Пролин реакции

Аминокислоты открывают цветной реакцией с нингидрином. Две капли 0,1%-ного раствора нингидрина в нитратном буфере наносят на фильтровальную бумагу. Высушивают в шкафу при 100— 105" С. На сухое пятно наносят две капли исследуемого раствора. Бумагу вновь сушат при той же температуре 5—10 мин. В присутствии аминокислот или аминов возникает синее, фиолетовое или красное пятно либо кольцо. Реакцию дают все а-аминокислоты (кроме пролина и оксипролина). [c.126]

Пролин и оксипролин относятся к аминокислотам пиррольного ряда. Они отличаются от всех других аминокислот тем, что ие содержат первичной аминогруппы. С нингидрином они дают не фиолетовое, а желтое окрашивание. Характерной Для них цветной реакцией является реакция с изатином — появление синего окрашивания у пролина и зеленого У оксипролина. Пролин — единственная из аминокислот, входящих в бел- [c.475]

Из всех методов определения С-концевых аминокислот этот метод самый специфичный. Пользуясь карбоксипептидазой также, как при действии аминопептидазой, можно определять не только С-коицевую аминокислоту, но и последовательно отщеплять аминокислотные остатки с С-конца пептида. Реакция обрывается, когда в пептидной цепи встречается пролин, так как карбоксипептидаза не гидролизует связь СО—N. [c.513]

Коллаген — основной фибриллярный белок кожи, сухожилий, хрящей, костей, роговицы глаза, стенок артерий и других тканей. Коллаге-новые фибриллы — важный компонент межклеточного вещества, цементирующего клетки в тканях (важными связующими веществами являются также гиалуроновая кислота и другие мукополисахариды). От большинства других белков коллаген отличается высоким содержанием остатков пролина и оксипролина, которые составляют 25% всех аминокислотных остатков, а также глицина, остатки которого составляют 34%. В процессе синтеза коллагена вначале образуется белок проколлаген. Он не содержит оксипролина и коллаген образуется пз него при гидроксилировании примерно половины остатков пролина. Для протекания реакции гидроксилирования необходим витамин С. [c.434]

Ряд характерных реакций белков обусловлен нахождением феноламинокислот (тирозин—стр. 503) и аминокислот, включающих гетероциклические системы триптофан (стр. 586), пролин (стр. 587) и др. [c.395]

В качестве примера определенпя констант скоростей с помощью у ВМ можно привести изучение обратимой реакции пролина с хлоранилом в водио-этанольном растворе. За кинетикой реакции наблюдают по росту оптического поглощения аддукта 1 1 прп А, 360 нм (это поглощение приписывается комплексу между исходными реагентами). Согласованием решения на АВМ с экспериментальными кинетическими кривыми получают значения констант скоростей для прямой и обратной реакций образования комплекса. [c.348]

Аминокислоты открывают с помощью соединений, образующих с ними окрашенные или флуоресцирующие продукты. Наиболее широкое распространение для идентификации аминокислот получил нингидрин. Продукт реакции с нингидрином имеет сине-фиолетовую окраску с максимумом поглощения при 570 нм (для пролина 440 нм). [c.129]

Биохимия его действия заключается в функционировании ферментов, катализирующих гидроксилирование лизина и пролина при образовании коллагена в гидроксилировании дофамина с образованием норадреналина в метаболизме холестерина (возможно, что также реакциями гидроксилирования) в метаболизме катехоламинов и стероидных гормонов в предохранении глутатиона и 5Н-групп белков от окисления в восстановлении [c.270]

Образующийся продукт обладает характерной синей окраской = 570 нм). При реакции пролина [c.388]

Аминокислоты (гликоколь, цистин з, пролин, триптофан, аргинин, гистидин, серин °), а также ди- и полипептиды реагируют своими аминогруппами, образуя соответствующие сульфокислоты, замещенные у азота °. Последняя реакция была применена для определения строения белков и продуктов их расще-пления . [c.267]

При взаимопревращениях пролина, орнитина и глутаминовой кислоты общим промежуточным продуктом является -полу-альдеГ Ид глутаминовой кислоты. Это соединение впервые получили Фогель и Дэвис [302], обнаружившие, что оно служит предшественником пролина. Реакция переаминирования между орнитином и кетокислотами доходит почти до конца как в печени, так и у Neurospora. Равновесие реакции смещено [c.226]

Опыт 8- На фильтровальную бумагу наносят две капли 0,170-ного раствора нннгидрина в цнтратном буфере и высушивают в шка-фу при 100... 105°С. На сухое пятно наносят две капли исследуемого раствора и вновь сушат при той же температуре 5... 10 мин. Б присутствии аминокислот возникает сииее, фиолетовое или красное пятно либо кольцо. Эту реакцию дают все а-амииокислоты. кроле пролина и гидроксипролииа. [c.97]

Эта реакция не пригодна для отщепления С-концевых остатков пролина, так как они не образуют тиогидантоин, остатков аспарагиновой и глутаминовой кислот, которые образуют циклические ангидриды, а не тиогидантоины (аспарагин и глутамин, наоборот, дают тиогидантоины [301]), а также остатков серина, треонина, цистина, аргинина и лизина [19, 301], которые неустойчивы при циклизации или регенерации аминокислоты из тиогидантоинового производного. Таким образом, этот метод находит весьма ограниченное применение для прямого определения строения пептидов и белков. Для определения С-концевого остатка по разности [107] реакция может оказаться более полезной, но ее все же нельзя использовать для определения аспарагиновой и глутаминовой кислот и пролина. Однако путем микробиологического анализа [107], специфичного для остатков /-аминокислот, эти аминокислоты могут быть определены по потере оптической активности на 50% вследствие рацемизации в том случае, когда они являются С-концевыми. [c.247]

Реакцию белков и пептидов с ДНФБ и все последующие манипуляции следует проводить в темноте, так как ДНФ-производные на свету разлагаются. Необходимо также учитывать, что ДНФ-аминокисло-ты разрушаются и при кислотном гидролизе (особенно сильно разрушаются ДНФ-производные глицина, пролина, оксипролина, цистеина, триптофана, что требует дифференциальных условий гидролиза). [c.146]

Пятиуглеродный скелет глутаминовой кислоты непосредственно дает начало пролину, орнитину и аргинину. Соответствующие реакции показаны на рис. 14-2. Аргинин в свою очередь участвует в цикле мочевины (рис. 14-4) и является предшественником в биосинтезе полиаминов. [c.95]

Эта реакция широко используется в хроматографии и для количественного определения аминокислот (гл. 2, разд. 3,5). а-Аминокислоты реагируют в большинстве случаев легко, однако первичные амины и пептиды также образуют пурпурный краситель Руэманна. При этом из кетимина отщепляется не СОг, а протон. Если в реакцию вступает пиридоксамин, то на хроматограммах появляется ярко оранжевый продукт, вероятно альдимин. Вторичные амины, например пролин, дают желтую окраску. [c.213]

Анаэробные бактерии способны восстанавливать пролин в 5-амино-валерат [уравнение (8-34)], сопрягая эту реакцию с окислительным распадом другой аминокислоты (реакция Стикленда). [c.103]

PeaKiftiH с углекислым натрием протекает медленнее, чем с ед КИМ натром, а с бикарбонатом натрия она вовсе не идет. С водным раствором аммиака, но не с глицином и не с пролином получается амид тозиламинокислоты. а-Тозил-ОЬ-валилазид растворяется в водиом растворе едкого натра с шипением м при этом появляется з ищх изомасляного альдегида [Ш]. Это наводит на мысль, что реакция Бичема может иметь достаточно общий характер для смешанных ангидридов а-тозиламино-кнслот. [c.177]

Реакцию с нингидрином дают не только а-, но и р- и у-аминокислоты, и т. д. пептиды, белки, амины и аммиак. Пролин дает с нингидрино.м Желтую окраску, которая при продолжительном нагревании переходит в красно-фиолетовую. Реакцию нингидрина с пролином изображают следующей гипотетической схемой [c.468]

Диастереоселективные реакции с применением вспомогательных оптически чистых соединений . Под этим понимают последовательность реакций, при которой прохиральное соединение связывается с оптически чистым вспомогательным веществом и затем вводится в диастереосе-лективную реакцию. По окончании последней вспомогательное вешество регенерируют. Здесь речь идет об уже обсуждавшихся принципах диастереоселективных реакций. По сравнению с энантиоселективными реакциями этот принцип имеет то преимущество, что при селективности превращения менее 100% возможна очистка на стадии образования диастереомеров. В качестве вспомогательных хиральных соединений часто используют аминокислоты и их производные, например пролин (П-5) [21] и валин (П-11) [37]. [c.459]

Реакция. Энантиоселективное альдольное присоединение в присутствии хирального амина. Реакцию можно проводить с эквимольным количеством амина (в данном случае с нролином) или с каталитическим его количеством (3% молярного эквивалента). В сравнении с другими добавками пролин дает наибольший э.и. [c.484]

Очистку пролина можно осуществить через его медную соль [3,5], которую получают при кипячении водного раствора остатка с избытком карбоната меди в течение 1 часа с последующим фильтрованием полученного раствора, концентрированием его и охлаждением. Выход 4,85 г (67,0%). Разделение пролина на оптические изомеры описано Веллузом [6]. Кларксон [7] описал чувствительную реакцию на бумаге для определения пролина с помощью нингидрина. [c.260]

Дальнейшая расшифровка кода была основана на использовании синтетических статистических гетерополинуклеотидов определенного состава, задаваемого набором и соотношением субстратных нуклео-зиддифосфатов в полинуклеотидфосфорилазной реакции. Так, было показано, что статистический сополимер поли(и. С) кодирует включение в полипептидную цепь четырех аминокислот фенилаланина, лейцина, серина и пролина. Если соотношение U С в полинуклеотиде было 1 1, то все четыре аминокислоты включались в полипептид [c.14]

Прежде всего следует учесть, что рибосома катализирует нормальную реакцию транспептидации также и в том случае, когда субстратом является пролиновый остаток. Пролин, в отличие от остальных аминокислот, имеет стерически ограниченный угол поворота вокруг связи С —N (так как эта связь входит в состав кольцевой структуры). В случае пролинового остатка в донорном субстрате это ограничение будет задавать определенный фиксированный угол между плоскостью (М/ - С - С ) и плоскостью примыкающей пептидной группы (Ы,- 0,-1), равный приблизительно 60° (рис. 106). В пептидной химии угол, определяемый поворотом вокруг связи С —Ы, обозначается как угол ф в данном случае его значение считается -60°, так как плоскость пептидной группы повернута на 60° против часовой стрелки, если смотреть от С -атома. Поскольку любой аминокислотный остаток должен быть установлен в пептидилтрансферазном центре эквивалентным образом, то, очевидно, угол ф должен быть подогнан к тому же значению путем вращения вокруг связи С —N для всех других 19 типов остатков донорного субстрата (имеется в виду С-концевой остаток растущего пептида, связанный с тРНК и участвующий в транспептидации). [c.192]

Смотреть страницы где упоминается термин Пролин реакции: [c.385] [c.248] [c.98] [c.204] [c.295] [c.520] [c.96] [c.77] [c.97] [c.186] [c.211] [c.223] [c.282] [c.471] [c.480] [c.154] [c.158] [c.217] [c.208] [c.234] [c.260] [c.14] [c.67] [c.245]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология