Температура, влияние на гидрофобное взаимодействие

На ККМ в растворах ПАВ может влиять ряд факторов. Так, ККМ снижается с увеличением молекулярного веса углеводородной цепи ПАВ. Такая зависимость вполне понятна, потому что с увеличением длины углеводородной цепи уменьшается истинная растворимость и возрастает склонность молекул ПАВ к ассоциации. Влияние температуры на ККМ различно для ионогенных и неионогенных ПАВ. Для ионогенных ПАВ ККМ.обычно повы-щается с увеличением температуры вследствие дезагрегирующего действия теплового движения молекул. Однако этот эффект невелик, так как он ослаблен гидрофобными взаимодействиями, сопровождающимися увеличением энтропии системы. Поэтому влияние температуры на ККМ проявляется тем слабее, чем больше выражены гидрофобные свойства мыл. Для неионогенных ПАВ ККМ всегда уменьшается при повышении температуры. Это вызвано тем, что при повышении температуры водородные связи между эфирным атомом кислорода и молекулами воды разрушаются, оксиэтиленовые цепи дегидратируются и уменьшается их взаимное отталкивание, препятствующее агрегации. [c.410]

Важно уяснить себе, что образование фермент-субстратного комплекса могло бы быть затруднено как при повышении, так и при понижении температуры. В то время как взаимодействия, определяемые ионными связями, будут при низких температурах усиливаться, гидрофобные взаимодействия могут стать значительно более слабыми, В случае ацетилхолинэстеразы и ацетилхолина трудно с точностью предсказать влияние температуры на стабильность комплекса, так как в анионном участке действуют и ионные, и гидрофобные связи. Поскольку, однако, главную роль в стабилизации здесь играют, по-видимому, гидрофобные взаимодействия, мы могли бы ожидать, что низкие температуры будут сильно затруднять образование комплекса фермента с ацетилхолином (рис. 83). [c.262]

Такое влияние вообще характерно для гидрофобных взаимодействий — с повышением температуры (уменьшением внутренней упорядоченности) водного растворителя эти взаимодействия ослабевают. [c.180]

Известно, что прочность межфазных адсорбционных слоев ЧСА в интервале температур от 10 до 80° С возрастает с повышением температуры, что свидетельствует об основной роли гидрофобных взаимодействий в образовании двухмерной структуры адсорбционных слоев ЧСА. Рассмотрим влияние температуры на реологические характеристики и на характер течения в слоях. Кроме изучения реологических свойств при комнатной температуре, слои изучались также при 40 и 60° С. [c.231]

Большая группа экспериментальных данных свидетельствует о том, что конформация молекулы лизоцима и ориентация функциональных групп его активного центра сходны, возможно идентичны, в кристалле и в растворе. К ним относятся, например, результаты сравнительного изучения денатурации растворимого и кристаллического (тетрагонального) лизоцима нод действием температуры и денатурируюпщх агентов с номон ью дифференциальной сканирующей калориметрии [35]. В этой работе было показано, что термодинамические параметры тепловой денатурации фермента и температура денатурацнп близки для фермента в кристалле и растворе. Далее, денатурирующее влияние алифатических спиртов также оказалось одинаковым по отношению к лизоциму в двух физических состояниях, и анализ данных показал, что конформация молекул лизоцима в растворе или кристалле одинаково зависит от гидрофобных взаимодействий с раствори- [c.155]

МИ, что наиболее заметно опять-таки при г > 02 + Ол/2 (рис. 4). При достаточно больших отношениях 02/ 1 появляется еще одна особенность, приписываемая интуитивно гидрофобному взаимодействию [12], а именно сильная температурная зависимость зтого взаимодействия, что хорошо видно при сравнении рис. 5 и 6. Интересно отметить, что при слабом гидрофобном взаимодействии (рис. 5) к влиянию температуры оказывается нечувствительным контактное взаимодействие, а при сильном - взаимодействие в разделенных молекулярных парах (рис. 6). [c.68]

Рассмотрим подробнее, какие типы взаимодействий могут возникать при образовании прочных межфазных адсорбционных слоев белков и полимеров. Проведенные исследования показывают, что прочность межфазных слоев поливинилового спирта и желатины уменьшается с повышением температуры и при добавлении салицилата натрия это означает, что основными типами связей, скрепляющих пространственную структуру, оказываются водородные связи. В случае глобулярных белков (вторая группа полимеров), у которых прочность межфазных адсорбционных слоев обусловлена в основном гидрофобными взаимодействиями, повышение температуры упрочняет возникающую структуру. Подобное влияние температуры и денатурирующих агентов наблюдалось и при исследовании объемного структурообразования в водных растворах рассмотренных полимеров. Таким образом, наблюдается полная аналогия механизмов образования прочных межфазных адсорбционных слоев и трехмерных (объемных) структур этих же высокомолекулярных поверхностно,-активных веществ. [c.53]

Пониженная чувствительность к давлению при высоких температурах. При повышении температуры влияние давления на активность обоих ферментов уменьшается. Подобный факт часто отмечают при изучении эффектов давления возможно, что он связан с ролью гидрофобных взаимодействий в процессах денатурации, вызываемых низкими температурами и высокими давлениями. [c.333]

Подобная взаимосвязь наблюдается и при исследовании влияния температуры. Гидрофобные взаимодействия ослабляются при понижении температуры, в связи с чем при наличии на сорбенте гидрофобных вставок изменение температуры может вызывать соответствующие изменения в силе взаимодействия выделяемого биополимера с сорбентом. При необходимости можно использовать сверхнизкую температуру [8, 9]. [c.109]

Данные по величинам вкладов неполярных групп пептидов в А2 при различных температурах представлены в табл. 4.3 [32]. Как видно из этой таблицы, указанные значения возрастают (для метиленовой и валиновой групп) или практически постоянны (для лейциновой группы) в интервале от 298 до 308 К. Известно, что температурная зависимость теплоемкости воды имеет минимум при 308 К, что влияет на сеть водородных связей, определяющих структуру воды, а структура воды играет важную роль в гидрофобных взаимодействиях [33]. Можно заключить, что максимум на температурной зависимости вкладов неполярных боковых цепей в /12 объясняется изменениями в структуре воды. Гидрофобные взаимодействия между боковыми группами пептидов усиливаются в промежутке 298-308 К. Тем не менее, при рассмотрении температурных зависимостей гидрофобных взаимодействий есть указания на их линейное усиление [34], по крайней мере, до 333 К. Расхождение мнений можно объяснить следующим. При изучении температурной зависимости вкладов боковых цепей в Л2 необходимо, как минимум, учитывать два определяющих эффекта первый - усиление гидрофобных взаимодействий вследствие ослабления гидрофобной гидратации при увеличении температуры второй - ослабление гидрофобных взаимодействий за счет увеличения влияния цвиттерионных заряженных групп вследствие уменьшения диэлектрической константы воды. Влияние полярного растворителя, такого как вода, на межмолекулярные взаимодействия очень велико из-за диэлектрического экранирования зарядов на атомах. Благодаря понижению диэлектрической константы воды диэлектрическое экранирование зарядов будет уменьшаться при увеличении температуры. Таким образом, влияние гидрофильных (заряженных и полярных) групп будет сильно мешать гидрофобным взаимодействиям неполярных групп при высоких температурах. [c.198]

Прочность межфазных слоев иоливинилового спирта и желатины уменьшается с повышением температуры и при добавлении салицилата натрия. Это означает, что основными типами связей, скрепляющих пространственную структуру, оказываются водородные связи. В случае глобулярных белков (вторая группа полимеров), у которых прочность межфазных адсорбционных слоев обусловлена в основном гидрофобными взаимодействиями, повышение температуры упрочняет возникающую структуру. Подобное влияние температуры и денатурирующих агентов наблюдалось и ири исследовании объемного структурообразования в водных растворах рассмотренных полимеров. Таким образом, наблюдается полная аналогия механизмов образования прочных межфазных адсорбционных слоев и трехмерных (объемных) структур этих же высокомолекулярных ПАВ. [c.217]

С целью выяснения механизма гидрофобного связывания углеводородов в водных растворах ПАВ в работе изучено влияние температуры на ККМ, реологические, нефелометрические, гидро-тропные и солюбилизирующие свойства этих растворов. Результаты проанализирован на основе статистико-терм динамической модели гидрофобных взаимодействий в воде, развиваемой Франком, Эвансом, Немети, Шерага и др. [c.365]

В связи с температурными эффектами следует помнить ю двух особенностях гидрофобных взаимодействий. Во-первых, подобно другим слабым связям или взаимодействиям, они легко могут быть разорваны под влиянием той тепловой энергии, которая обычно имеется в биологических системах. Во-вторых, в от- личие от слабых связей других типов гидрофобные взаимодей- ствия более эффективны при температурах порядка 25 °С, чем около О °С (если читатель интересуется причинами этого, ему следует познакомиться со статьей Дж. Брандтса, указанной в списке литературы). [c.218]

Приведенный выше анализ явился попыткой понять термодинаминео-кую основу роста мицелл и интерпретировать очень резкое влияние температуры и концентрации Na I, наблюдаемое для ДСН. Авторы обнаружили, что рост мицепл маловероятен, если учитывать только электрическую часть свободной энергии, требуемой для сборки мицеллы, потому что росту мицелп способствуют гидрофобные взаимодействия. [c.196]

Рассмотрим теперь влияние температуры на систему бутан — вода. Водный раствор бутана имеет более высокое значение Ср, чем каждая из жидкостей в отдельности. Парциальная моляльная теплоемкость бутана в воде при постоянном давлении равна -]-80 кал/(град моль) [13]. Теплоемкость жидкого бутана составляет приблизительно 30 кал/(град-моль). Почему же для повышения температуры бутана в воде требуется больше тепла, чем для повышения температуры бутана и воды в отдельности Это явление может быть объяснено, если предположить, что водное окружение растворенного бутана стало более льдообразным . При повышении температуры водного раствора бутана, кроме тепла, необходимого для нагревания бутана и воды в отдельности, мы должны поставить дополнительное тепло, необходимое для плавления льдообразной структуры, окружающей растворенные молекулы бутана. Именно это дополнительное тепло объясняет положительный знак ДСр, который обусловлен растворением бутана в воде. Если мы считаем, что углеводородные заместители в биологически активных молекулах действуют на воду аналогично тому, как это делает бутан, то следует ожидать различий в теплоемкостях продуктов и реагентов для любой реакции, приводящей к изменению общей доступности углеводородных заместителей для молекул воды и сопровождающейся изменением гидрофобных взаимодействий. Для тепловой денатурации рибонуклеазы при 30 °С величина АСр равна +2 ккал/(град-моль). Такое большое значение АСр согласуется с представлением о том, что боковые гидрофобные группы не- [c.176]

Систематические исследования по оптимизации элюирования белков с алкил-агароз выявили множество факторов, влияющих на элюирование были найдены агенты, понижающие полярность, специфические деформаторы , мягкие детергенты кроме того, изучалось влияние концентрации денатурирующих веществ, изменения pH, температуры, ионной силы и состава буфера. Поскольку доступность гидрофобных положений на поверхности белка обусловлена, по-видимому, его конформацией, а удерживание белков на алкилагарозах зависит в основном от липофильности, размера, формы и локализации этих положений, то способы элюирования, описанные выше, могут приводить либо к непосредственному разрушению гидрофобных взаимодействий между адсорбентом и белком, либо к изменению конформации белка, либо к комбинации обоих эффектов. [c.183]

Влияние температуры на ККМ определяется взаимодействием различных факторов, и характер его различен в случаях ионогенных и неионогенных ПАВ. Вообще повышение температуры должно затруднять образование мицелл вследствие возрастания дезагрегирующего влияния тепл-лзого движения молекул. Вместе с тем с увеличением интенсивности теплового движения уменьшается гидратация полярных групп молекул (ионов) ПАВ, что, напротив, способствует мицеллообразованию. Важную роль играют структурные изменения воды при нагревании. Повышение температуры вызывает разупорядоч.ение. воды, а это означает, что уги.1Н-вается стремление воды избавиться от гидрофобных частиц (радикалов молекул ПАВ), которые, как уже отмеча- [c.66]

Наряду с гидрофобными эффектами, существенное влияние на конформацию пептидных молекул оказывают водородное связывание и диполь-дипольное взаимодействие. Хорошей моделью для изучения такого рода взаимодействий являются глицинсодержащие пептиды. На рис. 4.4 изображена зависимость Л2 от числа атомов, разделяющих концевые группы для водных растворов глицинсодержащих пептидов при различных температурах. Зависимость должна быть линей- [c.198]

Тот факт, что протеины и липиды асимметрично распределены и ориентированы в биомембранах, оказывает большое влияние на перенос вещества. Как протеины, так и липиды сохраняют свою односторонность, т. е. для них не характерны перестановки флип-флоп в бислое. Однако протеины способны участвовать в латеральном движении в пределах своего монослоя. Такая облегченная латеральная диффузия, вероятно, связана с гидрофобной природой мембранных протеинов (по сравнению с водорастворимыми протеинами), которая, в свою очередь, приводит к относительно слабым взаимодействиям. Латеральная диффузия также обусловлена наличием дефектных структур, которые становятся особенно заметными вблизи температуры фазового перехода. Установлено, что асимметрия протеинов возникает в процессе биосинтеза. Протеины, которые находятся на внешней поверхности клетки (экзопротеины), как правило, содержат углеводы, а протеины, которые находятся на внутренней (цитоплазматической) поверхности клеточных мембран (эндопротеины), их не содержат. Углеводороды, по всей вероятности, стабилизируют или блокируют экзопротеины, и по ним также можно опознавать поверхность клетки. Большая часть протеинов располагается на внутренней, а не на внешней поверхности бислоя. [c.326]

ЛИТЬ по образованию продуктов катализируемой им реакции. Большинство используемых ферментных меток способно за 1 мин при обычных температуре и давлении превращать в продукты 10 молекул субстрата в расчете на одну молекулу фермента. Каталитическая эффективность фермента сильно зависит от его трехмерной структуры (конформации), Пространственная структура фермента, как и любого белка, поддерживается многочисленными нековалентными взаимодействиями, такими, как гидрофобные и водородные связи, ионные контакты, а также ковалентными дисульфидными связями. Трехмерная структура фермента обеспечивает близкое соседство определенных аминокислотных остатков в положениях, наиболее выгодных для осуществления катализа. Нековалентные химические связи непрочны и легко разрушаются или ослабляются под влиянием тепловой энергии или дополнительных нековалентных взаимодействий, возникающих, например, при связывании ионов, хао-тропных агентов, детергентов, липидов и т. д. Известно, что присоединение к ферменту другой молекулы (скажем, аллосте-рического эффектора) в области, удаленной от активного центра (т. е. каталитического центра), может вызвать конформацион-ную перестройку, изменяющую пространственное расположение аминокислотных остатков в этом центре. Изменения в некова- лентных взаимодействиях, приводящие к новой, необычной конформации фермента, способны существенно повлиять на каталитическую активность. Подобная конформационная гибкость становится одной из помех при использовании фермента в качестве метки. Однако эта же гибкость полезна для разработки иммуноферментного анализа без разделения компонентов, основанного на вызываемых антителами изменениях в конформации конъюгата [лиганд — фермент]. Другое преимущество применения ферментов в качестве меток обусловлено наличием в их молекулах многочисленных функциональных групп (аминогрупп, сульфгидрильных, карбоксильных, карбамоильных, остатков тирозина), через которые можно ковалентно присоединять молекулы лигандов. [c.12]

Эта иммунохимическая гипотеза подтверждается влиянием температуры на агглютинацию клеток и на процесс фазовых переходов липидов плазматических мембран, которые резко изменяются в узком интервале температур. Это означает, что не только компоненты примембранных слоев, но и состояние гидрофобной сердцевины плазматических мембран имеет большое значение для адгезионных свойств клеток. Иммунохимическая гипотеза называется также гипотезой взаимодействия по типу антиген— антитело. [c.68]

Возможно, что причина снижения температуры плавления связала с обоими указанными выше факторами и включ ает как диспергирование, так и увеличение гидрофобности молекул. Во всяком случае, можно ожидать по аналогии с влиянием адреналина, что параллельно с возрастным уменьшением температуры плавления клатратного гидрата — коллагена должна возрастать температура расслаивания в бинарной системе коллаген — вода как следствие эффективного уменьшения взаимодействия вода — вода. Если наблюдаемый у коллагена процесс затрагивает и другие рецепторные белки, то интегрально механизм старения можно связывать с их постепенной гидрофобизацией , ведущей к росту температур расслоения и, следовательно, к снижению эффективности рецёпторных взаимодействий. Последнее будет проявляться в том, что для осуществления одних и тех же операций потребуются все увеличивающиеся количества трансмиттера, с одной стороны, и большая амплитуда изменений солености — С другой, для того, чтобы рабочий цикл биомолекулярной машины оставался замкнутым. Вероятно, негативный эффект роста температуры расслоения может быть отчасти скомпепсирован-введением в пищевой рацион определенных доз над- [c.83]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология