипсин) синтезируются в поджелудочной железе и вьщеляются ею в кишечник, где они превращают содержащиеся в пище белки в аминокислоты, способные всасываться через стенки кишечника. Благодаря возможности легко изолировать эти ферменты и их сравнительно высокой устойчивости их удалось интенсивно исследовать химическими способами еще до того, как стало возможным проведение рентгеноструктурного анализа белков. В настоящее время биохимический и рентгеноструктурный анализы позволили установить достаточно ясную картину функции этих ферментов, иллюстрирующую два аспекта действия любых ферментов каталитический механизм и специфичность к субстрату. [c.318]

Антиподы с 2р-положением аминогруппы относят к й-ряду,. антиподы с 2а-.положением аминогруппы—к -ряду. Таким образом, семейства -аминокислот родственны по конфигурации семействам а-оксикислот. Подробнее о стереохнмических обозначениях аминокислот см. 187. [c.377]

Лучше изучены нейротоксины из некоторых змей, особенно кобр (семейство Elapidae) и морских змей (семейство Hydrophiidae). Выделены и исследованы последовательности токсинов ряда родов и видов обоих этих семейств. Большинство изученных к настоящему времени нейротоксинов змей относится к одному из двух типов. Токсины типа I содержат 61—62 аминокислотных остатка, м. м. 6700—7000 токсины типа И — 71—74 аминокислоты, м. м. 7800—8000. Для токсинов типа I показано наличие четырех дисульфидных связей, которые занимают гомологичные позиции в последовательностях токсинов обоих типов. В токсинах типа П содержится еще одна дополнительная дисульфидная связь (табл. 24.2.5). При сравнении последовательностей 13 токсинов [c.570]

Для семейств а-окси- и а-аминокислот ключевым считают асимметрический центр а-углеродного атома (т. е. наиболее близкого к карбоксильной группе). Для семейств оксиальдегилов и оксикетонов ключевым считают асимметрический атом, наиболее удаленный от карбонильной группы Конфигурацию функциональных производных обозначают тем же знаком, что и конфигурацию исходных соединений. [c.384]

Г. первой группы (напр., адреналин, тироксин) по структуре близки к тирозину и триптофану (см. Аминокислоты). Стероидные Г., содержащие в своей основе структуру циклопентанпергидрофенантренового кольца, по числу углеродных атомов делят на три семейства Г. коры надпочечников и прогестерон (С21-стероиды)-про-изводные прегнана (ф-ла I), мужские половые Г. (С1д-стероиды)-производные андростана (П, К = СН3) и женские половые Г. (С, а-стероиды)-производные эстрона (II, К = Н). [c.598]

Это S-коифигурация. Таким образом, семейства D я L обычно соответствуют современным обозначениям R и S . Иногда, в случае аминокислот, связанных с углеводами, появляются осложнения. Все это будет рассмотрено позднее (см. гл. 5). [c.88]

Такая же последовательность аминокислот в окружении реакционноспособных остатков серина была вскоре обнаружена в трипсине, тромбине, эластазе и трипсиноподобном ферменте коконазе, используемом тутовым шелкопрядом для освобождения из кокона [27]. Близкая по химической структуре последовательность, содержащая GIu-Ser-Ala, была обнаружена в ацетилхолинэстеразе. Таким образом, существует семейство сериновых пептидаз и эстераз, для которых характерна общая последовательность аминокислот вокруг реакционноспособного серина и способность ингибироваться диизопропилфторфосфатом [28]. [c.108]

Рис. 24.15. Биосинтетические семейства аминокислот (по Л. Страйеру) выделены цветом метаболические предшественники незаменимые аминокислоты отмечены звездочками

Анализы Ы-концевой последовательности аминокислот этих субъединиц указывают на высокую гомологичность полипептидам с кислотными свойствами, с одной стороны, и полипептидам с основными свойствами — с другой это наводит на мысль, что белки каждого из этих семейств происходят от одного общего генетического предка (теория Оно — ОКпо). [c.60]

По своей биохимической родословной вещества, содержащие индоль-ный гетероцикл 6.359, подразделяются на два неравных семейства. Предшественником большинства индольных метаболитов служит аминокислота триптофан 6.362. Более бедно представлены вещества, гетероциклическое ядро которых образовалось из другой аминокислоты — 3,4-дигидроксифенилала-нина (ДОФА) 6.363. [c.513]

При сопоставлении результатов расчета додекапептида и пентадекапептида (второй этап) можно отметить ряд специфических, но в то же время естественных (если иметь в виду тот факт, что процесс пространственной организации молекулы гормона является самопроизвольным) особенностей конформационных свойств анализируемой природной последовательности. Прежде всего, расчет показал, что с удлинением цепи, т.е. с увеличением числа конформационных степеней свободы, количество низкоэнергетических структурных вариантов отнюдь не возрастает, как можно было бы ожидать. Это обусловлено высокой избирательностью данного порядка аминокислот, а более конкретно - тем обстоятельством, что только некоторые конформационные состояния присоединяемого к His -Arg трипептида Leu -Arg -Asp и только в комбинации с низкоэнергетическими конформациями додекапептида, причем далеко не всеми, приводят к реальным структурным вариантам пентадекапептида. Следствием чего является удлинение жесткого участка, который включает теперь остатки Thr -Asp Примечательно, что самое предпочтительное по энергии и энтропии семейство конформаций His -Arg начало трем дочерним семействам His -Asp ( N-/9, и [c.380]

Б. Рост и К. Сандер решение видят в отказе от предсказания конформационных состояний отдельных остатков последовательности в пользу вторичных структур у целых сегментов, используя данные о гомологичном белке, трехмерная структура которого известна [222]. Сравнение 130 пар структурно гомологичных белков с отличающимися аминокислот-яыми порядками показало, что значительное отклонение в положениях и цлинах сегментов вторичных структур во многих случаях может происходить в пределах приблизительно одинаковых пространственных форм свернутых цепей. Иными словами, отличия в двух близких аминокислотных последовательностях в большей мере отражаются на вторичных структурах, чем на третичных. Поэтому, полагают авторы, важна не локализация а-спиралей, -складчатых листов, -изгибов и Р-петель с точностью до одного аминокислотного остатка, а их ориентировочное отнесение, совместимое с нативной конформацией гомологичного белка, установленной экспериментально. Включение информации о белковых семействах ведет к увеличению показателя качества Q3 до 70,8%, что соответствует точности экспериментального определения вторичных структур с помощью спектров КД. Однако в развитом Ростом и Сандером методе упрощение проблемы предсказания вторичных (ГГруктур и на их основе третичной столь велико и бесконтрольно, что грани между благими желаниями авторов, субъективным восприятием полученных результатов и декларируемыми количественными показателями точности становятся неразличимы. [c.519]

На примере пептидов, состоящих только из -аминокислот, и по данным кристаллографического анализа виомицина и туберактиномицина О видно, что все их амидные группировки имеют транс-геометрию. Другой важной особенностью, выявленной рентгеноструктурными исследованиями и затем подтвержденной изучением этих соединений в растворе, является наличие хелатного кольца, стабилизованного водородной связью, конформация которого подобна р-витку, типичному для многих других циклических пептидов (см. ниже). В соединениях семейства виомицина угловое положение в р-витке занято остатками -серина и уреида дидегид-росерина. [c.315]

В высших растениях, особенно среди представителей семейств крестоцветных, резедовых, ирисовых и тыквенных, найдены четыре л-карбоксизамещенные ароматические аминокислоты (30) — (33) [23—24]. Эти кислоты входят в большую группу аминокислот, обнаруженных в высших растениях, и обычно не встречаются в составе белков. Химические свойства и биогенез этих аминокислот широко изучались, и пути нх биосинтеза в общих чертах представлены на схеме (14). Согласно предложенной схеме, изохоризмовая кислота (28), образующаяся из хоризмовой кислоты (9), перегруппировывается в соединение (29) по реакции, которая формально аналогична орто-кляйзеновской перегруппировке, катализируемой хоризматмутазой [25]. Аминокислоты (30) и (31) затем образуются из (29) подобно тому, как .-фенилаланин (10) и .-тирозин [c.695]

NGF — это белок, не содержащий ни углеводной, ни липидной частей. До сих пор структурные исследования проводились в основном на NGF мыши, но он был найден в примерно такой же высокой концентрации в ядах змей семейств roialidae, Viperi-dae и Elapidae. Субъединица NGF мыши, обладающая активностью при концентрации несколько нанограммов на миллилитр, представляет собой полипептид М 13 250), включающий 118 аминокислот. Вторичная структура этого полипептида характеризуется несколькими а-спиральными участками, а третич- [c.325]

Для примера рассмотрим биосинтез метионина, треонина и лизина, которые относятся к так называемому биосинтетическому семейству аспартата, т. е. в синтезе всех трех аминокислот в качестве одного из предшественников выступает аспартат. [c.403]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология