Фосфатаза печени

Глюкозо-б фосфатаза Печень, почки Болезнь Гирке [c.150]

Голубовский Н. Е., Малышева К. В. Активность щелочной фосфатазы крови в ранней диагностике поражений печени при интоксикации четыреххлористым углеродом и дихлорэтаном,— Казанск. мед. ж. , 1960, № 5, с. 78—81. [c.306]

О фосфатазном расщеплении глюкозо-6-фосфата судят по нарастанию неорганического фосфата и убыли глюкозо-6-фосфата в процессе инкубации. Предлагается определить значение водородного показателя, при котором скорость расщепления глюкозо-6-фосфата максимальна (pH оптимум кислой фосфатазы из печени крысы). [c.65]

Исследование полифункциональной природы глюкозо-6-фосфатазы из микросом печени крысы. [c.503]

Образование свободной глюкозы из глюкозо-6-фосфата в печени происходит под влиянием глюкозо-6-фосфатазы. Данный фермент катализирует гидролитическое отщепление фосфата [c.326]

Как отмечалось, в отличие от печени в мышечной ткани глюкозо-6-фосфатаза отсутствует. Пути распада и синтеза гликогена в печени в целом подобны таковым в мышце, однако имеются существенные различия в структуре печеночных и мышечных ферментов метаболизма, а также в механизмах регуляции их активности. [c.327]

Экскреторные ферменты синтезируются главным образом в печени (лейцинаминопептидаза, щелочная фосфатаза и др.). В физиологических условиях эти ферменты в основном выделяются с желчью. Еще не полностью выяснены механизмы, регулирующие поступление данных ферментов в желчные капилляры. При многих патологических процессах выделение экскреторных ферментов с желчью нарушается, а активность в плазме крови повышается. [c.579]

Обратный процесс дефосфорилирования глюкозы идет только в трех тканях, клетки которых способны транспортировать глюкозу в кровь, а именно ткани печени, эпителия почечных канальцев и тонкого кишечника. Это становится возможным благодаря действию гидролитического фермента глюко-зо-6-фосфатазы, который катализирует реакцию [c.242]

Глюкозо-6-фосфатаза присутствует преимущественно в печени и позволяет этой ткани поставлять свободную глюкозу в кровь. [c.275]

Ряд других, довольно редко встречающихся наследственных заболеваний также вызван накоплением гликогена, которое обусловлено по существу той же причиной, а именно сильным ингибированием процесса расщепления гликогена в гликолитическом метаболизме, что в свою очередь связано с недостаточной активностью какого-нибудь из ферментов фос-фофруктокиназы, киназы фосфорилазы печени, фосфорилазы печени или глюкозо-6-фосфатазы печени. В последнем случае накопление гликогена объясняется тем, что его запасы не поступают из печени в кровь в виде свободной глюкозы. При одном из таких заболеваний имеет место нехватка ветвящего фермента, участвующего в синтезе гликогена, в результате чего образующийся гликоген содержит необычно длинные неразветвленные ветви. Другая же форма заболевания связана с недостатком фермента, ответственного за расщепление гликогена в точках ветвления, в результате чего легко из печени может удаляться лишь ограниченное количество глюкозы, образующейся в результате расщепления только наружных неразветвленных ветвей гликогена. [c.510]

Здесь необходимо указать, что расщепление гликогена в печени с образованием свободной глюкозы ( мобилизация гликогена , стр. 245) происходит главным образом фосфоролитическим путем. При этом гликоген расщепляется под влиянием не амилазы, а печеночной фосфорилазы с образованием глюкозо-1-монофосфорного эфира (стр. 251). Этот последний затем очень быстро расщепляется фосфатазами печени на свободную глюкозу и фосфорную кислоту. Таким образом, в конечном счете фосфорилаза и фосфатаза глюкозо-1-монофосфорного эфира, присутствующие в печени, расщепляют гликоген на отдельные частицы глюкозы, без промежуточного образования декстринов и мальтозы, являющихся характерными продуктами гидролитического расщепления гликогена (в присутствии амилазы). [c.245]

Активирование гутиона срезами печени впервые было продемонстрировано Дю Буа и др. [34]. При более подробном исследовании этого вопроса Марфи и Дю Буа [68] встретились с трудностями, состоящими в том, что активный антихолинэстеразный метаболит подвергался ферментативному разрушению под действием фосфатаз печени эти трудности в значительной мере удалось преодолеть путем использования низких концентраций ткани. Данные Марфи и Дю Буа в некоторых пунктах отличались от результатов Дейвисона. а) Система не нуждалась в магнии (необходимо отметить, что данные Дейвисона о потребности в кофакторах касаются активирования шрадана и, может быть, неправильно экстраполировать эти выводы на процесс активирования паратиона). б) Наиболее эффективные микросомные препараты Марфи и Дю Буа обладали почти полной активностью, и их действие практически не усиливалось при добавлении надосадочной фракции, в) Из печени самцов крыс были получены микросомные препараты в четыре раза более активные, чем из печени самок (Дейвисон показал обратные отношения в случае активирования паратиона). У мышей и морских свинок половые различия были менее выражены. [c.167]

При фосфоролизе группы ОРО3Н2 присоединяются к глюкозным группам гликогена в положении 1, что ведет к распаду гликогена на молекулы Глюкозо-1-фосфата. Последний, при действии фосфатазы печени, отщепляет фосфорную кислоту и дает глюкозу, которая, при действии гексокиназы, снова фосфорилируется, давая глюкозо-6-фосфат. Превращение глюкозо--1-фосфата в глюкозо-6-фосфат идет также и без промежуточного образования глюкозы, в присутствии энзима фосфоглюкомутазы. В дальнейших стадиях, как и при брожении, глюкозофосфаты превращаются в пировиноградную кислоту, которая в животном организме восстанавливается до молочной кислоты. Во всех стадиях фосфорилирования и дефосфори-лирования переносчиком фосфора служит система АТФ-АДФ-А. [c.315]

В задачу работы входит знакомство с особенностями ферментных препаратов, являющихся интегральными компонентами мембран, а также изучение гидролазной и трансферазной активности глюкозо-6-фосфатазы микросомальных мембран печени крысы с целью оценить реальность их участия в механизме регуляции уровня сахара крови. [c.370]

Характерной особенностью регуляторных механизмов, зависимых от обратимой модификации белков, является существование специальных ферментов, возвращающих модифицированные белки в их исходное состояние покоя циклический АМР гидролизуется фосфодиэстеразой до АМР, а все образующиеся фосфорилированные белки подвергаются гидролизу под действием фосфопротеинфосфатазы, в результате которого происходит удаление фосфатных групп [50]. Эти релаксационные реакции обозначены на рис. 11-10 пунктирными линиями. Действие фосфатаз также, несомненно, подвержено регуляции, однако о соответствующих механизмах нам мало что известно. Инсулин же при его введении в организм крыс, больных диабетом, стимулирует, вероятно, непрямым путем быстрое превращение неактивной формы (D-формы) гликогенсинтетазы печени в активную (1-форму) [51]. [c.509]

Действие глюкокортикоидов приводит в конечном счете к увеличению количества глюкозы, извлекаемой из печени (из-за повышения активности глюкозо-6-фосфатазы), к повышению содержания глюкозы в крови и гликогена в печени, а также к уменьшению количества синтезируемых мукополисахаридов. Процессы включения аминокислот, образующихся в результате распада белков, замедляются, а синтезы ферментов, катализирующих процессы распада белков, усиливаются. Среди этих ферментов тирозин- и аланинаминотрансферазы — ферменты, инициирующие процессы распада аминокислот и обеспечивающие в конечном счете образование фумарата и пирувата — предшественников глюкозы при глюконеогенезе. [c.515]

Ферментное ингибирование в присутствии олигомеров кремневой кислоты может быть следствием либо направленности активных центров фермента в сторону кремнеземной поверхности, либо денатурации молекулы фермента по механизму Марголиса. Глюкоза-6-фосфатаза из микросом клеток печени крыс ингибируется олигокремневыми кислотами при их содержании 0,01—0,025 % S1O2 в отличие от некоторых других фос-фатаз, например дегидрогеназы и оксидазы [279]. Кинг и др. [c.1061]

Заметим, что фосфорилированная глюкоза в иротивоиоложность неэте-рифицированной глюкозе не может легко диффундировать из клеток. Печень содержит гидролитический фермент глюкозо-6-фосфатазу, который и обеспечивает возможность быстрого выхода глюкозы из этого органа. В мышечной ткани глюкозо-6-фосфатаза практически отсутствует. [c.327]

Гликогеноз I типа (болезнь Гирке) встречается наиболее часто, обусловлен наследственным дефектом синтеза фермента глюкозо-6-фосфатазы в печени и почках. Болезнь наследуется по аутосомно-рецессивному типу. Патологические симптомы появляются уже на первом году жизни ребенка увеличена печень, нередко увеличены почки. В результате гипогликемии появляются судороги, задержка роста, возможен ацидоз. В крови—повышенное количество лактата и пирувата. Введение адреналина или глюкагона вызывает значительную гиперлактатацидемию, но не гипергликемию, так как глюкозо-6-фосфатаза в печени отсутствует и образования свободной глюкозы не происходит. [c.362]

Центральную роль в превращениях глюкозы и саморегуляции углеводного обмена в печени играет глюкозо-6-фосфат. Он резко тормозит фосфоролитическое расщепление гликогена, активирует ферментативный перенос глюкозы с уридиндифосфоглюкозы на молекулу синтезирующегося гликогена, является субстратом для дальнейших гликолитических превращений, а также окисления глюкозы, в том числе по пентозофосфатному пути. Наконец, расщепление глюкозо-6-фосфата фосфатазой обеспечивает поступление в кровь свободной глюкозы, доставляемой током крови во все органы и ткани (рис. 16.1). [c.553]

Ферменты, которые обнаруживаются в норме в плазме или сыворотке крови, условно можно разделить на 3 группы секреторные, индикаторные и экскреторные. Секреторные ферменты, синтезируясь в печени, в норме выделяются в плазму крови, где играют определенную физиологическую роль. Типичными представителями данной группы являются ферменты, участвующие в процессе свертывания крови, и сывороточная холинэстераза. Индикаторные (клеточные) ферменты попадают в кровь из тканей, где они выполняют определенные внутриклеточные функцгп . Один из них находится главным образом в цитозоле клетки (ЛДГ, альдолаза), другие —в митохондриях (глутаматдегидрогеназа), третьи —в лизосомах ( 3-глюкуронидаза, кислая фосфатаза) и т.д. Большая часть индикаторных ферментов в сыворотке крови определяется в норме лишь в следовых количествах. При пораженгп тех или иных тканей ферменты из клеток вымываются в кровь их активность в сыворотке резко возрастает, являясь индикатором степени и глубины повреждения этих тканей. [c.579]

Бесцв. монокл. крист. 170. Раств-сть р. Н О, Е10Н н.р. бенз. При 10 М ингибирует кислую фосфатазу (из печени, почек и предстательной железы). о(-)-Изомер неактивен. Фосфа-таза из эритроцитов или плазмы пе ингибируется, что лежит в основе метода клинической дифференциации. [c.265]

Щелочная фосфатаза (фосфомоноэстраза) катализирует отщепление фосфорной кислоты от эфиров с органическими соединениями. Оптимум pH 8,6—10,1. Щелочная фосфатаза преимущественно сосредоточена в костной ткани, слизистой оболочке кишечника, почках и печени. [c.196]

Определение ее в сыворотке крови имеет клинико-диагностическое значение. Активность щелочной фосфатазы резко повышается в сыворотке при рахите, остеомаляции, остеосаркомах, при заболеваниях печени (механическая желтуха, биллиарный цирроз). В некоторых случаях повышение активности щелочной фосфатазы является почти единственным признаком злокачественного заболевания печени. В меньшей мере активность фермента увеличивается при гепатитах. [c.196]

Хроническое отравление. У многих рабочих, занятых в производстве вещества, обнаружены гипогликемия, гипохолестеринемия, повышение содержания уробилина и порфрфинов в моче нарушение функций поджелудочной железы и печени фиброз легких. Даже при использовании респираторов пыль вещества вызывает (не ранее чем через год) изменения в содержании полисахаридов, пероксидаз и кислых фосфатаз в клетках крови при стаже 10 лет развивается анемия. При хроническом воздействии предъявляются жалобы на диспептические явления [c.533]

Токсическое действие. Малотоксичен. Оказывает действие, аналогичное другим цефалоспоринам. При применении в/в и в/м (суточная доза г) может вызвать аллергические реакции в виде кожных высыпаний и зуда, эозино-филию, транзиторное повышение уровня трансаминаз и щелочной фосфатазы без клинических признаков нарушения функции печени. При в/м введении возможны болезненность и инфильтраты на месте инъекций препарата, при в/в введении — флебиты [c.751]

Хроническое отравление. В желудок крысам в течение 6 мес вводили хлорит Н. в дозах 0,01, 0,1 и 1,0 мг/кг. При воздействии вешества в дозе 1,0 мг/кг выявлены повышение щелочной фосфатазы и фазовые изменения активности ацетилхолинэстеразы крови, нарушение экскреторной функции печени. В крови также установлены снижение количества SH-rpynn, подавление бактерицидной активности сыворотки, снижение фагоцитарной активности нейтрофилов. Снижение количества общих и свободных SH-rpynn в гомогенатах печени, содержания аскорбиновой кислоты в надпочечниках при отсутствии гипертрофии последних, уменьшение времени активного движения сперматозоидов. Патоморфологически — дистрофия печени, гиперплазия перибронхиальной лимфоидной ткани, очаговая дистрофия миокарда, зернистая дистрофия извитых канальцев почек, гипертрофия и гиперплазия ретикулярных клеток селезенки, активация эндотелия мозговых сосудов. При введении дозы 0,01 мг/кг никаких изменений не выявлено. [c.40]

Общий характер действия на теплокровных. Б. характеризуется высокой биологической активностью. Определяющее значение в токсическом действии имеет ион Ве +, обладающий общетоксическим, аллергическим, канцерогенным и эмбриотокси-ческим действием. Для растворимых соединений характерно также раздражающее действие. При вдыхании в легких развивается продуктивный межуточный процесс с формированием специфических гранулем. Заболевание такого рода получило название бериллиоза. Наблюдаются также изменение иммунобиологического состояния организма, активности многих ферментов, катализирующих энергетические процессы фосфоглюко-мутазы, энолазы, лактатдегидрогеназы, щелочной фосфатазы и др. в легких, печени, почках, мышечной и костной тканях. Наиболее выражены диспротеинемия в виде снижения альбу-мино-глобулинового коэффициента, дисбаланс некоторых микроэлементов (Иванова Кейзер и др.). О канцерогенном эффекте бериллиевой интоксикации свидетельствуют характерные изменения антигенов критического органа, появление низкомолеку- [c.92]

Вдыхание карбоната Б. 5 мг/м по 4 ч в день в течение 4 мес. вызывает похудание, повышение артериального давления, снижение содержания гемоглобина, тромбоцитов и сахара в крови, повышение уровня фосфора в крови и кальция в моче. К концу эксперимента — снижение содержания общего белка в сыворотке, угнетение активности холинэстеразы и щелочной фосфатазы, нарушение барьерной функции печени и сердечной проводимости. На вскрытии дистрофия миокарда и печени, умеренный периваскулярный и перибронхиальный склероз легких с очаговым утолщением межальвеолярных перегородок (Тарасенко, Пронин). Концентрация 1 мг/м не изменяет количества 5Н-групи в крови, не вызывает гипопротеине-мии и рассматривается как пороговая. Карбонат Б. обладает гонадотропным и эмбриотоксическим действием при концент-. [c.138]

К. снижает активность пищеварительных ферментов — трипсина и, в меньшей степени, пепсина. Изменяется под действием К. каталазная активность крови и тканей печени, причем малые дозы активируют ее, а большие угнетают. Установлена возможность включения К. в комплекс с ферментами — кадмий-щелоч-ная фосфатаза, кадмий-карбоксипептидаза, кадмий-цитохро-моксидаза. К. активирует уреазу, аргиназу, заменяя природный металлокомпонент фермента, влияет на углеводный обмен, вызывая гипергликемию, угнетает синтез гликогена в печени jEpe-менко). [c.163]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология