Глюкозо фосфатаза глюкозы в печени

О фосфатазном расщеплении глюкозо-6-фосфата судят по нарастанию неорганического фосфата и убыли глюкозо-6-фосфата в процессе инкубации. Предлагается определить значение водородного показателя, при котором скорость расщепления глюкозо-6-фосфата максимальна (pH оптимум кислой фосфатазы из печени крысы). [c.65]

Образование свободной глюкозы из глюкозо-6-фосфата в печени происходит под влиянием глюкозо-6-фосфатазы. Данный фермент катализирует гидролитическое отщепление фосфата [c.326]

I" Фосфатаза (в печени) Глюкоза+ Рц [c.328]

Распад гликогена в печени и мышцах имеет одну различающую их реакцию, обусловленную наличием в печени фермента фосфатазы глюкозо-6-фосфа-та (табл. 6.6). [c.142]

Если обнаружен наследственный дефект фосфатазы глюкозо-6-фосфата в печени, то будет ли происходить [c.150]

Исследование полифункциональной природы глюкозо-6-фосфатазы из микросом печени крысы. [c.503]

Как отмечалось, в отличие от печени в мышечной ткани глюкозо-6-фосфатаза отсутствует. Пути распада и синтеза гликогена в печени в целом подобны таковым в мышце, однако имеются существенные различия в структуре печеночных и мышечных ферментов метаболизма, а также в механизмах регуляции их активности. [c.327]

Обратный процесс дефосфорилирования глюкозы идет только в трех тканях, клетки которых способны транспортировать глюкозу в кровь, а именно ткани печени, эпителия почечных канальцев и тонкого кишечника. Это становится возможным благодаря действию гидролитического фермента глюко-зо-6-фосфатазы, который катализирует реакцию [c.242]

Глюкозо-6-фосфатаза присутствует преимущественно в печени и позволяет этой ткани поставлять свободную глюкозу в кровь. [c.275]

Но если и сольватационные , и структурные вклады в А У+ специфичны для каждой реакции, то мы можем с полной уверенностью заключить, что только по чистой случайности количественные эффекты давления могли бы оказаться для всех пяти ферментов одинаковыми-, по всей вероятности, влияние давления на отдельные реакции будет в количественном отношении весьма различным. Так как известно, что з печени по меньшей мере три из этих пяти ферментов (глюкозо-6-фосфат — дегидрогеназа, глюкозо-6-фосфатаза и гексокиназа) участвуют в регуляции обмена глюкозо-б фосфата, можно думать, что дифференциальные эффекты давления будут сильно влиять на распределение потоков [c.313]

Действие глюкокортикоидов приводит в конечном счете к увеличению количества глюкозы, извлекаемой из печени (из-за повышения активности глюкозо-6-фосфатазы), к повышению содержания глюкозы в крови и гликогена в печени, а также к уменьшению количества синтезируемых мукополисахаридов. Процессы включения аминокислот, образующихся в результате распада белков, замедляются, а синтезы ферментов, катализирующих процессы распада белков, усиливаются. Среди этих ферментов тирозин- и аланинаминотрансферазы — ферменты, инициирующие процессы распада аминокислот и обеспечивающие в конечном счете образование фумарата и пирувата — предшественников глюкозы при глюконеогенезе. [c.515]

Гликогеноз I типа (болезнь Гирке) встречается наиболее часто, обусловлен наследственным дефектом синтеза фермента глюкозо-6-фосфатазы в печени и почках. Болезнь наследуется по аутосомно-рецессивному типу. Патологические симптомы появляются уже на первом году жизни ребенка увеличена печень, нередко увеличены почки. В результате гипогликемии появляются судороги, задержка роста, возможен ацидоз. В крови—повышенное количество лактата и пирувата. Введение адреналина или глюкагона вызывает значительную гиперлактатацидемию, но не гипергликемию, так как глюкозо-6-фосфатаза в печени отсутствует и образования свободной глюкозы не происходит. [c.362]

Третьей обходной реакцией, последней, в процессе синтеза D-глюкозы, является дефосфорилирование глюкозо-б-фосфата с образованием свободной глюкозы, поступающей из печени в кровь (рис. 20-2). Это дефосфорилирование не может происходить путем обращения гексокиназной реакции (разд. 15.5,а), поскольку в печени эта реакция необратима. Вместо этого дефосфорилирование глюкозо-6-фосфата осуществляется при участии глюкозо-6-фосфатазы, катализирующей необратимую гидролитическую реакцию [c.605]

Здесь необходимо указать, что расщепление гликогена в печени с образованием свободной глюкозы ( мобилизация гликогена , стр. 245) происходит главным образом фосфоролитическим путем. При этом гликоген расщепляется под влиянием не амилазы, а печеночной фосфорилазы с образованием глюкозо-1-монофосфорного эфира (стр. 251). Этот последний затем очень быстро расщепляется фосфатазами печени на свободную глюкозу и фосфорную кислоту. Таким образом, в конечном счете фосфорилаза и фосфатаза глюкозо-1-монофосфорного эфира, присутствующие в печени, расщепляют гликоген на отдельные частицы глюкозы, без промежуточного образования декстринов и мальтозы, являющихся характерными продуктами гидролитического расщепления гликогена (в присутствии амилазы). [c.245]

Необратимая фосфофруктокиназная реакция обращается с помощью специального фермента фосфатазы Ф-1,6-БФ. Аналогично необратимая гексокиназная реакция обращается с помощью другого специального фермента — фосфатазы глюкозо-6-фосфата. Этот фермент характерен для эндоплазматической сети клеток печени и почек, но его нет в мыщцах и мозгу. Глицерин включается в глюконеогенез на стадии дегидрогеназы фосфоглицеринового альдегида. Гликогенные аминокислоты (гли, ала, сер, цис, асп) включаются в глюконеогенез через ЩУК. [c.165]

Известен ряд генетически детерминированных болезней накопления гликогена. Установлено, что в печени пораженных болезнью Гирке типа I отсутствует глюкозо-6-фосфатаза. Это вызывает гипогликемию, так как не происходит образования глюкозы из глюкозо-6-фосфата. Фосфорилированный сахар не покидает печень, поскольку не может пересечь плазматическую мембрану. Происходит компенсаторное усиление гликолиза в печени, обусловливающее повышенное содержание лактата и пирувата в крови. Гликоген печени у таких больных имеет нормальную структуру. Болезнь типа III характеризуется аномальной структурой гликогена мышц и печени и значительным увеличением его количества. Отклонением от нормы является очень маленькая длина внешних ветвей гликогена. У таких больных отсутствует фермент, разрывающий связи в местах ветвле- [c.181]

Наличие в печени фосфатазы глюкозофосфорной кислоты — важный момент в осуществлении ее гликогенной функции. Благодаря действию этого фермента в печени происходит распад гексозофосфорной кислоты, возникающей при фосфоролизе гликогена с освобождением глюкозы, поступающей из печени в кровь. [c.484]

Инсулин усиливает интенсивность гликолиза в печени, повышая активность и концентрацию ряда ключевых ферментов, таких, как глюкокиназа, фо-сфофруктокиназа и пируваткиназа. Более интенсивный гликолиз сопровождается более активной утилизацией глюкозы и, следовательно, косвенно способствует снижению выхода глюкозы в плазму. Инсулин, кроме того, подавляет активность глюкозо-6-фосфатазы—фермента, обнаруживаемого в печени, но не в мышцах. В результате глюкоза удерживается в печени, так как для глюкозо-6-фосфата плазматическая мембрана непроницаема. [c.256]

Механизм влияния инсулина на утилизацию глюкозы включает в себя и другой анаболический процесс. В печени и в мышцах инсулин стимулирует превращение глюкозы в глюкозо-6-фосфат, который затем подвергается изомеризации в глюкозо-1-фосфат и в таком виде включается в гликоген под действием фермента гликогенсинтазы (ее активность также стимулируется инсулином). Это действие имеет двойственный и непрямой характер. Инсулин снижает внутриклеточный уровень сАМР, активируя фосфодиэстеразу. Поскольку сАМР-зависимое фосфорилирование инактивирует гликогенсинтазу, при низком уровне этого нуклеотида фермент находится в активной форме. Инсулин активирует и фосфатазу, катализирующую дефосфорилирование гликогенсинтазы, тем самым активируя этот фермент. И наконец, инсулин ингибирует фосфорилазу с помощью механизма, работающего с участием с АМР и фосфатазы, как описано выше. В результате высвобождение глюкозы из гликогена снижается. Таким образом, влияние инсулина на метаболизм гликогена также является анаболическим. [c.256]

Глюкозо-1-фосфат, образуюш,ийся из гликогена, при участии фосфоглюкомута-зы превраш,ается в глюкозо-6-фосфат, дальнейшая судьба которого в печени и в мышцах различна. В печени глюкозо-6-фосфат превраш,ается в глюкозу при участии глюкозо-6-фосфатазы, глюкоза выходит в кровь и используется в других органах и тканях. В мышцах нет этого фермента, поэтому глюкозо-6-фосфат используется здесь же, в мышечных клетках, распадаясь аэробным или анаэробным путем. [c.263]

Контроль синтеза и распада гликогена в печени занимает центральное место в регуляции содержания глюкозы в крови. В норме этот уровень колеблется оттот 80 до 120 мг на 100 мл. Печень чувствительна к концентрации глюкозы в крови если содержание глюкозы в крови превышает пороговый уровень, печень поглощает глюкозу если же ее содержание ниже этого уровня, печень высвобождает глюкозу. Количество фосфорилазы а в печени быстро уменьшается при вливании глюкозы (рис. 16.10). После лаг-периода возрастает количество гликоген-синтазы а, что приводит к синтезу гликогена. Недавно было установлено, что в клетках печени фосфорилаза служит глюкозным датчиком-чувствительным элементом для глюкозы. Связывание глюкозы с фосфорилазой а сдвигает аллостерическое равновесие из R-состояния в Т-состояние (см. рис. 16.5). В результате фосфорильная группа при се-рине-14 становится доступной для гидролиза фосфатазой. Значительную роль играет при этом то обстоятельство, что фосфатаза, тесно связываясь с фосфорилазой а, проявляет свое каталитическое действие только после перехода последней в Т-состояние под действием глюкозы. [c.128]

В задачу работы входит знакомство с особенностями ферментных препаратов, являющихся интегральными компонентами мембран, а также изучение гидролазной и трансферазной активности глюкозо-6-фосфатазы микросомальных мембран печени крысы с целью оценить реальность их участия в механизме регуляции уровня сахара крови. [c.370]

Ряд других, довольно редко встречающихся наследственных заболеваний также вызван накоплением гликогена, которое обусловлено по существу той же причиной, а именно сильным ингибированием процесса расщепления гликогена в гликолитическом метаболизме, что в свою очередь связано с недостаточной активностью какого-нибудь из ферментов фос-фофруктокиназы, киназы фосфорилазы печени, фосфорилазы печени или глюкозо-6-фосфатазы печени. В последнем случае накопление гликогена объясняется тем, что его запасы не поступают из печени в кровь в виде свободной глюкозы. При одном из таких заболеваний имеет место нехватка ветвящего фермента, участвующего в синтезе гликогена, в результате чего образующийся гликоген содержит необычно длинные неразветвленные ветви. Другая же форма заболевания связана с недостатком фермента, ответственного за расщепление гликогена в точках ветвления, в результате чего легко из печени может удаляться лишь ограниченное количество глюкозы, образующейся в результате расщепления только наружных неразветвленных ветвей гликогена. [c.510]

Ферментное ингибирование в присутствии олигомеров кремневой кислоты может быть следствием либо направленности активных центров фермента в сторону кремнеземной поверхности, либо денатурации молекулы фермента по механизму Марголиса. Глюкоза-6-фосфатаза из микросом клеток печени крыс ингибируется олигокремневыми кислотами при их содержании 0,01—0,025 % S1O2 в отличие от некоторых других фос-фатаз, например дегидрогеназы и оксидазы [279]. Кинг и др. [c.1061]

Заметим, что фосфорилированная глюкоза в иротивоиоложность неэте-рифицированной глюкозе не может легко диффундировать из клеток. Печень содержит гидролитический фермент глюкозо-6-фосфатазу, который и обеспечивает возможность быстрого выхода глюкозы из этого органа. В мышечной ткани глюкозо-6-фосфатаза практически отсутствует. [c.327]

Центральную роль в превращениях глюкозы и саморегуляции углеводного обмена в печени играет глюкозо-6-фосфат. Он резко тормозит фосфоролитическое расщепление гликогена, активирует ферментативный перенос глюкозы с уридиндифосфоглюкозы на молекулу синтезирующегося гликогена, является субстратом для дальнейших гликолитических превращений, а также окисления глюкозы, в том числе по пентозофосфатному пути. Наконец, расщепление глюкозо-6-фосфата фосфатазой обеспечивает поступление в кровь свободной глюкозы, доставляемой током крови во все органы и ткани (рис. 16.1). [c.553]

Хроническое отравление. Животные. При ежедневном 6-месячном введении сульфата Т.(I) в дозе 0,35 мг/кг кроликам (одной группе в желудок, а другой — под кожу) к 5 месяцу отмечена агрессивность, заторможенность, у некоторых животных параличи задних конечностей, диспротеинемия (снижение уровня альбуминов при повышении глобулинов), снижение активности щелочной фосфатазы и количества 5Н-групп сыворотки крови. Патоморфологически — дистрофические изменения в печени с множественными крупноклеточными инфильтратами по ходу печеночных протоков в почках — резкое полнокровие клубочков, мутное набухание в желудке — лимфоидная инфильтрация слизистой. При 8-месячном введении в желудок крысам в дозе 5-10- мг/кг Т. вызывает изменения условно-рефлекторной деятельности, снижение содержания 5Н-групп в крови, ДНК и РНК в селезенке, активности щелочной фосфатазы, лактатдегидрогеназы, глюкозо-6-фосфатдегидрогеназы и дельтааминолевулиновой кислоты в крови. Б дозе 5-10 Т. вызывает менее выраженные сдвиги, а в дозе 5-10- мг/кс не вызывает изменений в организме. Т. обладает мутагенной активностью (в дозе 5-10- мг/кг в течение 8 месяцев), увеличивая процент хромосомных аберраций и число аберрантных клеток костного мозга крыс, а также гонадотропным эффектом (в дозах 5-10 и 5-10 мг/кг в те же сроки),вызывая нарушения функционального состояния сперматозоидов и морфологические изменения в семенниках самцов. Эмбриотоксическое действие Т. в дозе 5-10 мг/кг проявляется в виде снижения массы эмбрионов, а также (доза 5-10- мг/кг) а нарушениях функционального состояния развивающегося потомства, снижении его выживаемости. Алкогольная нагрузка отягощает интоксикацию Т., увеличивая гибель животных на 60-— 90 %, что может быть объяснено образованием более раствори-. [c.242]

Рис. 9-6. Кривые, характеризующие зависимость активности фермента от pH. Такие кривые строятся на основе данных, полученных при измерении начальных скоростей реакции, протекающей в буферных растворах с разными значениями pH. А. Кривая, описывающая рН-зависимость активности пвпсша, который гидролизует определенные пептидные связи в белках во время их переваривания в желудке. Величина pH желудочного сока лежит между 1 и 2. Б. Кривая, описывающая рН-зависимость активности глюкозо-6-фосфатазы из клеток печени, ответственной за выделение глюкозы в кровь. В норме величина pH щггозоля клеток печени составляет около 7,2.

В печени гликоген-фосфорилаза также присутствует в а- и fe-форме в принципе ф1ерменты печени функционируют подобно мышечньпл, от которых они, впрочем, несколько отличаются по своей структуре и регуляторным свойствам. Расщепление гликогена в печени имеет иное назначение, нежели в мышцах этот процесс служит источником свободной глюкозы крови. Под действием фосфорилазы печени образуется глюкозо-1-фосфат, который затем превращается в глюкозо-6-фосфат, являющийся уже непосредственным предшественником свободной глюкозы. Реакция, в ходе которой образуется D-глюкоза крови, катализируется ферментом глюкЬзо-6-фосфатазой [c.464]

Глюконеогенез ЭТО образование нового сахара из неуглеводных предшественников, среди которых наибольшее значение имеют пируват, лактат, промежуточные продукты цикла лимонной кислоты и многие аминокислоты. Подобно всем прочим биосинтетическим путям, ферментативный путь глюконеогенеза не идентичен соответствующему катаболическому пути, регулируется независимо от него и требует расхода химической энергии в форме АТР. Синтез глюкозы из пирувата происходит у позвоночных главным образом в печени и отчасти в почках. На этом биосинтетическом пути используются семь ферментов, участвующих в гликолизе они функционируют обратимо и присутствуют в большом избытке. Однако на гликолитическом пути, т. е. на пути вниз , имеются также три необратимые стадии, которые не могут использоваться в глюконеогенезе. В этих пунктах глюконеогенез идет в обход гликолитического пути, за счет других реакций, катализируемых другими ферментами. Первый обходный путь-это превращение пирувата в фосфоенолпируват через оксалоацетат второй-это дефосфорилирование фруктозо-1,6-дифосфата, катализируемое фруктозодифосфатазой, и, наконец, третий обходный путь-это дефосфорилирование глюкозо-6-фосфата, катализируемое глюкозо-6-фосфатазой. На каждую молекулу D-глюкозы, образующуюся из пирувата, расходуются концевые фосфатные группы четырех молекул АТР и двух молекул GTP. Регулируется глюконеогенез через две главные стадии 1) карбоксилирование пирувата, катализируемое пируваткарбоксилазой, которая активируется аллостерическим эффектором ацетил-СоА, и 2) дефосфорилирование фруктозо-1,6-дифосфата, катализируемое фруктозодифосфатазой, которая ингибируется АМР и активируется цитратом. По три атома углерода от каждо- [c.617]

Адреналин действует не только на печень, но и на скелетные мыпщы и сердце, где он способствует распаду гликогена также путем стимуляции мышечной фосфорилазы через образование сАМР. Поскольку в мышцах и сердце отсутствует глюкозо-6-фосфатаза, продуктом расщепления гликогена в этих органах является не глюкоза крови, а молочная кислота, образующаяся из глюкозо-6-фосфата в ходе гликолиза. Таким образом, стимуляция распада гликогена в мышцах ведет к увеличению скорости гликолиза и образования АТР, что обеспечивает быстрое возрастание мышечной активности. [c.793]

Распад гликогена в печени происходит под влиянием фермента фосфорилазы, которую активирует адреналин. При этом образуется сложный эфир — глюкозофосфат последний при участии фермента фосфатазы расщепляется на глюкозу и фосфорную кислоту. Освободившаяся кислота может быть использована на синтез глюкозофос-фата, а глюкоза поступает в кровь. Таким образом, убыль сахара в крови все время пополняется за счет гликогена печени. [c.186]

Повторное и хроническое отравление. Животные. При ингаляции 1,2-Д. в концентрации 400 млн в течение 120—140 дней по 7 ч ежедневно у крыс не выявлено токсического действия. В этих же условиях у мышей отмечалась высокая смертность ( ah. notes... ). При постоянной ингаляции 1,2-Д. в течение 30 сут концентрация 10 мг/м была близка к пороговой. У крыс увеличивалась активность глюкозо-6-фосфатазы, арилсульфатазы, АТФ-азы. При 60 сут воздействии в печени увеличивалось число и размеры гепатоцитов, регистрировалась ферментная дезорганизация мембранных структур, повышалась активность инозин-5-фосфа-тазы и АТФ-азы, увеличивалась концентрация N-ацетилнейрами-новой кислоты в митохондриях и лизосомах печени. В легких увеличивалось число макрофагов, изменялся эндотелий легочных капилляров и дыхательных альвеолоцитов (Меркурьева и др.). При 90-суточной ингаляции 1,2-Д. (10 мг/м ) у крыс к концу экс- [c.395]

ЛД50, введенной крысам в/ж через сутки после двукратной инъекции фенобарбитала в/б по 100 мг/кг, увеличивала гибель подопытных животных от 15 % (3 из 20) до 47 % (15 из 32). При этом усиливалось гепатотропное действие, в лизосомах печени усугублялось снижение осмотической и термальной стабильности мембран. Повышение активности АлАт в сыворотке крови и снижение активности сорбитолдегидрогеназы и глюкозо-6-фосфатазы в ткани печени были значительно более интенсивными (Курышева и др., 1985). Комплексное действие ПКхр (при круглосуточной ингаляции) и ПД р (при в/ж введении) оценено как суммарное или даже ослабленное [5, с. 18]. [c.481]

Следует упомянуть здесь также и о том, что глюконеогенез в печени подчиняется определенному гормональному контролю и что наиболее резко выраженное повышение содержания было отмечено для таких ферментов, как фруктозо-1,6-дифосфатаза, глюкозо-6-фосфатаза и пируваткарбоксилаза. [c.301]

Глюкозо-6-фосфат, образующийся в процессе глюконеогенеза, используют в качестве предшественника для синтеза моно-, ди- и полисахаридов. В клетках печени, почек в кишечном эпителии глюкозо-6-фосфат может дефоа рилироваться с образованием свободной глюкозы при участии глюкозо-6-фосфатазы. [c.181]

Дальнейшие пути воздействия инсулина на обмен веществ пока не известны Предполагают, что инсулин оказывает свое характерное действие в основном путем регуляции генной активности, ведущей к образованию ферментов, вызывающих определенные метаболические изменения. В результате инсулин существенно влияет ва несколько звеньев обмена веществ. Он способствует использованию глюкозы тканями, фосфорилированию ее с участием фермента глюкокиназы, благодаря чему уровень глюкозы в крови снижается. Наряду с агим он тормозит активность фермента глюко-зо-6-фосфатазы, защищая гексозофосфаты от дефосфорилирования. Повышение концентрации глюкозо-6-фосфата создает условия для активации гликолиза, апотоми-ческого цикла, а также биосинтеза полисахаридов. Инсулин активирует биосинтез фермента гликогенсинтетазы в печени, что также ускоряет биосинтез гликогена. [c.276]

При фосфоролизе группы ОРО3Н2 присоединяются к глюкозным группам гликогена в положении 1, что ведет к распаду гликогена на молекулы Глюкозо-1-фосфата. Последний, при действии фосфатазы печени, отщепляет фосфорную кислоту и дает глюкозу, которая, при действии гексокиназы, снова фосфорилируется, давая глюкозо-6-фосфат. Превращение глюкозо--1-фосфата в глюкозо-6-фосфат идет также и без промежуточного образования глюкозы, в присутствии энзима фосфоглюкомутазы. В дальнейших стадиях, как и при брожении, глюкозофосфаты превращаются в пировиноградную кислоту, которая в животном организме восстанавливается до молочной кислоты. Во всех стадиях фосфорилирования и дефосфори-лирования переносчиком фосфора служит система АТФ-АДФ-А. [c.315]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология