Филаменты мышц

Миозин этих клеток гидролизует АТР примерно в 10 раз медленнее, чем миозин скелетных мышц, что отражается, естественно, на скорости шагания его по актиновым филаментам и быстроте сокращения в целом. Однако не следует рассматривать гладкомышечные клетки как [c.269]

Рис. 11-32. Биполярные агрегаты молекул немышечного миозина (см. рис. 11-26) вызывают скольжение двух актиновых филаментов противоположной полярности (как и в мышце). Этим способом миозин может вызывать сокращение даже в сети из случайно ориентированных

Рис. 11-21. Сеть из нитей титина, которые, как предполагается, соединяют в саркомерах скелетных мышц толстые миозиновые филаменты с Z-дисками Эластичные титиновые нити, по-видимому, присоединены к толстым филаментам вдоль всей их поверхности, так что свободно изменять длину и обусловливать эластичность саркомера может только отрезок нити между концом толстого филамента и Z-диском. Такая упругая сеть удерживает толстые филаменты точно посередине между Z-дисками и позволяет мышцам растягиваться за пределы области перекрывания толстых и тонких филаментов без разрушения саркомера. Поперечные мостики между толстыми и тонкими филаментами для

Сокращение мышцы происходит в результате взаимодействия белковых молекул. Изображение структурной единицы мышечного волокна (саркомера), полученное методом электронной микроскопии, приведено на рис. 15.8. В центре каждого саркомера находится набор филаментов (нитей) белка миозина-, диаметр филамента примерно [c.436]

Разнообразные функции цитоскелета зависят от трех главных типов белковых нитей - актиновых филаментов, микротрубочек и промежуточных филаментов. Пити этих трех типов построены из разных структур в зависимости от того, с какими дополнительными белками они ассоциированы. Некоторые из этих белков соединяют филаменты друг с другом или с иными компонентами клетки, например с плазматической мембраной. Другие определяют время и место сборки актиновых филаментов и микротрубочек, регулируя скорость и степень их полимеризации. И наконец, есть белки, благодаря взаимодействию которых с филаментами, осуществляется движение наиболее изученные примеры - сокращение мышц, зависящее от актиновых филаментов, и биение ресничек, зависящее от микротрубочек. [c.254]

В период расслабления мышцы реакция с АТФ изменяет структуру участков связывания, нарушает комплементарность и филаменты актина выдвигаются из промежутков между нитями миозина. [c.438]

Длинные, тонкие мышечные волокна, из которых построена скелетная мышца, - это гигантские клетки, образующиеся в ходе онтогенеза при слиянии множества отдельных клеток (разд. 17,6.1). Они получаются многоядерными, причем ядра располагаются прямо под плазматической мембраной. Основная же часть цитоплазмы (около двух третей сухого веса) состоит из миофибрилл - цилиндрических элементов толщиной 1 -2 мкм, которые часто тянутся от одного конца клетки до другого (рис. 11-1). На изолированных миофибриллах отчетливо видны поперечные полоски, от которых и зависит характерная поперечная исчерченность клеток скелетных мышц. Если к изолированным миофибриллам добавить АТР и Са . они тотчас же сократятся - значит, именно они служат генераторами силы при сокращении мышечных клеток. Каждая миофибрилла представляет собой цепь миниатюрных сократимых единиц, состоящих из регулярным образом расположенных систем толстых и тонких нитей (филаментов). [c.255]

Для эффективного преобразования энергии АТФ в механическую работу мышцы должны обладать строгой упорядоченной структурой. Действительно, упаковка сократительных белков в мышце подобна упаковке атомно-молекулярных частиц в кристаллах. Мышца представляет собой систему, состоящую из специфических клеток — мышечных волокон (рис. 17.1). Толщина отдельно взятого волокна составляет от Юдо 100 мкм, а его длина может быть равна длине самой мышцы (1—15 см). Вдоль мышечного волокна расположены строго упорядоченные специфические структуры цилиндрической формы (миофибриллы), образованные системами из перекрывающихся толстых и тонких белковых нитей, иначе называемых филаментами. Миофибриллы состоят из одинаковых повторяющихся элементов — саркомеров, ограниченных так называемыми Х-пла- [c.475]

Рис. 4-24. Регулярно уложенные белковые филаменты в мышце насекомых. Для получения этого изображения мышечные клетки были заморожены в жидком гелии, расколоты через цитоплазму и подвергнуты глубокому высушиванию. Затем была приготовлена металлическая реплика, которую

Митохондрии обычно изображают в виде жестких вытянутых, похожих на бактерии цилиндров диаметром от 0,5 до 1 мкм. Однако цейтраферная микрокиносъемка живых клеток позволяет увидеть, что митохондрии - необыкновенно подвижные и пластичные органеллы, которые постоянно изменяют свою форму (рис. 7-2) и даже сливаются друг с другом и затем вновь разделяются Пути перемещения митохондрий в цитоплазме часто связаны с микротрубочками (рис. 7-3), что может определять характерную ориентацию митохондрий и распределение их в различных клетках. В некоторых клетках митохондрии образуют длинные подвижные филаменты или цепочки, а в других они фиксированы вблизи мест высокого потребления АТР-нанример, в сердечной мышце они располагаются между миофибриллами, а в сперматозоидах плотно обвивают жгутик (рис. 7-4). [c.431]

Модель скользящих нитей базируется на нескольких группах экспериментальных данных. Электронномикроскопические исследования показали, что длина как толстых, так и тонких филаментов при укорочении мышцы не изменяется. Судя по данным рентгеноструктурного анализа, характер упаковки субъединиц, образующих филаменты, тоже остается неизменным. По мере укорочения мышцы развиваемое механическое усилие растет пропорционально степени перекрывания толстых и тонких филаментов этого и следует ожидать, если усиление - результат взаимодействия нитей во всей области их соприкосновения. [c.257]

Ультраструктурную основ зтого взаимодействия удается выявить с помощью электронной микроскопии высокого разрешения. Оказалось, что от толстых филаментов отходят многочисленные боковые отростки, или поперечные мостики, соприкасающиеся с тонкими нитями, которые лежат на расстоянии около 13 нм от толстых (рис. 11-5). При сокращении мышцы толстые и тонкие филаменты подтягивают друг друга с помощью этих мостиков, работающих циклично, как миниатюрные весла. [c.257]

На электронных микрофотографиях актиновые филаменты выглядят как однородные нити толщиной около 8 нм (рис. 11-6). Эти нити составляют основу тонких филаментов скелетных мышц, что подтверждается данными электронной микроскопии, рентгеноструктурного анализа и окраски антителами к актину. Однако актин - не единственный компонент тонких филаментов, о чем будет сказано позже (разд. 11.1.12). [c.258]

Миозин экстрагируют из скелетных мышц концентрированными солевыми растворами, под действием которых толстые филаменты деполимеризуются до составляющих их молекул миозина (рис. 11-8). Каждая молекула состоит из шести полипептидных цепей - двух одинаковых тяжелых цепей и двух пар легких цепей (рис. 11-9). [c.259]

Мышца сокращается в результате взаимодействия головок миозина с прилегающими к ним актиновыми филаментами. В ходе этого взаимодействия миозиновые головки гидролизуют АТР. Г идролиз АТР и последующая диссоциация прочно связанных продуктов гидролиза (ADP и Pf) вызывают упорядоченную серию аллостерических изменений в конформации миозина. В итоге часть освобождающейся энергии превращается в двигательную работу. Общие принципы, лежащие в основе сопряжения гидролиза АТР с направленным перемещением белковых молекул, обсуждаются в разд. 3.4.11. [c.262]

Подобно скелетным мышцам, сердечная мышца выглядит исчерченной (поперечнополосатой), что отражает весьма сходную организацию актиновых и миозиновых филаментов. Сокращение тоже запускается сходным механизмом потенциал действия, достигнув Т- [c.268]

Наиболее примитивная мышца - в том смысле, что она имеет наибольшее сходство с немышечными клетками - лишена исчерченности, откуда ее название гладкая мышца. Она образует сократимые структуры желудка, кишки, матки, стенок артерий, железистых протоков и многих других частей тела, где необходимо медленное и продолжительное сокращение. Гладкомышечная ткань состоит из слоев удлиненных веретенообразных клеток, в каждой из которых одно ядро. В клетках есть и толстые, и тонкие филаменты, но они не организованы в столь упорядоченные структуры, как в скелетной мускулатуре и в сердце (в частности, они не образуют отдельных миофибрилл). Филаменты сократительного аппарата гладкомышечных клеток распределены более диффузно, хотя в основном они вытянуты вдоль длинной оси клетки, соприкасаясь под косым углом с плазматической мембраной в дисковидных контактах, соединяющих группы клеток вместе. [c.268]

Микротрубочки эукариотических ресничек и жгутиков связаны в единый пучок (аксонему) специализированной клеточной органеллой, называемой базальным тельцем. Эта органелла служит матрицей для организации системы микротрубочек типа 9 + 2 и ответственна за формирование дублетов, которые спонтанно in vitro не образуются. Аксонема дополнительно стабилизируется различными вспомогательными белками. Подобно актиновым филаментам мышц, микротрубочки ресничек и жгутиков способны порождать движение благодаря своей структурной полярности. [c.90]

Следует подчеркнуть, что описанный способ укладки молекул миозина в толстый филамент характерен для быстрых поперечнополосатых мышц высших животных. В других типах мышц расположение и состав минорных белков Moiyr существенно отличаться. Например, толстые филаменты мышц многих беспозвоночных содержат в сердцевине так называемый коровый белок, роль которого может выполнять парамиозин или одна из необычных форм миозина. Такой коровый белок формирует своеобразную веретеновидную заготовку, на поверхности которой располагаются обычные молекулы миозина. Миозин гладких мышц по ряду свойств отличается от миозина поперечнополосатых мышц и обладает повышенной гибкое- [c.184]

Рис. 11-12. Толстый миозиновый филамент. А. Электронная микрофотография толстого филамента из мышцы морского гребешка. Видна центральная голая зона. Б. Схема строения (без соблюдения масштаба). Молекулы миозина связаны хвостовыми участками в пучок, на поверхности которого выступают головки. Голая зона в центре содержит только хвосты миозина. В. Небольшой отрезок толстого филамента реконструкция по электронным микрофотографиям. Одна из молекул миозина выделена цветом. (А-с любезного разрешения R. raig В-по R. А.

Эти данные согласуются с представлениями о мышечном сокращении, которые проиллюстрированы на рис. 15.10. Каждый филамент миозина имеет около 1800 выступающих концевых участков цепей (головок). На каждой молекуле актина, входящей в актиновый филамент, имеются участки, комплементарные определенным участкам на головках молекул миозина и способные взаимодействовать с ними с образованием слабой связи (см. разд. 15.5). Комплементарность может быть нарушена в результате изменений в структуре взаимодействующих участков, причем это изменение может быть вызвано каким-либо источником энергии. При стимуляции сокращения мышцы комплементарные участки начинают соединяться. Цепи миозина вытягиваются вдоль филамента актина, причем каждая цепь движется к следующему месту связывания, в результате чего филамент актина все дальше втяги- [c.437]

Тропонин-глобулярный белок, открытый С. Эбаси в 1963 г. его мол. масса 80000. В скелетных мышцах взрослых животных и человека тропонин (Тн) составляет лишь около 2% от всех миофибриллярных белков. В его состав входят три субъединицы (Тн-1, Тн-С, Тн-Т). Тн-1 (ингибирующий) может ингибировать АТФазную активность, ТН-С (кальцийсвязывающий) обладает значительным сродством к ионам кальция, Тн-Т (тропомиозин-связывающий) обеспечивает связь с тропомиозином. Тропонин, соединяясь с тропомиозином, образует комплекс, названный нативным тропомиозином. Этот комплекс прикрепляется к актиновым филаментам и придает актомиозину скелетных мышц позвоночных чувствительность к ионам Са (рис. 20.6). [c.650]

Мы уже упоминали, что в аксоплазме имеются такие филамент-ные структуры как нейрофиламенты. Диаметр этих структур 10 НхМ, они располагаются между нейротрубочками (диаметр 24 нм) и филаментами актина (диаметр 6 нм). Поэтому нейрофиламенты составляют класс промежуточных филаментов [6], которые были найдены в различных клетках и к которым принадлежат кератиновые филаменты эпителиальных клеток, глиальные филаменты и десминовые филаменты клеток мышц. Их функциональная роль заключается в создании своеобразного клеточного скелета. В электронном микроскопе видны разветвления волокон. Нейрофиламенты из нерва кролика состоят нз трех белков с 68 000, 150 000 и 200 000. До сих пор только два белка нейрофиламентов с Л1 200 ООО и 60 000 были выделены из гигантского аксона кальмара [7]. Они чувствительны к действию Са +-зависимой протеазы и поэтому их нелегко получить в интактном состоянии. Все белки нейрофнламейтов фосфорилируются сАМР-зависимой киназой. [c.312]

Актиновые филаменты ("цитокости"), чаще группирующиеся в форме тонких пучков, составлены из глобулярных белков Такие глобулы имеют полярный и боковой сайты связывания, благодаря которым они растут в длину в виде двойной цепи В желобке двухспирального филамента актина располагается тонкая белковая нить тропонина (рис 40), образующего вместе с миозином тропомиозин (от греч tropos — поворачивать, mis — мышца) [c.122]

Участок миофибриллы между двумя Г-мембранами называется сарко-мером. Это наименьшая сократительная единица мышцы. Саркомеры следуют друг за другом вдоль миофибриллы, повторяясь через каждые 1500—2300 нм. В миофибрилле может находиться несколько сотен сарко-меров. От их длины и количества в миофибрилле зависят скорость и сила сокращения мышцы. Исчерченность мышц, видимая под световым микроскопом, — результат высокой их организации, когда большинство мышечных клеток выстраивается таким образом, что их саркомеры располагаются параллельно друг другу. Исследования поперечных срезов миофибрилл под электронным микроскопом показали, что каждая миофибрилла состоит из многочисленных параллельных толстых и тонких мышечных нитей, или филаментов, которые придают мышцам продольную исчерченность. [c.294]

Миозин является одним из основных сократительных белков мышц, составляющий около 55 % общего количества мышечных белков. Из него состоят толстые нити (филаменты) миофибрилл. Молекулярная масса этого белка — около 470 ООО. В молекуле миозина различают длинную фибриллярную часть и глобулярные структуры (головки). Фибриллярная часть молекулы миозина имеет двуспиральную структуру (рис. 117). В составе молекулы выделяют шесть субъединиц две тяжелые полипептидные цепи (молекулярная масса 200 ООО) и четыре легкие цепи (молекулярная масса 1500—2700), расположенные в глобулярной части. Основной функцией фибриллярной части молекулы миозина является способность образовывать хорошо упорядоченные пучки миозиновых филаментов или толстые протофибриллы (см. рис. 117). На головках молекулы миозина расположены активный центр АТФ-азы и актинсвязывающий центр, поэтому они обеспечивают гидролиз АТФ и взаимодействие с актиновыми филаментами. [c.296]

Таким образом, тонкий филамент миофибриллы поперечно-полосатой мышцы состоит из Р-актина, тропомиозина и трех тропониновых компонентов — ТнС, Тн1 и ТнТ. Кроме этих белков, в мышечном сокращении участвует белок актинин. Обнаруживается он в зоне г-линии, к которой крепятся концы Р-актиновых молекул тонких нитей миофибрилл. [c.299]

Рис. 11-3. Электронные микрофотографии поперечного среза летательной мышцы насекомого. Видна кристаллоподобная упаковка толстых и тонких филаментов У насекомых в отличие от позвоночных толстые филаменты имеют продольную центральную полость, что можно видеть при более сильном увеличении (справа). Сама геометрия гексагональной решетки в мышцах позвоночных тоже несколько иная. (J. Auber, J. de Mi ros .,

Сокращение мышц происходит в результате скольжения актиновых филаментов вдоль миозиновых. Головки молекул миозина, выступающие по бокам миозиновых филаментов, осуществляют АТР-зависимый цикл, в котором присоединяются к соседним актиновым филаментам, изменяют свою конформацию таким образом, что заставляют актиновые и миозиновые филаменты смещаться относительно Оруг друга, а затем снова отделяются от нитей актина. Эффективной работе этого цикла способствуют специальные вспомогательные белки, которые поддерживают пространственную организацию актиновых и миозиновых филаментов в виде параллельных, частично перекрывающихся пучков с правильной взаимной ориентацией и оптимальным расстоянием между ними. Еще два вспомогательных белка-тропонин и тропомиозин- [c.273]

Миозин есть почти во всех клетках позвоночных и всегда находится в сократительных пучках, образуемых в цитоплазме актиновыми филаментами. Миозин - эволюционно гораздо менее консервативный белок, чем актин, и известно несколько его форм. При полимеризации in vitro миозин скелетных мышц, например, образует значительно более крупные филаменты. чем миозины немышечных клеток. [c.259]

В присутствии актиновых филаментов АТРазная активность миозина резко возрастает. Каждая молекула миозина начинает гидролизовать от 5 до 10 молекул АТР в секунду, что сравнимо со скоростью гидролиза в сокращающейся мышце. Активация АТРазы миозина актиновыми филаментами отражает физическую ассоциацию этих белков, которая служит основой мышечного сокращения. Связывание миозина с актиновым филаментом ведет к быстрому отделению ADP и Pi от молекулы миозина, в результате чего последняя может связывать новые молекулы АТР и возобновлять цикл. [c.261]

Рис. 11-22. Структура сердечной мышцы. Сердечная мышца состоит из множества отдельных клеток, каждая со своим ядром. Эти клетки соединены между собой с помощью специальных контактов, называемых вставочными дисками. В зоне каждого вставочного диска актиновые филаменты саркомеров соседних клеток входят в плотное вещество, связанное с плазматической мембраной, как если бы это был Z-ди к. Таким

Зависимость сокращения скелетной мышцы позвоночного от ионов Са (и тем самым - от команд, передаваемых нервами) всецело определяется наличием специализированных вспомогательных белков, тесно связанных с актиновыми филаментами. Если миозин смешать в пробирке с очищенными актиновыми филаментами, АТРаза миозина активируется независимо от присутствия Са , тогда как в нормальной миофибрилле, где на актиновых филаментах сидят вспомогательные белки, активация миозиновой АТРазы зависит от Са [c.265]

Другой важный вспомогательный белок, участвующий в регулировании функции скелетных мышц позвоночных ионами кальция, - это тропонин. Он представляет собой комплекс из трех полипептидов-тропонинов Т, 1 и С (названных так за свои тропомиозин-связывающие, ингибиторные и Са -связывающие свойства соответственно). Тропониновый комплекс имеет удлиненную форму, причем субъединицы С и 1 образуют глобулярную головку, а тропонин Т-длинный хвост. Хвост тропонина Т связывается с тропомиозином и, как полагают, определяет положение всего комплекса на тонком филаменте (рис. 11-18). Тропонин I присоединяется к актину, и если его добавить к тропонину Т и тропомиозину, то образуемый ими комплекс будет ингибировать взаимодействие актина с миозином даже в присутствии Са . [c.265]

На каждые семь мономеров актина в актиновом филаменте приходится только один тропониновый комплекс (рис. 11-18). Судя по данным структурных исследований, в покоящейся мышце связывание тропонина 1 с актином ведет к перемещению тропомиозина на актиновом филаменте в то самое место, с которым в сокращающейся мышце контактируют миозиновые головки, и в результате взаимодействие актина с [c.266]

Хотя миозин есть практически во всех эукариотических клетках, стабильные толстые филаменты он образует только в сердечной и скелетных мышцах. Молекулы миозина в немышечных клетках собраны в меньшие комплексы в зависимости от обстоятельств размеры и местоположение этих сократительных систем определяются внутриклеточными сигналами. Важным фактором, регулирующим степень агрегации миозина, служит его фосфорилирование киназой легких цепей, которое влияет не только на АТРазную активность миозина, но также на его форму и способность к самосборке. [c.270]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология