Гистидин в мышцах

Читатель может и сам поразмыслить, какая механика нужна для того, чтобы расщепить АТР и произвести сокращение. При этом небесполезно взглянуть и на структуру самого АТР. Прежде всего обратите внимание на то, что три-фосфатная группа содержит много отрицательных зарядов, взаимно отталкивающих друг друга. Представьте далее, что должно произойти, когда молекула АТР вытеснит ADP и Pi из связанной с актином миозиновой головки. При этом может нарушиться связь белок—белок вероятнее всего в какой-то определенной точке а поверхности их контакта индуцируется электростатическое отталкивание. Подумайте об образовании АТР в процессе окислительного фосфорилирования и о возможной роли протонов в синтезе АТР (разд. Д, 9,в). Не могут ли протоны оказать какое-то влияние на белок, окружающий молекулу АТР, в обратном процессе Подумайте о действии Mg +, связанного в комплексе с полифосфатной группой АТР, а также о том, что может случиться, если с соседней группой белка свяжется ион Са . Примите во внимание данные о возможном фосфорилировании боковых цепей белка на промежуточных стадиях процесса. Что произойдет, если будет фосфорилирована боковая цепь гистидина, связанная водородной связью с пептидным остовом в концевом участке спирали Автор этой книги не смог соединить все эти соображения в цельный механизм работы мышцы, но, может быть, кому-то из читателей удастся это сделать [c.418]

Опыты показали, что малобелковая диета приводит к резкому уменьшению интенсивности дезаминирования в печени и переаминирования в печени, почках и мышцах. При этом выяснилось, что нарушения дезаминирования связаны с разрушением апофермента (белковой части) оксидаз аминокислот, в то время как концентрация кофермента была вполне достаточной. Оказалось далее, что при белковом голодании нарушаются многие другие ферментные системы (окисляющие фенилаланин, тирозин, метионин и гистидин), в том числе и ферментная система синтеза мочевины. [c.370]

Ряд работ был посвящен выяснению вопроса о содержании в мышцах различных видов животных карнозина и ансерина, а также входящей в их состав аминокислоты — гистидина (С. Е. Северин). Этим автором и его школой были получены интересные данные о содержании карнозина и ансерина в мышцах позвоночных на различных стадиях онтогенеза, позволяющие связать появление этих азотистых оснований в мышце с развитием ее механической функции. [c.422]

Гистидин входит в состав дипептидов карнозина и ансерина, содержащихся в мышцах и в очень малых количествах в других тканях (стр. 409). [c.390]

Основная часть Р-аланина в организме человека находится в скелетных мышцах в-составе дипептида карнозина (рис. 32.3). Сходный по строению р-аланиновый дипептид ансерин (N-метилкарнозин или Р-аланил-1-метил- L-гистидин, рис. 32.3) в мышцах человека отсутствует, но имеется в скелетных мышцах тех видов, у которых мышцы способны к быстрым сокращениям (мышцы конечностей кролика, грудная мышца птиц). Таким образом, ансерин может выполнять функции, отличные от функций карнозина. [c.345]

Замена гистидина карнозином (а затем и анзерином в тех тканях, где это имеет место) приводит к отодвиганию в щелочную сторону значения рКа, так что для анзерина характерно наибольшая протонная емкость, но во всех случаях (кроме гистидина) эта точка остается в области, более кислой, чем нормальное значение pH мышцы. Таким образом, биологическую важность ГСД как [c.33]

К. синтезируют из хлорангидрида N-фталил-Р-аланииа и гистидина (выход ок. 27%) или выделяют из измельченных мышц экстрагированием водой при 60 °С с послед, осаждением К. из безбелкового фильтрата солями Ag и Ва. [c.332]

Гемоглобин эритроцитов обеспечивает обратимое связывание и транспорт кислорода от легких во все органы и клетки живых существ. Миоглобин сохраняет запасенный кислород в мышцах. В этих гемопротеидах молекула белка-протеина связана с одной или несколькими молекулами гема(У), представляющего собой комплекс Ре(П) с протопорфирином. В настоящее время известен аминокислотный состав и последовательность аминокислот в протеине гемоглобина, место присоединения частиц гема, пространственная структура гемоглобина. Гем, РеПП, локализован в расщелине между спиралями белковой молекулы. По соседству с гемом находится так называемый проксимальный (соседний) фрагмент имидазола (Im) гистидино-вого (His) остатка, а на известном удалении с противоположной стороны от атома железа гема находится так называемый гисталь-ный (удаленный) имидазол другой гистидиновой молекулы. В отсутствие О2 атом Ре(П) в гемоглобине прочно связан с порфирином четырьмя донорно-акцепторными связями Fe-N и намного менее прочной [c.286]

В рыбах после длительного хранения обнаруживается зам ное количество летучих оснований. Под действием эндогенн ферментов триметиламиноксид восстанавливается в тримети. мин. В морских костистых рыбах, как правило, больше аммиг (2,8—95 мг%), чем в мышцах костистых пресноводных I 0,5 мг %). С содержанием гистамина, образующегося в резу, тате биологического декарбоксилирования гистидина, часто а зывают степень свежести рыбы. При этом предельно допус мое содержание гистамина не должно превышать 10 мг %. [c.172]

Гистамин, или 4(5)-имидозолил-2-этиламин (Виндаус), образуется из гистидина в результате декарбоксилирования, производимого гнилостными бактериями (см. стр. 391). Далее, гистамин был найден в спорынье, а также во многих животных тканях (например, в слизистой кишечника и в гипофизе). Гистамин в крайне малых количествах обладает выраженной физиологической активностью. Он стимулирует сокращение гладких мышц и секрецию желез, вызывает расширение капилляров и сокращение матки. Предполагается, что многие аллергические явления и другие патологические состояния обусловлены гистамином. [c.670]

Каркозин представляет собой дипептид, построенный из гистидина и р-аланина он содержится в мышцах в количестве от 0,2 до 0,3%. Ансерин — метилированное производное карнозина — находится в мышцах в количестве 0,1 — [c.254]

Гистидин. Гистидин незаменим в питании животных, но, по-видимому, является заменимой аминокислотой для человека, поскольку у людей даже при отсутствии гистидина в пище азотистое равновесие сохраняется. Гистидин входит в состав карнозина — азотистого экстрактивного вещества мышц (стр. 445) и гомокарнозина (у-аминобутирил-Ь-гистидин), найденного в мозгу возможно, что в известной мере потребность в гистидине покрывается за счет этого резерва. Ферментативный распад гистидина в печени под влиянием гистидазы является сложным процессом. [c.370]

Карнозин, открытый и выделенный из мышц В. С. Гулевичем, представляет собой дииептид Р-аланил-гистидин [c.445]

Карнозин был выделен из мышц Гулевичем и Амираджиби [386] в 1900 г. позднее установлено, что он имеет строение р-аланил-Ь-гистидина [387, 388]. Ансерин, 1-М-метилпроизводное карнозина, также является составной частью мышц позвоночных [389—391]. Хотя о наличии относительно больших количеств карнозина и ансерина в мышцах известно давно, функции этих вешеств изучены сравнительно мало. [c.71]

Карнозин гидролизуется с образованием р-аланина и гистидина под действием фермента (карнозиназы), найденного в печени и в почках некоторых животных [392]. Возможность использования карнозина (вместо гистидина) для обеспечения роста животных [393] и микроорганизмов [394] можно объяснить предварительным ферментативным гидролизом карнозина. Ансерин, впервые выделенный из мышц гуся, был обнаружен затем в мышцах многих животных. [c.71]

Изучены биохимические свойства многочисленных низкомолекулярных альбуминов, встречающихся в мышцах рыб [283, 284]. Хотя физиологическая функция этих белков молекулярного веса около 11 ООО неизвестна, они отличаются необычным аминокислотным составом — содержанием около 10% фенилаланина, 20% аланина и малым содержанием или отсутствием триптофана, тирозина, метионина, гистидина, цистеина и аргинина. Кроме того, они характеризуются высоким сродством к кальцию. Все это наводит на мысль, что альбумин карпа, возможно, аналогичен тро-понину А млекопитающих и мышц птиц [285] и, следовательно, может служить посредником участия кальция в мышечном сокращении [286]. [c.113]

Обмен гистидина изучен еще недостаточно полно. Одним из важнейших производных гистидина является экстрактивное вещество мышц — карнозин. Карнозин представляет собой депептид, построенный из гистидина и -ала-нина [c.210]

Кристаллич. фосфоглюкомутаза из мышц кролика — белок, м. в. 62 ООО—74 ООО. В состав активного каталитич. центра этой Ф. входит остаток серина, оксигруппа к-рого непосредственно участвует в переносе остатка фосфорной к-ты, подвергаясь промежуточному фосфорилированию. Последовательность расположения аминокислотных остатков в активном центре фермента -тре.-ал.-сер.-фосфо-гис.-асп. (или a n.-NHj)- рН-оптимум фермента 7,5 активатором фосфоглюкомутазы является Mg +. Михаэлиса константа для этого катиона составляет 5-10 М, молекулярная активность фермента 5-10 /мин. Ингибиторами фосфоглюкомутазы являются п-хлор-меркурибензоат и ионы тяжелых металлов (Zn, u), что указывает на важную роль SH-групп в поддержании каталитич. активности фермента металлосвязывающие агенты (гистидин, 8-оксихинолин и ди-фенилдитиокарбамат) активируют фосфоглюкомутазу. [c.241]

В работах С. Е. Северина и Н. А. Юдаева (1949, 1950) изучалось содержание карнозина, ансерина и гистидина в мышцах животных на различных стадиях филогенеза и онтогенеза. [c.157]

Юдаев Н. А. Содержание гистидина, карнозина и ансерина в мышцах некоторых рыб. Докл. АН СССР , 70, 279, 1950 (а). [c.188]

Накопление АМФ, АДФ приводит к стимуляции гликолиза, ЦТК и окислительного фосфорилирования, что обеспечивает восстановление резервов АТФ и креатинфосфата. В скелетных мышцах кроме аде-ниловых нуклеотидов (АТФ, АДФ, АМФ), креатинфосфата, креатина содержатся и другие небелковые азотистые вещества — карнозин ((3-аланил-гистидин) и ансерин (N-мeтилкapнoзин). Это имидазолсо-держащие дипептиды. Синтезируются из конечного продукта распада пиримвдиновых нуклеотидов — (3-аланина. Эти соединения активируют На , К -АТФазу, а также увеличивают амплитуду мышечного сокращения, предварительно сниженную утомлением. Скелетные мышцы содержат медленные (красные) и быстрые (белые) волокна (волокна I и II типа). Для волокон I типа характерны окислительные процессы, они содержат миоглобин и митохондрии. Волокна II типа получают энергию из анаэробного гликолиза. При определенной тренировке можно изменить состав мышц. У спринтеров работают волокна II типа (гликолитические). В первые 5 с тратится креатинфосфат как источник энергии. Затем используется глюкоза, полученная из гликогена и дающая энергию в гликолизе. Гликоген мышц быстро истощается. У марафонцев работают волокна I типа (окислительные). Основной источник энергии — АТФ, образующаяся при тканевом превращении глюкозы и жирных кислот крови. Гликоген мышц истощается медленно. [c.461]

При декарбоксилировании аминокислот образуются биогенные амины. Основными биогенными аминами являются у-аминомасляная кислота, гистамин, серотонин и креатин. ГАМК образуется в мозге из глутаминовой кислоты. Накопление ее в мозге приводит к развитию процессов торможения в моторных центрах ЦНС. Гистамин образуется в различных тканях при декарбоксилировании гистидина и поэтому называется тканевым гормоном. Он вызывает расширение мелких кровеносных сосудов и сужение крупных, а также сокращение гладких мышц внутренних органов. Гистамин участвует в возникновении болевого синдрома, стимулирует образование соляной кислоты в желудке. Серотонин образуется из триптофана. Он участвует в регуляции артериального давления, температуры тела, частоты дыхания, почечной фильтрации. В больших дозах серотонин стимулирует, а в малых — подавляет деятельность ЦНС. Креатин синтезируется в тканях из заменимых аминокислот аргинина и глицина (рис. 87). Под действием креатинкиназы и АТФ он превращается в креатинфосфат, который используется для ресинтеза АТФ в мышцах (см. главы 3 и 15). Количество креатинфосфата пропорционально мышечной массе. Креатин и креатинфосфат превращаются в креатинин, который выводится с мочой. Количество креатинина, выделяющегося из организма, пропорционально общему содержанию креатинфосфата и может использоваться для характеристики массы мышц. При уменьшении мышечной массы уменьшается также содержание креатинина в моче. [c.235]

Содержание карнозина и родственных соединений в мышцах различных животных отражено в Таблице 2. Видно, что эти соединения в ряде случаев представлены в весьма высоких концентрациях, и эволюционное усложнение мышц, за некоторыми исключениями, коррелируют с заменой гистидина карнозином, а затем - анзерином или офидином. Аналогичная картина была обнаружена при исследовании появления этих соединений в онтогенезе(Рисунок 1). [c.27]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология