Гидрофобные связи энергия

По тем же причинам молекулы углеводородов стремятся агрегировать в воде. Процесс образования гидрофобной связи можно представить себе как перемещение неполярных частей молекул из воды в гидрофобные области, образуемые за счет ассоциации этих частей. В результате неполярные части оказываются в непосредственной близости друг от друга, т. е. как бы в окружении неполярного растворителя. Вследствие такого перемещения происходит уменьшение числа молекул воды, контактирующих с гидрофобными участками растворенного вещества, т. е. разрушение части областей структурированной воды, окружающих гидрофобные поверхности, в результате чего энтропия раствора возрастает. Следовательно, образование гидрофобной связи между двумя углеводородными молекулами или алкильными группами сопровождается обычно увеличением энтропии. Поскольку энтропийный член TAS чаще всего вносит наибольший вклад в величину свободной энергии, определяющую значение константы Kt, часто говорят, что гидрофобное связывание имеет энтропийную природу. Однако, как под-"черкивал Дженкс, важную роль в гидрофобном взаимодействии играет сильно выраженная способность молекул воды сцепляться друг с другом, вследствие чего заметный вклад может вносить не только энтропийный член, но и энтальпийная составляющая свободной энергии. [c.248]

Гидрофобные связи, или точнее взаимодействия, возникают между неполярными частями одной молекулы или разных молекул. Энергия гидрофобных связей невелика, от 4 до 8 кДж/моль, но они важны для [c.5]

Прочность ассоциатов гидрофобных частиц в водной среде (прочность гидрофобных связей) характеризуется изменением стандартной свободной энергии (отнесенной к одному молю) [c.348]

Кроме того, использование катиона гидрофобного основания (СНз)4Н+ОН- вместо Ыа+ОН при pH 5,5 понижает энергию активации примерно до 8,0 ккал/моль. При адсорбции такого катиона на кремнеземе между частицами кремнезема и гелем образуется гидрофобная связь, способная долго удерживать вместе кремнеземные поверхности после их столкновений и стимулировать образование силоксановой связи. [c.320]

Из этой модели становится понятно, что при образовании гидрофобной связи, т. е. объединении неполярных частей молекул, ориентация молекул воды уменьшается, что дает значительные положительные изменения энтропии и уменьшение свободной энергии. [c.251]

Можно ожидать, что в большинстве случаев белковая молекула должна иметь конформацию, при которой максимальное число гидрофобных боковых цепей находится внутри молекулы, а гидрофильные группы располагаются на ее поверхности в контакте с водой. Расположение боковых групп аминокислот в структурах типа складчатого слоя более благоприятно для образования гидрофобных связей, чем в а-спирали. Приращение свободной энергии при переносе 1 моль метиленовых групп из водного окружения в гидрофобное равно примерно —0,75 ккал. Органические растворители ослабляют гидрофобные связи, поскольку при разбавлении ими воды среда, окружающая взаимодействующие группы, уже в меньшей степени отличается от неполярных групп. Например, мочевина, по-видимому, является мягким реагентом, рвущим гидрофобные связи. [c.276]

Действительная конформация макроионов этих полиэлектролитов в растворе должна, конечно, определяться стремлением к минимальной полной свободной энергии системы, а не одной только Поскольку существование предпочтительной конформации (когда суммарный заряд мал) подразумевает наличие внутренних связей, таких, как водородные или гидрофобные связи (см. гл. 2, в особенности раздел 7), любое разворачивание такой конформации, очевидно, будет сопровождаться положительным изменением свободной энергии, обусловленным необходимостью разрушения исходной предпочтительной структуры. Поэтому [c.576]

Как и при интерпретации влияния солей на водные растворы, основное внимание следует обращать на изменение свободной энергии системы при добавлении неполярных веществ к водным растворам интерпретация этого явления непосредственно с точки зрения структурной модели может оказаться ошибочной. Так, структурная модель дает приемлемое объяснение солюбилизации гидрофобных соединений под действием спиртов алкилзамещенных аминов и мочевин. Если одно растворенное вещество увеличивает структурированность раствора, можно было бы ожидать, что оно должно облегчать введение молекул другого подобного вещества. С другой стороны, структурирующая способность вещества совершенно необязательна для того, чтобы оно было в состоянии солюбилизировать гидрофобные соединения в воде. Уже отмечалось, что один из возможных механизмов денатурации белков и нуклеиновых кислот под действием мочевины заключается в стабилизации гидрофобных боковых цепей аминокислот и оснований нуклеиновых кислот при увеличении их контакта с растворителем, что проявляется в увеличении растворимости и уменьшении коэффициента активности этих групп в присутствии мочевины [31, 32, 35]. Спирты, ацетон и подобные им вещества разрушают гидрофобные связи и способствуют денатурации аналогичным образом. Однако мочевина, вероятно, не обладает структурирующим действием, по крайней мере в том смысле, как это понимается для неполярных молекул мочевина очень слабо влияет на большинство свойств воды и либо практически не изменяет структуру воды, либо, из данных по поглощению ультразвука, несколько ее разрушает [85]. Данные по энтальпии и теплоемкости растворов веществ с гидрофобными группами, а также исследования спектра ультразвуковой релаксации полиэтиленгликоля в воде и растворах мочевины указывают на то, что энергетически более благоприятное взаимодействие гидрофобных групп с мочевиной, чем с водой, связано с уменьшением структурированности воды вокруг гидрофобных групп [85, 86]. Таким образом, разрушение гидрофобных связей под действием мочевины или спирта нельзя объяснить одним и тем же механизмом с точки зрения структуры растворителя, хотя по свободной энергии эффекты соединений этих двух типов одинаковы. Возможно, что мочевина создает более благоприятное окружение для гидрофобных групп, находящихся в пустотах струк- [c.328]

Таким образом при комплексообразовании освободится часть энергии, которая была использована при растворении молекул А и В в воде. Поэтому для относительно неполярных участков больших молекул, которые плохо сольватируются водой, энергетически выгодно присоединяться друг к другу при удалении воды. Это явление называется гидрофобным связыванием [48]. Образование гидрофобных связей можно рассматривать как частичное выделение углеводорода из его раствора в воде. Гидрофобное связывание означает тенденцию неполярных групп ассоциировать в водном растворе и тем самым уменьшать контакт с молекулами воды . Образованию [c.23]

Связь 51—О является полярной связью, поэтому кремнийорганические вещества, наносимые в виде пленок, ориентируются к жидкостям и твердым материалам таким образом, что кислород силоксановой связи направлен к воде, керамике, стеклу, целлюлозному волокну и т. п., а углеводородные радикалы — в противоположную сторону. Этим объясняется появление у такой поверхности гидрофобных свойств. Энергия адгезии полиорганосилоксанов к воде лишь иа 15% превышает ту же величину для углеводородов, и поэтому они не очень сильно адсорбируются водной поверхностью. [c.570]

Ионные, водородные и гидрофобные связи относятся к числу слабых их энергия ненамного превышает энергию теплового движения молекул при комнатной температуре. [c.11]

Центрально-симметричные связи оказываются более прочными (низкоэнергетическими). Наибольшие различия наблюдаются при низких по абсолютной величине пороговых значениях (-8...-12 кДж/моль). Гидратируемые частицы повышают среднюю энергию З.С. связей, по сравнению с чистой водой, и понижают среднюю энергию Ц.С. связей. Энергия Ц.С. связей в системе, содержащей частицы 4-1-, наиболее низкая, что свидетельствует о максимальной устойчивости этих конфигураций. Полагается, что гидрофобная гидратация может быть связана с размещением частицы в полости, отвечающей фрагментам льда 1 или кубического льда, в которых преобладают Ц.С. связи. Тем самым, при гидратации указанных частиц доля Ц.С. связей максимально растет в случае Ые (модельный Ке стабилизирует Ц.С. конфигурации в жидкой воде, т.е. именно те конфигурации, которые характерны для кубического льда), а средняя энергия Ц.С. связей оказывается минимальной в случае 4+. Таким образом, имеются тонкие особенности в механизме воздействия разных частиц на ориентационную упорядоченность молекул воды и образование метастабильных кристаллических структур (аллотропных форм льда). [c.45]

Определение энергии гидрофобных связей, образующихся при присоединении лиганда к белку, затрудняется тем обстоятельством, что оценки, полученные из опытов по распределению вещества между органическими растворителями и водой, в этом случае являются не вполне применимыми. Перенос растворенного вещества из водной фазы в органический растворитель мысленно можно разделить на следующие стадии а) образование полости в растворителе б) перенос растворенного вещества в эту полость в) ликвидация полости в водной фазе. Перенос гидрофобного субстрата в гидрофобную область фермента сопровождается заполнением уже существующей полости и, возможно, переносом воды из этой полости в водную фазу. [c.282]

Вклад гидрофобного взаимодействия в свободную энергию сорбции органической молекулы на ферменте можно оценить теоретически [261. Однако более плодотворными для оценки прочности гидрофобной связи оказались некоторые эмпирические критерии. В их основу положено представление, что образование комплекса белок — органический лиганд, возникаюш,его в результате гидрофобных взаимодействий, можно рассматривать фактически как термодинамически выгодный перенос аполярной молекулы (или ее фрагмента) из воды в органическую фазу беЛка. Величина поверхности связываемой молекулы [40, 41] — это весьма частный критерий, поскольку на его основании нельзя сравнивать комплексующие свойства соединений, содержащих в молекуле различного рода полярные заместители. Недостаточным критерием гидрофобности ингибиторов или субстратов следует считать также и растворимость их в воде. Использование этой величи- [c.26]

Свойства студней сополимеров МАК и /У МА, полу теиных в прИ сутствии едкого натра, аналогичны свойствам студней желатина. Возможно, что в белковых цепях, входящих в состав желатина, содержатся группы, способные давать с такими же группами сосед-них молекул относительно прочные связи, энергия которых больше Энергии связи этих груггп с молекулами воды. Существуют две противоположные то 1Ки зрения на природу этих связей. Согласно оД ной пз них — застудневание растворов желатина объясняется обра зованием связей между гидрофобными участками молекул поли-л1ера. Другая точка зрения сводится к тому, что локальные связи между цепями возникают за счет полярных групп. По-видимому, определенную роль играют и тс и другие связи. [c.433]

Таким образом, в водных растворах между растворенными молекулами возникают сильные притяжения на расстояниях, превышающих сумму вандерваальсовских радиусов, которые были названы гидрофобными взаимодействиями. Немети и Шерага рассчитали изменение свободной энергии образования гидрофобной связи А Нф как сумму двух составляющих вклада, вносимого изменением структуры воды АР ,, и вклада, зависящего от самого растворенного вещества А [c.20]

Теоретический расчет структуры коллагена, исходящий из минимизации конформационной энергии, был проведен Туманяном [161]. В работе учтена стабилизующая роль молекулы воды (см. [162]). При осторожном нагревании коллагена с водой при 62—63 °С волокна испытывают необратимое сокращение примерно в три раза. По-видимому, этот переход, являющийся кон-формационным превращением, обусловлен кооперативным раз-рущением водородных и гидрофобных связей. Проколлаген испытывает тепловой переход и в растворе. Привалов и Тиктопуло исследовали этот переход методом калориметрии [163]. [c.257]

Немети п Шерага произвели также теоретический расчет термодинамических параметров образования гидрофобной связи между тремя неполярными аминокислотными радикалами, а также оценили вклад гидрофобных взаимодействий в устойчивость глобулы в водной среде [10]. Хотя энергия гидрофобных взаимодействий невелика (0,2 —1,5 ккал [10]), высокое содержание неполярных аминокислот в белке может дать большую суммарную величину, вносяш ую заметный вклад в стабильность глобулы белка. [c.15]

Прочному связыванию метиленовых групп изолейцил- и ва-лил-тРНК—синтетазами способствует еще один фактор. В том случае, когда валин занимает центр связывания изолей-цил-тРНК—синтетазы, в образующемся комплексе остается незаполненная полость, которая была бы занята добавочной метиленовой группой изолейцина в случае его присоединения к ферменту. Ранее указывалось, что энергия дисперсионного взаимодействия метиленовой группы в кристаллическом углеводороде составляет 8,4 кДж-моль (2 ккал-моль ). Поскольку плотность упаковки белков такая же, как и плотность упаковки кристаллов [23], наличие полости добавляет к энергии гидрофобной связи метиленовой группы еще 8,4 кДж-моль . [c.288]

Рассмотрим сначала наиболее простой случай развития межфазной прочности водных растворов глобулярных белков на границе с воздухом. Известно, что в водных растворах молекулы яичного альбумина, сывороточного альбумина и казеина находятся в виде глобул и большинство неполярных групп создают гидрофобные области внутри глобулы. При адсорбции белка на поверхности в результате избытка свободной энергии на границе раздела фаз происходят конформационные изменения адсорбированных молекул, так как нарушается равновесие сил, стабилизи-руюш их глобулу. Ранее на возможность развертывания глобул белков на границе раздела фаз указывалось в работах Александера [42, 43, 126], Пче.чипа [151], Деборина [152]. Развертывание макромолекул на границе раздела фаз сопровождается глубокими изменениями в третичной структуре, вследствие чего большинство гидрофобных групп ориентировано к воздуху. Агрегация денатурированных макромолекул и обусловливает нарастание прочности межфазного адсорбционного слоя. Возникаюш,ий при агрегации макромолекул тип структуры, образованный множеством межмолекулярных гидрофобных связей, напоминает -структуру параллельного типа. Фришем, Симхой и Эйрихом [153—155] для разбавленных растворов полимеров была разработана модель структуры адсорбционного слоя, по которой гидрофобные участки макромолекул обращены в газовую фазу, тогда как остальная часть адсорбированной макромолекулы образует как бы свободные петли и складки. Эта модель также не исключает возможности образования межмолекулярных связей, приводящих к возникновению межфазных прочных структур. [c.214]

Особенностью неионогенных деэмульгаторов является ухудшение их растворимости с повышением температуры. Это объясняется тем, что растворение их в воде связано с образованием водородных связей, Повышение температуры выше определенной вели ны приводит к их дегидратации, поскольку энергия водородной связи недостаточно велика, Дегидратированное при нагревании вещество теряет способность растворяться в воде, и раствор становится мутным, при охлаждении вещество вновь растворяется в воде. Каждый де ульгатор имеет свою температуру помутнения, являющуюся мерой соотношения величины гидрофильной и гидрофобной частей молекулы. При температуре помутнения деэмульгатор образует новую фазу и эфс ктивность его снижается, что обусловлено механизмом разрушения эмульсии. Экспериментальная проверка этого факта показала [ 110], что водорастворимые деэмульгаторы при введении в нефтяную эмульсию, нагретую выше их температуры помутнения теряют эффективность, Различие особенно значительно, если деэмульгаторы с низкими температурами помутнения используются для деэмульгации при высокой температуре, В случае проведения де-эмульгацни п температуре ниже температуры помутнения различие уменьшается, Способ ввода деэмульгатора оказывает наименьшее влияние на эффективность в случае применения реагентов с высокой температурой помутнения и низкой температурой деэмульгации. [c.132]

При образовании гидрофобной связи при комнатной TeMnepaTyp-i < о, А Нф > О, но AHh О- Рост энтропии при этом превышает рост энтальпии ДЛГдф и обусловливает общий выигрыш энергии системы. Таким образом, энтропия является наиболее важным фактором при образовании гидрофобных связей, обусловленных изменениями структуры воды. При высокой температуре АЯяф и А нф приближаются к нулю. При температуре выше 56—58° С для алифатических углеводородов и при температуре выше 42° С для ароматических прирост энтальпии становится отрицательной величиной, так как энтропия системы увеличивается сильнее, чем падает запас ее свободной энергии. При этих условиях структура воды разрушается. [c.21]

Термин гидрофобное взаимодействие или гидрофобная связь обозначает усиление взаимодействия ме кду двумя частицами в присутствии растворителя, если взаимодействие типа растворитель — частица слабее взаимодействия типа растворитель — растворитель. В качестве простой иллюстрации рассмотрим погруженные в воду две пластины из гидрофобного или покрытого слоем масла гидрофильного материала. Поверхностная энергия разделенных пластин в расчете на квадратный сантиметр составляет 2 ятг, где Eнw — поверхностная энергия границы раздела углеводород — вода. Если пластины плотно прижимают друг к другу так, чтобы они слиплись, эта межфазная энергия исчезает. Таким образом, в системе имеется прижимающая сила, соответствующая выигрышу энергии в 2Енл -, которая стремится сблизить пластины. Вспоминая разд. И-З, отметим, что, если пластины сильно полярны по своей природе, энергия взаимодействия поверхности с водой должна быть очень мала и, следовательно, сила, прижимающая пластины друг к другу, также должна быть мала. Это соответствует экспериментальным наблюдениям, показывающим, что в воде углеводородные моле- [c.259]

Влияние органических ионов на структуру воды несколько отличается от влияния неорганических ионов. Это обусловлено тем, что органические ионы крупнее, а их углеводородные группы гидрофобны и в целом оказывают на воду упорядочивающее влияние [29, 30]. Этот эффект связан с изменением энергетических уровней молекул воды в различных состояниях, в результате которого изменяется статистическое распределение в непосредственной близости от растворенных ионов. Если вблизи тетраэдрически связанных молекул воды находится гидрофобная частица, энергия вандерваальсовой связи, ориентированной по отношению к растворенной молекуле, снижается (по сравнению с ситуацией, когда на месте растворенной молекулы находится молекула воды), что стабилизует тетраэдрически связанное размещение, т. е. структура воды упрочняется. Этот эффект имеет также значение в термодинамике гидратации ионов тетралкиламмония и диссоциации органических кислот и оснований [31а]. [c.85]

Полимерные мыла интересны тем, что их макромолекулы в водных растворах должны стремиться к образованию внутримолекулярных гидрофобных связей, как это рассмотрено на стр. 154. Связи такого типа образуются вследствие того, что боковые цепи, подобные С гИзз в мономерном звене В, могут разместиться в водной среде только за счет значительного увеличения свободной энергии системы, вызываемого разрушением структуры растворителя и образованием поверхности раздела фаз между углеводородом и водой. Таким образом, образование внутримолекулярной мицеллы, из которой исключен растворитель, является предпочтительным. [c.581]

Наибольшее значение в белке имеют дисульфидные и гидрофобные связи. В последнее время все чаще высказываются сомнения в том, могут ли водородные связи и связи солевого типа с их относительно низкой энергией обеспечить жесткую конформацию цепей, когда белковые молекулы находятся в водных растворах. Роль водородных и солевых связей относительно невелика. В тех белках, которые содержат остатки цистина — 5—8-мостики играют, по-видимому, важную роль в образовании внутримолекулярных поперечных соединений, в частности между различными участками одной и той же пептидной цепи. Такие связи обнаружены в сывороточном и яичном альбуминах, рибонуклеазе (см. рис. 3), лизоциме, эдестине и др. Вероятно, главная причина этого — относительно высокая прочность дисульфидных мостиков. Неполярные боковые цепи в водных растворах белков окружены молекулами воды, которые могут соединяться с другими частицами воды водородными связями. Взаимное притяжение молекул воды и стремление гидрофобных групп к объединению с группами такого же типа приводит к их вытеснению из водной среды и значительно повышает их сродство друг другу. Гидрофобные связи играют важную роль в поддержании характерной конформации нативных протеинов. [c.34]

Хотя присутствие воды в живых организмах делает весьма спорной важность вклада Н-связей в формирование структуры биологических молекул, вместе с тем водой обусловлена связь другого типа — гидрофобная [6]. Гидрофобная связь играет исключительно важную роль, поскольку именно она в значительной мере определяет те реальные формы, которые принимают биологические макромолекулы. Известно, что углеводороды (например, масла) и вода не смешиваются. Некоторые боковые группы белков (см. рис. 1.5) имеют углеводороднуЕО природу. Если молекула примет форму, при которой углеводородные боковые цепи будут вынуждены контактировать с водой, то в результате взаимодействия воды и углеводородов может появиться некая устойчивая конфигурация, однако энергия такой конфигурации не будет минимальной. Обычно же в силу термодинамических причин (см. гл. 2) наиболее предпочтительна именно та конфигурация, которой соответствует минимальная энергия. Все проблемы, связанные с энергией, исчезли бы, если бы белок можно было уложить так, чтобы его углеводородные группы не контактировали с водой. Что касается глобулярных белков, все возрастающее количество экспериментальных данных свидетельствует в пользу эллиптической модели для них, в которой ионные и полярные группы находятся на поверх-носта глобулы, а алкильные боковые цепи уходят внутрь, в противоположную от окружающей воды сторону. Все основные типы связей, участвующих в формировании структуры белковых [c.24]

Межмолекулярные взаимодействия зарял енных и полярных и некоторых нейтральных молекул в растворах, как правило, обеспечиваются электростатическими силами, водородной связью или переносом заряда. Однако-в водном растворе эти типы взаимодействий малоэффективны (гл. 6, 7 и 9) ввиду высокой сольватирующей способности молекул воды, прочности образуемых ими водородных связей и слабости обычных взаимодействий с переносом заряда в основном состоянии. Чтобы объяснить большие энергии связывания, обнаруживаемые для фермент-субстратного взаимодействия, и связывания малых молекул с белками часто необходимо учитывать еще один тип взаимодействия, который за неимением точного термина условно назовем гидрофобной связью . Гидрофобные силы , вероятно, являются наиболее важным фактором, обеспечивающим нековалентное межмолекулярное взаимодействие в водном растворе. Свободные энергии связывания субстратов и ингибиторов с активными центрами ферментов часто равны примерно —10 ккал/моль (—42-10 Дж/моль) и менее, причем лишь небольшую долю-этой величины можно отнести за счет других типов взаимодействия. Сила и специфичность связывания малых молекул белками видны особенно четко при взаимодействии гаптенов с антителами, движущей силой которого обычно является гидрофобное взаимодействие. Свободная энергия связывания е-дини-трофениллизина специфическим для него антителом, которая почти полностью обусловлена взаимодействием с динитрофенильной группой, приблизительно равна —12 ккал/моль (—50-10 Дж/моль), а энергии связывания малых слабополярных гаптенов обычно лежат в интервале от —5 до —10 ккал/моль (от —21 до —42-10 Диг/моль) [1, 2]. [c.303]

Основную роль в образовании третичной структуры играют нековалентные взаимодействия между радикалами аминокислот — водородные, ионные, гидрофобные связи. Аминокислоты, входяш ие в белки, различаются по физико-химическим свойствам радикалов. Между аминокислотами с неполярными (гидрофобными) радикалами возможны гидрофобные взаимодействия между полярными радикалами возникают водородные связи, а между заряженными полярными радикалами — ионные (рис. 1.16). Все эти связи относятся к числу слабых их энергия в водной среде не слишком сильно превышает энергию теплового движения молекул при комнатной температуре, и поэтому их образование и разрушение — легкообратимые процессы. [c.31]

Присоединение молекул воды к оксиэтилированным веществам всегда протекает экзотермически, энергия водородной связи составляет около 7 ккал1моль. По максимальному повышению температуры при растворении в воде определенных количеств оксиэтилированных веществ Карабинас и Метцигер определяли степень их гидратации и получили результаты, хорошо совпадающие с теоретически вычисленными величинами. Подогрев разбавленных растворов оксиэтилированных веществ до определенной температуры приводит к дегидратации этих веществ вследствие того, что энергия водородной связи недостаточно велика. Дегидратированное при нагревании вещество теряет способность растворяться в воде п раствор становится мутным, а при охлаждении вещество опять растворяется в воде. Для каждого оксиэтилированного вещества имеется своя температура помутнения разбавленного водного раствора, являющаяся мерой соотношения величин гидрофильной и гидрофобной частей молекулы оксиэтилированных веществ. [c.138]