Соответствие между аминокислотами и их кодонами

Итак, информация для аминокислотной последовательности белков закодирована в виде нуклеотидной последовательности соответствующих матричных РНК. Триплетный кодон матрицы должен однозначно детерминировать определенную аминокислоту. Между тем, явного стерического соответствия структур аминокислот и соответствующих им кодонов не наблюдается, т. е. кодоны вроде бы никак не могут служить прямыми матричными поверхностями для аминокислот. Отсюда в 1955 г. Ф. Крик предложил свою адапторную гипотезу , где он постулировал существование специальных малых адапторных РНК и специальных ферментов, ковалентно присоединяющих аминокислотные остатки к этим РНК. Согласно гипотезе, каждой аминокислоте соответствует свой вид адапторной РНК и свой фермент, присоединяющий только данную аминокислоту к данному адаптеру. С другой стороны, адапторная РНК имеет нуклеотидный триплет (впоследствии названный антикодоном), комплементарный соответствующему кодону матричной РНК Таким образом, узнавание кодона аминокислотой не является непосредственным, а осуществляется через систему адапторная РНК — фермент специфический фермент узнает одновременно аминокислоту и определенную адапторную молекулу, так что они оказываются соединенными в свою очередь, адаптер (с навешенной аминокислотой) узнает определенный кодон матричной РНК, так что присоединенная аминокислота становится приписанной именно данному кодону. В дополнение к решению проблемы узнавания, предложенный механизм предполагал также энергетическое обеспечение полимеризации аминокислот за счет химических связей, образованных между аминокислотными остатками и адапторными молекулами. [c.28]

Попробуем, исходя из всего этого, набросать относительно простую картину механизма белкового синтеза. Можно предположить, что РНК служит первичным источником информации. К развернутой цепи РНК, состоящей, к примеру, из 146 кодонов, присоединяется 146 соответствующих аминокислот (именно таково число аминокислот в одной из полипептидных цепей молекулы гемоглобина), которые случайно или направленно достигают ее поверхности. Между аминокислотами образуются пептидные связи, и молекула белка покидает матрицу. Вслед за тем эта молекула свертывается так, как это предписывается ее первичной структурой, и получается готовый апофермент. [c.53]

Если мутация обусловлена вставкой или делецией одной нуклеотидной пары в ге е, то при этом могут происходить более глубокие генетические повреждения, чем в случае замены основания. Следствием подобной мутации будет нарушение нормального соответствия между кодонами в ДНК и аминокислотами в кодируемом полипептиде. Нарушения начнутся с той точки, в которой появилась или исчезла пара оснований, поскольку именно в этом месте возникает сдвиг рамки считывания ДНК. В результате полипептидный продукт будет иметь правильную аминокислотную последовательность вплоть до точки мутации, а далее аминокислотная последовательность будет совершенно искажена (рис. 30-8). Мутации со сдвигом рамки часто приводят к появлению внутреннего терминирующего кодона, вызывающего преждевременное прекращение синтеза полипептида и образование укороченного продукта. Подавляющее большинство точковых мута ций со сдвигом рамки приводит к образованию биологически [c.971]

Код А-А, согласно Меклеру (табл. 1У.21,<з), играет ключевую роль в механизме самопроизвольного построения физиологически активной конформации белка. Напомню, что он должен определять узнавание и связывание двух аминокислотных остатков полипептидной цепи, один из которых кодируется кодоном, а другой - антикодоном. В работе [352. С. 44] говорится "Трехмерные молекулы полипептидов и белков строятся согласно коду А-А непосредственно по ходу их синтеза рибосомами в результате последовательного образования - шаг за шагом - соответствующей совокупности А-А-связей формально так же, как строятся трехмерные молекулы полинуклеотидов в результате образования между их нуклеотидами соответствующей совокупности Н-Н-связей". Если это так, то в структурах белков должна наблюдаться избирательная сближенность остатков аминокислот с остатками антиаминокислот и существование кода А-А легко проверяется экспериментально. Такой контроль мог бы быть проведен уже к моменту появления первой публикации, посвященной стереохимическому коду. Кстати, если бы это произошло, то положительный результат проверки оказался бы единственным и весомым опытным фактом в пользу гипотезы о специфической перекрестной стереокомплементарности аминокислот. К 1969 г. были известны трехмерные структуры около десяти белков, так что получить количественное представление о частоте контактов между определенными амино- [c.533]

Накопление, передача и экспрессия (выражение в фенотипе) генетической информации составляют основную тему части IV. В начале описьгоаются эксперименты, показывающие, что ДНК является генетическим материалом, а также история открытия двойной спирали ДНК. Затем следует описание ферментативного механизма репликации ДНК. Далее мы перейдем к экспрессии генетической информации, заключенной в ДНК, начав с описания данных о роли информационной РНК как промежуточного переносчика информации. Затем рассматривается процесс транскрипции, т. е. синтез РНК в соответствии с инструкциями, заключенными в матричной ДНК. Из этого логически вытекает описание генетического кода, т.е. взаимосвязи между последовательностью оснований в ДНК (или в транскрибируемой с нее информационной РНК) и последовательностью аминокислот в соответствующем белке. Генетический код, общий для всех живых организмов, прекрасен своей простотой. Три основания составляют кодон-единицу кода, соответствующую одной аминокислоте. Кодоны в информационной РНК последовательно считываются молекулами транспортных РНК, которые выполняют роль адапторов в син-тезе белка. Далее мы переходим к механизму белкового синтеза, а именно к процессу трансляции, в ходе которого четырехбуквенный алфавит нуклеиновых кислот, в котором каждая буква представлена соответствующей парой оснований, переводится в 20-буквенный алфавит белков. Трансляция происходит на рибосомах и обеспечивается координированным взаимодействием более чем сотни различных высокомолекулярных соединений. В следующей главе описывается регуляция экспрессии генов у бактерий, причем основное внимание уделяется оперо-нам лактозы и триптофана у Е. соН, как наиболее изученным в настоящее время. Далее обсуждаются результаты последних исследований экспрессии генов у более высокоорганизованных организмов (т.е. у эукариот), отличающихся от бактерий (прокариот) более высоким содержанием ДНК и наличием оформленного ядра, что обеспечивает диф-ференцировку клеток. Затем рассматри- [c.15]

Рядом с этим кодоном свое место занимает другая т-РНК с соответствующим антикодоном. Между обеими аминокислотами образуется пептидная связь. Затем и-РНК перемещается в полисоме на участок одного кодона и за второй аминокислотой на новый кодон поступает соответствующая третья аминокислота и т. д. Так все кодоны матрицы протягиваются через участок сборки аминокислот в рибосоме, в результате образуется соответствующая матрице полипептидная цепь. [c.45]

Генетическое кодирование аминокислотных последовательностей в белках. Известно, что последовательность аминокислот в каждом белке определяется последовательностью мононуклеотидных строительных блоков в отдельных отрезках линейной молекулы дезоксирибонуклеиновой кислоты (ДНК). Определенные триплеты мононуклеотидов в цепи ДНК, так называемые кодоны, соответствуют определенным аминокислотам. Последовательность кодонов в ДНК коллинеарна аминокислотной последовательности кодируемой ею полипептидной цепи. Участок молекулы ДНК, кодирующий одну полную полипептидную цепь, называется цистроном или геном. В настоящее время накоплено много сведений о белках и их биологической активности на основе исследования молекулярных взаимодействий между генами и белками, поскольку [c.381]

Самым интересным явлением, которое сразу осветило ряд очень трудных вопросов биологии, биохимии и генетики, оказалось соответствие между природой аминокислоты, включаемой в белковую цепь в процессе синтеза, и чередованием нуклеотидов в РНК. Каждой аминокислоте соответствует определенная тройка нуклеотидов, так называемый кодон, причем имеет значение не только состав, но и порядок следования нуклеотидов. Приведенные тройки отвечают УГУ — цистеину, ААА — лизину, УУГ — лейцину, ГУУ — валину и ЦЦЦ — пролину. [c.189]

Теории, объясняющие универсальность кода. Имеются две теории, объясняющие универсальность кода и не беспорядочного распределения аминокислот по кодонам. Одни исследователи предполагают, что код имеет структурную основу и что имеется стереохимическое соответствие между каждой аминокислотой и ее кодоном или антикодоном. Поэтому код не может быть изменен в процессе эволюции. Однако экспериментальных доказательств стерического соответствия на молекулярных моделях пока получить не удается. [c.289]

Относительные величины, отражающие включение отдельных аминокислот в состав полипептидов, синтезируемых в присутствии (А С = = 5 1)-сополимера, приведены в табл. 12.5, А. Наблюдается включение шести различных аминокислот. Наиболее часто включающуюся в полипептиды аминокислоту-лизин, как мы знаем, кодирует триплет ААА, а наименее часто встречающуюся-пролин-триплет ССС. Основываясь на расчетных данных таблицы 12.4, можно установить соответствие между определенными аминокислотами и триплетами определенного состава. Результаты аналогичного эксперимента, основанного на использовании сополимера, содержащего А и С в соотношении 1 5, показаны в табл. 12.5, Б. Подобные эксперименты позволяют установить состав кодонов, соответствующих данной аминокислоте, однако не дают никакой информации о последовательности оснований в этих кодонах. [c.77]

Информация о последовательности аминокислот в полипептидной цепи белка, программируемого информационной РНК, записана в молекуле этой РНК, а следовательно, и в соответствующем участке одной из цепей ДНК, в виде последовательности кодирующих эти аминокислоты тринуклеотидных фрагментов — кодонов. Необходимость как минимум трех нуклеотидов для кодирования каждой из 20 аминокислот, формирующих первичную полипептидную цепь при биосинтезе белков, вытекает из очевидных арифметических соображений ни каждый из четырех нуклеотидов по отдельности, ни 16 мыслимых динуклеотид-ных фрагментов не могут однозначно кодировать 20 аминокислот. Соответствие между 64 кодонами и 20 аминокислотами, участвующими в биосинтезе полипептидных цепей на рибосомах, получило название генетического кода. Первое доказательство самого факта существования генетического кода и первый шаг к его расшифровке были получены в эксперименте Ниренберга и Маттеи. Эти авторы показали, что на рибосомах в присутствии всех компонентов, необходимых для биосинтеза белка, и построенной полностью из фрагментов уридин-5 онофос-фата полиуридиловой кислоты в качестве информационной РНК, синтезируется полифенилаланин. Отсюда следовало, что фенилаланин кодируется несколькими, скорее всего тремя остатками уридиловой кислоты, т. е. кодоном для фенилаланина является тринуклеотид ШШ (в этом параграфе в табл. 5.2 символы межнуклеотидных фосфатов или заменяющие их черточки опущены). [c.172]

С механизмами трансляции связана еще одна особенность Г.К. он неперекрывающийся. Кодоны транслируются всегда целиком для кодирования невозможно использование элементов одного из них в сочетании с элементами соседнего. Рамкой , ограничивающей транслируемый кодон и перемещающейся скачком сразу на три нуклеотида, служит антикодон тРНК, к-рый представляет собой триплет нуклеотидов, комплементарный одному нз кодонов и обусловливающий специфичность к нему. Т. обр., наблюдается линейное соответствие между последовательностью кодирующих триплетов и расположением остатков аминокислот в синтезируемом полипептиде, т.е. код имеет линейный непрерывающийся порядок считывания. [c.519]

Вскоре была определена нуклеотидная последовательность вставки клона Hif-2h и на его основании аминокислотная последовательность, кодируемая внутри открытой рамки считывания. Эта последовательность содержала 189 аминокислот. К тому моменту стала известна первичная структура N-концевого участка одного из лейкоцитарных интерферонов человека, выявленная путем анализа высокоочищенного белка. Из сравнения аминокислотных последовательностей стало ясно, что первая аминокислота зрелого интерферона соответствует 24-му кодону клонированной последовательности, т. е. интерферон Hif-2h (названный интерфероном al) синтезируется в виде предшественника и при созревании и секреции из клеток отщепляет сигнальную последовательность длиной в 23 аминокислоты. Сам зрелый интерферон al содержит 166 аминокислотных остатков. Далее оказалось, что существует различие в пяти аминокислотных остатках из 20 между N-концевой последовательностью интерферона al и последовательностью лейкоцитарного интерферона, которую определили путем анализа из фракций высокоочищенного белка. Вскоре Вейсман с сотрудниками клонировали еще один ген лейкоцитарного интерферона (названный интерфероном о2, или оА) и определили его нуклеотидную последовательность. Соответствующая ей аминокислотная последовательность содержала 165 аминокислот и была сходна, но не идентична последовательности интерферона оА. Из этих результатов стало ясно, что имеется по крайней мере три разных лейкоцитарных а-интерферопа. [c.192]

Противотуберкулезные и антибактериальные антибиотики, в частности стрептомицин и неомицин, действуют на белоксинтезирующий аппарат чувствительных к ним штаммов бактерий. Было высказано предположение, что эти антибиотики обусловливают ошибки в трансляции мРНК, приводящие к нарушению соответствия между кодонами и включаемыми аминокислотами например, кодон УУУ вместо фенилаланина начинает кодировать лейцин, в результате чего образуется аномальный белок, что приводит к гибели бактерий. [c.542]

Информация, заложенная в ДНК и РНК, реализуется в процессе синтеза белка. Механизмы передачи информации от ДНК на РНК понятны и очевидны, так как цепь нуклеотидов характерна для обеих структур, а матричный синтез предусматривает полную идентичность их последовательностей. Но каким же образом передается информация от РНК, содержащей всего четыре нуклеотида, на белок, содержащий 20 различных аминоьсислот Если бы каждый нуклеотид передавал информацию на синтез одной аминокислоты, то всего кодировалось бы 4 аминокислоты. Не может код состоять из двух нуклеотидов, так как в этом случае можно было бы охватить не более 16 аминокислот (4 = 16). Работами М. Ниренберга и соавторов было установлено, что для кодирования одной аминокислоты требуется не менее трех последовательно расположенных нуклеотидов, называемых триплетами или кодонами. При этом между отдельными кодонами нет промежутков, и информация записана слитно, без знаков препинания. Число сочетаний 4 дает основание полагать, что 20 аминокислот кодируются 64 кодонами. Экспериментально установлено, что таких кодонов меньше, всего 61. Оставшиеся три кодона не несут в себе информации, однако два из них используются в качестве сигналов терминации. Выявлена также интересная особенность взаимодействия кодона с антикодоном. Оказалось, что первое и второе азотистые основания кодона образуют более прочные связи с комплементарными основаниями антикодона. Что же касается третьего основания, то эта связь менее прочная, более того, основание кодона может спариваться с другим, не комплементарным основанием антикодона. Этот феномен называют механизмом неоднозначного соответствия или качания. В соответствии с этим урацил антикодона может взаимодействовать не только с аденином, но и с гуанином кодона. Гуанин антикодона способен связываться не только с цитозином, но и с урацилом кодона. Это указывает на возможность нескольких кодонов кодировать одну и ту же аминокислоту. И действительно, было установлено, что ряд аминокислот кодируется двумя и более антикодонами (табл. 29.1). Из таблицы видно, что только две аминокислоты — метионин и триптофан — кодируются при помощи одного кодона. Число кодонов для остальных аминокислот варьирует от двух (для аргинина, цистеина и др.) до шести (для лейцина и серина). Тот факт, что одной и той же аминокислоте соответствует несколько кодонов, называется вырожденностью [c.462]

Новый подход к расшифровке кода, не связанный со сравнением криптограммы и текста, появился в конце 50-х годов, когда, с одной стороны, было показано, что в определенной точке полипептидной цепи мутантного белка одна аминокислота замещает другую, присутствующую в белке дикого типа, а с другой — были расшифрованы механизмы спонтанного и индуцированного мутагенеза (см. гл. XIII). Например если мутация, приводящая к замене аминокислоты а на аминокислоту , была индуцирована мутагеном, вызывающим транзиции азотистых оснований, то это означает, что кодоны, соответствующие аминокислотам а и , имеют два общих нуклеотида, а третий нуклеотид у обоих кодонов либо пуриновый, либо пиримидиновый. Если, далее, другая мутация, индуцированная мутагеном, вызывающим транзиции, приводит к замене аминокислоты а на аминокислоту у, это значит, что кодоны, соответствующие аминокислотам и Y, имеют один общий нуклеотид и различаются по двум другим нуклеотидам. Таким образом, анализируя известные замены аминокислот в мутантных белках и сопоставляя их с предполагаемыми заменами нуклеотидов, вызвавших мутации в соответствующих генах, в принципе можно построить схему взаимоотношений между аминокислотами и кодонами. Анализируя эту схему, можно попытаться расшифровать генетический код. [c.434]

Эти данные означают, что пролин определяется кодоном, в котором по крайней мере два нуклеотида представляют собой либо А, либо Ц. Тран-зиция по одному из этих нуклеотидов типа А- Г или Ц-> У приводит к тому, что пролиновый кодон превращается в сериновый, тогда как соответствующая транзиция по второму нуклеотиду приводит к образованию лейцинового кодона. В фенилаланиновом кодоне оба эти нуклеотида должны быть либо Г, либо У. Аналогичным образом можно построить схемы взаимоотношений между родственными кодонами для других аминокислот, исходя из аминокислотных замен, обнаруживаемых в белках мутантов вируса. Помимо этого, был получен ряд данных относительно аминокислотных замен при мутациях в других белках, в частности у различных вариантов гемоглобина человека. Вполне вероятно, что сопоставление результатов таких трудоемких экспериментов в конце концов привело бы к расшифровке генетического кода. Однако летом 1961 г. М. Ниренберг сделал открытие, которое дало возможность расшифровать код гораздо более быстрым способом. [c.436]

Разочаровывает отсутствие корреляции между известными концевыми нуклеотидными последовательностями и известными концевыми аминокислотными последовательностями соответствующих вирусных белков. Возможно, что фффГ-Г-копец РНК у многих бактериофагов, а также Ц-Ц-Ц-А-конец, встречающийся как у вирусов растений, так и у фагов, не участвуют в кодировании белка, а выполняют какую-то иную функцию. Концы РНК вируса-сателлита вируса некроза табака, видимо, наиболее необычны. Но даже и в этом случае необычайно короткой, вероятно, моноцистронной информационной РНК первый кодон не соответствует первой аминокислоте белка вирусной оболочки (АГУ соответствует серину, а не аланину, ГЦп 5 ). [c.111]

Триплеты из аденина, цитозина, урацила и гуанина на информационной РНК (кодоны) действуют как специфические места посадки для комплементарных триплетов (антикодонов), расположенных на молекулах транспортных РНК, у которых привязаны соответствующие аминокислоты. Специфичность стыковки кодона и антикодона обусловливается специфичностью образования водородных связей между аденином и урацилом и цитозином и гуанином. Например, для аланина кодоном является триплет G A, следовательно, антикодоном— GU. Фенилаланин кодируется триплетами иии или ииС, глицин — GG или GGA, GGG, GGU. [c.719]

Следовательно, можно предположить, что рибосома способна непосредственно или опосредованно осуществлять корректирующее прочитывание , различая правильные и неправильные кодон-антикодоновые пары, усиливая в результате относительно слабые первоначальные различия между разными кодон-антикодоновыми парами. Предположим теперь, что не существует специфичности при первоначальном контакте между тройным комплексом аминоацил-тРНК -EF-Tu GTP и рибосомой. При условии что любой комплекс независимо от природы входящей в его состав тРНК способен попасть в участок А, количество неправильных взаимодействий должно намного превышать количество правильных. Поэтому необходимо существование некоего механизма, ответственного за стабилизацию правильной аминоацил-тРНК, позволяющего соответствующей аминокислоте выступать в роли акцептора для присоединения полипептидной цепи в реакции транспептидации. [c.114]

Существует предположение, что установление правильного контакта между кодоном и антикодоном может служить сигналом для возникновения конформационных изменений на другом конце тРНК. Это, вероятно, требуется для соответствующего ориентирования аминокислоты, необходимого для акцептирования полипептида, донором которого служит пептидил-тРНК. [c.115]

Одно из проявлений соответствия между нуклеотидами и белковыми (аминокислотными) структурами следует усматривать в супрессии бессмысленных мутаций у бактерий. Механизм супрессии состоит в нивелировке мутаций, приводящих к вклиниванию бессмысленного кодона в структурный ген. В результате мутаций тРНК-адаптор, содержащий антикодон с бессмысленным триплетом, начинает транспортировать нужную аминокислоту в нужное место при синтезе белка. Казалось бы ошибка в= адаптере исправляется на уровне адаптора же. Но на пути трансляции аминокислоты имеется специфический фермент тРНК-синтетаза—именно в этом месте, видимо, работает механизм непосредственной связи между нуклеотидной и аминокислотной последовательностью . [c.58]

Над кодовой таблицей очень много размышляли, ища в ней некие правила, согласно коюрым могла бы идти эволюция. Например, можно искать структурное соответствие между кодоном и соответствующей аминокис отой. Возможно также, что мало отличающиеся друг от друга кодоны (отличающиеся одним нуклеотидом) кодируют сходные по свойствам аминокислоты (гидрофобные, основные, кислые) так, чтобы ошибки трансляции приводили к наименьшим последствиям для функции белка Но, повидимому, признанных успехов на этом пути не удалось добиться [c.10]

Генетический код устанавливает соответствие между нуклеотидной последовательностью данной мРНК и аминокислотной последовательностью синтезируемой на ней полипептидной цепи. Размер единиц кодирования и сами эти единицы, однозначно задающие ту или иную аминокислоту (кодоны), практически одинаковы у всех живых организмов. Более того, основные принципы и механизмы перевода генетических посланий также универсальны. [c.116]

Проблема генетического кода, этого специального соотношения между индивидуальными аминокислотами и триплетами оснований, или кодонами, была решена с использованием 64 возможных тринуклеозиддифосфатов, синтезированных Кораной [8]. Молекула тРНК заряжается в результате ацилирования ее З -концевого аденозина правильной аминокислотой, которая может быть радиоактивно меченной. Такая заряженная тРНК будет связываться с сомой только в присутствии соответствующего кодона. Оказалось, [c.207]

В последних столбцах левой и правой сторон таблицы приведены числа п водородных связей между нуклеотидами ху кодона и комплементарными нуклеотидами х у антикодона. Значения п (можно назвать эту величину степенью комплементар-ности) в первом октете равны 6 и 5, во втором 5 и 4. Можно думать, что при га = 6 взаимодействие 2 — 2 кодона и антикодона не имеет существенного значения, так как связь ху — х у достаточно прочна и обеспечивает необходимую комплементарность. Поэтому кодоны первого октета безразличны к г, В этом случае возможны 16 сочетаний кодон — антикодон, при которых одна и та же аминокислота включается в белковую цепь и отвечает любым 2 и 2 при фиксированных ху и, следовательно, х у. Если в первом октете га = 5, то возможно, что взаимодействие 2 —2 уже играет некоторую роль в обеспечении комплементарности, и число допустимых сочетаний кодон — антикодон может оказаться меньше 16, но больше 4. Из сказанного, конечно, не следует, что все мыслимые сочетания встречаются в природе. Было бы интересно экспериментально определить число различных антикодонов, т. е. различных тРИК, отвечающих данной аминокислоте, и, конечно, число соответствующих кодонов. Возможно, что опыт действительно покажет наличие большего числа антикодонов и кодонов для тех аминокислот первого октета, для которых га = 6, и меньшего их числа для га = 5. Мутационные замещения 2 в кодонах мРИК могут заметно отличаться по эффективности для га — 6 и га = 5, [c.593]

Смотреть страницы где упоминается термин Соответствие между аминокислотами и их кодонами: [c.9] [c.132] [c.587] [c.46] [c.527] [c.189] [c.419] [c.106] [c.587] [c.65] [c.43] [c.78] [c.58] [c.44] [c.67] [c.238] [c.489] [c.200] [c.264] [c.38] [c.39] [c.200] [c.420] [c.561]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология