Протеины продукты гидролиза

Кроме вышеописанных методов определение аминного азота в протеинах и гидролизатах их, а следовательно и наблюдение за ходом гидролиза, осуществляется методом ван Слайка , основанном на дезаминировании протеинов и продуктов их гидролиза при воздействии на них азотистой кислотой по следующему уравнению [c.20]

Другая использовавшаяся классификация была основана на продуктах гидролиза. Простыми белками, или протеинами называют белки, дающие при гидролизе только аминокислоты (или продукты их деградации). С другой стороны, сложные (конъюгированные) белки дают при расщеплении не только аминокислоты, но и другие органические или неорганические молекулы (просте-тические группы). Классификация, основанная на химической природе различных простетических групп, приводит к типичным [c.220]

НО шерсть имеет более сложное химическое строение, так как содержит более разнообразные боковые цепи R. Фиброин шелка состоит в основном из четырех аминокислот глицина (43,8%), аланина (26,4%), серина (12,6%) и тирозина (10,6%), составляющих в сумме 93,4 г-на 100 г волокна одиннадцать других аминокислот составляют всего около 19 г. Среди продуктов гидролиза шерсти было идентифицировано восемнадцать аминокислот. В противоположность шелку шерсть содержит лишь около 20% низкомолекулярных аминокислот, а около 50 вес. % протеина шерсти приходится на боковые цепи. Аминокислотами шерсти, главным образом определяющими ее химическую активность и красильные свойства, являются цистин (12,7%) три кислоты с основными боковыми це- пями в молекуле — аргинин (10,4%), гистидин (0,7%) и лизин (3,3%) оксилизин, присутствующий в небольшом количестве (0,21%) две аминодикарбоновые кислоты — глутаминовая (15,3%) и аспарагиновая (7,3%) кислоты. Тирозин (5,8%), серин (9,4%) и треонин (6,76%) с оксигруппами в молекуле могут играть меньшую роль в крашении, образуя водородную связь с азо- и другими соответствующими группами. Почти все количество серы, содержащейся в шерсти, входит в состав цистина метионин содержится [c.1476]

В. С. Садиковым и Н. Д. Зелинским при автоклавном гидролизе слабой серной кислотой протеинов гусиного пера были получены в качестве продуктов гидролиза циклические соединения, являющиеся ангидридами аминокислот и называемые дикетопиперазинами, типа [c.17]

Более поздние исследования, например Зеренсена, касавшиеся изучения хода гидролиза протеинов помощью обработки гидролизата формалином, показали, что у продуктов гидролиза при воздействии формалина связываются ННг группы, при этом им было обнаружено, что среди аминокислот пролин и оксипролин, у которых аминогруппа отсутствует и имеется лишь иминогруппа, также реагируют с формалином, образуя соединения кислотного характера. [c.173]

Количественный перевод смеси аминокислот (например, продуктов гидролиза пептида) в ФТГ-аминокислоты [182]. 0,5—1 мг пептида или протеина запаивают с 0,3 мл дважды перегнанной постоянно кипящей соляной кислоты (5,7 н.) в кварцевую ампулу в атмосфере азота и для проведения гидролиза нагревают 22 час при 110°, охлажденный в вакууме над гидроокисью калия гидролизат несколько раз выпаривают досуха, добавляя воду. Остаток смешивают с 250 цл буферной смеси триэтиламин — уксусная кислота (см. реактивы) и 250 цл ацетонового раствора фенилизотиоцианата (что соответствует [c.427]

В связи с изучением продуктов гидролиза протеинов, а также 1В связи с работами, проведенными для решения проблемы синтеза пенициллина, интерес к аминокислотам в последнее время значительно возрос. Несколькими группами исследователей [17—23] описано теперь большое количество спектров аминокислот и установлены многие соотнощения, при помощи которых аминокислоты и их [c.280]

Гидролиз протеинов и его продукты [c.12]

Неорганические цеолиты (например, бентонит) применяются для аналитического контроля фармацевтических препаратов. С их помощью были разделены основные аминокислоты—аргинин, гистидин и лизин—от продуктов гидролиза протеина. При помощи органических ионитов аминокислоты разделяются на три группы кислые, основные и нейтральные. В пределах каждой группы разделение на отдельные аминокислоты производят, меняя значения pH и применяя различные иониты. [c.162]

Аминокислоты. В последние годы в связи с решением проблемы синтеза пенициллина и с изучением продуктов гидролиза протеина было проведено большое количество исследований колебательных спектров аминокислот результаты этих работ существенно помогли изучению строения аминокислот. а-Аминокислоты построены по типу [c.259]

Протеины стабильны лишь в сухом состоянии. В этом случае состав их меняется едва заметно и то лишь по истечении длительного времени (так например казеин, пролежавший годы, образует мутные растворы в щелочах, в то время как свежий он дает прозрачные слегка опалесцирующие растворы). Необходимым условием для изменений в белковых веществах является присутствие воды. Протеины гидрофильны, они — гидрофильные коллоиды. В водной среде они теряют свою стабильность, переходят в состояние лабильное, в состояние легкой изменяемости в сторону образования продуктов распада. В этих процессах распада принимает участие вода, она реагирует с протеином, вступает с ним в соединение с разрушением молекулы протеина. Такой процесс называется гидролизом. [c.8]

Многие авторы полагают, что в основе механизма удаления вирусов коагуляцией лежит процесс комплекеообразования трехвалентных металлов с ионизированными группами протеинов [192 — 195]. Вместе с тем показано, что для описания процесса ассоциации вирусов с продуктами гидролиза коагулянтов применимо уравнение адсорбции Фрейндлиха [192]. [c.234]

Присоединяя к дипептиду еще одну молекулу какой-нибудь аминокислоты, можно получить трипептид и т. д. Э. Фишер синтезировал полипептиды, соединяя вместе до 18 аминокислот. Полученные таким образом синтетические продукты сходны с белковыми веществами некоторыми своими реакциями — они гидролизуются, как и белок, ферментами, превращаясь в аминокислоты. Однако это все-таки не протеины, а еще только промежуточные продукты между протеинами и аминокислотами. Полипептиды образуются из протеинов путем гидролитического расщепления последних, но в естественных гидролизатах не было обнаружено более сложных полипептидов, нежели пентапептид, т. е. построенный из пяти аминокислот. [c.17]

Получение аминокислот осуществлялось методом гидролиза белков активного ила с добавлением 15%-ного раствора соляной кислоты при температуре 127 °С в течение 8 ч. При этом режиме до 95% протеина расщепляется на свободные аминокислоты. Гидролизат после очистки от соляной кислоты вакуумной отгонкой осветляется от красящих веществ активированным углем. Вместе с углем сорбируется весь фенилаланин, который потом десорбируется и практически полностью выделяется с помощью 2%-ного раствора алкилфенола С8-12 в уксусной кислоте. В дальнейшем алкилфенол из раствора, содержащего фенилаланин, удаляется экстракцией. Оставшийся уксусно-кислый раствор фенилаланина упаривается при 45 °С до получения насыщенного раствора и ставится на кристаллизацию. Выпавшие кристаллы фенилаланина отфильтровываются, промываются на фильтре эфиром, а затем сушатся и фасуются как товарный продукт. [c.180]

Количественное динитрофенилирование смеси аминокислот (например, продуктов гидролиза протеина). По Валленфелсу [159],. сухой остаток после гидролиза 2—5 мг-окисленного надмуравьиной кислотой воздушносухого протеина растворяют при комнатной температуре и сильном перемешивании (магнитной мешалкой) в 2 мл воды, не содержащей СО2. Пипеткой переносят аликвотную часть (1,2 мл) в небольшой сосуд, с магнитной мешалкой, разбавляют 1,8 мл воды, свободной от СО2, добавляют 0,1 мл 3,1 н. КС1 и нагревают при 40 0,1 (термостат). При сильном перемешивании устанавливают pH 8,90 добавлением 0,2 н. NaOH с помощью автотитратора. В темноте вносят 0,1 мл (что соответствует небольшому избытку) 2,4-динитрофторбензола и с помощью-автотитратора поддерживают pH 8,90 в течение 100 мин. Самописец титратора регистрирует расход щелочи во времени реакция заканчивается уже через 50 мин, вторая половина опыта служит для установления скорости гидролиза динитрофторбензола (образование динитрофенола). После окончания реакции избыточный 2,4-динитрофторбензол удаляют экстракцией эфиром, очищенным от перекисей, двумя порциями по 5. ил [160,. 161]. Реакционную смесь подкисляют 0,5 мл соляной кислоты (1 ч. НС1 = 1,19 + -Ь1 ч. НпО) и эфирный раствор ДНФ-аминокислот 5 раз экстрагируют свободным от перекисей эфиром порциями по 4 мл экстракты объединяют и эфиром доводят объем точно-до 25 мл. Отбирают 1 мл для хроматографического анализа, упаривают пробу и количественно наносят капиллярной пипеткой. [c.414]

Б.— важнейший компонент питания человека и кормления лсивотных (в отечеств, литературе Б., служащие компонентами кормов, наз. также протеинами) суточная потребность взрослого человека в Б,— 70—80 г. Ресурсы пищевого и кормового Б, увеличивают, повышая питат, ценность растит. Б,, напр, путем обогащения их лизином, метионином используется также микробиол. синтез Б.— культивирование дрожжей или др. микроорганизмов на дешевых источниках углерода, напр, продуктах гидролиза целлюлозы, углеводородах нефти. На примере ряда Б. (рибо-нуклеазы, инсулина) показана принципиальная возможность их хим. синтеза. [c.68]

Patridge S. М., Вытеснительная хроматография на ионооб.менных смолах. Выделение глюкозамина и гистидина из продуктов гидролиза протеина, Bio hem. J., 45, 4.59 (1949). [c.329]

Получение аминокислот. А. Гидролиз белков. Гидролиз белков, или протеинов (от греческого proteion — основной) проводят обычно либо при кипячении с кислотами (кислотный гидролиз), либо с помощью особых, так называемых про-теолитических ферментов при температуре около 37 . Аминокислоты являются конечными продуктами гидролиза белков. При осторожном гидролизе расщепление белка происходит ступенеобразно. Так при гидролизе яичного белка — альбумина — можно [c.235]

Приблизительно в 1950 г. было установлено, что мука, обработанная следами треххлористого азота (чем облегчается выпечка изделий, изготовленных из этой муки), оказывает токсическое действие (истерия и конвульсии) на собак и некоторых других животных. Этот факт вызвал большой интерес. Первое сообщение, посвященное этому вопросу, было опубликовано Меланби [43] другие исследователи [44— 46], работавшие в дальнейшем над этой темой, подтвердили результаты первой работы. Ядовитое вещество образуется при действии треххлористого азота ( агена ) на белок глютен, содержащийся в пшеничной муке. Другие белки, например зеин, казеин, яичный альбумин, гемоглобин и протеин риса, также становятся токсичными при подобной обработке кератин же и арахин ядовитых свойств при этом не приобретают. Наконец, был сделан вывод, что ядовитыми становятся лишь белки со сравнительно высоким содержанием метионина. Оказалось, что казеин и зеин, частично окисленные перекисью водорода (при этом затрагиваются остатки метионина), не становятся токсичными после воздействия на них треххлористого азота. С другой стороны, свободный метионин или продукты гидролиза зеина и казеина не дают токсического вещества при обработке агеном в случае метионина при этом образуется его сульфоксид или сульфон. [c.55]

Кривые зависимости почерхностного давления от площади, как правило, сходны для большинства исследованных до сего времени протеинов. Достаточно чистые протеины, свободные от заметных примесей низкомолекулярных продуктов гидролиза, дают сплошные плёнки с предельной площадью (в отсутствии сжимающего давления), обычно колеблющейся в пределах от 0,6 до 1,5 м 1мг. При быстром сжатии этих плёнок с последующим расширением они в точности возвращаются к первоначальной площади если же их выдержать некоторое время под давленирм не менее 10—20 дин см, они несколько сжимаются, причём степень сжатия зависит от времени, в течение коюрого было приложено давление В большинстве случаев часть [c.507]

Из семян злаков, бобовых, масличных и других растений водой извлекаются клееобразные вещества, которые называются слизями. Основной составной частью этих веществ являются протеины с примесью полисахаридов. Эти полисахариды по химическому составу и строению напоминают камеди. Слизи, так же как и камеди, состоят из нескольких моноз с различными типами связей элементарных звеньев. В настоящее время изучено очень ограниченное число представителей этого типа полисахаридов. Известно, что по.лисахарид семян вяза состоит из остатков -галактозы, /-рамнозы и -галактуроновой кислоты. При частичном гидролизе полисахарида образуются -галактоза и альдобионовая кислота, состоящая из остатков /-рамнозы и -галактуроновой кислоты. Структурная формула альдобионовой кислоты выведена на основании состава продуктов гидролиза метилированной кислоты. На примере этой кислоты впервые показана возможность существования в природе альдобионовой кислоты, состоящей из уроновой кислоты и метилпентоз со связью 1—2 [c.557]

Для получения модифицированных продуктов типа ламепонов аминокислоты или пептиды предварительно — до конденсации с хлор-ангидридом жирной кислоты — бензилируются, или арилалкилируются [34], или же для этого применяются алкилированные хлорангидриды ароматических кислот общей формулы R—Аг—R — O I здесь R представляет собой не очень большой углеводородный радикал, например изооктил (из диизобутена) или ароматическое ядро (бензол или нафталин), а R — промежуточную связывающую группу, например —СНд—, —О—СНд, —S—СНд— И др. Эти соединения конденсируются [35а] с аминокислотами, например с саркозином или с продуктами гидролиза протеинов. Типичным продуктом такого рода является [c.40]

Одной из наиболее привлекательных сторон теории Ленгмюра [31] является то, что она одинаково хорошо применима как к конденсированным, так и к газообразным системам. При ее создании Ленгмюр опирался не только на данные своих работ но атомным пленкам на нагретых металлических поверхностях, но и па результаты многих более ранних работ но биохимическим реакциям, работ, в которых исследовалось образование на поверхностях энзимов пленок, состоящих из очень сложных молекул. Его теория пользовалась бы, вероятно, неполным успехом, если бы она не основывалась па некоторых твердо установленных данных из области кинетики реаюцш в растворах. Растворы энзимов в воде после кипячения становятся неактивными. Однако Хилл нашел, что сахараза, которая денатурируется ири нагревании ео раствора в чистой воде, сохраняет свои каталитические свойства, если ее нагревать в водном растворе с добавкой инвертазы. Продукты гидролиза инвертазы, но-видимому, адсорбируются на новерхности энзима более прочно, чем молекулы исходных веществ, и, таким образом, защищают энзим. Эта же самая гипотеза объясняет, почему скорость энзиматического гидролиза протеинов и углеводов уменьшается с ходом реакции избирательная адсорбция продуктов гидролиза дает кинетическое объяснение чувства сытости, которое пр]1ходит при усвоении пищи. [c.331]

Продукты гидролиза протеинов при применении 180° и концентрированных органических кислот, а также слабых минеральных кислот в настоящее время нами исследуются и результаты будут сообщены в непродолжительном будущем. Пока можно упомянуть, что при гидролизе муравьиной кислотой образуется значительно большее количество NHa, чем при обычных условиях гидролиза. Из желатины получено свыше 1%, а из яичного белка свыше 4% NHa. Это обилие NHa должно быть отнесено не на счет особенностей кислоты, а на счет высокой температуры. Неймейстер [12] получил при действии воды под давлением так называемые атмидаль-бумозы, содержащие азота па 3% меньше, чем в исходном фибрине. Таким образом, возникновение атмидальбумоз обусловливается потерей значительного количества (до 25%) азота, выделяющегося в виде аммиака, что вполне согласуется с только что приведенными нами данными. [c.362]

Выходы гликоколя из желатины получены значительно меньшие, чем обычно (около 6 вместо 16%). Несмотря на троекратную этерификацию при нагревании и повторный гидролиз концентрированной НС1 и новую четвертую этерификацию, выходов гликоколя из желатины увеличить не удалось. Несомненно, что уменьшенное количество гликоколя обусловлено не непо-лпым расщеплением каких-либо дипептидов, а не-ско.лько иным направлением гидролиза вообще под влиянием органической кислоты и высокой температуры. Какое значение имеет температура и как влияет природа кислоты, предполагается выяснить путем анализа продуктов гидролиза различных протеинов. [c.362]

В естественных продуктах биотин находится главным образом в связанном состоянии. Водные и спиртовые растворы печени, дрожжей и др. продуктов, богатых этим витамином, совершенно не активны гидролиз 0,2iV H l приводит к появлению в этих экстрактах витамина. При автолизе дрожжей под толуолом (но не под хлороформом, так как последний тормозит этот процесс) в течение 100—200 час. при 37° витамин почти полностью переходит в раствор. Еще лучшие результаты дает применение папаинового гидролиза. В продуктах гидролиза обнаруживается протеин. Следовательно, биотин является симплексом белка, который получил название авидина, с монокарбоиовой кислотой. Свои Н-витами-нозные свойства биотин проявляет лишь после удаления белкового компонента. [c.239]

Классификация белков. Среди белков различают две основные группы веществ а) протеины, или простые белки, состоящие только из аминокислот и при гидролизе почти не образующие других продуктов б) протеиды, или сложные белки, состоящие из сббственно белковой части, построенной из а-аминокислот, и из соединенной с ней небелковой части, иначе называемой простетической группой-, при гидролизе эти белки, кроме а-аминокислот, образуют и другие вещества углеводы, фосфорную кислоту, гетероциклические соединения ИТ. п. [c.297]

Белки картофеля состоят из двух групп простые белки — протеины и сложные — протеиды. Первые при гидролизе в качестве конечных продуктов дают только аминокислоты, вторые — наряду с аминокиелотамн и другие вещества— липоиды, нуклеиновые кислоты. Из липопротеидов образована протоплазма, из нуклеопротеи-дов — ядра клеток. Сложные белки нерастворимы в воде и в солевых растворах. [c.14]

Ферментативный гидролиз устраняет влияния, разрущающие протеин и продукты его распада и дает возможность довольно близка подойти к строению протеина. В табл. 6 приведены аминокислоты, выделенные при гидролизе казеина. [c.62]

Остатки животных, смешанные, без сомнения, с большим количеством растительных остатков, могли поставлять протеины, которые служили источником основной части азота в углях [11]. Подобных взглядов придерживались при объяснении больших колебаний в содержании азота в образцах угля, взятых из смежных мест нласта. Тем не менее, было показано [12], что протеины животных организмов при разложении в естественных условиях полностью разлагаются. Стадников считает, что так как животные организмы не содержат значительных количеств углеводов, то аминокислоты, образовавшиеся при гидролизе животных протеинов, не могли прореагировать и образовать сложные азотсодержащие продукты конденсации, как это предположил [c.105]

Результаты экстрагирования твердых топлив минеральными кислотами указывают, что только из топлив низкой степени обуглероживания возможно непосредственно извлечь азотсодержащие соединения. Такие экстрагируемые вещества включают протеины и продукты их гидролиза вместе с аминами, амидами и азотсодержащими гетероциклическими соединениями основного характера. Азот, присутствующий в топливах высокой степени обуглероживания, не извлекается минеральными кислотами, что также верно и для сырой нефти. Повидимому, в процессе углеобразования склонные к реакциям амино- и имино-грунпы, которые присутствуют в топливах низкой степени обуглероживания, вступают во взаимодействие с другими группами, такими, как карбоксильная, гидроксильная, карбонильная и метоксильная, благодаря чему группы, имеющие основной характер, превращаются в группы, не обладающие свойствами оснований. Азот при этом вступает или в самый цикл или становится в положение связующего атома между отдельными циклами при этом, в силу сложности молекулы или нри наличии в ней кислых групп, основной характер азота теряется. [c.112]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология