Спектры поглощения в ультрафиолетовой и видимой областях

Спектры поглощения в ультрафиолетовой и видимой областях УФ-спектры) обусловлены переходами между электронными состояниями молекулы, в связи с чем их также называют электронными спектрами. Каждое электронное состояние молекулы характеризуется некоторым интервалом значений энергии, связанным с колеба- [c.56]

Изучение спектров поглощения в ультрафиолетовой и видимой областях дало, пожалуй, пока наиболее богатый материал для выяснения тонких структурных особенностей фурановых веществ, в частности, при сопоставлении с соответствующими непредельными соединениями жирного ряда. [c.25]

Спектры поглощения в ультрафиолетовой и видимой областях [c.380]

Способность молекул давать как спектр поглощения в ультрафиолетовой и видимой областях, так и колебательный спектр (рассматриваемый изолированно) в коротковолновой части инфракрасной области, является типичным конститутивным свойством колебательный спектр в коротковолновой инфракрасной области получает тонкую структуру вследствие наложения чисто ротационного спектра. Обусловливающие его колебания отдельных атомов и атомных групп, слагающих молекулу (ср. стр. 35 и след.), тесно связаны со строением. Наряду с этим имеется и известная аддитивность колебания отдельных атомов или атомных групп часто налагаются друг на друга без значительного взаимного влияния. [c.117]

Начато накопление спектров поглощения в ультрафиолетовой и видимой областях современные справочники позволяют избежать поисков, отнимающих много времени. [c.256]

Спектр поглощения в ультрафиолетовой и видимой области весьма примечателен своей тонкой структурой и интенсивностью. Он имеет значительные максимумы в области 240—300 лц, а также различимые максимумы при 500, 545 и 600. .i в видимой области. Трудно пред- [c.58]

Опубликовано несколько компиляций или атласов , содержащих спектры поглощения в ультрафиолетовой и видимой областях они представляют собой ценные пособия при идентификации исследуемых спектров [c.175]

Ультрафиолетовая спектроскопия и строение органических соединений. Спектры поглощения в ультрафиолетовой и видимой областях определяются изменениями в энергии валентных электронов при электронных переходах, вследствие чего эти спектры получили название электронных. Они располагаются в общем спектре электромагнитных волн в интервале от 200 до 1000 нм. [c.91]

Небольшое видоизменение механизма, указанного в пункте 5, состоит в том, что сочетаются изменения в термодинамических свойствах иона металла со связыванием субстрата в активном центре. Хорошие примеры дают два фермента, содержащие железопорфирины. Связывание субстрата триптофан-2,3-диоксигеназой увеличивает константу образования комплекса с СМ ионом Ре примерно в 100 раз, а константу образования комплекса с СО ионом Ре примерно в 50 раз образование комплекса Ре Ог удается наблюдать только в присутствии субстрата [101]. Связывание камфоры камфора-5-монооксигеназой сопровождается изменением числа неспаренных электронов от одного до пяти (одновременно меняются спектры поглощения в ультрафиолетовой и видимой областях и спектры ЭПР) и смещением окислительно-восстановительного потенциала от —0,38 до —0,17 В [221]. На этом может быть основан сложный механизм, способствующий образованию чрезвычайно реакционноспособного интермедиата только в присутствии субстрата. Другой пример такого рода дают реакции изомеризации координированных лигандов (разд. 10.2). [c.240]

Хотя химические и физические свойства кофермента при связывании с белком не меняются (см., однако, ниже), было показано, что присоединение субстрата к некоторым ферментам приводит к появлению комплекса Со(П) (обнаруживаемого по его спектрам поглощения в ультрафиолетовой и видимой областях и спектрам ЭПР). Этот комплекс вновь разрушается после израсходования субстрата, т. е. связь Со—С разрывается. Появление Со(П) наталкивает на мысль, что разрыв связи происходит гомолитическим путем, хотя это предположение и не является доказанным. [c.247]

Определение Р-к а р о т и н а. Все применяемые в настоящее время физико-химические методы определения Р-каротина в пищевых продуктах основаны на измерении интенсивности светопоглощения его растворов. Как соединения с сопряженными двойными связями, каротиноиды имеют характерные спектры поглощения в ультрафиолетовой и видимой области. Положение полосы поглощения каротиноидов зависит от числа сопряженных двойных связей в их молекуле. Увеличение этого числа влечет за собой значительное возрастание максимума погло. щения, который зависит также и от используемого растворителя. Так, максимальное поглощение Р-каротина наблюдается в бензоле при длинах волн 464— 465 нм, в циклогексане при 454—455, в петролейном эфире и гексане при 450— 451 нм. [2]. [c.201]

Предварительное исследование показало, что щелочные растворы фракций подчиняются закону Бугера — Ламберта — Бера. Это позволило нам на рис. 3 изобразить спектры поглощения в ультрафиолетовой и видимой областях для фракций, имеющих одинаковую концентрацию углерода (0,136 г л). [c.262]

Спектры поглощения в ультрафиолетовой и видимой областях служат полезным источником дополнительных доказательств при установлении структуры органического соединения. Погло- [c.80]

Для фотометрического анализа наибольшее значение имеет поглощение света в ультрафиолетовой (УФ), видимой и инфракрасной (ИК) частях спектра. Поглощение в ультрафиолетовой и видимой областях затрагивает электронные уровни атомов и молекул, в инфракрасной области оно обусловлено взаимодействием света с атомами или фрагментами молекул. [c.80]

Такие же результаты были получены в одной из недавно опубликованных работ Блоута (202) о спектрах поглощения в ультрафиолетовой и видимой областях фурилполиеновых и алифатических непредельных альдегидов и их азинов, причем авторам удалось проследить аналогию спектров альдегидов обоих рядов до соединений, содержащих 8 двойных связей в молекуле. У азинов фурановой серии максимальное поглощение имеет место при несколько более коротких длинах волн, чем у алифатических. [c.26]

Нужно заметить, что инфракрасные спектры обычно вычерчивают в процентах пропускания, а не поглощения. Это приводит к тому, что в противоположность спектрам поглощения в ультрафиолетовой и видимой областях зоны поглощения инфракрасных спектров имеют вид провалов, а не максимумов на кривой. Несоответствие в способах вычерчивания графиков является некоторым недостажом, однако изменить хотя бы один из них не представляется возможным ввиду широкого их распространения. В качестве независимой переменной в спектрах ин- [c.69]

Электронные спектры. Электронные спектры, т. е. спектры поглощения в ультрафиолетовой и видимой областях, будут рассмотрены первыми, так как обилие этих экспериментальных данных позволяет иллюстрировать многообразие типов стерических эффектов. Примеры, отличные от рассматриваемых ниже, могут быть найдены в обзорах (см. главу 8) (Brooker et al, 1947 Ingraham, 1956). [c.556]

Поскольку многие сильно различающиеся соединения имеют очень сходные спектры поглощения в ультрафиолетовой и видимой областях, эти области не предоставляют больших возможностей для целей идентификации. Информацией, основанной на таких спектрах, следует пользоваться только в комбинации с другими данными, подтверждающими идентичность вещества. Путем сравнения исследуемого спектра с известными данными можно судить о присутствии функциональных групп. Для этой цели используются данные по Уыакс, емакс и форме полос. Важно также получать спектры в нескольких растворителях, чтобы затем сопоставлять обнаруженные смещения полос с ожидаемыми (см. обсуждение коротковолновых сдвигов). [c.170]

Все гидропероксидазы в покоящемся состоянии, т. е. в присутствии воздуха и воды и в отсутствие перекиси водорода, содержат Fe(lII). Анализ спектров поглощения в ультрафиолетовой и видимой областях показывает, что белок предоставляет в качестве лиганда имидазол гистидина в случае пероксидаз (как в миоглобине и [c.201]

Ион меди, фиксированный на инсулине, а также медно-гистидиновый комплекс, связанный с этим белком, представляют, по нашим данным, модели аскорбиноксидазы. В работе Л. А. Николаева и Р. Д. Корпусо вой [53] было обнаружено значительное активирующее действие белков альбумина, казеина и легумина на полифенолоксидазную активность комплексов меди с аминоспиртами и другими лигандами. Во всех этих случаях фиксация на носителях очень слабо сказывается на спектрах поглощения в ультрафиолетовой и видимой областя.х. Активация амино-спиртов на белках обусловлена, вероятно, комплексообразованием с аминогруппами белка, так как обработка белка формальдегидом уничтожает активирующее действие. [c.163]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология