Энергия гидрофобного взаимодействия

На основании этих данных можно сделать вывод, что для большинства алифатических соединений взаимодействие адсорбированных молекул носит гидрофобный характер. При этом энергия гидрофобного взаимодействия молекул в поверхностном слое определяется природой функциональной группы и практически не зависит от длины углеводородного радикала. [c.170]

Гидрофобные взаимодействия обусловлены не какими-либо особыми силами, а скорее специфическими особенностями систем, в которых они наблюдаются. Эти взаимодействия возникают, например, между двумя молекулами метана в воде или между ме-тильными группами в длинной цепочечной молекуле полимера. И хотя несомненно, что силы Ван-дер-Ваальса или водородные связи вносят некоторый вклад в подобного рода взаимодействия, все же в основном они определяются свойствами и природой растворителя. Для приблизительной оценки таких сил пользуются моделями. Так, если в результате конформационных изменений открытая цепь полимера, содержащего метильные группы, образует клубок, то две метильные группы могут образовать димерную систему или стать составной частью ассоциата, включающего много таких групп. В этом случае подходящей моделью процесса будет перенос молекулы метана нз водной среды в углеводородную (т. е. определение энергии переноса молекулы метана из воды в углеводород, например в гексан). Такие приемы, конечно, дают лишь приближенные значения энергии гидрофобных взаимодействий, но тем не менее они, несомненно, полезны. [c.269]

Величина тепловой энергии, обусловленной колебательными движениями молекул, от 0,2 до 2 кДж/моль. Энергия водородной связи составляет от 12 до 15 кДж/моль, Энергия ионной связи -20 кДж/моль. Энергия гидрофобных взаимодействий лежит в пределах 10 кДж/моль. Квант энергии солнца, поглощаемый зеленым листом, равен 150-200 кДж/моль. Энергия С-С-связи и других ковалентных связей - от 250 до 300 кДж/моль. В биохимии чаще применяют калории в расчетах энергии. В системе СИ 1 ккал = = 4,186 Дж, или 1 Дж = 0,239 кал). [c.4]

Низкая ионная электропроводность липидной мембраны, рассматриваемой как однородная среда, определяется низкой ди-, электрической проницаемостью (2—3) липидов, неблагоприятной для внедрения заряженных частиц. Коэффициент распределения частиц между липидной и водной фазами равен exp( — W/RT), где W — энергия частицы в липиде, отсчитанная от энергии в воде. Она складывается из электростатической энергии и энергии гидрофобного взаимодействия [c.351]

Метод, предложенный в работе [174] (см. стр. 207), был эффективно применен Дашевским и соавторами к расчету термодинамических функций систем вода плюс метан и вода плюс твердые сферы [175—177]. В этих работах развита статистическая механика гидрофобных взаимодействий. Впервые определены кривые зависимости свободной энергии гидрофобного взаимодействия от расстояния между частицами. Дальнейшее развитие таких работ может оказаться существенным для физики белков. [c.226]

Основываясь на этих соображениях, можно качественно оценить растворимость ионных соединений. В случае органических ионов необходимо учитывать влияние гидрофобного взаимодействия, однако незначительное увеличение энергии сольватации и тем самым преодоление взаимного притяжения ионных пар, а также энергии гидратации позволяют ионам растворяться даже в малополярных растворителях. Если энергия, необходимая для растворения, обеспечивается энергией гидрофобного взаимодействия, то растворение становится более благоприятным. [c.152]

Теоретические расчеты показали, что в процессе мицеллообразования параметр Ь пропорционален энергии гидрофобного взаимодействия. В случае ионных ПАВ эта пропорциональность также относится к обратной величине степени связывания противоиона. [c.156]

Энергия гидрофобных взаимодействий [c.111]

Для оценки изменений свободной энергии гидрофобных взаимодействий широко использовалось определение термодинамических параметров, характеризующих перенос неполярных органических соединений из водной среды в неводную [32, 160]. Точное определение растворимостей представляет некоторые экспериментальные трудности. Это обстоятельство, а также необходимость ограничиваться сравнительно простыми органическими веществами снижает значение указанного выше подхода. [c.345]

Разумеется, энергию гидрофобных взаимодействий нельзя рассматривать наравне с другими членами потенциальных функций, поскольку она является вкладом в свободную энергию системы пептид — растворитель. Однако, если нас интересует конформация полипептида, можно попытаться подобрать выражения, до- [c.369]

Энергию гидрофобного взаимодействия обычно оценивают, исходя из энергии переноса данного соединения (углеводород, липид) из воды в органическую фазу. [c.19]

Для ацилферментов с различным числом звеньев в алифатической цепи в диапазоне 3 < я < 6 наблюдается практически линейное понижение свободной энергии активации с инкрементом 600 кал/моль на одну СН2-группу. Это предельное значение, которое может быть реализовано, если вся свободная энергия гидрофобного взаимодействия алифатического радикала трансформируется в понижение энергетического барьера реакции [Березин, Мартинек, 1977]. [c.156]

При анализе значений наблюдаемых констант скорости второго порядка 2 следует иметь в виду в принципе два возможных эффекта, вызываемых увеличением длины (п) алифатических групп в молекулах реагентов возрастание стерических препятствий, тормозящих реакцию, и, с другой стороны, возрастание свободной энергии гидрофобного взаимодействия реагентов, приводящего к стабилизации переходного состояния реакции и тем самым к ее ускорению. В нуклеофиле (VI) алкильный заместитель отделен от реакционного центра ими-дазольным кольцом. Поэтому при увеличении п в имидазолах (VI) стерические эффекты должны быть выражены в гораздо меньшей степени, чем для сложных эфиров (V), где заместитель расположен непосредственно у атакуемого карбонильного атома углерода. Следовательно, можно допустить в первом приближении, что стерические эффекты зависят только от свойств эфира. И если принять, наконец, что стерический эффект торможения реакции алкильным заместителем в ацильной группе вносит одинаковый вклад как в щелочной, так и в катализируемый имидазолами (VI) гидролиз, то необходимая поправка может быть внесена простым делением величин на соответствующее для данного сложного эфира (V) значение константы скорости щелочного гидролиза н. [c.75]

Гидрофобные взаимодействия являются частным случаем взаимодействий, обусловливающих нерастворимость данного вещества в данном растворителе. Эти взаимодействия определяются как ван-дер-ваальсовыми притяжениями самих неполярных групп, так и взаимодействиями этих групп с водой, которые, как было показано выше, связаны со структурой воды. Главное в теории гидрофобных взаимодействий, согласно Шераге [8],— это представление о том, что число водородных связей, рассчитанное на моль воды, выше вблизи углеводородной молекулы. Гидрофобные взаимодействия приводят к большому отрицательному изменению свободной энергии (А ) в результате положительного изменения энтропии и малых изменений энтальпии. Энтальпийный член Н при гидрофобных взаимодействиях равен нулю для ароматических групп и положителен для алифатических. Движущей силой гидрофобных взаимодействий является изменение энтропии. Следствием термодинамики гидрофобных взаимодействий является то, что с повышением температуры (до 60° С) эти взаимодействия увеличиваются. Максимум энергии гидрофобных взаимодействий для алифатических боковых цепей находится при 58° С, а для ароматических — около 42° С. [c.13]

Немети п Шерага произвели также теоретический расчет термодинамических параметров образования гидрофобной связи между тремя неполярными аминокислотными радикалами, а также оценили вклад гидрофобных взаимодействий в устойчивость глобулы в водной среде [10]. Хотя энергия гидрофобных взаимодействий невелика (0,2 —1,5 ккал [10]), высокое содержание неполярных аминокислот в белке может дать большую суммарную величину, вносяш ую заметный вклад в стабильность глобулы белка. [c.15]

Хотя АН и AS являются фундаментальными параметрами в теории гидрофобных взаимодействий, мы не смогли найти для них никаких предварительных оценок в литературе. Однако общая свободная энергия гидрофобного взаимодействия ДС = АН-TAS по оценке Рейнольдса и сотр. [14] составляет 20—25 кал/моль/A при Т -= 298°К. Используя уравнения (28) и (29), мы определили, чго АО (298°) равно 24,2 кал/моль/Я в прекрасном согласии с литературными данными. Совпаден11е, имеющие здесь место, означает, что оценки величин (Я -п Н) и (S -n S) вполне приемлемы, а также что гидрофобный взаимодействия — наиболее существенные [c.196]

Наблюдаемое ускорение ферментативной реакции,обусловленное катализом активной поверхностью (за счет сорбции ( химически инертных фрагментов молекулы субстрата), может быть значительным. Из рис. 1 видно, что свободная энергия гидрофобного взаимодействия производного фенилаланина с активным центром а-химотринсина составляет 7 ккал/моль (при переносе субстрата из свободного состояния в воде в переходное состояние любой из химических стадий). Это соответствует ускорению реакции более чем в 10 раз [5]. [c.210]

Детергенты вызывают набухание и разворачивание белковых структур путем разрушения гидрофобных взаимодействий в молекуле. Их гидрофобные неполярные хвосты проникают во внутренние области глобул, вызывая перестройку структуры Подобный процесс происходит, например, при денатурации пепсина хлоридом триметилдодециламмония Денатурирующее действие органических растворителей, в частности этанола, связано с уменьшением энергии гидрофобных взаимодействий в присутствии менее полярного окружения, чем вода. Гидрофобные боковые радикалы тем менее охотно взаимодействуют друг с другом, чем больше их сродство к молекулам растворителя. Этот эффект приводит [c.156]

Реакции, в которых участвует дрожжевая алькогольдегидро-геназа, анализировались с помощью более совершенных методов [53]. Чтобы оценить по отдельности влияние заместителей на электронную структуру и вклад, вносимый энергией гидрофобного взаимодействия (гл. 9, разд. А), использовали метод множественной линейной регрессии. Аналогичный анализ был проведен и в случае реакций, катализируемых ацетилхолинэстера-зой [54]. Упоминавшаяся в обоих примерах энергия связывания, за счет которой увеличивается будет подробно рассмотрена в гл. 10. [c.91]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология