Мышцы миозин

Глобулины — белки, не растворимые в воде, но растворимые в разбавленных солевых растворах свертываются при нагревании. Имеют большую молекулярную массу, чем альбумины. Представители глобулины молока, яйца, крови белки мышц (миозин), семян растений. [c.297]

Миофибриллярные белки составляют 50—60% общего количества белков мышечных клеток. При низкой ионной силе эти белки нерастворимы, а при повышении ее до 0,3 становятся растворимыми и могут быть экстрагированы. Главный белок мышцы. миозин составляет основу толстых нитей. Другой белок, актин, является главной составной частью тонких нитей (рис. 4-7). С нитями актина связаны регуляторные белки мышцы — тропомиозин и тропонин [84], а в Z-пластинке имеется а-актин. Не так давно в составе М-линий обнаружен белок, который был назван ]У -белком [85]. [c.318]

Данилевский Александр Яковлевич (f 838—f 923). Академик. Один из основоположников отечественной биохимии, в I888 г. предложил теорию строения белковой молекулы. Экспериментально доказал, что действие сока поджелудочной железы на белки представляет собой гидролиз. Изучал белки мышц (миозин), обнаружил антипепсин и антитрнпсин. [c.18]

Такие белки, как основной белок миофибрилл мышц— миозин и белок крови — фибриноген, занимают промежуточное полож ие. Эти белки растворимы в солевых растворах, но их молекулы имеют палочковидную структуру. Растворы миозина и фибриногена обладают, подобно растворам фибриллярных белков, большой вязкостью. [c.36]

Миозин-это очень длинная палочковидная молекула с хвостом, состоящим из двух навитых друг на друга а-сни-ральных полипептидов она имеет также сложную по своему строению головку , обладающую ферментативной активностью (рис. 7-18). Общая молекулярная масса миозина составляет 450 ООО, молекула имеет в длину около 160 нм и содержит шесть полипептидных цепей. Длинный хвост состоит из двух цепей, каждая с молекулярной массой 200000 это тяжелые цепи, в которых находятся гибкие шарнирные участки. Головка имеет глобулярную форму и содержит концы тяжелых цепей, а также четыре легкие цепи, свернутые в виде глобул, каждая с молекулярной массой около 18 ООО. Головка молекулы миозина обладает ферментативной активностью она катализирует гидролитическое расщепление АТР на ADP и фосфат. Многочисленные молекулы миозина, регулярно уложенные в виде пучка, образуют толстые нити скелетной мышцы. Миозин встречается и в немышечных клетках (см. рис. 2-15 и разд. 2.13). [c.182]

Было показано, например, что нити фиброина шелка состоят из прямых, более или менее параллельно расположенных длинных полипептидных цепей. Частицы других фибриллярных белков, например кератина, представляют собой также длинные полипептидные цепи, но более извитые и образующие ряд правильных складок (например, в так называемом а-кератине), которые делают возможным некоторое растяжение полипептидных цепей. При растяжении кератиновых волокон эти складки выпрямляются, и полипептидные цепи кератина по своей конфигурации становятся более похожими на фиброин шелка. Эта растянутая модификация получила название Р-кера-тина. Волокна, приготовленные из белка мышц (миозина), дают рентгенограммы, весьма напоминающие таковые а-кератина. Следовательно, и в миозине полипептидные цепи образуют складчатые структуры. [c.44]

Поскольку ферменты являются веществами белковой природы, было даже высказано предположение, что вообще все белки живой протоплазмы обладают теми или иными ферментативными свойствами, т. е. являются в какой-то мере ферментами, быть может, с неизвестной еще функцией. Наличие определенных ферментативных свойств у некоторых важнейших тканевых белков, например у белка мышц миозина, на долю которого приходится около 35% всего белка скелетной мышцы, было показано экспериментально В. А. Энгельгардтом и М. Н. Любимовой (стр. 440). [c.132]

Чем сложнее организм, тем более разнообразны функции, выполняемые белкО М. Белки составляют основу опорных тканей животных (костей, хрящей, сухожилий), выполняют покровные и защитные функции (волос, шерсть, рога, копыта), откладываются в виде питательных запасных веществ в семенах и в яйце. Некоторые белки являются переносчиками кислорода (гемоглобин крови), другие выполняют сократительные функции мышц (миозин). Все известные в настоящее время энзимы являются белками. Многие гормоны, антибиотики, многие яды змей и бактериальные токсины также относятся к белкам. [c.697]

В скелетных мышцах меньшая часть АТФ-азы находится в растворимом состоянии (она обнаруживается в фракции водорастворимых белков), а другая, большая часть,—в миозиновой фракции. В 1939 г. В. А. Энгельгардт и М. Н. Любимова установили, что извлеченный из мышцы миозин обладает АТФ-азной активностью, которая сохраняется при многократном его переосаждении. Изучение АТФ-азной активности актомиозина показало, что она принадлежит миозину, а не актину и что различные факторы (температурное воздействие, действие тяжелых металлов, например, серебра), инактивирующие АТФ-азу, одновременно с этим вызывают необратимые изменения физико-химических свойств миозина. Энгельгардт пришел к заключению, что миозин является АТФ-азой. Дальнейшее изучение АТФ-азной активности миозиновой фракции подтвердило это заключение и показало, что один из белков этой фракции, обладающий способностью связывать актин с образованием актомиозина, действительно является АТФ-азой. [c.548]

Фибриллярные, или волокнистые, белки (от латинского с гова ЬгШа — волокно) состоят из макромолекул в виде тонких вытянутых нитей, обычно соединенных между собой. В эту группу входят белки, являющиеся составными частями кожи и сухожилий (коллаген, желатин), волоса и рога (кератин), мышц (миозины) и др. В организме они выполняют в основном механические функция, хотя некоторые из фибриллярных белков обладают и биологической активностью. Так, названный выше миозип является ферментом он расщепляет аденазинтрифосфорную кислоту (АТФ), которая обладает большим количеством энергии, выделяемой при ее расщеплении. [c.338]

Действие трипсина можно изучить на примере расщепления белка мышц миозина, приводящего к образованию тяжелого меромиози-на (с. 394). [c.140]

В мышце миозин функционирует при взаимодействии с актином,— как уже сказано, через мостики ТММ — в актомиозиновом комплексе. В этих условиях ионы Mg оказывают активирующее действие. Таким образом, для АТФ-азной активности in vivo необходимы и Са , и Mg . [c.397]

Все рассказанное в этой главе втносилось к глобулярным белкам со свойственным им многообразием структур и функций. Гораздо менее разнообразные фибриллярные белки характеризуются специфическими особенностями строения и выполняют специальные функции. Это — структурные и сократительные белки. Первые играют роль опорных и защитных компонент, входя в состав сухожилий, хрящей, костей, связок и т. д. (коллагены), а также эпидермиса, волос, шерсти, рогов и т. д. (кератины). Вторые входят в состав рабочих веществ механохими-ческих систем, в частности мышц (миозин). [c.254]

Особенно характерным в этих случаях является резкое снижение содержания в мышцах миозина и актомиозина, возрастание количества белков стромы и некоторых саркоплазматических белков, в том числе миоальбумина. Степень этих изменений соответствует тяжести клинической картины заболевания. Помимо изменения фракционного состава белков мышц, при указанных патологических состояниях наблюдается снижение концентрации в мышечной ткани АТФ и фосфокреатина, снижение АТФ-азной активности контрактильных белков, снижение содержания дипептидов—карнозина и ансерина и т. д. [c.455]

Миозин, наиболее важный белок мышц, считается сократимым веществом мышцы. Миозин можно получить из мышцы экстракцией раствором Вебера (0,6 М K I, 0,04 М НаНСОз, [c.186]

В состав сократительного белка мышц миозина входит неосновная аминокислота М-метиллизин [c.228]

Механизм действия витамина Е двоякий. С одной стороны, это важнейший внутриклеточный антиоксидант, предохраняющий от окисления жиры и другие легкоокис-ляемые соединения, а с другой — переносчик электронов в окислительно-восстановн-тельных реакциях, связанных с запасанием освобождаемой при этом энергии. Он необходим для нормального обмена веществ в мышечной ткани. При недостатке этого витамина наступает атрофия мышечной ткани вследствие резкого снижения содержания сократительного белка мышц миозина и замены его коллагеном — инертным белком. Он имеет отношение к синтезу ацетилхолина, так как при его недостатке нарушаются процессы ацетилирования- Витамин Е связывает протромбин и замедляет свертывание крови. [c.164]

На примере одногоиз основных белков мышц—миозина—нами была изучена взаимосвязь качественного фазового состава образцов (по данным рентгенографии) и структурных характеристик, получаемых из спектров ЭПР [214]. [c.303]

Мало изучены Г. животных органов и тканей, составляющие по данным электрофоретич. анализа ок. 90% всех извлекаемых из них белков. С одним из Г. мышцы — миозином — связана их сократительная функция. Значительная часть белков протоплазмы растений также относится к Г. Растительные Г. подразделяются на растворимые в нейтральных солях, растворимые в разб. этиловом спирте и растворимые в разб. к-тах и щелочах. [c.488]

Ферменты представляют собой вещества или чисто белковой структуры, или протеиды — белки, связанные с небелковой простетической группой. Число уже известных ферментов очень велико. Считают, что одна клетка бактерии использует до 1000 разных ферментов. Однако лишь для немногих установлено строение. Примерами чисто белковых ферментов могут служить протеолитические ферменты пищеварения, такие, как пепсин и трипсин. Известны случаи, когда один и тот же белок несет в организме и структурную и ферментативную функцию. Примером служит белок мышц миозин, каталитически разлагающий аденозинтрифосфат— реакция, в данном случае дающая энергию сокращения мышцы (В. А. Энгельгардт, М. Н. Любимова). [c.698]

Легко подвергаются перевариванию в желудке водорастворимые белки мышц, миозин, актин, а также яичный белок, альбумины и глобулины животного и растительного происхождения. Медленно поддаются воздействию пепсина белки соединительной ткани — коллаген, эдастин. Совершенно не перевариваются в желудке кератины волос и шерсти. Не расщепляются пепсином сравнительно несложные по своей химической структуре и богатые диаминомонокарбоновыми кислотами белки — протамины. [c.335]

Структура миозиновых нитей. Миозин (сокращенно Му) составляет почти половину (55 %) всех белков скелетной мышцы. В настоящее время известно около 10 различных видов молекул миозина. Рассмотрим строение наиболее изученного миозина скелетных мышц. Миозин состоит из шести субъединиц, две из которых представлены одинаковыми полипептидными цепями с высокой молекулярной массой (около 200 ООО) — тяжелые цепи миозина, а остальные четыре имеют молекулярную массу около 20 ООО — легкие цепи миозина. Большая часть длины тяжелой цепи, начиная с С-конца, имеет конфигурацию а-спирали, причем а-спираль-ные участки обеих тяжелых цепей взаимодействуют между собой, что приводит к дополнительной спирализации и придает этой части молекулы миозина форму палочки (рис. 17.3). Противоположные К-концы каждой тяжелой цепи миозина имеют глобулярную форму, образуя головки молекулы. С каждой из головок за счет нековалентных межмолекуля -ных взаимодействий связаны по две легкие цепи. Обе легкие цепи миозина способны влиять на процесс взаимодействия миозина с актином и тем самым участвуют в регуляции мышечного сокращения. [c.477]

Один из основоположников отечественной биохимии. Осн. работы посвящены химии белков, ферментов, вопросам питания. Впервые разделил амилазу и трипсин поджелудочной железы, применив разработанный им метод избирательной адсорбции на частицах коллодия. Предоожил (1888) теорию строения белковой молекулы. Экспериментально доказал, что действие сока поджелудочной железы на белки представляет собой гидролиз и установил обратимость этого процесса. Изучал белки мышц (миозин), печени, почек и мозга. Предложил разделять белковые фракции иа глобулиновую, строминовую и нуклеиновую. Изучал вопрос о связи различных белковых фракций между собой и с др. в-вами в цитоплазме живой клетки. Обнаружил антипепсин и антитрипсин. [c.143]

Структура миозиновых нитей. Содержание миозина, актина, тропомиозина и тропонина в миофибриллах составляет примерно 55, 25, 15 и 5% соответственно. Отличительная черта миозина скелетных мышц заключается в его способности спонтанно образовывать в условиях in vitro гигантские полимерные комплексы, намного превосходящие агрегаты миозина немышечных тканей. Из скелетных мышц миозин извлекается концентрированными солевыми растворами, в которых он хорошо растворим. Обработанная таким образом мышца теряет только толстые филаменты, которые распадаются на составляющие их молекулы миозина, имеющего молек. массу 520 кДа. При обработке концентрированным раствором мочевины или другим детергентом молекула миозина распадается на шесть полипептидных цепей две идентичные тяжелые цепи с молекулярной массой 220 и две пары легких цепей с молекулярной массой 22 и 15 кДа [459 61]. Как впервые с помощью электронной микроскопии установил в 1963 г, X. Хаксли, миозин состоит из двух глобулярных "головок", каждая из которых прикреплена к тяжелой цепи, содержащей длинный участок а-спирали [462]. В нативной молекуле миозина а-спирали двух тяжелых цепей закручены одна вокруг другой в суперспираль, образующую палочковидный хвост, из которого выступают две головки. Каждая головка образована глобулярной частью тяжелой цепи ( 95 кДа) и включает по одной молекуле легкой цепи двух видов (рис. 1.33). [c.124]

Как правило, мишени для кальция внутри клеток — это белки, способные активироваться при изменениях его концентрации в диапазоне от 0,1 до 10 мкмоль/л. В настоящее время выявлено по меньшей мере 100 кальцийсвязывающих белков, и список их, по-видимому, далеко не полон. В их числе такие хорошо изученные растворимые белки, как широко распространенный кальмодулин, парвальбумин (мышцы и нервная ткань), кальцинейрин (мозг), тропонин С (поперечно-полосатые мышцы), миозин. Естественно, что высоким сродством к кальцию обладают и ферменты биомембран, обеспечивающие удаление этого катиона из внутриклеточного пространства. [c.9]

Вероятно, наиболее подробно изучен так называемые миозин II — основной сократительный белок поперечнополосатых, сердечных и гладких мышц. Миозин II (в дальнейшем для простоты — миозин) представляет собой гетерогексамер и состоит из двух тяжелых цепей (мол. масса 200 000—220 ООО), двух регуляторных легких (мол. масса 17 000—21 ООО) и двух так называемых щелочных (или существенных) легких (мол. масса 16 000—22 ООО) цепей. Эти шесть полипептвдных цепей удерживаются между собой за счет нековалентных взаимодействий и образуют прочный комплекс, который называется мономерным миозином. Тяжелые цепи миозина имеют асимметричную форму, при этом К-концевая часть формирует глобулярную головку, в которой располагаются АТРазный и актинсвязываю-щий центры, а С-концевая часть сворачивается в длинную асимметричную а-спираль. Легкие цепи миозина располагаются в области шейки , т.е. на переходе от головки к стержневому хвосту, и играют в основном регулято шую и структурную роль, стабилизируя правильную упаковку определенных частей молекулы миозина (рис. 94). [c.178]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология