Протеины как связующие

Строго говоря, времена релаксации протонов в протеине связаны с процессами, характеризующими внутреннюю подвижность отдельных групп в протеине, и именно поэтому они могут давать информацию принципиального характера об этих процессах (см. также раздел 2.2.1). В простейшем случае, когда речь идет о дипольной релаксации за счет вращательной диффузии для двух неэквивалентных ядер А и В со спином / = 1/2, скорость продольной релаксации задается значением рл (уравнения (2.22), (2.27) - [c.112]

Разделительная ультрафильтрация может быть применена для изучения ассоциативных процессов, мицеллообразования, ионных связей концевых групп протеинов и т, п. (ультрафильтрацией растворов определяют, какая доля вещества участвовала в реакциях исследуемого процесса). [c.285]

Белки (протеины) - органические природные соединения -биополимеры, построенные из остатков аминокислот. В молекулах белков азот присутствует в виде амидогруппы —С(0)—КН— (так называемая пептидная связь С—К). 1>елки обязательно содержат С, Н, К, О, почти всегда 8, часто I и др. [c.229]

Одной из главных функций серы в биогенном смысле является ее способность давать связи между полипептидными цепями протеинов таким образом, что возникает общее трехмерное расположение атомов в пространстве и притом такое, которое дает специфические возможности для тонкого функционирования в биохимических процессах. Приводим часть структуры молекулы инсулина быка, состоящей из двух цепей, соединенных мостиками из атомов серы. В одной цепи 21 аминокислота, а в дрз- гой 30. [c.369]

Еще более важна ее роль во многих биологических процессах, так как водородные связи благодаря их незначительной прочности легче возникают и рвутся. Установлено, что определенные конфигурации полипептидных цепей в протеинах удерживаются прочно благодаря водородным связям они же обусловливают поперечные связи в двойных спиралях нуклеиновых кислот, что играет большую роль в механизме наследственности. [c.53]

Понятие о химическом строении белков. Как мы неоднократно имели случай убедиться, наиболее устойчивыми к воздействию химических реактивов в органических молекулах являются углерод-углеродные связи. Нагревание вещества с водными растворами кислот или щелочей обычно не нарушает этих связей гидролиз, как правило, приводит к расщеплению связей у кислорода или азота. Таковы реакции гидролитического расщепления сложных эфиров (например, жиров) и амидов. Белковые вещества при гидролизе распадаются в конечном итоге до а-аминокислот. Если в состав белка входят только различные а-аминокислоты, то мы имеем дело с так называемыми собственно белками, или протеинами Но существуют и сложные белки, или протеиды, в состав которых входят остатки соединений, принадлежащих к иным классам органических и неорганических соединений. [c.393]

Полное использование барды в сыром виде возможно лишь в том случае, если в районе расположения спиртового завода имеется крупный откормочный пункт скота. Однако и в этом случае спрос на зерно-картофельную барду колеблется в зависимости от времени года снижается летом и возрастает зимой. В связи с этим еще в 30-е годы на ряде спиртовых заводов часть зерно-картофельной барды высушивали. С целью снижения расхода тепла на сушку от фильтрата барды с помощью вращающегося конусообразного сита отделяли дробину, фильтрат упаривали на выпарке до 30— 35% сухих веществ, смешивали с дробиной и частично подсушенной бардой и окончательно высушивали в барабанных сушилках. Инкрустация поверхности нагрева установки для упаривания фильтрата вызывала необходимость частой ее механической чистки, вследствие чего упаривали только 20% всего фильтрата барды. Высушенная барда содержала немного протеина и имела повышенную зольность, так как сушка проводилась топочными газами. Ввиду низкого коэффициента переваривания протеина эффективность скармливания скоту натуральной и сухой зерно-картофельной барды невысокая. [c.388]

Для проявления Вг-витаминной активности существенное значение имеет также наличие свободной иминогруппы в положении 3 пиримидинового цикла. Метилирование этой иминогруппы уничтожает витаминные свойства, что, по-видимому, связано со способностью фосфорного эфира рибофлавина образовывать фермент с протеином только по иминной группе. [c.406]

Первая теория строения белков была предложена Г. Мульдером, ее поддерживали И. Берцелиус, Ю. Либих, Ж. Дюма. Она называлась теория протеина и предполагала, что белки состоят из минимальных структурных единиц - протеинов. А.Я. Данилевский в 80-х годах XIX в. доказал, что белки состоят из аминокислот, соединенных такими же связями, как в биурете [c.23]

Полиамиды обычно характеризуются полосами поглощения в интервале 650—5000 см , отвечающими пептидной связи. Например, полоса поглощения, характеризующаяся волновым числом 3050 см , связана с деформационными колебаниями связи N—Н вторичного амида, полоса 1650 см характеризует деформационные колебания карбонильной группы, а полоса 1550 см —деформационные колебания связи N—Н, Эти полосы поглощения присутствуют также и в спектрах других соединений, содержащих вторичные амидные группы, например в протеинах, [c.242]

Используя выше приведенные серии модифицированных золей, Айлер продемонстрировал, что с увеличением заряда на поверхности частицы менее активно вступают в реакции с веществами, способными образовывать водородные связи. Так, протеины, поливиниловый спирт и полиэтиленгликоли вызывают коагуляцию немодифицированных золей кремнезема прн pH [c.562]

Электростатическая связь карбоксильных и аммонийных группировок в определенных условиях легко разрушается и гем может быть также легко отделен от протеина. Гем располагается в расщелине между спиралями белковой молекулы, называемой карманом . Атом Ре(П) в составе гема, будучи отделен от белка, почти мгновенно окисляется до Ре(1П) и тотчас теряет все функции гема. [c.744]

Гемоглобин эритроцитов обеспечивает обратимое связывание и транспорт кислорода от легких во все органы и клетки живых существ. Миоглобин сохраняет запасенный кислород в мышцах. В этих гемопротеидах молекула белка-протеина связана с одной или несколькими молекулами гема(У), представляющего собой комплекс Ре(П) с протопорфирином. В настоящее время известен аминокислотный состав и последовательность аминокислот в протеине гемоглобина, место присоединения частиц гема, пространственная структура гемоглобина. Гем, РеПП, локализован в расщелине между спиралями белковой молекулы. По соседству с гемом находится так называемый проксимальный (соседний) фрагмент имидазола (Im) гистидино-вого (His) остатка, а на известном удалении с противоположной стороны от атома железа гема находится так называемый гисталь-ный (удаленный) имидазол другой гистидиновой молекулы. В отсутствие О2 атом Ре(П) в гемоглобине прочно связан с порфирином четырьмя донорно-акцепторными связями Fe-N и намного менее прочной [c.286]

Глюкозооксидаза — сложный белок она представляет собой флавопротеид, в котором одна частица протеина связана с двумя молекулами кофермента — флавинаденин-динуклеотида (ФАД). Механизм ее действия состоит в том, что в первой стадии реакции она катализирует отнятие двух атомов водорода у первого С-ато- [c.272]

Описанное выше поведение простейших синтетических полкамидоБ ясно показыБает, что упомянутые изменения в протеинах связаны с изменением положения по-липептидных цепей относительно своих осей, которое, возможно, сопровождается исчезновением узлов благодаря свободе вращательного движения. Именно такой эффект вызывают аналогичные агенты в полиамидах. Рис. 19 иллюстрирует быстрый возврат упорядоченности у закаленного полигексаметиленсебацинамида (рис. 19Л), подвергнутого действию паров крезола при 124°. После удаления небольших количеств остаточного крезола получена диаграмма (рис. 195), показывающая высокоупорядоченную структуру. Такого же рода механизм может хорошо объяснить изменения диффракционной диаграммы, отмеченные для яичного альбумина, эдестииа, цеппа п т. д. [c.37]

UN —окончание для названий по Женевской и другим номенклатурам соединений ацетиленового ряда с тройной связью, например этин НС СН и т. д. Это же окончание по Женевской номенклатуре применяют для названий жиров (глицеридов), например трибутирин (триглицерид масляной кислоты), а также для аминокислот, протеинов и гликозидов (серин, глицин, альбумин, амнгдалин и т. д.). [c.278]

Наиболее тщательное изучение данного вопроса проведено Бисва-сом и Хейдоном (1962а, Ь) на эмульсии петролейного эфира, стабилизированной растворами бычьего сывороточного альбумина (БСА). Результаты показывают прямую связь между стабильностью эмульсий и вязкоэластичными параметрами пленок стабилизатора, образуемых на межфазной поверхности петролейный эфир — вода. Эти данные сопоставлены со стабильностью капель масла, находящихся на межфазной поверхности масло — раствор протеина. [c.111]

Бисвас и Хейдон получили двумерные релаксационные кривые предела текучести пленки методом Тачибана и Инокучи (1953) и выразили их в форме реологической модели Максвелла — Войгта, определив таким образом цифровые данные для коэффициентов эластичного сдвига и вязкости. В действительности они нашли, что эти две величины тесно связаны. Это объясняется образованием молекулами протеина сетчатых структур. Каждый из двух параметров может быть рассмотрен при анализе связи стабильности с коалесценцией (табл. П.1). [c.111]

При низких температурах эмульгирующие свойства многих протеинов уменьшались вследствие необратимой агрегации (Боросихино и др., 1961). Кроме того, плотность адсорбционного протеинового слоя вокруг шариков будет снижаться (в результате увеличения поверхности) при превращении в лед воды, связанной водородными связями с адсорбционным слоем. [c.127]

БЕЛКИ (протеины) — высоксг-.-оле-кулярные природные соединения, являющиеся продуктами поликонденсации сотен и даже тысяч молекул а-амино-кислот. Б.— важнейшая составная часть всех живых организмов. В молекулах Б. остатки -аминокислот, соединенные друг с другом пептидными связями (—СО—NH—), образуют длинные цепи [c.39]

Каучук поглощает заметное количество влаги, что связано с наличием в нем некаучуковых примесей, главным образом белковых веществ, набухающих в воде. Это значительно ухудшает диэлектрические свойства каучука, если он находится в воде. Специальная обработка, снижающая содержание белковых веществ (протеинов), и тщательная отмывка от солей снижает влагопоглощаемость каучука и улучшает электроизоляционные характеристики при нахождении его в воде. Обработанный таким образом каучук называется депротеинизированным. [c.290]

Вторую группу природных биологически важных соединений двойственной принадлежности по классам, после гликолипидов образуют липопепти-ды, молекулы которых представлены ковалентно связанными липидным и полипептидным фрагментами. Со стороны липидной части, эта связь может быть рассмотрена как М-замещенная амидная, где амидный фрагмент образуется взаимодействием концевой аминогруппы полипептида с карбоксильной группой жирной кислоты. Типичное содержание аминокислотных остатков в полипептидной цепи — от 4 до 16, в тех же случаях, когда содержание этих остатков велико — соединения классифицируются как липо-протеины (схема 5.3.10). [c.128]

Считается что Л растений выполняют ф-ции запасного и связующего материала семян осуществляют транспорт углеводов и защиту от бактерий и грибов, участвуют в распознавании и прикреплении бактерий-симбионтов (напр., азотфиксирующих бактерий) к корневым волоскам растения-хозяина. Предполагают, что зоолектины участвуют в механизмах клеточного взаимодействия и узнавания, связывания и удаления из кровотока деградированных глико-протеинов. [c.586]

Исследования, проведенные в ряде стран, показали, что металлы, широко применяемые в промышленности и распространенные в окружающей среде, могут оказывать на организм человека не только токсикологическое, но и канцерогенное воздействие [935, 987]. К химическим канцерогенам относят такие металлы, как бериллий, хром, никель потенциальными канцерогенами являются кобальт, кадмий, свинец и некоторые другие металлы [931]. Понятие канцерогенность металла относится не к элементу как таковому, а к его определенному физико-химическому состоянию. Например, канцерогенность хрома может быть объяснена следующим образом. Этот элемент в виде хромат-аниона с помощью сульфатной транспортной системы проникает через клеточную мембрану, тогда как катион хром(П1) сквозь нее не проходит. Клеточная метаболическая система восстанавливает хромат до хрома(П1), который в отличие от оксоаниона хрома(VI) образует прочные комплексы внутри клетки с нуклеиновыми кислотами, протеинами и нуклеозидами, вызывая повреждения ДНК, которые в свою очередь ведут к мутации, а следовательно, и к развитию рака [931]. Согласно концепции Мартелла канцерогенность металла связана со степенью его электроположительности. Ионы электроположительных металлов образуют лабильные комплексы и большей частью не канцерогенны. Ионы же металлов с низкой электроположительностью образуют высококовалентные связи с донорными группами биолигандов и способны подвергаться только очень медленным обменным реакциям с другими лигандами, находящимися в биологических системах, что в конечном счете обусловливает канцерогенное действие этих катионов [931]. [c.500]

Комплексоны, обеспечивающие возможность селективного связывания радионуклида с протеинами, обычно называют бифункциональными. Эти соединения наряду с традиционными глициновыми и этилендиаминными фрагментами содержат в составе молекул также группы, способные образовывать химическую связь комплексон—протеин. Например, модификации ЗДТА и ДТПА взаимодействуют с протеином следующим образом [c.503]

Следующая стадия называется сукцинатдегидрогеназной. Акцептором водорода в данной реакции является ФАД. Поскольку он постоянно связан с белковой частью, то сукцинатдегидрогеназу (СДГ) часто называют флаво-протеином. Особенностью СДГ является абсолютная стереоспецифичность при отщеплении атомов водорода только в трянс-положении, в результате образуется только транс-изомер - фумаровая кислота. Другая особенность СДГ - связь с мембранами митохондрий, в то время как остальные ферменты ЦТК находятся в растворенном состоянии в митохондриальном матриксе. [c.84]

Соединение фосфора. Фосфор является одним из важнейших биогенных элементов и относится к ключевым элементам в биосфере, поскольку его электронные структуры обеспечивают быстрое образование и разрушение химических связей с биологическими молекулами (например, с протеинами, аденозинтрифосфатом). Такая химическая стабильность объясняет его активность как энергетического челнока , а также его ключевое положение в знаменитой биомолекуле ДНК (дезоксирибонуклеиновой кислоты). Фосфор входит в состав нуклео-протеидов, сахарофосфатов, фосфатидов, фитина и других соединений. Он активно участвует в процессах обмена веществ и синтеза белка, определяет энергетику клетки, активно влияет на рост растений, концентрируясь в семенах и точках роста. Соединения фосфора входят в состав тканей живых организмов — мозга, костей, панцирей. [c.60]

Согласно Хольту и Венту [180], поликремневая кислота вступает в реакции с протеинами и мукополисахаридами, но не взаимодействует с ацетатом целлюлозы. При рН б поликремневая кислота реагирует с монослойной пленкой ламинарина— линейного полисахарида, состоящего из 20 единиц i-D-глюкопи-раназы, связанных через ато.мы углерода (d и С(з). Вероятно, имеет место образование водородной связи с атомами кислорода эфира. [c.397]

Протеинов и связанных с белками гексоз, а также более высок общий зфовень содержания кремнезема, может появиться некоторый общий фактор диагностики подобных заболеваний [248]. Возможно, существует некоторая форма ассоциации полисахаридов с кремнеземом, поскольку начало жизни на Земле связано с такими простейшими организмами, как диатомеи, для которых характерен тот факт, что при дефиците кремнезема в клетках они покрываются полиуронидом, образуемым из остатков глюкуроновой кислоты [42]. Нет никакого сомнения, что наружный микропористый кремнеземный скелет диатомеи сплошь пронизан этим полимером. [c.1054]

Большое сходство в химических и физических свойствах между синтетическими полипептидами Фишера и некоторыми белками (протеинами) оказало дальнейшую поддержку предположению, ранее выдвинутому Фишером и независимо от него Хофмейстером в 1902 г. о пептидном строении белков (протеинов). Эта теория предполагала, что молекула белка (протеина) построена только из цепей а-аминокислот (и позже, конечно, были включены а-ими-нокислоты), связанных друг с другом пептидными (амидными) связями между а-амино- и а-карбоксильными группами [см. формулу (1)].Сам Фишер учел, что возможны и другие способы соединения между аминокислотами в молекуле белка (протеина) и добавил к имеющимся сомнениям вопросы о размере и сложности природных белков, что вызвало в период 1920—1940 гг. различные предположения [3] об альтернативных способах связи между остатками аминокислот. Сэнджер [4] писал в 1952 г., что самым убедительным доводом в поддержку пептидной теории строения белков (протеинов) в действительности было то, что с 1902 г.— со времени ее возникновения, не были найдены опровергающие ее факты сам Сэнджер привел одно из первых убедительных доказательств этой теории, установив полную структуру белкового гормона инсулина. [c.218]

Углеводные цепи апериодичного разветвленного типа являются широко распространенными компонентами гликопротеинов и ряда гликолипидов. Из приведенных выше правил следует, что любые упорядоченные конформации, очевидно, должны быть скорее компактными и глобулярными, чем вытянутыми и периодичными. Это дает возможность объяснить связь между структурой и функцией полисахаридных цепей (например, на поверхности клеток в процессе клеточного узнавания и взаимодействий типа гормон — рецептор). Определение структуры первого кристаллического глнко-протеина и в самом деле указывает на возможное соосное расположение и стабилизацию конформаций углеводных и пептидных цепей. [c.289]

Потребление атмосферного кислорода организмами теплокровных животных — важнейший биохимический процесс — осуществляется с помощью порфиринсодержащих белков — гемоглобина и миоглобина. Гемоглобин эритроцитов обеспечивает обратимое связывание и транспорт кислорода от легких во все органы живых существ. Миоглобин эритроцитов сохраняет запасенный кислород в мышцах. В этих гемопротеидах молекула протеина (белка) связана с одной (миоглобин) или четырьмя (гемоглобин) молекулами комплекса Ре (II) с протопорфирином. Этот комплекс получил название гема [c.743]

Белки—это высокомолекулярные азотсодержащие органические вещества, молекулы которых построены из остатков аминокислот. Название протеины (от греч. рго1о8—первый, важнейший), по-видимому, более точно отражает первостепенное биологическое значение этого класса веществ. Принятые в отечественной литературе термины белки и белковые вещества связаны с обнаружением в тканях животных и растений веществ, имеющих сходство с белком куриного яйца. В наше время, когда абсолютно достоверно установлено, что наследственная информация сосредоточена в молекуле ДНК клеток любых живых организмов, не вызывает сомнения, что только белки являются теми молекулярными инструментами, при помощи которых реализуется генетическая информация. Без белков, в частности ферментов, ДНК не может реплицироваться, не может самовоспро-изводиться, т.е. лишена способности передавать генетическую информацию. [c.19]

Эластин вместе с коллагеном, протеогликанами и рядом глико- и муко-протеинов является продуктом биосинтетической деятельности фибробластов. Непосредственным продуктом клеточного биосинтеза считается не эластин, а его предшественник-тропоэластин (в коллагене-проколлаген). Тропоэластин не содержит поперечных связей, обладает растворимостью. В последующем тропоэластин превращается в зрелый эластин, нерастворимый, содержащий большое количество поперечных связей . [c.665]

Связь кофермента с апопротеином в флавопротеидных ферментах достаточно прочная, недиссоциирующая. Флавопротеиды расщепляются с различной степенью трудности с отделением апофермента и образованием рибофлавина или его коферментов. Однако простетическая группа в D-аспартатоксидазе отделяется уже в процессе очистки. В оксидазе L-аминокислот простетическая группа более прочно связана с апоферментом и диализ, а также повторное осаждение недостаточны для разрыва этой связи. Оксидаза D-аминокислот и дегидрогеназа восстановленного НАД (цитохром-с-редуктаза) диализируются на холоду разбавленной минеральной кислотой с выделением протеина. [c.567]

Связь флавина с протеином не во всех ферментах осуществляется по иминогруппе положения 3. В связывании флавина с белком в оксидазе В-аминокислот и в липоамиддегидрогеназе [4491 участвует рибитильная и адениловая части ФАД иминогруппа, по-видимому, остается свободной, так как эти ферменты обладают способностью к флуоресценции. [c.567]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология