Пролин реакция с лейцином

Основная масса больщинства аминокислот проходит в реакциях обмена через стадии превращений в глутаминовую или аспарагиновую кислоты или аланин. Содержание амидов и этих трех аминокислот в белках, особенно в белках растений, обычно не менее 30%, а в некоторых белках, например в глиадине пшеницы, превышает 50% общего количества аминокислот. Кроме того, в процессах обмена эти три аминокислоты могут синтезироваться из других аминокислот. Глутаминовая кислота образуется из пролина, орнитина и гистидина, аланин— из триптофана, цистина, серина и т. д. Количество этих аминокислот, объединяемых системой дикарбоновых аминокислот, также составляет не менее 30% аминокислот, входящих в состав белковых молекул. Таким образом, не менее 60% аминокислот, содержащихся в молекуле белка, составляют глутаминовая и аспарагиновая кислоты, их амиды, аланин и аминокислоты, связанные с ними прямыми переходами в обмене веществ. Кроме того, аминогруппы других аминокислот, например валина, лейцина, изолейцина, глицина, в результате переаминирования могут переходить на кетоглутаровую кислоту и образовывать глутаминовую кислоту. Следовательно, доля азота, подвергающаяся обмену через эту систему, еще более увеличивается. Эти данные также показывают центральную роль дикарбоновых аминокислот в обмене веществ. [c.257]

Источником энергии, очевидно, служит сопряженная реакция окисления-восстановления. Роль донора водорода могут выполнять, например, аланин, лейцин, изолейцин, валин, серин, метионин и т.д. Акцепторами водорода могут служить глицин, пролин, аргинин, триптофан и т.д. Аминокислота-донор дезаминируется в оксокислоту, которая затем в результате окислительного декарбоксилирования превращается в жирную кислоту. Этот этап сопряжен с фосфорилированием и, таким образом, представляет собой реакцию, доставляющую энергию. Водород, перенесенный при этом на ферредоксин, снова связывается при восстановительном дезаминировании аминокислоты-акцептора. Однако не все аминокислоты используются всеми пептолитическими клостридиями. [c.298]

Наиболее общим методом определения концентрации пептидов является колориметрия продуктов реакции с нингидрином [2]. Это один из наиболее чувствительных колориметрических методов. Для обнаружения аминокислот и пептидов разработаны как обычный, так и полностью автоматизированный варианты, причем нингидриновый реагент не вызывает коррозии и его можно подавать обычным микронасосом. Реакция идет по свободным аминогруппам, но в некоторых случаях хромофор образуется с низким выходом. Данные по окрашиванию дипептидов можно найти в работе [3]. У всех дипептидов, содержащих в качестве Ы-концевой аминокислоты аргинин, треонин, серин, глутаминовую кислоту, глицин, фенилаланин, метионин, лейцин и тирозин, интенсивность окраски составляет 1,6-10 у лейцина эта величина составляет 1,7-10 . У дипептидов с М-концевым лизином и аспарагиновой кислотой интенсивность окраски несколько выше (на 20 и 29% соответственно), а дипептиды с Ы-концевым гистидином и триптофаном проявляются несколько слабее (42 и 67% соответственно от средней интенсивности). Дипептиды с М-концевым пролином, валином и изолейцином окрашиваются очень слабо [2,7 6,4 и 8,5% от средней (1,6- 10 ) интенсивности]. [c.391]

Нейтральные аминокислоты. Глицин, аланин, валин, лейцин, изолейцин, метионин, 5-бензилцистеин, пролин, фенилаланин и триптофан особых затруднений в этой реакции не вызывают. Выход перекристаллизованных продуктов реакции обычно составляет 70—80%. Однако карбобензилокси-В-аланин в виде смешанного ангидрида с изобутиловым эфиром хлоругольной кислоты реагирует с этиловым эфиром Ь-аланина с образованием промежуточного продукта для получения дипептида только с очень низким выходом [67]. Применять можно галогено- и нитропроизводные, непредельные или иначе видоизмененные нейтральные аминокислоты. Аминная функция не обязательно должна быть в а-положении. Но присутствие тозил амидогруппы приводит к циклизации с образованием соответствующего 1-то-зилпирролидона-2. Это циклическое промежуточное соединение реагирует с эфиром аминокислоты с образованием того же продукта реакции, который был бы получен, если бы циклизации не происходило [68]. [c.186]

Некоторые ферменты высоко специфичны к одному оптическому изомеру (например, оксидаза глюкозы), другие могут оказывать каталитическое действие на реакции ряда близких веществ. Так, оксидаза -аминокислот реагирует со многими субстратами [52]. Относительные скорости реакций составляют с тирозином 100, пролином 78, метионином 42, аланином 34, серином 22, триптофаном 19,5, валином 18,4, фенилаланином 13,7, изолейцином 11,6, лейцином 7,4 и гистидином 3,3. [c.437]

При изучении реакции восстановления аминокислот алюмогидридом лития было установлено, что некоторые аминокислоты, такие, как аланин, р-аланин, а-аминомасляная кислота, а-амино-изомасляная кислота, валин, норвалин, изовалин, лейцин, изолейцин, норлейцин, метионин, саркозин, пролин, триптофан, фенилаланин, этионин могут непосредственно восстанавливаться до аминоспиртов, тогда как другие, к которым относятся глицин, серин, треонин, оксипролин, аспарагиновая, глутаминовая, а-аминоадипиновая кислоты, орнитин, лизин, гистидин, цистеин, цистин, тирозин, аргинин, могут восстанавливаться только в виде эфиров или эфиров их К-ацетилпроизводных [100]. [c.36]

Дальнейшая расшифровка кода была основана на использовании синтетических статистических гетерополинуклеотидов определенного состава, задаваемого набором и соотношением субстратных нуклео-зиддифосфатов в полинуклеотидфосфорилазной реакции. Так, было показано, что статистический сополимер поли(и. С) кодирует включение в полипептидную цепь четырех аминокислот фенилаланина, лейцина, серина и пролина. Если соотношение U С в полинуклеотиде было 1 1, то все четыре аминокислоты включались в полипептид [c.14]

Известно, что следующие аминокислоты выделяют аммиак при облучении [36, 39—42] аланин, аргинин, аспарагин, аспарагиновая кислота, а-аминоизомасляная кислота, цистин, глутаминовая кислота, глицин, гистидин, лейцин, лизин, метионин, фенилаланин, серин, тирозин и валин. Цистеин [4-3] не способен к дезаминированию, вероятно, нз-за преобладающей реакции тиоловой группы (см. ниже). Пролин не образует аммиака [36]. Глицилглицин образует несколько больше аммиака на единицу дозы облучения, чем глицин, а его хлорид — значительно меньше [44]. Возможно, что дезаминирование может происходить как за счет амидной группы, так и за счет свободной аминогруппы в полипептидной цепи оно вызовет разрыв самой цепи. Предложен [36] следующий механизм для реакций дезаминирования свободной аминогруппы [c.220]

Грамицидин С выделен Т. Ф. Гаузе и М. Г. Бражниковой в 1942 г. из штамма споровой палочки Ba illus brevis, найденного в огородных почвах Подмосковья. Изучение химической природы грамицидина показало, что грамицидин построен из пяти различных аминокислот 1-пролина, 1-валина, 1-орнитина, 1-лейцина и d-фенилаланина, соединенных между собой по типу циклопептида. Свободная б-амипогруппа орнитина, обусловливающая основные свойства грамицидина С, способна вступать в реакцию с пикриновой кислотой с образованием пикрата и реагировать с азотной кислотой по типу первичных аминов. Блокирование этой аминогруппы вызывает инактивацию грамицидина С. В структуре грамицидина установлено следующее чередование аминокислот [c.310]

Аналогичные реакции наблюдаются и между другими аминокислотами, из которых всегда одна служит акцептором, а другая— донатором водорода 187—190]. В качестве продуктов реакции из пролина образуется 5-аминовалерьяновая кислота, а из изолейцина, лейцина и валина — а-метилмасляная, изова-лерьяновая и изомасляная кислота соответственно. Реакция [c.197]

Аминокислоты обычно подразделяют на шесть основных групп моноаминомонокарбоновые, т. е. содержащие одну аминную и одну карбоксильную группы, вследствие чего растворы их нейтральны,— глицин, аланин, валин, лейцин, изо-лейцин, серин, треонин, цистеин и метионин диаминомонокарбоновые — орнитин, аргинин и лизин, проявляющие в растворах щелочные свойства моноами-нодикарбоновые — аспарагиновая и глутаминовая кислоты, дающие в растворе кислую реакцию диаминодикарбоновые — цистин и диаминопимелиновая кислота, выделенная из белков некоторых бактерий ароматические — фенил-а-аланин и тирозин, характеризующиеся наличием бензольного остатка в молекуле аминокислоты гетероциклические — пролин, оксипролин, гистидин и триптофан. [c.58]

Метиловый эфир другого трипептида, а именно /-лейцил-й-фе-нилаланил-/-пролина (505), был получен по несколько видоизмененной схеме. С этой целью азид карбобензокси-/-лейцина (495) был сконденсирован с метиловым эфиром rf-фенилаланина (499). Образовавшийся в результате этой реакции эфир карбобензокси-/-лейцил- -фе-нилаланина (500) был превращен затем через гидразид (501) в соответствующий азид (502), а последний сконденсирован с метиловым эфиром /-пролина (503) в метиловый эфир карбобензокси-/-лейцил-метиловый эфир трипептида (505) (см. схему 31, стр. 364). [c.362]

Однако в большом числе экспериментов показано, что в пределах одного опыта и даже большой серии опытов, проведенных в одном строго определенном режиме работы, отношения С для разных аминокислот имеют вполне определенную величину. Если в качестве стандартной аминокислоты выбрать лейцин и его цветовой показатель при 570 ммк принять за 100, то по отношению к нему остальные аминокислоты имеют следующие значения цветового показателя оксипролин — 8 (при 440 ммк), аспарагиновая кислота — 94, треонин — 94, серин — 95, глутаминовая кислота — 99, пролин — 22,5 (нри 440 ммк), глицин — 95, аланин — 97, полуцистин — 55, валин — 57, метионин — 102, изолейцин — 100, тирозин — 100, фенилаланин — 100, триптофан — 94, гистидин — 102, лизин — 110, аммиак — около 97 и аргинин — 101. Пользуясь этими соотношениями, можно калибровать прибор, используя лишь одну аминокислоту, например лейцин, с известной степенью чистоты. Обращает на себя внимание очень низкий цветовой показатель для оксипролина. В связи с этим предлагается определять оксипролин, а также пролин с помощью нингидриновой реакции в кислой среде [20]. [c.140]

Укажем только на следующее для точного определения аминокислотного состава белка его нужно подвергнуть гидролизу (в вакуумированной запаянной ампуле с 6н. НС1 при температуре 110°) в течение 22 и 70 час [26]. При этом для глицина, аланина, валина, лейцина, изолейцина, метионина (с внесением поправки на 10%-е расщепление при хроматографии), фенилаланина, гистидина и лизина нужно использовать полученное при анализе содержание аминокислоты (в 22- или 70-часовом опыте). В то время как для аспарагиновой и глутаминовой кислоты, серина, треонина, пролина, тирозина и аргинина, которые частично разрушаются при гидролизе (по реакции 1-го порядка), их содержание рассчитывается путем экстраполяции на нулевое время по формуле [c.149]

Дженкинсон и Тинслей [19] идентифицировали с помощью хроматографии на бумаге состав аминокислот, гидролизат которых был получен в ходе изучения аминокислот растительного происхождения, выделенных из компоста. Десять мл гидролизата, содержавшего приблизительно 1 мг связанного азота, запаривали досуха при пониженном давлении, растворяли в 5 мл воды и снова упаривали досуха. Остаток растворяли в 1,5 мл воды и центрифугировали. Осветвленную жидкость в количестве 0,04 мл наносили на бумагу Ватман № 1. Разделение проводили элюентом, предложенным Вольфом [20]. Хроматограмму проявляли, окуная лист в 0,2%-ный раствор нингидрина в ацетоне. Были идентифицированы следующие аминокислоты цистеиновая, аспарагиновая, глутаминовая, лизин, аргинин, глицин, гистидин, серии, аланин, тирозин, пролин, валин, треонин, изолейцин, лейцин и фенилаланин. Метионин не поддавался определению, поскольку его трудно было отделить от глицина в описанных системах растворителей. Метио-нин-5-оксид тоже не отделялся от валина. Хроматограммы опускали в 0,1%-ный раствор изатина в ацетоне для обнаружения про-лина и подтверждения отсутствия оксипролина. Детектирование и определение содержания пептида с остатком лизина в середине цепи проводили с помощью 2,4-динитрофторбензола [21]. Эта реакция протекает, поскольку е-аминогруппа, в отличие от а-амино-группы лизина, свободна и может вступать в реакцию. [c.306]

С пролином и оксипролином образуются желтовато-красные продукты реакции, имеющие максимумы поглощения при 440 ммк. Окраски, образуемые различными аминокислотами, несколько различаются ниже приведены относительные величины интенсивности окраски, сопоставленные на эквимолярной основе с окраской, образуемой лейцином. [c.77]

Растворитель А пропускают через колонку со скоростью 15 мл час. Когда с колонки сойдет ФТГ-фенилаланин, продолжают элюирование растворителем Б. ФТГ-аминокислоты выходят в следующем порядке лейцин, валин, пролин, фенилаланин, метионин, аланин, трионин, лизин, оксипролин. На фиг. 64 приведены результаты, полученные после реакции фенилизотиоцианата со смесью, содержащей около 0,1 мкМ каждой аминокислоты. [c.168]

В анаэробных условиях основной реакцией превращения аминокислот является реакция Стикленда - сопряженное окисление и восстановление двух аминокислот одна из них играет роль окислителя, другая - восстановителя. В результате реакции Стикленда из аминокислот образуются жирные и кетокислоты и выделяется аммиак. Окисление одной молекулы аланина в клетках С/, sti klandii сопряжено с восстановлением двух молекул глицина. Аминокислоты аланин, лейцин, валин, фенилаланин, серии, гистидин, изолейцин, метионин, орнитин, цистеин, аспарагиновая и глутаминовая кислоты являются донорами водорода, а глицин, пролин и аргинин -акцепторами. [c.429]

Некоторые бациллы и клостридии способны сбраживать аминокислоты (без дезаминирования), но только в виде определенных пар. Одна аминокислота при этом служит донором, а другая — акцептором водорода реакция Стикленда). Донорами могут быть аланин, лейцин, изолейцин, валин, серии, акцепторами — глицин, пролин, аргинин, триптофан. В реакции [c.131]

А. Н. Белозерский и Т. С. Пасхина [3]провели обширное исследование состава и строения грамицидина-С. Из кислотного гидролизата грамици-дина-С они выделили и идентифицировали 5 аминокислот валин, лейцин, пролин, фенилаланин и орнитин. На основании полученных данных авторы пришли к выводу, что указанные аминокислоты входят в состав молекулы грамицидина и что грамицидин является пентапептидом. В нем были обнаружены свободные аминные группы (реакцией с азотистой кислотой) и свободная карбоксильная группа (титрованием спиртовой щелочью). [c.365]

Сравнение спектров поглощения окрашенных растворов с раствором ДИДА, который имеет максимум поглощения при 570 ммк, указывает, что все -аминокислоты (кроме цистеина) и пептиды образуют именно это соединение. Лейцин, используемый как стандарт, дает ДИДА с выходом около 93% от теоретического. Другие аминокислоты (исключая цистин и цистеин) образуют от 88 до 112% окраски по сравнению с эквимолекулярным количеством лейцина и дают постоянную интенсивность окраски. Аммиак дает несколько изменяющиеся результаты, но образует почти такую же окраску, как и лейцин. Иминокислоты пролин и оксипролин дают желтую и оранжевую окраски с максимумом поглощения около 440 ммк. Реакция чувствительна к изменениям pH, причем о.-аминокислоты и аммиак дают максимальную оптическую плотность при pH около 5,0. [c.145]

На изолированных гепатоцитах исследовали синтез глюкозы из аминокислот. Для этого к культуре клеток добавляли различные аминокислоты и регистрировали скорость образования глюкозы. В контрольном опыте (без добавления аминокислот) скорость глюконеогенеза составляла 0,15 мкмоль глюкозы в минуту. При введении в инкубационную среду аланина, пролина и глутаминовой кислоты скорость увеличивалась до 0,17—0,18 мкмоль/мин, а при добавлении лизина или лейцина не изменялась. Объясните, почему это произошло. Напишите реакции глюконеогенеза из аланина до образования фосфоенолпирувата. [c.412]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология