Гидролиз протеинов и пептидов

ГИДРОЛИЗ ПРОТЕИНОВ И ПЕПТИДОВ [c.396]

Заслуживает внимание ферментативный гидролиз протеинов, протекающий в особенно мягких условиях (см. табл. 4.23). В качестве примера можно привести характерное разложение коллагена, содержащегося в соединительных тканях, с использованием коллагеназы с образованием пептидов [4.459—4.462]. [c.107]

Ароматические компоненты сульфированных поверхностноактивных веществ можно выделить путем нагревания пробы в растворе гидроксида калия в этиленгликоле [4.531 ]. К описанному методу разложения относится также реакция гидролиза эфиров, амидов кислот, протеинов, пептидов и других соединений. [c.113]

Активированный сок поджелудочной железы содержит по крайней мере семь разных протеиназ (табл. 3.1). Известны три типа эндопептидаз — трипсины (Т), химотрипсины (ХТ) и эластазы (Э) — и два типа экзопептидаз — карбоксипептидаза А (КпА) карбоксипептидаза В (КпВ). Эндопептидазы дополняют друг друга по специфичности, их совместное действие приводит к глубокому расщеплению белков пищи, которые ранее частично гидролизуются протеина-зами желудка. Экзопептидазы КпА и КпВ катализируют последовательное отщепление аминокислот с С-конца пептидов при этом КпВ отщепляет С-концевой аргинин или лизин от пептидов, образующихся при [c.34]

Количественный перевод смеси аминокислот (например, продуктов гидролиза пептида) в ФТГ-аминокислоты [182]. 0,5—1 мг пептида или протеина запаивают с 0,3 мл дважды перегнанной постоянно кипящей соляной кислоты (5,7 н.) в кварцевую ампулу в атмосфере азота и для проведения гидролиза нагревают 22 час при 110°, охлажденный в вакууме над гидроокисью калия гидролизат несколько раз выпаривают досуха, добавляя воду. Остаток смешивают с 250 цл буферной смеси триэтиламин — уксусная кислота (см. реактивы) и 250 цл ацетонового раствора фенилизотиоцианата (что соответствует [c.427]

Натриевая соль винилсульфокислоты легко полимеризуется в водном [)астворе с образованием высокомолекулярных продуктов. Благодаря ионному обмену с помощью катионитов могут быть получены водные растворы свободных полимерных кислот. Такие растворы гидролизуют пептиды и протеины значительно быстрее, чем минеральные кислоты в противоположность этому олигосахариды гидролизуются с нормальной скоростью [422]. [c.55]

Для получения модифицированных продуктов типа ламепонов аминокислоты или пептиды предварительно — до конденсации с хлор-ангидридом жирной кислоты — бензилируются, или арилалкилируются [34], или же для этого применяются алкилированные хлорангидриды ароматических кислот общей формулы R—Аг—R — O I здесь R представляет собой не очень большой углеводородный радикал, например изооктил (из диизобутена) или ароматическое ядро (бензол или нафталин), а R — промежуточную связывающую группу, например —СНд—, —О—СНд, —S—СНд— И др. Эти соединения конденсируются [35а] с аминокислотами, например с саркозином или с продуктами гидролиза протеинов. Типичным продуктом такого рода является [c.40]

Белок корма, наряду с гидролизом его, за счет протеолитических ферментов пищеварительных соков разрушается под действием протеолитических ферментов микробов до пептидов и аминокислот, которые, в свою очередь, подвергаются воздействию дезаминаз с образованием аммиака. Много растворимых протеипов корма очень быстро гидролизуется до пептидов и аминокислот и часть превращается в микробный протеин. [c.196]

Аминокислоты, пептиды, протеины образуют группу химически и биологически родственных соединений, которым принадлежит важная роль в жизненных процессах, протекающих в растительном и животном мире. Это особенно относится к белкам, присутствующим вместе с нуклеиновыми кислотами в каждой живой клетке. При полном гидролизе белки и пептиды распадаются на а-аминокарбоновые кислоты H2N H(R) 00H. Из гидролизатов белков выделено более 20 так называемых природных аминокислот, которые по конфигурации асимметричного атома углерода принадлежат к одному и тому же стерическому ряду (Ь) аминокислот, отличаясь лишь величиной К. [c.61]

Азотсодержащие органические соединения представлены в бытовых сточных водах белками и продуктами их гидролиза — пептидами и аминокислотами. Белки по химическому строению являются естественными полимерами — продуктом конденсации аминокислот. Молекулярная масса белков изменяется от десятков тысяч до нескольких миллионов. Количество звеньев аминокислот колеблется от нескольких десятков до сотен тысяч. В образовании белков участвуют аминокислоты различного строения с алифатическим, ароматическим или гетероциклическим радикалами и содержащие, кроме того, другие функциональные группы. Это обусловливает разнообразие строения белковых молекул, их сложность и различную биологическую активность. Белки, содержащие только остатки аминокислот, называются протеинами. Если же в молекуле наряду с белковыми группами содержится небелковая часть, то такие соединения называются протеидами. К протеидам относятся глико- и мукопротеиды, которые представляют собой соединения белков с углеводами фосфопротеиды, содержащие фосфор липопротеиды, содержащие кроме белковой части липидные группы нуклеопро-теиды — соединения бе.лков с нуклеиновыми кислотами. В воде белки образуют коллоидные растворы, устойчивость которых зависит от pH, присутствия электролитов, температуры. Повышение температуры, действие ультрафиолетовых лучей, ионизирующего излучения, некоторых химических веществ способствует биологической инактивации белков и уменьшению их растворимости в воде. [c.164]

Некоторые протеолитические ферменты обладают способностью инициировать образование высокомолекулярных белковоподобных соединений из концентрированных растворов продуктов ферментативного расщепления протеинов. Изучение этого ферментативного синтеза полипептидов (пластеиновой реакции) до недавнего времени проводили лишь на смесях пептидов, образующихся при ферментативном гидролизе белков. Аналогичные работы с синтетическими пептидами были опубликованы только в течение нескольких последних лет. Пластеин-активны-ми ферментами являются химотрипсин и пепсин. Оптимальные значения pH для образования пластеинов равны 7 в случае химотрипсина [2284] и 4 в случае пепсина [2378]. При этих же значениях pH протеолитическая активность ферментов минимальна. [c.393]

Так как значение к пропорционально О, а эта величина в свою очередь пропорциональна концентрации энзима, то количество прореагировавшего вещества пропорционально квадратному корню из произведения концентрации энзима на время. Это хорошо известный закон Шутца [30], который неоднократно проверялся Армстронгом, Эйлером, Нортропом, Вальдшмид-Лейт-цем, Вильштеттером и другими при расщеплении пептидов и протеинов пепсином, трипепсином и панкреатином, а также нри гидролизе углеводов и жиров энзимами. Различное истолкование этого закона дано Аррениусом [31], Ленгмюром [1] и другими [32]. [c.517]

Исследованию указанных вопросов в настоящее время посвящено большое количество работ однако данных о физических, механических и химических свойствах волокон, полученных из этих синтетических полимеров, пока имеется очень мало. Следует отметить [108, 109, ИЗ], что сополимеры //-фенилала-нина и /-лейцина или а-аминоизомасляной кислоты образуют пленки и волокна, имеющие, согласно данным рентгеноструктурного анализа, структуру типа а-кератина. Астбери и др. [ПО] описали синтетические сополимеры пептидов, которые по своей структуре родственны волокнистым протеинам типа 3-кератина. В то же время другие исследователи [111] получили ориентированные волокна и пленки из некоторых сополимеров и показали, что они могут существовать как в а-форме, когда цепи макромолекул полимера находятся в свернутом состоянии, так и в Р-форме, характеризуемой наличием вытянутых макромолекул. Между этими двумя формами возможен взаимный переход, на который оказывает сильное влияние применяемая жидкая среда. Колеман и Фартинг [113] показали, что некоторые из полипептидов довольно устойчивы к действию гидролизующих агентов и имеют низкую остаточную влажность. Мак-Дональд [120] увеличил гидрофильность и улучшил накрашиваемость синтетических полипептидов обработкой полимеров в растворе или в твердом виде ангидридом карбоксисаркозина таким образом, что в полимер вводилось 5—25% полпсаркозина. Подобным же образом могут быть модифицированы найлоновые волокна [121]. [c.182]

Превращения аминокислот. Соотношения аминокислот в распадающихся белках и новообразуемых за их счет протеинах, как правило, различны. Поэтому известная доля свободных аминокислот, возникших при гидролизе белков и пептидов, обязательно должна быть преобразована либо в другие аминокислоты, либо в более простые соединения, выводимые из организма. Все это осуществляется в результате процессов, которые можно объединить общим названием—превращения аминокислот. [c.265]