Изомочевина, производные

Более интересными, чем эти соединения, имеющие, в отличие от мочевины, мало характерных особенностей, являются алкильные производные изомочевины, таутомерной мочевине [c.289]

О—С—ЫН—фермент Производное изомочевины [c.92]

Производные Производные гуанидина изомочевины [c.182]

Производные изомочевины получаются присоединением спиртов к цианамиду в присутствии соляной кислоты [c.844]

При замене карбонильного кислорода на серу снижается фитотоксичность соединений, тогда как при замене его на иминогруппу образуются активные гербициды — производные изомочевины. [c.306]

Эти производные легко присоединяют воду, сероводород, спирты, амины и т. д., превращаясь в производные мочевины, тиомочевины. изомочевины, гуанидина и т. д. [c.832]

К стр. 87). Бутлеров имеет в виду, что при действии фосгена на спирты легко образуются эфиры хлоругольной кислоты и значительно медленнее — средние эфиры угольной кислоты. Бутлеров не счел возможным объяснить отношение между мочевиной и изомочевиной так же, как отношение двух форм циановой кислоты, очевидно, не только потому, что он в 1862 г. был еще сторонником гипотезы о различии единиц сродства, но и потому, что в то время реакции и производные изомочевины были плохо изучены. [c.565]

Из производных изомочевины в качестве гербицида предложена 0,Л ,Л/ -триметил-Л -(4-хлорфенил) изомочевина (т. пл. 147— 149°С, ЛДбо 1500 мг/кг) широкого применения она не получила. [c.311]

Механизм процесса в случае пептидов подробно изучен Установлено, что реакция идет через стадию образования активированного по карбоксильной группе производного одной из аминокислот, а именно через образование эфира 0-изомочевины (I) [c.116]

В слабощелочной среде (pH 9—10) активированная агароза быстро взаимодействует с первичными аминами с образованием главным образом производного изомочевины (рис. 4.35). В ре- [c.149]

Рис. 4.35. Взаимодействие цианата (рис. 4.34, V) с аминосоединением, в результате которого образуются производные изомочевины.

При нейтральных значениях pH это производное изомочевины заряжено положительно, что влияет на поведение аффинных адсорбентов, придавая им характер анионообменников. С другой стороны, многие присоединенные лиганды несут отрицательный заряд, поэтому производное изомочевины может нейтрализовать возможные катионообменные эффекты, сохранив при этом биполярный ионный характер [69]. [c.150]

Иммобилизация ферментов на носителях, обладающих гидроксо-группами. Наиболее расхфостраненным методом образования ковалентной связи между ферментом и полисахаридным носителем или синтетическим диольным соединением является бромциано-вый метод, который был предложен Р.Аксеном, Дж.Поратом и С.Эрнбаком в 1967 г. При обработке носителя бромцианом возникают реакционноспособные цианаты и имидокарбонаты, которые при взаимодействии с нуклеофильными аминогруппами фермента образуют производные изомочевины и уретанов [c.91]

Перечисленные методы получения пригодны и для пентафторфенило-вых эфиров, которые оказались превосходными ацилирующими агентами для синтеза различных пептидов. Комплекс пентафторфенола с производными изомочевины (F-комплекс), который имеет строение, аналогичное комплексу пентахлорфенола с карбодиимидом (X = F), можно использовать для конденсации фрагментов. [c.152]

Поскольку производные Р-таутомера (изомочевины) являются сильными основаниями, ионы мочевины в водных растворах имеют строение H2N ONH3 и H2N (NH)0 [3], что, по-видимому, предопределяет способность этого вещества к образованию комплексных ионных соединений (типа аддуктов). Однако из-за низкого значения константы диссоциации Kj = 1,5 10" (298 К), обусловленного преимущественным содержанием а-формы, система вода-мочевина в целом представляет собой слабоосновную среду, а составляющие ее гидратные комплексы - молекулярные (неионные) структурные образования. Следствием этого является и весьма слабая гидролизуемость мочевины при низких температурах. Полный гидролиз мочевины с образованием NH3 и СО2 возможен лишь в разбавленных растворах при Т 473 К [2]. [c.111]

Другая сравнимая реакция, а именно взаимодействие алкили-рованного производного изомочевины СЬХХ1Х с дибензилфосфатом, привела к получению лишь небольшого количества ожидаемого трибензилфосфата [191].. [c.139]

Синтез из изотиомочевин. Реакция между алкил- или арилизотиомоче-винами, гипогалогенитом и тиоцианатом натрия совершенно аналогична описанным выше реакциям изомочевины. Этот метод также носит, по-видимому, общий характер и применялся для получения 3-метил-, 3-этил-, 3-лау-рил- и З-фенилмеркапто-5-амино-1,2,4-тиадиазолов и некоторых других 5-заме-щенных производных [58]. [c.434]

Замещение атома водорода при азоте на те или иные группы, как правило, снижает активность соединения, за исключением замещения на гидроксильную, карбоксильную и ацильную группы. При замене карбонильного кислорода на серу снижается фитотоксичность соединения, а при замене его на иминогруп-пу образуются активные гербициды — производные изомочевины. В качестве гербицидов предложены карбаматы, содержащие в ароматическом радикале метоксидиметилацетиленовую группу [155]. [c.274]

Ряд алкилагароз со структурой СНз(СН2)пМН—сефароза (где п принимает значения от О до 7), и-аминоалкилагароз со структурой ЫН2(СН2)п ЫН—сефароза (где п — от 2 до 8) характеризуется близким содержанием алкильных боковых цепей на гранулу геля [15, 49]. В одинаковых условиях (pH, ионная сила, состав буферного раствора и температура) способность СНз(СН2)пЫН—сефарозы удерживать фосфорилазу Ь зависит от длины углеводородных цепей. При хроматографии на производных сефарозы (я = 0 или 1) фосфорилаза Ь выходила из колонки с фронтом растворителя при п = 2 происходила задержка фермента, а при п = 3 фермент адсорбировался. Элюирование фосфорилазы Ь с модифицированной сефарозы (п = 3) возможно с помощью деформирующих буферных растворов, которые, как было показано, приводят к обратимым структурным изменениям фермента. На производном сефарозы с л = 5 связывание фосфорилазы было настолько сильным, что фермент не элюировался с колонки, даже когда pH деформирующего буферного раствора понижался до 5,8, хотя деформирующая способность такого буфера намного выше. Освободить фосфорилазу Ь из комплекса с этим производным можно только в неактивной форме после промывки колонки 0,2 М уксусной кислотой. Сама агароза содержит отрицательные заряды, а связывание алкил- или ариламинов на активированной бромцианом агарозе вводит в гель положительные заряды (разд. 8.2.4). В связи с этим йост и др. [28] обращали внимание на то, что на сефарозе с алкиламинами, прикрепленными после предварительной активации носителя бромцианом, связывание белков происходит большей частью при pH выше изоэлектрической точки выделяемых белков. Поэтому допускалось, что в этих случаях электростатические взаимодействия с положительно заряженной Ы-замещенной изомочевиной более существенны для связывания, чем гидрофобные взаимодействия с гидрофобной боковой цепью. Тем не менее гранулы агарозы не связывают фосфорилазу Ь, пока к ним не будут прикреплены алкильные боковые цепи некоторой минимальной длины. Кроме того, отмеченные выше заряды в равной мере присутствуют во всех членах гомологического ряда, и, следовательно, они не могут быть причиной различий в степени [c.152]

Авторы постулируют двухстадийную реакцию. На первой стадии в качестве лабильного промежуточного соединения образуется цианат. Он дает сначала инертный карбамат, а затем активный имидокарбонат, к которому в слабощелочной среде и присоединяется аминогруппа с образованием ковалентной связи между белком и носителем. Однако, согласно литературным данным, этот механизм является спорным, так как вици-нальные гидроксильные группы сефарозы не способны к образованию пятичленного имидокарбонатного цикла. Тем не менее возможно, что изменения могут происходить во время процесса стабилизации. Если исходить из результатов изучения модельных реакций с метил-4,6-0-бензилиден-а-о -глюкопиранозидом [1], то наиболее вероятно, что связывание аффинного лиганда с носителем осуществляется главным образом через производные изомочевины. [c.14]

Мочевина, изомочевина и их N-, NN-, 0-производные, тиомочевина и ее N-, NN-, S-производные, соли урония, уреиды и изоуреи-ды, биуреты [c.129]

Из производных изомочевины в сельском хозяйстве применяется гербицидный препарат три мету рон—Ы -4-хло рфен и л-О, -три мети п изомочевина (т. пл. 14 —149°С, растворимость в воде 0,07%, ЛД50 1500 мг/кг) [c.256]

При этой реакции е-аминогруппы остатков лизина в белке превра-ш,аются в гуанидиновые группы в результате взаимодействия с 0-метил-изомочевиной или 8-метилизотиомочевиной. Реакция гуанидилирования является, вероятно, нуклеофильным процессом замещения групп — ОСНя или — 8СНз в соответствующих производных изомочевины аминогруппой белка, как показано уравнением (У1-5) [c.348]

Бромоциан взаимодействует с вицинальными диольными группами агарозы, декстранов и целлюлозы с образованием реакционноспособной матрицы, которая может быть затем модифицирована путем присоединения вставок или лигандов, содержащих первичные аминогруппы. Такой метод активации сорбента до настоящего времени был одним из наиболее широко применяемых из всех методов иммобилизации (рис. 1). Однако две особенности указанной реакции явились причиной интенсивного поиска других методов активации 1) СЫВг-актива-ция однозначно приводит к биоселективному адсорбенту с анионообменными свойствами, обусловленными образованием заряженных изомочевинных групп, и 2) возникающие при активации производные изомочевины могут подвергаться нуклеофильной атаке, т. е. носитель теряет устойчивость. [c.48]

Большинство непротонированных первичных аминов (трис составляет исключение см. гл. 2, разд. 1.1) эффективно присоединяются к NBr-активированной агарозе и декстрану с образованием продуктов, структура которых показана на рис. 1. Образование N-замещенных производных изомочевины или иминокарбонатов зависит от используемого носителя. Присоединение должно проводиться при рН>р/Са лиганда (однако рН<Ю). Так, для ароматических аминов следует использовать pH 7 ч-8 (р а 5), для аминокислот pH 9,5ч-10 (p/(aa-NH2 8) и для алифатических аминов pH 10 (р/Са 9 10). В реакции присоединения не следует применять буферы, содержащие аминогруппы (при необходимости можно использовать трис [1]), так как аминогруппы буфера конкурируют с аминогруппами лиганда в реакции с активированными группами матрицы. В этих реакциях удобны боратные или [c.50]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология