Справочник химика 21

Химия и химическая технология

Статьи Рисунки Таблицы О сайте English

Неполярные гидрофобные связи

    Механизм этих взаимодействий определяется не взаимодействием самих гидрофобных групп (алифатических или ароматических) и не отталкиванием молекул воды такими фуппами. Причина состоит в изменении структуры воды при растворении таких веществ. В жидкой воде существуют мощные межмолекулярные взаимодействия, обусловленные возникновением водородных связей и приводящие к образованию упорядоченных лабильных сфуктур - кластеров. При растворении полярных (гидрофильных) веществ происходит перестройка структуры воды. Однако при растворении неполярных (гидрофобных) веществ такой перестройки не происходит, и процесс растворения оказывается энергетически невыгодным. При этом более энергетически выгодной является ассоциация молекул растворяемого [c.347]


    Гидрофобные связи возникают в том случае, когда приходят в соприкосновение боковые неполярные группы белков (группы аланина, лейцина, изолейцина, валина, фенилаланина, пролина, тирозина и метионина). Между этими группами образуется гидрофобная область, из которой вытесняются молекулы [c.275]

    По тем же причинам молекулы углеводородов стремятся агрегировать в воде. Процесс образования гидрофобной связи можно представить себе как перемещение неполярных частей молекул из воды в гидрофобные области, образуемые за счет ассоциации этих частей. В результате неполярные части оказываются в непосредственной близости друг от друга, т. е. как бы в окружении неполярного растворителя. Вследствие такого перемещения происходит уменьшение числа молекул воды, контактирующих с гидрофобными участками растворенного вещества, т. е. разрушение части областей структурированной воды, окружающих гидрофобные поверхности, в результате чего энтропия раствора возрастает. Следовательно, образование гидрофобной связи между двумя углеводородными молекулами или алкильными группами сопровождается обычно увеличением энтропии. Поскольку энтропийный член TAS чаще всего вносит наибольший вклад в величину свободной энергии, определяющую значение константы Kt, часто говорят, что гидрофобное связывание имеет энтропийную природу. Однако, как под-"черкивал Дженкс, важную роль в гидрофобном взаимодействии играет сильно выраженная способность молекул воды сцепляться друг с другом, вследствие чего заметный вклад может вносить не только энтропийный член, но и энтальпийная составляющая свободной энергии. [c.248]

    Различные типы адсорбентов проявляют неодинаковую селективность по отношению к различным соединениям. Трудно установить прямую связь между адсорбируемостью вещества и его химическим строением, а также между химическим строением адсорбента и его адсорбционной емкостью. Поэтому общепринятым считается деление адсорбентов на две основные группы полярные (гидрофильные) — силикагель, оксид алюминия, искусственные и природные силикаты неполярные (гидрофобные) — активированный уголь, кизельгур, диатомит. На полярном адсорбенте энергия адсорбции возрастает с увеличением размеров молекул адсорбированного вещества, причем энергия адсорбции тем выше, чем больше полярность адсорбированного вещества. Неполярные адсорбенты не проявляют селективности по отношению к полярным молекулам. [c.54]


    Гидрофобные связи, или точнее взаимодействия, возникают между неполярными частями одной молекулы или разных молекул. Энергия гидрофобных связей невелика, от 4 до 8 кДж/моль, но они важны для [c.5]

    Таким образом, в воде частицы с гидрофобными неполярными поверхностями прилипают друг к другу благодаря образованию гидрофобных связей. [c.822]

    Поскольку межмолекулярные взаимодействия слабы, молекулы способны достаточно прочно связываться друг с другом, только если есть соответствие между их поверхностями, а во взаимодействии участвует большое число атомов. Для образования прочного комплекса соответствие должно быть достаточно точным, т. е. поверхности молекул должны быть комплементарными. Так, если на поверхности одной молекулы имеется выступ (например, группа —СНз), то на комплементарной ей поверхности другой молекулы должно быть углубление напротив положительного заряда должен быть расположен отрицательный. Группа, способная отдавать протон, может образовать водородную связь только в том случае, если есть комплементарная группа, содержащая неподеленные электроны. Для образования гидрофобных связей неполярные (гидрофобные) группы должны располагаться одна против другой. Один из наиболее важных принципов биохимии гласит две молекулы, поверхности которых комплементарны, стремятся взаимодействовать и соединяться друг с другом, тогда как молекулы, не содержащие комплементарных поверхностей, не взаимодействуют. Уотсон назвал это принципом избирательной слипаемости молекул [1]. Он лежит в основе самосборки нитей, трубочек, мембран и полиэдрических структур из взаимно комплементарных биологических макромолекул. Принцип комплементарности ответствен также за специфическое спаривание оснований в процессе репликации ДНК. [c.242]

    Гидрофобная связь (называемая также "гидрофобным взаимодействием ) представляет собой результат несвязного взаимодействия неполярных алкильных групп в боковых цепях таких аминокислот, как аланин, валин, лейцин, изолейцин, за [c.69]

Таблица 2. Рассчитанные термодинамические параметры перехода боковых цепей аминокислот из воды в неполярный растворитель (образование гидрофобной связи) при 25° С Таблица 2. Рассчитанные <a href="/info/1327550">термодинамические параметры перехода</a> <a href="/info/1304270">боковых цепей аминокислот</a> из воды в <a href="/info/23184">неполярный растворитель</a> (образование гидрофобной связи) при 25° С
Таблица 3. Термодинамические и структурные параметры образования гидрофобных связей между двумя неполярными боковыми аминокислотами Таблица 3. Термодинамические и <a href="/info/267462">структурные параметры</a> образования <a href="/info/78040">гидрофобных связей</a> между двумя неполярными боковыми аминокислотами
    Из этой модели становится понятно, что при образовании гидрофобной связи, т. е. объединении неполярных частей молекул, ориентация молекул воды уменьшается, что дает значительные положительные изменения энтропии и уменьшение свободной энергии. [c.251]

    Добавление 8 М раствора мочевины к растворам желатины (в области концентраций 2—20 г/100 мл) не приводило к струк-турообразованию [18]. На кривых 8 ш 9 рис. И представлены результаты для гелей концентрации 30 и 50 г/100. ил. Изменение pH в обе стороны от изоэлектрической точки нонил ает температуру плавления. Добавление 8 М раствора мочевины в этом случае не препятствует структурообразованию, а приводит лишь к понижению температуры плавления. Для геля концентрации 30 г/100 мл температура плавления понижалась примерно иа 7°, а концентрации 40 г/100 м.л — на 10°. Оиределение удельного оптического вращения показало, что в этом случае молекулы желатины находятся в состоянии статистического клубка [138]. Следовательно, в образовании и стабилизации гелей желатины при высоких концентрациях сильно возрастает роль гидрофобных связей. Гидрофобные связи — это ассоциирование неполярных групп молекул друг с другом на расстояниях, гораздо больших суммы их ван-де]) ваальс0вых радиусов, приводящее к возникпо-вению агрегатов из неполярных участков молекул с максимально сокращенным числом контактов молекул воды с неполярными группами. [c.79]

    Неполярная,и и гидрофобная связь [c.111]

    Природа гидрофобной связи в водных растворах между гидрофобными участками молекулярных размеров была выявлена Клоцем [298] затем этот вопрос обсудил Шерага [299] в связи с исследованиями белков дальнейшее тщательное изучение было выполнено Немети и Шерага [300]. Козман [301] определил гидрофобную связь как стремление неполярных групп сцепляться друг с другом в водных средах. Это похоже на образование мицелл с внутримолекулярной связью, подобно тем, что существуют в водных растворах моющих веществ. Козман [302] представил общее обсуж дение вопроса о гидрофобных связях . [c.533]


    Мы описали три возможные причины появления аномальных значений рКа, находимых из кривых титрования. На практике, однако, часто бывает очень трудно разделить эти три эффекта, и приходится прибегать к данным о теплоте реакции, энтропии и изменении свободной энергии. Если экспериментальная кривая титрования отличается от кривой, построенной в соответствии с уравнением (V. 4), в котором учтен заряд молекулы, то это можно объяснить либо влиянием гидрофобного ядра, либо возникновением водородных связей молекулы. Эти два случая особенно трудно различимы, так как они часто дают эффект одного знака. Ионизация кислотной группы, находящейся в гидрофобном ядре молекулы, будет протекать при более высоких значениях pH, чем обычно, как из-за пониженного значения диэлектрической проницаемости, так и вследствие образования водородных связей. Аномальную ионизацию белков чаще всего объясняют образованием водородных связей. В последнее время усиленно подчеркивается влияние неполярного гидрофобного ядра. Аномальные кривые часто наблюдаются при титровании карбоновых групп кислот или фенольной группы тирозина — как раз тех групп, которые, как уже было показано, наиболее чувствительны к понижению диэлектрической проницаемости окружающей среды. Если аномальную ионизацию аммонийных групп не удается объяснить наличием заряда молекулы, то весьма вероятно, что она вызывается образованием водородной связи. [c.109]

    Можно ожидать, что в большинстве случаев белковая молекула должна иметь конформацию, при которой максимальное число гидрофобных боковых цепей находится внутри молекулы, а гидрофильные группы располагаются на ее поверхности в контакте с водой. Расположение боковых групп аминокислот в структурах типа складчатого слоя более благоприятно для образования гидрофобных связей, чем в а-спирали. Приращение свободной энергии при переносе 1 моль метиленовых групп из водного окружения в гидрофобное равно примерно —0,75 ккал. Органические растворители ослабляют гидрофобные связи, поскольку при разбавлении ими воды среда, окружающая взаимодействующие группы, уже в меньшей степени отличается от неполярных групп. Например, мочевина, по-видимому, является мягким реагентом, рвущим гидрофобные связи. [c.276]

    Гидрофобные связи должны также играть важную роль по крайней мере для некоторых растворимых белков, а возможно, и для всех. Хотя полярные и неполярные группы белковых молекул расположены с точки зрения образования гидрофобных связей не так удобно, как в детергентах, все же должны быть такие конформации белковых молекул, при которых относительно большое ко- [c.154]

    Однако между противоположно заряженными боковыми группами могут существовать связи, если эти группы частично окружены неполярными группами таким образом, что они гидратированы не в полной мере, и в особенности, если в результате образования связи происходит ассоциация многих неполярных групп, т. е. одновременное образование гидрофобной связи. Как и в случае водородных связей между боковыми группами, действительное относительное содержание связей такого типа в настоящее время еще неизвестно. [c.156]

    Образующиеся в результате две жидкие фазы хотя и не смешиваются друг с другом, но находятся в термодинамическом равновесии. Следовательно, мы можем говорить о динамической системе из двух несмешивающихся фаз. На рис. 3.10 показан пример реальной системы, использованной для создания динамической ЖЖХ-системы. На практике двухфазовую систему можно получить путем прокачивания через колонку подвижной фазы, состав которой соответствует тройной смеси, находящейся в равновесии с другой смесью (эти две смеси можно соединить линией связи). Если подвижная фаза является более полярной из двух тройных смесей, находящихся в равновесии, то можно использовать неполярную (гидрофобную) подложку, создав таким образом обращенно-фазовую систему. Если подвижная фаза является более полярной из двух тройных смесей, находящихся в равновесии, то можно использовать неполярную (гидро- [c.71]

    Такая дифильная молекулярная структура характерна как для диссоциирующих в водных растворах поверхностноактивных веществ, так и для неионогенных. В каждой их молекуле связаны воедино гидрофильная полярная группа с большим молекулярным сродством к воде и длинная неполярная гидрофобная углеводородная цепь. [c.136]

    Молекулы всех поверхностно-активных веществ (ПАВ) являются дифильными, т. е. независимо от деталей их строения состоят из двух резко отличающихся по характеру взаимодействия с водой частей — неполярного гидрофобного радикала и полярной гидрофильной группы. Растворение ПАВ в воде происходит главным образом за счет взаимодействия полярных групп их молекул с водой. Энергия взаимодействия неполярных участков молекулы ПАВ с водой невелика и в любом случае значительно меньше энергии вандерваальсовского притяжения углеводородных радикалов друг к другу. Под влиянием гидрофобного взаимодействия эти радикалы исключаются из структуры жидкой воды, тогда как гидрофильные группы, образуя с молекулами воды систему ион-дипольных или водородных связей, существенно влияют на структуру водного раствора. При достаточной длине неполярных радикалов или полярной и неполярной составных частей молекулы ПАВ оба эффекта — исключение из структуры жидкой воды углеводородных участков и образование систем связи гидрофильных участков с жидкой водой — протекают в основном независимо. Вследствие этого состояние молекул ПАВ в водном растворе определяется балансом противоположно направленных взаимодействий, или так называемым гидрофильно-липофильным балансом. [c.5]

    Ферментативный гидролиз белков. Широко используют частичный гидролиз под действием пептидаз. Среди пептидаз имеются ферменты, избирательно гидролизующие пептидные связи либо внутри белковой молекулы — эндопептидазы, либо на конце цепи — экзо-(пептидазы, отщепляющие аминокислоту с Ы- или С-конца. От- ,дельные пептидазы расщепляют пептидные связи между опре-ьделенными аминокислотными остатками. Так, трипсин гидроли- зует пептидные связи, образованные лизином (или аргинином) 5С другими аминокислотами, пепсин — пептидную связь между (двумя аминокислотами с неполярными (гидрофобными) радикала 345 [c.345]

    Первые исследования растворов иолпметилметакрилатов показали возможность образования стереокомплексов только в полярных растворителях, повышающих стабильность гидрофобных связей а-СНд-грунп [2, 3]. Однако позже показана возможность ассоциации стереоизомеров и в неполярных растворителях (бензол, тиофеп и др.) [6, 7]. Интересные результаты по влиянию качества растворителя на свойства смесей ПММА представлены в работе [c.97]

    Немети п Шерага произвели также теоретический расчет термодинамических параметров образования гидрофобной связи между тремя неполярными аминокислотными радикалами, а также оценили вклад гидрофобных взаимодействий в устойчивость глобулы в водной среде [10]. Хотя энергия гидрофобных взаимодействий невелика (0,2 —1,5 ккал [10]), высокое содержание неполярных аминокислот в белке может дать большую суммарную величину, вносяш ую заметный вклад в стабильность глобулы белка. [c.15]

    Рассмотрим сначала наиболее простой случай развития межфазной прочности водных растворов глобулярных белков на границе с воздухом. Известно, что в водных растворах молекулы яичного альбумина, сывороточного альбумина и казеина находятся в виде глобул и большинство неполярных групп создают гидрофобные области внутри глобулы. При адсорбции белка на поверхности в результате избытка свободной энергии на границе раздела фаз происходят конформационные изменения адсорбированных молекул, так как нарушается равновесие сил, стабилизи-руюш их глобулу. Ранее на возможность развертывания глобул белков на границе раздела фаз указывалось в работах Александера [42, 43, 126], Пче.чипа [151], Деборина [152]. Развертывание макромолекул на границе раздела фаз сопровождается глубокими изменениями в третичной структуре, вследствие чего большинство гидрофобных групп ориентировано к воздуху. Агрегация денатурированных макромолекул и обусловливает нарастание прочности межфазного адсорбционного слоя. Возникаюш,ий при агрегации макромолекул тип структуры, образованный множеством межмолекулярных гидрофобных связей, напоминает -структуру параллельного типа. Фришем, Симхой и Эйрихом [153—155] для разбавленных растворов полимеров была разработана модель структуры адсорбционного слоя, по которой гидрофобные участки макромолекул обращены в газовую фазу, тогда как остальная часть адсорбированной макромолекулы образует как бы свободные петли и складки. Эта модель также не исключает возможности образования межмолекулярных связей, приводящих к возникновению межфазных прочных структур. [c.214]

    На основе анализа взаимодействи1[, придающих устойчивость каждому из названных уровней молекулярной организации, предложено характеризовать эти уровни относительной стабильностью связей. Так, первичная структура определяется ковалентными связями полипептидной цепи, вторичная — водородными связями между витками а-спирали или складками кросс-Р-формы, третичная — гидрофобными связями между неполярными радикалами, а также более слабыми водородными связями между далеким вдоль цепи звеньями и солевыми мостиками и т. и. Иными словами, восхождение от низших к высшим уровням молекулярной организации характеризуетс5[ постепенным ослаблением связей устойчивость же уровней с ослабленными связями обусловлена эффектами кооиера-тивности (см. стр. 128). Бернал дополнил схему представлением о четвертичной структуре — [c.60]

    ЛИ, которую играют в поддержании структуры те или иные связи, различают несколько структурных уровней. Первичная структура белка определяется числом и последовательностью ковалентно связанных аминокислот. Полипептидная цепь благодаря водородным связям, образующимся между кислородными атомами карбонильных групп и азотными атомами амидных групп, приобретает вторичную структуру она может образовать спиральную конфигурацию (а-спираль) или конфигурацию так называемого складчатого слоя. Третичной структурой называют определенное пространственное расположение пептидной цепи, обусловленное взаимодействием между различными ее боковыми группами. В поддержании третичной структуры участвуют другие водородные связи, ионные связи и неполярные (гидрофобные) взаимодействия. Поперечные связи, соединяюище различные участки полипептидной цепи, могут быть и ковалентными таковы, например, дисульфидные связи, образующиеся при окислении SH-rpynn. И наконец, благодаря взаимодействиям нескольких полипептидных цепей могут возникать надмолекулярные агрегаты. Такое строение (при котором белок состоит из определенного числа полипептидных цепей, или субъединиц) называют четвертичной структурой. При физиологических условиях белок находится в водной фазе. Поэтому между белками и диполями воды тоже имеет место взаимодействие. Полярные группы гидратированы. Факторы, вызывающие изменение заряда белков (концентрации ионов Н, Са , Mg , К и др.), неизбежно влияют также на степень гидратации, а тем самым и на степень набухания белков. [c.43]

    Свойства поверхностно-активных веществ зависят от строения их молекул и от взаимодействия с растворителем, от их ориентации в данном растворителе и некоторых других факторов. В каждой молекуле ПАВ связаны воедино гидрофильная полярная группа с больщим молекулярным сродством к воде и длинная неполярная гидрофобная углеводородная цепь. [c.172]

    Можно выделить четыре тина взаимодействий, ответственных за под-дерлсание вторичной и третичной структуры белков 1) водородные связи между пептидными группами 2) водородные связи между боковыми цепями аминоКИС.Л0ТИЫХ остатков 3) иоиные связи и 4) неполярные, или гидрофобною, связи (фиг. 41). Отнюдь не исключено, что и другие типы взаимодействий также могут вносить вклад в поддержание свернутой формы некоторых полипентидных цепей, однако мы о них пока практически ничего не знаем. [c.110]

    Тенденция углеводородов и других неполярных молекул к ассоциации в водных растворах обусловлена образованием неполярных (или гидрофобных) связей. Имеется много указаний в пользу того, что неполярные связи — очень вал ный, а дюл Т быть и ваншейший, фактор, обеспечивающий поддержание вторично и третичной структуры белков. Наибо,лее полная инфор- [c.110]

    Наибольшее значение в белке имеют дисульфидные и гидрофобные связи. В последнее время все чаще высказываются сомнения в том, могут ли водородные связи и связи солевого типа с их относительно низкой энергией обеспечить жесткую конформацию цепей, когда белковые молекулы находятся в водных растворах. Роль водородных и солевых связей относительно невелика. В тех белках, которые содержат остатки цистина — 5—8-мостики играют, по-видимому, важную роль в образовании внутримолекулярных поперечных соединений, в частности между различными участками одной и той же пептидной цепи. Такие связи обнаружены в сывороточном и яичном альбуминах, рибонуклеазе (см. рис. 3), лизоциме, эдестине и др. Вероятно, главная причина этого — относительно высокая прочность дисульфидных мостиков. Неполярные боковые цепи в водных растворах белков окружены молекулами воды, которые могут соединяться с другими частицами воды водородными связями. Взаимное притяжение молекул воды и стремление гидрофобных групп к объединению с группами такого же типа приводит к их вытеснению из водной среды и значительно повышает их сродство друг другу. Гидрофобные связи играют важную роль в поддержании характерной конформации нативных протеинов. [c.34]

    В процессе биосинтеза ферментов плесневыми грибами, выращенными поверхностным методом, происходят изменения в соотношении полярных и неполярных участков, что обусловлено взаимодействием аминокислот и неорганических соединений с цепями белковых молекул. Это взаимодействие может происходить как за счет ван-дер-ваальсовых сил, так и водородных, мостичных и гидрофобных связей. [c.41]


Смотреть страницы где упоминается термин Неполярные гидрофобные связи: [c.510]    [c.99]    [c.27]    [c.102]    [c.119]    [c.128]    [c.276]    [c.277]    [c.34]    [c.79]    [c.42]    [c.28]    [c.79]    [c.128]   
Физическая химия для биологов (1976) -- [ c.25 ]




ПОИСК





Смотрите так же термины и статьи:

Гидрофобные связи

Связь неполярная



© 2024 chem21.info Реклама на сайте