Иммуноглобулины взаимодействие с антигеном

Высокая специфичность антител по отношению к антигену делает их гибким и действенным инструментом, который можно использовать для выявления, количественного определения и локализации множества разнообразных веществ, представляющих интерес для биолога. Но как можно обнаружить или измерить взаимодействие антитела с антигеном Начальная реакция связывания антигена с антителом-так называемая первичная реакция-может быть измерена многими различными способами. При радиоиммунном анализе, позволяющем определять даже ничтожные количества материала, известное количество радиоактивного антигена вместе со стандартным количеством антител добавляют к образцу, содержащему неизвестное количество того же антигена в нерадиоактивной форме. Немеченый антиген конкурирует с меченым за связывающие участки антител, и чем больше данного антигена в образце, тем меньше радиоактивного антигена будет связано с антителом. Свободный радиоактивный антиген можно отделить от связанного, а затем измерить количество того и другого с помощью ряда методов, использующих различия в свойствах свободных и связанных молекул один нз общих подходов состоит в осаждении (преципитации) комплексов антиген-антитело антителами к иммуноглобулинам (рнс. 17-28). [c.27]

Для многих исследований, связанных с изучением биологических структур (низкомолекулярные биорегуляторы, гормоны, макромолекулы, дифференцировочные маркеры клеток и др.), большую ценность представляют реагенты, способные специфически взаимодействовать с данной структурой. Универсальным реагентом, обладающим указанным свойством, считается молекула иммуноглобулина. Несмотря на то что иммуноглобулины, являясь антителами, взаимодействуют только с антигеном, т. е. с молекулой, способной вызвать иммунный ответ, для большинства структур удается подобрать условия, при которых они становятся антигенами и индуцируют выработку комплементарных антител (например, при конъюгации с сильными иммуногенами). Именно этим объясняется большое распространение иммунологических методов, связанных с использованием антител, в различных областях биологии и медицины. [c.89]

В организме животных и человека в ответ на введение полисахаридов или углеводсодержащих биополимеров — антигенов образуются антитела — соединения белковой природы — иммуноглобулины. Антигены и антитела имеют соответствующие друг другу участки молекул, вследствие чего происходит высокоспецифическое нековалентное взаимодействие этих веществ, приводящее к образованию осадков. [c.102]

Как функционируют иммуноглобулины Одна из реакций, агглютинация, происходит в результате взаимодействия поливалентного антитела с двумя клетками. Чаще, однако, взаимодействие антитела с антигеном вызьшает другие эффекты. Один из таких эффектов — связывание белка СЦ, входящего в состав комплемента (дополнение 5-Ж). Было установлено, что с белком lq связывается Сн2-домен Рс- [c.384]

Аллергические реакции на Я. П. наблюдаются у 0,5-2 % людей, а у сенсибилизированных особей резкая реакция вплоть до анафилактического шока может развиться в ответ на одно ужаление. Есть люди, у которых на первое ужаление появляются иммуноглобулины Е к специфическим антигенам яда. Они связываются с тучными клетками и при повторной инокуляции яда взаимодействие антигенов яда с иммуноглобулинами Е ведет к дегрануляции тучных клеток с высвобождением физиологически активных веществ, провоцирующих анафилактическую реакцию. Наибольщий риск возникновения анафилаксии имеется у лиц, страдающих бронхиальной астмой и имеющих повышенный титр иммуноглобулинов Е. Встречаются и летальные случаи после ужаления пчелами, в том числе 65-80 % в результате анафилактического шока. У детей анафилактические реакции и, тем более, летальные случаи чрезвычайно редки. [c.735]

Все перечисленные приемы используются уже довольно давно. Однако последние годы ознаменовались значительным прогрессом в иммунохимии [29], связанным с получением иммуноглобулинов в однородном состоянии, и более глубоком их изучении, Дело в том, что обычно в организме на один антиген возникает ряд антител. Различные иммуноглобулины могут связывать ту же самую, антигенную группу (гаптен) различным образом или же соединяться с большими или меньшими повторяющимися участками полисахаридной цепи антигена. Совершенно очевидно, что разрешение проблемы взаимодействия антиген — антитело на молекулярном уровне возможно лишь при наличии гомогенных иммуноглобулинов. [c.103]

Реакция агглютинации клеток специфическими антителами (иммуноглобулинами — Ig) с давних пор используется в иммунологии Антитела взаимодействуют с антигенными детерминантами, локализующимися на клеточной поверхности При этом отмечается аггломерация клеток, где связующими звеньями выступают Ig Вследствие различной антигенной структуры микробов в их агглютинации принимают участие антитела различной специфичности [c.150]

Рабочие титры антител определяют в реакции ИФА методом шахматного титрования с использованием сэндвич -метода ИФА. Суть метода заключается в использовании подложки , т. е. слоя неспецифически сорбированных иммуноглобулинов, с которыми затем взаимодействует специфический антиген. Этот антиген в дальнейшем выявляется с помощью конъюгатов антител с ферментной меткой. Схема сэндвич -метода представлена на рис. 38. 96-луночный микропланшет заполняют раствором антител в концентрации 10 мкг/мл по 100 мкл в лунку и оставляют на ночь при 4 С. На следующий день после 3-кратного отмывания фосфатным буфером с твином-20 (с. 321) титруют положительный антиген по короткому ряду микропланшета, так же титруют отрицательный антиген . После инкубации в течение 1 ч при 37° С и последующего 3-кратного отмывания в таких же условиях титруют конъюгат антител в буфере по длинному ряду микропланшета. [c.319]

Поступивший в кровяное русло антиген распознается особыми лейкоцитами - Т-лимфоцитами, которые затем стимулируют превращение другого вида лейкоцитов - В-лимфоцитов в плазматические клетки, которые далее в селезенке, лимфоузлах и костном мозге синтезируют особые белки - антитела, или иммуноглобулины. Чем крупнее молекула антигена, тем больше образуется различных антител в ответ на его поступление в организм. У каждого антитела имеются два связывающих участка для взаимодействия со строго определенным антигеном. Таким образом, каждый антиген вызывает синтез строго специфических антител. [c.109]

В группу иммуноглобулинов входят гликопротеины, у которых функция углеводов, входящих в молекулу, в настоящее время неизвестна. Среди всех гликонротеинов сыворотки только группа иммуноглобулинов обладает свойствами антител, однако продукты, полученные после обработки папаином и не содержащие углеводного компонента, сохраняют специфическое сродство к соответствующему антигену, и, следовательно, углеводная часть не принимает участия во взаимодействии антигена с антителом [1, 2]. Следует учитывать, что антитела обладают рядом других биологических свойств, таких, как способность фиксироваться на коже, передаваться от матери к плоду и после реакции с антигеном связывать комплемент. Возможно, что углеводная часть играет важную роль в проявлении одного или нескольких из этих свойств. Возможно также, что углеводный компонент определяет антигенную специфичность иммуноглобулинов. [c.100]

Функциональная активность IgE проявляется в развитии аллергических реакций. Данный иммуноглобулин способен взаимодействовать с тучными клетками и базофилами посредством F -области и соответствующего рецептора на этих клетках. После связи IgE с антигеном (аллергеном) тучные клетки получают сигнал к секреции вазоактивных аминов и других фармакологически значимых соединений, что собственно и приводит к развитию аллергической реакции. [c.72]

Антигенраспознающие рецепторы В- и Т-клеток представляют собой самостоятельные молекулярные структуры, относящиеся к одному суперсемейству иммуноглобулинов. В данной главе будет рассказано об особенностях организации этих рецепторов и их взаимодействии с антигеном. [c.80]

Белки, гомологичные иммуноглобулинам, экспрессируются на клеточной поверхности в виде гетеродимеров СОЗ д и СОЗ у. Их связь с ТКР осуществляется посредством электростатического притяжения. Отрицательно заряженные трансмембранные участки цепей D3 взаимодействуют с несущими положительный суммарный заряд трансмембранными участками ТКР. Наличие длинного хвоста позволяет им взаимодействовать с цитоплазматическими белками-трансдукторами после получения антигенного сигнала. [c.105]

Если иммуноглобулины распознают антигенную детерминанту непосредственно, без участия каких-либо дополнительных структур, то Т-клеточный антигенраспознающий рецептор (ТКР) взаимодействует с комплексом антигенный пептвд молекулы I или П классов МНС того организма, в котором развивается иммунный ответ. Этот своео азный механизм распознавания измененного своего , т.е. распознавания собственных молекул МНС, ком-плексированных с чужеродным пептидом, был открыт в самом конце 70-х годов и наиболее активно разрабатывался в 80-е годы (гл.3). [c.26]

Исходя из того, что имидазол действует в качестве нуклеофильного катализатора при гидролизе карбоксиэфиров в водных растворах, предполагали, что введение остатка гистидина в центр связывания динитрофенильных лигандов иммуноглобулина может придать ему способность осуществлять гидролиз сложных эфиров динитрофенола. В качестве исходного белка при конструировании абзима использовали Vl- и VH-фрагменты тяжелой и легкой цепей иммуноглобулина, специфически взаимодействующего с динитрофенильными группами антигенов. Фрагмент ДНК, кодирующий VL-область легкой цепи, синтезировали in vitro и экспрессировали в клетках Е. соИ. При этом в процессе синтеза кодон, кодирующий Туг-34, был изменен на кодон His, так как было известно, что именно Туг-34 контактирует с молекулами динитрофенола в комплексах антиген-антитело. Очищенный рекомбинантный VL-фрагмент объединяли с VH-фрагментом тяжелой цепи природного иммуноглобулина, взаимодействующего с динитрофенолом, что приводило к образованию Fv-фрагмента. [c.431]

Никаких доказательств того, что процесс образования пятен и шапочки имеет какое-то отношение к стимуляции синтеза антител, не существует. Тем не менее зтот процесс интенсивно изучается, поскольку, возможно, полученные при зтом сведения помогут понять причины высокой подвижности связанных иммуноглобулинов и других рецепторов в клеточных мембранах. Существует предположение, чтО рецепторные молекулы (например, гликофорин) проходят через мембрану и связываются с цитоскелетом , образованным микрофиламента-ми и микротрубочками [97]. Рецептор, находясь в одном из состояний, должен быть свободным, чтобы диффундировать в плоскости мембраны с образованием пятен , зтот процесс не требует затраты знергии. В другом состоянии рецептор должен быть связан с микрофиламента-ми и микротрубочками, движения которых могли бы обеспечивать процесс образования шапочки , требующий знергии. В некоторых случаях инициация синтеза антител в лимфоцитах может происходить при связывании лектинов. Поскольку структура конканавалина А и характер его связывания с углеводными группами (разд. В 3) уже известны, мы надеемся, что исследование взаимодействия лектинов с клеточными поверхностями приблизит нас к пониманию сложных процессов, лежа щих в основе ответа на антиген [98, 99]. [c.386]

Ковалентная связь между цепями иммуноглобулина необходима для их функции. Иммуноглобулины плазмы прекрасно иллюстрируют многие аспекты корреляций между структурой белка, его функцией и окружением [81]. В иммуноглобулине (рис. 4.2, в) каждый из двух центров присоединения антигена образован поли-пептидными цепями двух типов. Объединение двух идентичных легких цепей и двух идентичных тяжелых цепей существенно для функции молекулы. Неконтролируемый обмен цепей в тысячах различных иммуноглобулинов илазмы крови воспрепятствовал бы эффективному взаимодействию этих антител с антигенами, ко- [c.64]

Последний из рассматриваемых примеров белок-белковых взаимодействий касается антител или иммуноглобулинов (IgG). Эти белки производятся В-лимфоцитами в тех случаях, когда чужая макромолекула типа белка или углевода попадает в организм. Чужая макромолекула, называемая антигеном, может проникать туда в составе поражающих бактерий или вирусов через кожу (случайно, в результате ранения или намеренно при иммунизации) или через кишечник при пищевой аллергии. Если ковалентно присоединить к белку малую молекулу (гаптен) и затем ввести его в организм, обычно вырабатываются антитела к гаптену. Такое быстрое продуцирование антител подопытными животными является основой различных иммунологических методов, в частности ра-диоиммунодиагностических. [c.564]

Антитело (Antibody) Белок (иммуноглобулин), синтезируемый В-лимфоцитами в ответ на попадание в организм различных антигенов и специфически с ними взаимодействующий. [c.544]

B для аффинной хроматографии антител типа IgG и антигенов. Белок А (мол. масса 42 ООО, выделен из Staphylo o us aureus) иммобилизован на поперечносшитом агарозном геле (см. разд. 30) бромциановым методом. Белок специфически взаимодействует с молекулами иммуноглобулинов IgG некоторых подтипов. Так как взаимодействие белка А с IgG не затрагивает у последних той части молекулы, посредством которой связываются антитела, возникает возможность выделения и очистки антигенов на БСС с адсорбированным IgG соответствующего типа. Элюирование комплекса антиген антитело выполняют с помощью 3 М раствора изотиоцианата калия. [c.227]

До настоящего времени иммуно-гель-фильтрация находила применение в немногих работах. Хансон [50] применял этот метод для сравнительного изучения лиофилизованного и нелиофи-лизованного гормона роста человека. Этим методом было обнаружено антигенное взаимодействие между иммуноглобулином [c.274]

Локализация места взаимодействия сан-т и г е н о м. Комбинированные места связывания антигена расположены на конце каждой из двух соседних цепей молекулы (L и Н) — в обласрги фрагмента Fab (рис. 7,Е). Два таких места, приходящиеся на четырехцепочечную структуру иммуноглобулина идентичны и имеют размеры 34 х 12 х 7, А. Комбинированные места связывания с антигеном образуются при взаимодействии полипептидных фрагментов Vl и Vh (рис. 7). [c.105]

Первый щаг к пониманию строения иммуноглобулинов был сделан английским исследователем Р.Портером в 1959 г. Он продемонстрировал, что обработка кроличьих антител IgG-класса ферментом папаином расщепляет молекулу на два основных фрагмента с мол. массами 45 кД и 50 кД. Один из этих фрагментом сохранял способность связывать антиген и в силу этого получил название Fab-фрагмента (от англ. antigen binding ). Второй фрагмент не взаимодействовал с антигеном. Его удалось легко кристаллизовать, что и послужило основанием для его обозначения как F -фрагмента (от англ. с1у81аШ2аЫе ), В количественном отно- [c.53]

Молекула D4 - трансмембранный гликозилированный белок. Он находится на поверхности Т-лимфоцитов той субпопуляции, которая распознает клетки-мишени с антигенами, ассоциированными с белками МНС класса II [301-303]. Цитоплазматическая область D4 тесно контактирует с тирозинкиназой р56, играющей важную роль в запуске производства Т-клеток (рис. 1.10). Молекула D4 является основным рецептором, взаимодействующим с вирусом иммунодефицита человека (HIV-1) [304-307], о чем подробно говорится в следующем разделе. На основе данных анализа аминокислотных последовательностей D4 и иммуноглобулинов было предсказано, что внеклеточная часть рецептора состоит из четырех доменов, отнесенных к суперсемейству IgSP [304, 30S]. Предположение вскоре подтвердилось результатами прямых [c.72]

У мышей довольно легко можно получить миеломы (плазмацитомы) (М. Potter, 1972). Эти опухоли являются потомками одной клетки (т. е. имеют моноклональное происхождение) и се-кретируют уникальные иммуноглобулины, некоторые из которых могут взаимодействовать с известными антигенами. Опухоли индуцируют у животных путем внутрибрюшного введения минеральных масел или инертного твердого пластика. Для возникновения миелом большое значение имеет генетический статус жи- [c.91]

Антитела — основные участники зашиты организма от бактериальных инфекций — были обнаружены на заре становления иммунологии. Однако долгое время ничего не бьио известно об их организации и характере взаимодействия с антигеном. Только к середине 50-х годов создались условия для широкого изучения их молекулярных свойств. В настоящее время известны не только особенности строения различных классов иммуноглобулинов, локализации участков, способных взаимодействовать с антигеном, но выяснены, что крайне важно, генетические основы удивительно широкого многообразия антител (гл. 2). [c.26]

При анализе струкхуры и функции иммуноглобулинов следует различать два понятия гетерогенность и вариабельность. Гетерогенность определяет свойства иммуноглобулинов, обусловленные константной (С) частью молекугш, т.е. теми структурными особенностями, которые позволяют делить всю 1руппу этих белков на классы, подклассы, аллотипы и типы легких цепей. Гетерогенность подразумевает также различия в функциональной активности разных классов иммуноглобугшнов за исключением их свойства специфического взаимодействия с антигеном. Вариабельность — это индивидуальная характеристика иммуноглобулинов. [c.52]

Такой рецепторный иммуноглобулин непосредственно взаимодействует либо с белковым или корпускулярным антигеном (рис. 3.1), либо с антигенными детерминантами на поверхности антигенпредставляющих клеток (макрофагов, дендритных клеток и др.). [c.81]

Изучение проблемы распознавания антигена В-клетками не вызвало особых экспериментальных осложнений. Легкость обнаружения мембранного иммуноглобулина у данного клеточного типа давала в руки исследователей основу для детального анализа явления. При этом поиск аналогичных структур у Т-клеток столкнулся с определенными трудностями. Использование тех же экспериментальных подходов, которые применялись при изучении антигенных рецепторов у В-клеток, не привело к положительным результатам. Первые шаги к решению проблемы были сделаны, как это ни странно, не в молекулярной иммунологии, а в клеточной — в эмпериментах с генетически отличаюицшися клетками, взаимодействующими in vitro. [c.85]

Качественное отличие поверхностного иммуноглобулина В-клеток от Т-клеточного рецептора состоит в том, что антигенраспознающий рецептор В-клеток взаимодействует собственно с экзогенным пептвдом без включения продуктов МНС в качестве распознаваемых структур. Кроме того, аффинность В-клеточного рецептора к антигенам значительно выше таковой Т-клеточного рецептора. Константа диссоциации (КО) для Т-клеточного рецептора составляет 10- -10 , в то время как этот показатель для поверхностного иммуноглобулина и антител находится в пределах 10- -10 Вероятно, эволюция иммуноглобулинов пошла по линии освобождения зависимости от дополнительных клеточных образований (молекул МНС, корецепторов) и компенсаторного, через усиление аффинности, взаимодействия с экзогенным свободным антигеном. [c.135]

Смотреть страницы где упоминается термин Иммуноглобулины взаимодействие с антигеном: [c.215] [c.431] [c.218] [c.218] [c.93] [c.40] [c.213] [c.218] [c.978] [c.14] [c.58] [c.238] [c.270] [c.208] [c.17] [c.17] [c.19] [c.54] [c.88] [c.104]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология