Мышцы филаменты миозина

Сокращение мышцы происходит в результате взаимодействия белковых молекул. Изображение структурной единицы мышечного волокна (саркомера), полученное методом электронной микроскопии, приведено на рис. 15.8. В центре каждого саркомера находится набор филаментов (нитей) белка миозина-, диаметр филамента примерно [c.436]

В период расслабления мышцы реакция с АТФ изменяет структуру участков связывания, нарушает комплементарность и филаменты актина выдвигаются из промежутков между нитями миозина. [c.438]

Миозин экстрагируют из скелетных мышц концентрированными солевыми растворами, под действием которых толстые филаменты деполимеризуются до составляющих их молекул миозина (рис. 11-8). Каждая молекула состоит из шести полипептидных цепей - двух одинаковых тяжелых цепей и двух пар легких цепей (рис. 11-9). [c.259]

Мышца сокращается в результате взаимодействия головок миозина с прилегающими к ним актиновыми филаментами. В ходе этого взаимодействия миозиновые головки гидролизуют АТР. Г идролиз АТР и последующая диссоциация прочно связанных продуктов гидролиза (ADP и Pf) вызывают упорядоченную серию аллостерических изменений в конформации миозина. В итоге часть освобождающейся энергии превращается в двигательную работу. Общие принципы, лежащие в основе сопряжения гидролиза АТР с направленным перемещением белковых молекул, обсуждаются в разд. 3.4.11. [c.262]

Миозин этих клеток гидролизует АТР примерно в 10 раз медленнее, чем миозин скелетных мышц, что отражается, естественно, на скорости шагания его по актиновым филаментам и быстроте сокращения в целом. Однако не следует рассматривать гладкомышечные клетки как [c.269]

Рис. 11-32. Биполярные агрегаты молекул немышечного миозина (см. рис. 11-26) вызывают скольжение двух актиновых филаментов противоположной полярности (как и в мышце). Этим способом миозин может вызывать сокращение даже в сети из случайно ориентированных

Каков молекулярный механизм относительного смешения толстых и тонких филаментов и создания механической силы при сокрашении мышцы Множество экспериментальных данных, полученных с применением электронной микроскопии, рентгеноструктурного анализа, кинетического анализа и других методов, согласуется со следующей моделью. Миозиновая головка на толстом филаменте с присоединенными к ней продуктами предшествующего гидролиза АТР (ADP и Pi) изменяет свое положение и вплотную приближается к соседней актиновой субъединице. Это перемещение, по-видимому, объясняется случайной диффузией и предполагает определенную гибкость молекулы миозина. Как только происходит соединение миозина с актином. ADP и [c.83]

Актин и миозин являются основными компонентами также и гладких мышц и обеспечивают их сокращение по тому же самому принципу. Однако в клетках гладкой мускулатуры филаменты обоих типов расположены значительно менее упорядоченно, и для их взаимодействия требуется фосфорилирование миозина, регулируемое ионами кальция. [c.87]

Эти данные согласуются с представлениями о мышечном сокращении, которые проиллюстрированы на рис. 15.10. Каждый филамент миозина имеет около 1800 выступающих концевых участков цепей (головок). На каждой молекуле актина, входящей в актиновый филамент, имеются участки, комплементарные определенным участкам на головках молекул миозина и способные взаимодействовать с ними с образованием слабой связи (см. разд. 15.5). Комплементарность может быть нарушена в результате изменений в структуре взаимодействующих участков, причем это изменение может быть вызвано каким-либо источником энергии. При стимуляции сокращения мышцы комплементарные участки начинают соединяться. Цепи миозина вытягиваются вдоль филамента актина, причем каждая цепь движется к следующему месту связывания, в результате чего филамент актина все дальше втяги- [c.437]

Миозин есть почти во всех клетках позвоночных и всегда находится в сократительных пучках, образуемых в цитоплазме актиновыми филаментами. Миозин - эволюционно гораздо менее консервативный белок, чем актин, и известно несколько его форм. При полимеризации in vitro миозин скелетных мышц, например, образует значительно более крупные филаменты. чем миозины немышечных клеток. [c.259]

Хотя миозин есть практически во всех эукариотических клетках, стабильные толстые филаменты он образует только в сердечной и скелетных мышцах. Молекулы миозина в немышечных клетках собраны в меньшие комплексы в зависимости от обстоятельств размеры и местоположение этих сократительных систем определяются внутриклеточными сигналами. Важным фактором, регулирующим степень агрегации миозина, служит его фосфорилирование киназой легких цепей, которое влияет не только на АТРазную активность миозина, но также на его форму и способность к самосборке. [c.270]

Рис. 10-11. А. Схематическое (без сохранения масштаба) изображение толстого филамента скелетной мышцы. Молекулы миозина связаны хвостовыми участками в пучок, на поверхности которого выступают головки. Обратите внимание на гладкую ( голую ) зону в средней части филамента, целиком состоящую из хвостов миозиновых молекул. Б. Электронная микрофотография миози-нового толстого филамента из мыщцы морского гребешка. Видна центральная гладкая зона. (С любезного разрешения R. raig.)

Гладкая мускулатура содержит актин и миозин особого типа, свойственного этой ткани. Актин несколько отличается по аминокислотной последовательности от актина скелетных и сердечной мышц, но функциональное значение этих отличий неизвестно. С другой стороны, миозин, будучи очень сходен по структуре с миозином скелетных мыши, отличается от последнего по двум важным функциональным параметрам. Во-первых, его АТРазная активность даже в оптимальных условиях почти в 10 раз ниже, чем у миозина скелетных мьшщ, и ее регулирование кальцием носит более прямой характер. Во-вторых, миозин гладких мышц, подобно миозину немьпиечных клеток, способен взаимодействовать с актиновыми филаментами и таким образом вызывать сокращение только тогда, когда его легкие цепи фосфорилированы когда они дефосфорилированы, миозин не может взаимодействовать с актином и мышца расслабляется. [c.86]

Рассмотрим в качестве примера толстый филамент миозина. Он представляет собою биполярную спиральную структуру, образованную одинаковыми субъединицами (палочкообразными молекулами миозина). Гексагональная упаковка актиновых и миозино-вых филаментов в мышце указывает на то, что головки миозина, лежащие на поверхности спирали, должны совпадать с вершинами правильного шестиугольника-тогда их взаимодействие с актино-выми филаментами будет оптимальным. Этому требованию будет удовлетворять спираль, в которой на один виток приходится шесть миозиновых молекул (рис. 11-2, А), как показано на схеме (рис. 11-2, Р), где изображена половина биполярного толстого филамента. На самом деле миозиновые филаменты устроены более сложно-три цепи миозиновых молекул закручены вокруг друг друга, как жилы в канате схема, приведенная на рис. 11-2, облегчает восприятие и иллюстрирует важные свойства реальной структуры. [c.195]

Г. Толстые филаменты миозина поперечнополосатых мышц, как правило, совершенно одинаковы по длине, а гладкая зона распо- ложена точно посередине каждого филамента. Обладает ли сш- ралъ, изображенная на рис. 11-2, каким-нибудь свойством, котора объяснило бы, почему длина у всех толстых филаментов одна и и же [c.196]

На всех стадиях развития мышцы содержат миозин. На самых ранних стадиях это, однако, цитоплазматическая, характерная для фибробластов форма миозина, и распределена она так же, как в фибробластах в волокнах натяжения (с едва заметной прерывистостью) и по периферии клетки, в примембранном слое. Такое расположение сохраняется и в развиваюш,ихся мышечных трубках с той разницей, что волокна натяжения локализуются в трубках в основном на их концах. Середину же трубок занимает специфический мышечный миозин, который в зависимости от степени зрелости мышцы обнаруживается либо в виде не обладаюш,их прерывистостью филаментов, либо в составе саркомеров [79, 82]. То, что одна и та же изоформа тяжелой цепи миозина действительно меняет свое расположение в мышцах эмбрионов по мере их развития, убедительно доказывается опытами с моноклональными антителами [83]. [c.53]

Актиновые филаменты ("цитокости"), чаще группирующиеся в форме тонких пучков, составлены из глобулярных белков Такие глобулы имеют полярный и боковой сайты связывания, благодаря которым они растут в длину в виде двойной цепи В желобке двухспирального филамента актина располагается тонкая белковая нить тропонина (рис 40), образующего вместе с миозином тропомиозин (от греч tropos — поворачивать, mis — мышца) [c.122]

Миозин является одним из основных сократительных белков мышц, составляющий около 55 % общего количества мышечных белков. Из него состоят толстые нити (филаменты) миофибрилл. Молекулярная масса этого белка — около 470 ООО. В молекуле миозина различают длинную фибриллярную часть и глобулярные структуры (головки). Фибриллярная часть молекулы миозина имеет двуспиральную структуру (рис. 117). В составе молекулы выделяют шесть субъединиц две тяжелые полипептидные цепи (молекулярная масса 200 ООО) и четыре легкие цепи (молекулярная масса 1500—2700), расположенные в глобулярной части. Основной функцией фибриллярной части молекулы миозина является способность образовывать хорошо упорядоченные пучки миозиновых филаментов или толстые протофибриллы (см. рис. 117). На головках молекулы миозина расположены активный центр АТФ-азы и актинсвязывающий центр, поэтому они обеспечивают гидролиз АТФ и взаимодействие с актиновыми филаментами. [c.296]

Рис. 11-12. Толстый миозиновый филамент. А. Электронная микрофотография толстого филамента из мышцы морского гребешка. Видна центральная голая зона. Б. Схема строения (без соблюдения масштаба). Молекулы миозина связаны хвостовыми участками в пучок, на поверхности которого выступают головки. Голая зона в центре содержит только хвосты миозина. В. Небольшой отрезок толстого филамента реконструкция по электронным микрофотографиям. Одна из молекул миозина выделена цветом. (А-с любезного разрешения R. raig В-по R. А.

В присутствии актиновых филаментов АТРазная активность миозина резко возрастает. Каждая молекула миозина начинает гидролизовать от 5 до 10 молекул АТР в секунду, что сравнимо со скоростью гидролиза в сокращающейся мышце. Активация АТРазы миозина актиновыми филаментами отражает физическую ассоциацию этих белков, которая служит основой мышечного сокращения. Связывание миозина с актиновым филаментом ведет к быстрому отделению ADP и Pi от молекулы миозина, в результате чего последняя может связывать новые молекулы АТР и возобновлять цикл. [c.261]

Зависимость сокращения скелетной мышцы позвоночного от ионов Са (и тем самым - от команд, передаваемых нервами) всецело определяется наличием специализированных вспомогательных белков, тесно связанных с актиновыми филаментами. Если миозин смешать в пробирке с очищенными актиновыми филаментами, АТРаза миозина активируется независимо от присутствия Са , тогда как в нормальной миофибрилле, где на актиновых филаментах сидят вспомогательные белки, активация миозиновой АТРазы зависит от Са [c.265]

Другой важный вспомогательный белок, участвующий в регулировании функции скелетных мышц позвоночных ионами кальция, - это тропонин. Он представляет собой комплекс из трех полипептидов-тропонинов Т, 1 и С (названных так за свои тропомиозин-связывающие, ингибиторные и Са -связывающие свойства соответственно). Тропониновый комплекс имеет удлиненную форму, причем субъединицы С и 1 образуют глобулярную головку, а тропонин Т-длинный хвост. Хвост тропонина Т связывается с тропомиозином и, как полагают, определяет положение всего комплекса на тонком филаменте (рис. 11-18). Тропонин I присоединяется к актину, и если его добавить к тропонину Т и тропомиозину, то образуемый ими комплекс будет ингибировать взаимодействие актина с миозином даже в присутствии Са . [c.265]

Сокращение мышц происходит в результате скольжения актиновых филаментов вдоль миозиновых. Головки молекул миозина, выступающие по бокам миозиновых филаментов, осуществляют АТР-зависимый цикл, в котором присоединяются к соседним актиновым филаментам, изменяют свою конформацию таким образом, что заставляют актиновые и миозиновые филаменты смещаться относительно Оруг друга, а затем снова отделяются от нитей актина. Эффективной работе этого цикла способствуют специальные вспомогательные белки, которые поддерживают пространственную организацию актиновых и миозиновых филаментов в виде параллельных, частично перекрывающихся пучков с правильной взаимной ориентацией и оптимальным расстоянием между ними. Еще два вспомогательных белка-тропонин и тропомиозин- [c.273]

По аналогии с мышцей - наиболее изученной двигательной системой на основе актина - можно было бы ожидать, что вызывающие сокращение силы в кортексе создаются при взаимодействии актиновых и миозиновых филаментов Однако против этой возможности говорят эксперименты с клеточным слизевиком В1с(уоз1еИит сИзсо1с1еит (разд. 14.3.1). Удалось получить таких мутантов этого слизевика, у которых нормальный ген фибриллярного миозина был заменен искусственно модифицированным геном. В этом гене был вырезан длинный участок, кодирующий белок (см. разд. 4.6.14), и в результате эти мутанты были лишены миозиновых нитей. Неудивительно, что у мутантных клеток не могло формироваться сократительное кольцо, и поэтому они превращались в гигантские многоядерные клетки, которые лишь изредка делились, просто разрываясь надвое Тем не менее эти клетки сохраняли способность к миграции и даже к хемотаксической реакции на сАМР (разд. 14.3.2), хотя оба процесса были заметно нарушены. По-видимому, координированное перемещение клетки, так же как и натяжение кортекса, не зависит всецело от биполярных миозиновых филаментов возможно, что натяжение может создаваться эластичной сетью актиновых филаментов (действующей подобно резиновой нленке) или другими стягивающими силами, источником которых могли бы быть, например, процессы разборки актиновых филаментов или мини-миозин [c.326]

Некоторые новые данные свидетельствуют о том, что фосфорилирование тяжелых цепей миозина служит необходимым условием для их сборки в толстые филаменты в скелетных мьшщах, гладких мышцах и немышечных клетках (см. ниже). [c.340]

Миозин является белком многих качеств. В сокращении скелетных, сердечных и гладких мышц и во внутриклеточных движениях он одновременно выполняет, по крайней мере, три ключевых функции - структурную, аллостерическую и ферментативную. Наиболее полезная информация о функциях миозина была получена при исследовании поперечнополосатых скелетных мышц, сокращающихся произвольно, а также аналогичных тканей беспозвоночных, прежде всего летательных мышц насекомых. Электронно-микроскопическое изучение продольных и поперечных тонких срезов скелетных мышц, впервые проведенное в 1953 г. X. Хаксли, выявило высокий уровень их структурной организации [439]. Уже в следующем году X. Хаксли вместе с Дж. Хенсоном предложили так называемую модель скользящих нитей, которая имела основополагающее значение для понимания природы и молекулярного механизма мышечных сокращений [440]. Скелетные мышцы - это пучки мышечных волокон, наиболее крупным повторяющимся структурным элементом которых является миофибрилла - цилиндрическая нить диаметра 1-2 мкм (1000-2000 А), идущая от одного конца клетки до другого. Миофибрилла, в свою очередь, содержит белковые филамен-ты двух типов толстые и тонкие. Основной белок толстых нитей - миозин, тонких - актин. Миозиновые и актиновые филаменты в миофиб-рилле строго упорядочены. Функциональной сократительной единицей миофибриллы является саркомера, имеющая длину около 2,5 мкм и разделяющаяся на I- и А-диски (рис. 1.31). Толстые филаменты (длина 1,6 мкм и толщина 0,015 мкм) тянутся от одного края А-диска до другого, а тонкие (длина 1,0 мкм и толщина 0,008 мкм) идут от [c.120]

Модель скольжения нитей прошла длительную опытную проверку и наиболее убедительно была подтверждена данными прямых методов электронной микроскопии и рентгеноструктурного анализа. Они показали, что укорочение мышцы действительно не сопровождается изменениями собственных длин филаментов и характера их упаковки в саркомере. Развиваемая мышцей сила оказалась пропорциональной степени взаимного перекрывания миозиновых и актиновых нитей и тем самым обусловленной их взаимодействиями на всем перекрывающемся участке. С появлением электронной микроскопии высокого разрешения (вторая половина 1960-х годов 20-40 А) удалось увидеть множество боковых отростков, образующих поперечные мостики между толстыми филаментами и расположенными на расстоянии 0,013 мкм ( 130 А) от них тонкими филаментами. Стало очевидно, что относительное перемещение нитей совершается с помощью этих мостиков. Они принадлежат миозину и работают, используя энергию гидролиза АТР, подобно миниатюрным веслам. О том, что АТР присутствует в мышечных волокнах, было известно с 1929 г., поскольку именно из мышц он был впервые выделен К. Ломаном. То, что миозин катализирует гидролиз АТР, т.е. является АТРазой, установили В.А. Энгельгардт и М.Н. Любимова в 1939 г. [441]. Это открытие явилось прямым указанием на источник энергии для сокращения мышц и роль миозина в использовании энергии. [c.121]

Структура миозиновых нитей. Содержание миозина, актина, тропомиозина и тропонина в миофибриллах составляет примерно 55, 25, 15 и 5% соответственно. Отличительная черта миозина скелетных мышц заключается в его способности спонтанно образовывать в условиях in vitro гигантские полимерные комплексы, намного превосходящие агрегаты миозина немышечных тканей. Из скелетных мышц миозин извлекается концентрированными солевыми растворами, в которых он хорошо растворим. Обработанная таким образом мышца теряет только толстые филаменты, которые распадаются на составляющие их молекулы миозина, имеющего молек. массу 520 кДа. При обработке концентрированным раствором мочевины или другим детергентом молекула миозина распадается на шесть полипептидных цепей две идентичные тяжелые цепи с молекулярной массой 220 и две пары легких цепей с молекулярной массой 22 и 15 кДа [459 61]. Как впервые с помощью электронной микроскопии установил в 1963 г, X. Хаксли, миозин состоит из двух глобулярных "головок", каждая из которых прикреплена к тяжелой цепи, содержащей длинный участок а-спирали [462]. В нативной молекуле миозина а-спирали двух тяжелых цепей закручены одна вокруг другой в суперспираль, образующую палочковидный хвост, из которого выступают две головки. Каждая головка образована глобулярной частью тяжелой цепи ( 95 кДа) и включает по одной молекуле легкой цепи двух видов (рис. 1.33). [c.124]

ПО Т-трубочкам, саркоплазматический ретикулум выбрасывает в цитозоль большие количества ионов Са , что посредством вспомогательных мышечных белков поддерживает нужное расположение активных миозиновых филаментов и тем самым инициирует сокращение мио-фибрилл. В гладких мышцах изменение концентрации ионов Са +, помимо влияния гормонов, определяется также Са-связывающим белком -кальмодулином. В комплексе с Са + он активирует киназу легких цепей миозина. Образовавшийся тройной комплекс индуцирует каскад реакций сокращения мышц (рис. 1.36). Сигнал от мембраны мышечной клетки через Т-трубочки и саркоплазматический ретикулум доходит до саркомеры за несколько миллисекунд, поэтому все миофибриллы мышечной клетки сокращаются практически одновременно. Связь мышечного сокращения с изменениями концентрации Са " обусловлена функциями вспомогательных белков тропомиозина и тропонина, ассоциированных с актиновыми филаментами (рис. 1.32). Они участвуют в регуляции мышечного сокращения ионами Са + и тем самым делают АТРазную активность миозина чувствительной к концентрации этих ионов. [c.129]

В течение последующих более чем двух десятилетий, вплоть до 1990-х годов, предложенное объяснение механизма мышечного сокращения, несмотря на продолжающееся все это время изучение цитоскелета, не претерпело значительного изменения и не смогло обрести доказательной силы. В чем же причины быстрого развития этой области в 1950-1960-е годы, отсутствие заметного прогресса в 1970-1980-е и всплеск достижений в первой половине 1990-х годов Приведенное выше краткое описание основных этапов развития исследований скелетных мышц как будто бы неоспоримо свидетельствует о наличии прямой связи темпа и глубины познания с достижениями в изучении морфологии, точнее, с временем прохождения исследований от внешней формы и строения биосистемы и далее через все уровни ее структурной организации, от вышестоящей, более сложной, к ближайшей нижестоящей, менее сложной. В 1950-1960-е годы имел место прогресс в изучении морфологии - разработаны модель скользящих нитей, молекулярная модель актомиозинового комплекса и схема молекулярного механизма относительного перемещения толстых и тонких филаментов. В 1970-1980-е годы отсутствовал прогресс в изучении морфологии, не было качественного развития представления о работе скелетных мышц. В начале 1990-х годов удалось закристаллизовать О-актин и глобулярную головку миозина и с помощью рентгеноструктурного анализа идентифицировать их атомные трехмерные структуры. Приблизительно в это же время была расшифрована дифракционная картина малоуглового рентгеновского рассеяния актомиозинового комплекса, а также получены его крио-электронные микрофотографии высокого разрешения. Последствиями морфологических достижений явились создание атомно-молекулярной модели мышечного сокращения, определение местоположения и геометрии АТР-связывающего активного центра и области миозина, периодически контактирующей с актином и обусловливающей относительное перемещение нитей, уточнение мест локализации на тонком филаменте тропомиозина и тропонинового комплекса и их роли в реализации и регуляции АТР-зависимого механизма мышечного сокращения. Сказанное выше о связи между знанием строения мышечной системы и пониманием механизма ее действия, т.е. между морфологией различных уровней структурной организации и физиологией мышцы, иллюстрирует схема, приведенная на рис. 1.37. Жирные стрелки указывают направление строго последовательного ступенчатого процесса познания структуры, а противоположно ориентированные тонкие стрелки - процесса познания функтщи биосистемы. [c.133]

На рис. 18.5 показан молекулярный механизм, лежащий в основе взаимного скольжения актиновых и миозиновых нитей (филаментов). Актиновые нити помимо актина содержат еще тропомиозин и тропонин. В расслабленной мышце тропомиозин блокирует места прикрепления миозина на актиновых нитях в это время количество свободных ионов Са + вокруг нитей весьма незначительно. Активация мышцы начинается с высвобождения ионов Са + (/ на рис. 18.5), которые связываются с тропонином. Это приводит к изменению конформации тропонина (2 ), ив результате участки, где миозин может присоединяться к актину, освобождаются. В месте прикрепления миозина (5) образуется комплекс, генерирующий силу. Он вызывает конформационное изменение головки миозина и ее поворот в области шарнира между головкой и остальной частью молекулы миозина 4) этот поворот и является рабочим ходом , заставляющим смещаться нить актина (5). [c.15]

Использование электронной микроскопии с высоким разрешением позволило понять ультраструктурную основу этого взаимодействия на толстых филаментах удалось увидеть множество боковых отростков, образующих поперечные мостики между толстыми филаментами и расположенными на расстоянии 13 нм от них тонкими филаментами (рис. 10-6). В настоящее время известно, что при сокращении мышцы толстые и тонкие нити перемещаются относительно друг друга именно с помошью этих поперечных мостиков, которые работают циклично, подобно рядам миниатюрных весел. Взаимодействующие белки тонких и толстых филаментов были вьщелены и охарактеризованы, получив соответственно названия актин (этот белок содержится в цитоскелетных структурах в наибольших количествах) и миозин (он обычно встречается в ассоциации с актином в клеточных структурах, ответственных за подвижность). Практически все, что мы знаем сейчас об этих двух важных белках, имеющихся почти во всех эукариотических клетках, является результатом изучения актина и миозина, экстрагированных из мышечной ткани. [c.78]

Миозин можно выделить практически из любых клеток позвоночных он всегда присутствует там, где актиновые филаменты образуют в клетке сократительные пучки. В эволюционном отношении миозин значительно менее консервативен, чем актин, и встречается в нескольких различных формах. Особенности миозинов немьшхечных тканей будут рассмотрены позже. Основная отличительная черта миозина скелетных мышц-это его способность при спонтанной полимеризации in vitro образовывать гигантские полимеры, намного превосходящие по величине агрегаты миозина других типов. [c.80]

Миозин извлекают из скелетных мышц концентрированными солевыми растворами, в которых он хорошо растворим. Обработанная таким образом мышца теряет только толстые филаменты, которые распадаются на составлявшие их молекулы миозина. Последние имеют мол. массу около 500000 и на электронных микрофотографиях выглядят как длинные палочковидные структуры с двумя глобулярными головками (рис. 10-9). При обработке концентрированным раствором мочевины или детергентом молекулы миозина распадаются на шесть полипептидных цепей на две идентичные тяжелые цепи с мол. массой 200000 и две пары легких цепей с мол. массой около 20000 и 16000 соответственно. Тяжелая цепь содержит длинный участок а-спирали, прикрепленный к глобулярной головке. В рштактной молекуле миозина а-спирали двух тяжелых цепей закручены одна вокруг другой в суперспираль, образующую палочковидный хвост, из которого выступают две головки каждая головка образована глобулярной частью тяжелой цепи и включает по одной молекуле легкой цепи каждого из двух типов (рис. 10-10). [c.80]

Каким образом тропонин и тропомиозин контролируют взаимодействие миозина с актином Ведь на каждые семь актиновых субъединиц приходится лишь один Са-связывающий полипептид-тропонин С (рис. 10-19), в то время как контроль взаимодействия осуществляется по всей длине актинового филамента. Детальные структурные исследования показали, что в состоянии покоя, когда мышца не создает никакого механического усилия, палочковидные молекулы тропомиозина прикрывают те участки актинового филамента, с которыми в сокращающейся мышце должны соприкасаться головки молекул миозина. Иными словами, тропомиозин может стерически препятствовать взаимному контакту актина и миозина. При повьпцении концентрации ионов Са молекулы тропомиозина слегка изменяют свое положение (что, видимо, обусловлено изменением формы связанных с ними молекул тропонина), и это смещение дает возможность головкам миозина вступить во взаимодействие с актином (рис. 10-20). Таким образом, мьппечное сокращение блокируется с помощью своего рода клина, вбитого между актином и миозином и препятствующего их взаимному контакту и выбить этот клин можно только кальциевым молотком . [c.86]

Мы подробно описали лишь один из трех типов мьш1ечной ткани позвоночных, а именно скелетную мускулатуру. Два других типа-это сердечная мышца (которая на протяжении человеческой жизни сокращается около 3 миллиардов раз) и гладкая мускулатура, ответственная за медленные и длительные сокращения стенок желудка, кишечника и кровеносных сосудов. Мыщцы всех трех типов содержат актин и миозин и сокращаются по принципу скользящих нитей. Сердечные мышечные волокна, подобно скелетным, обнаруживают поперечную исчерченность, что отражает большое сходство в организации актиновых и миозиновых филаментов. [c.86]

Ферментативные реакции, происходящие после связывания кальция каль-модулином, протекают довольно медленно. Однако быстрой активации мышцы не требуется, поскольку сам цикл взаимодействия миозина с актином здесь сильно замедлен, так что быстрое сокращение все равно невозможно. Если кальмодулин-вездесущий белок, участвующий в Са-зависимых процессах во многих клетках (см. гл. 13), то тропонин С можно рассматривать как специализированную форму кальмодулина, характерную для скелетных мыщц,- форму, которая непосредственно связывается с тонкими филаментами и тем самым обеспечивает более оперативную регуляцию сокращения кальцием. [c.87]

Сокращение мышц происходит в результате скольжения актиновых филаментов относительно миозиновых. Головки молекул миозина, выступающие по бокам миозиновых филаментов, осуществляют АТР-зависимый цикл, в котором присоединяются к соседним актиновым филаментам, изменяют свою конформацию таким образом, что заставляют актиновые и миозиновые филаменты смещаться относительно друг друга, а затем снова отделяются от нитей актина. Протекание эпюго цикла облегчают вспомогательные мышечные белки, поддерживающие нужное пространственное расположение актиновых и миозиновых филаментов. Два других вспомогательных белка-тропонин и тропомиозин-участвуют в регуляции сокращения склетной мышцы ионами кальция. При низкой концентрации Са эти белки присоединяются к актиновым филаментам таким образом, что препятствуют их контакту с головками миозина. Когда под действием электрического стимула уровень Са повышается, положение тропонин-тропомиозинового комплекса изменяется так, что миозин получает возможность взаимодействовать с актином, и в результате мышца сокращается. [c.87]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология