Глюкоза Глюкозо дифосфат

Фермент-фосфат - - Глюкозо-1 -фосфат Фермент - - Глюкозо- , б-дифосфат [c.65]

А. Глюкоза —> Глюкозо-6-фосфат Фруктозо-6-фосфат -> Фруктозо-1,6-дифосфат -> Фосфоглицериновый альдегид + Диоксиацетонфосфат [c.329]

Фруктоза хорошо усваивается организмом без вредных воздействий и побочных явлений. Фруктоза — самый сладкий сарах. Если принять сладость сахарозы за 100 %, то сладость фруктозы составляет 173,3, а глюкозы — 74,3. Чистая фруктоза ранее применялась в медицине. В настоящее время при шоковых состояниях и сердечных заболеваниях применяют препарат 1,6-дифосфат фруктозу. [c.144]

Первый раздел Практикума должен помочь студентам освоить методические приемы и основы аналитической биохимии. Он содержит описание основных принципов и методов концентрационного анализа, принятых в биохимии (спектрофотометрического, колориметрического, манометрического), в частности, для количественного определения гликогена, глюкозы, неорганического фосфата, фосфорных эфиров углеводов, молочной и пировиноградной кислот. В раздел включены работы, посвященные анаэробному превращению углеводов. Каждая задача, выполняемая студентом, предусматривает анализ чистоты исходного препарата углевода или его фосфорного эфира, получение ферментного препарата (гомогената или экстракта ткани), постановку биохимического эксперимента, количественную оценку результатов. Количественное определение веществ проводится несколькими методами, результаты сопоставляются. Так, выполняя задание по теме Превращение фруктозо-1,6-дифосфата в молочную кислоту , студент анализирует фруктозо-1,6-дифосфат по фруктозе и по фосфату, молочную кислоту определяет спектрофотометрическим и колориметрическим методами. Подобным образом выполняются работы, связанные с превращением других фосфорных эфиров углеводов, гликогена, глюкозы. [c.5]

Фосфоглюкомутаза катализирует внутримолекулярный перенос фосфата между С] и Се в глюкозе. Равновесная смесь содержит 95% глюкозо-6-фосфата. Реакция осуществляется в присутствии иона Mg и кофермента — глюкозо-1,6-дифосфата. Молекула фосфоглюкомутазы [c.226]

Кинетические параметры (измеренные по ферментативной активности) при варьировании концентрации глюкозо-1,6-дифосфата и глю-козо-1-фосфата зависят от соотношения концентраций этих компонентов. Величина Кт для глюкозо-1-фосфата изменяется от 2,4-10 М до 4,8-10 М. для глюкозо-1,6-дифосфата — от 8,3-10 М. до 7,6-10 М. Кинетические параметры зависят также от того, находится ли фермент в активированном или неактивированном состоянии. Активацию фосфоглюкомутазы проводят путем предварительной инкубации в среде, содержащей ионы Mg + и имидазол (или гистидин). [c.227]

Фосфоглюкомутаза обладает широкой субстратной специфичностью, но превращение изомерных форм а- )-глюкозы катализирует со значительно меньшей скоростью. В присутствии глюкозо-1,6-дифос- фата фермент ингибируется фруктозо-1,6-дифосфатом и 2,3-дифосфо-глицератом. [c.227]

Глюкозо-1,6-дифосфат — 30 мкМ раствор. [c.228]

Синтез глюкозо-1,6-дифосфата [c.231]

Глюкозо-1,6-дифосфат может быть ферментативно синтезирован с помощью фосфоглюкомутазы в присутствии фруктозо-1,6-дифосфата. Фосфоглюкомутаза катализирует реакцию [c.231]

Мд(СНзСОО)2 0,5 мМ фруктозо-1,6-дифосфат 10 ед/мл фосфоглюкомутазы. Реакцию начинают добавлением 2 мМ глюкозо-1-фосфата. Инкубируют при 38° С в течение 10—15 мин. Останавливают реакцию нагреванием в течение 15 мин при 100° С. Белок удаляют центрифугированием. В супернатанте определяют количество образовавшегося глюкозо-1,6-дифосфата. Для этого глюкозо-1,6-дифосфат превращают в глюкозо-6-фосфат 10-минутным гидролизом в 0,1 н. растворе НС1 при 100° С. Раствор нейтрализуют и определяют в нем глюкозо-6-фос-фат с помощью дегидрогеназы глюкозо-6-фосфата или после щелочного гидролиза. [c.232]

В начале этой главы мы уже говорили о превращении глюкозы в этанол и диоксид углерода (рис. 18-1). Одна из основных стадий этого процесса состоит в расщеплении фруктозо-1,6-дифосфата на фосфодиоксиацетон и глицеральдегид-З-фосфат. Данная реакция обратима и при участии соответствующих ферментов может привести к образованию фруктозо-1,6-дифосфата. [c.74]

Образование М. в растениях связано с ассимиляцией ими Oj и происходит в результате фотосинтеза. Молекула СО2 присоединяется к 1,5-дифосфату D-рибулозы в хлоропластах с участием фермента рибулозодифосфат-карбокси-лазы, а образующаяся в результате З-фосфо-О-глицериновая к-та (ф-ла VII) путем дальнейшего восстановления и конденсаций дает D-глюкозу (см. Глюконеогенез) или D-фруктозу при этом регенерируется молекула рибулозодифосфата (цикл Кальвина) [c.139]

В большинстве клеток метаболические взаимопревращения глюкозо-1-фосфата, глюкозо-6-фосфата и фруктозо-6-фосфата достигают состояния равновесия или сильно приближаются к равновесию. Что же касается фосфорилирования фруктозо-6-фосфата до фруктозо-1,6-дифосфата за счет АТР (рис. 11-11, наверху, в центре), то оно обычно далеко не достигает равновесия. Этот факт был установлен сравнением величины отношения действующих масс [c.511]

Распад Сиптоз Гликоген —> Глюкозо-1-фосфат Фруктозо-6-фосфат —> фруктозо-1,6-дифосфат (ФДФ) ФЕП —> Пируват Пируват > Оксалоацетат —> ФЕИ Фруктозо-1,6-дифосфат —> Фрукто-зо-6-фосфат Глюкозо-6-фосфат —> Глюкоза Глюкозо-1-фосфат —> УДФГ —> 1 ли-коген АМФ АДФ, АМФ, ФДФ Ацетил-КоА, СО2 Глюкозо 6-фосфат АТФ, цитрат АТФ АМФ, ФДФ ФФн, Глюкоза [c.301]

На первой стадии схемы Эмбдена — Мейергофа образуется глюкозо-6-фос-фат из гликогена мышц и печени или из глюкозы. Глюкозо-6-фосфат превращается во фруктозо-6-фосфат под действием фермента изомеразы это соединение при действии ферментов и АТФ образует фруктозо-1,6-дифос-фат. Далее дифосфат расщепляется на два триозомонофосфата, превра- [c.367]

Глюкоза подвергается действию АТФ и превращается в глюко-зо-6-фосфат. Это соединение под влиянием фермента (оксоизоме-разы) перестраивается так, что образуется фруктозо-6-фосфат. Повторное действие АТФ переводит его в фруктозо-1,б-дифосфат. Для этого требуется участие фермента — фосфофруктокиназы. Фермент альдолаза разрывает шестичленную цепь атомов углерода, так что образуются трехуглеродные соединения — фосфогли-цериновый альдегид и фосфодиоксиацетон (он под действием фермента триозофосфатизомеразы переходит в фосфоглицериновый альдегид). Далее на фосфорилированный глицеральдегид воздействует важный фермент — дегидрогеназа. Активная группа этого фермента, переносящая водород, построена по тому же общему типу, по какому построены и фрагменты нуклеиновых кислот она содержит органические основания, остатки углевода рибозы и фосфатную группу и обозначается НАД. [c.367]

Глюкозо-6-фосфат превращается во фруктозо-6-фосфат (ср. разд. 17.2.1), являющийся исходным соединением гликолиза фруктозы. Образующийся далее в ходе фосфорилирования фруктозо-1,6-дифосфат расщепляется на две молекулы триозо- [c.278]

Биологические реакции, использующие АТР, осуществляются по одному из двух путей либо АТР действует как ангидрид кислоты и ацилирует субстрат (фосфорилирование), либо (что более редко) АТР может выступать как алкилирующий агент. Известны многочисленные примеры фосфорилирования, при этом АТР превращается в соответствующий дифосфат — адено-зиндифосфат (ADP) за счет переноса концевой фосфатной группы. Например, о-глюкоза фосфорилируется до п-глюкозо-6-фосфата под действием АТР в присутствии фермента гексо-киназы [c.323]

Колебания типа предельного цикла в основном относятся к колебаниям концентрации пары F6P—FDP. Кроме того, периодически меняется концентрация глюкозы, превращающейся в фруктозо-6-фосфат F6P на первой стадии по реакции первого порядка. На второй стадии активированная форма фосфофруктокиназы действует как фермент, а фруктозо-1,6-дифосфат FDP проявляет на этой стадии активирующее действие. Конечным продуктом реакции является глицеральдегидфосфат GAP. [c.34]

Натриевые соли гексозофосфатов (фруктозо-1,6-дифосфата, фрук-тозо-б-фосфата, глюкозо-6-фосфата), фосфоглицериновой кислоты готовят из их бариевых солей, удаляя барий в виде сернокислого бария или с помощью ионообменной смолы. Для этой цели удобно пользоваться катионитом КУ-2 или Дауэкс-50. [c.43]

Субстрат и продукт реакции образуют комплексы с фосфорилиро-ванной формой фермента (Е—Р), а кофермент — с нефосфорилированной (Е). При недостатке глюкозо-1,6-дифосфата происходит диссоциация комплекса с образованием неактивного фермента. Для осуществления каталитического цикла необходимо присутствие некоторого избытка глюкозо-1,6-дифосфата. Изолированный из мышц кролика фермент обычно является фосфорилированным, поэтому может катализировать реакцию и без добавления кофермента. Важную роль в каталитической реакции играют ионы Mg +, в отсутствие которых фермент вообще неактивен. Непосредственно в каталитическом акте Mg + яе участвует, но, будучи связанным с фосфорильной группой фермента, оказывает влияние на равновесие реакции. [c.227]

Концентрацию глюкозо-1,6-дифосфата определяют по количеству глюкозо-6-фосфата, измеряемому с помощью глюкозо-6-фосфатдегид-рогеназы или после щелочного гидролиза (15-минутное нагревание при 100°С в 0,2 н. растворе NaOH — см. с. 40). [c.231]

Состав реакционной среды объемом 3 мл 100 мМ трис-НС1 буфер, pH 7,5, содержащий 0,02 мМ ЭДТА Mg 5 мМ фруктозо-1,6-дифосфат — 100 мкМ КС1—100 мМ НАДФ — 0,25 мМ глюкозо-6- [c.355]

Фруктозо-6-фосфат образуется в результате необратимого гидролиза фруктозо-1,б-дифосфата. Глюкозо-6-фосфат дефосфорилируется с образованием глюкозы или превращ в глюкозо-1-фосфат-ключевое промежут. соед. в синтезе углеводов. [c.590]

Более сложные механизмы регуляции О.в. обусловлены прямыми и обратными управляющими связями. Суть их состоит в воздействии метаболитов на интенсивность биохим. процессов, в к-рых они сами образуются или испытывают превращения. В О.в. регуляция активности ферментов часто осуществляется посредством аллостерич. взаимод. ферментов с субстратами или промежут. продуктами (см. Ферменты). Классич. пример подобной регуляции с отрицат. обратной связью-подавление изолейцином собств. биосинтеза в результате его аллостерич. взаимод. с ферментом треониндегидратаза, катализирующим начальную р-цию пути биосинтеза изолейцина. Пример положит, прямой связи-стимуляция синтеза фосфоенолпирувата в гликолизе предшествующими метаболитами фруктозо-1,6-дифосфатом, глюкозо-6-фосфатом и глицеральдегид-З-фос-фатом. Управляющие связи такого рода позволяют стаби- [c.317]

В результате двух стадий (а и 6) реакции (7-26) происходит обратимая изомеризация глюкозо-1-фосфата в глюкозо-6-фосфат с промежуточным образованием глюкозо-1,6-дифосфата. Поскольку фосфорили-рованная форма фермента относительно нестабильна и подвергается гидролизу до свободного фермента (Е) и неорганического фосфата, существует отдельная реакция, катализируемая киназой (стадия в). Эта стадия обеспечивает генерирование глюкозо-1,б-дифосфата, который ре-фосфорилирует любой свободный фермент, образующийся при гидролизе фосфофермента. [c.132]

Превращение 3-фосфоглицерата в пируват начинается с переноса фосфорильной группы от кислорода при С-3 на кислород при С-2 (реакция 5) с последующим дегидратированием путем обычного а,Р-элими-нирования, катализируемого енолазой (реакция 9). Образовавшийся продукт фосфоенолпируват (РЕР гл. 7, разд. К, 3, г) является высокоэнергетическим соединением, фосфорильная группа которого может быть легко перенесена на ADP (под действием фермента пируватки-назы) остающийся при этом енол пировиноградиой кислоты (на рис. 9-7 он помещен в квадратные скобки) самопроизвольно превращается в значительно более устойчивый пируват-ион (сравните с уравнением 7-59). Поскольку на каждую молекулу глюкозы образуются две молекулы РЕР, этот процесс восполняет затрату двух молекул АТР, происходящую на начальных стадиях образования фруктозо-1,6-дифосфата из глюкозы. [c.338]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология