Фенилаланин см желатине

Реакции декарбоксилирования аминокислот часто обнаруживаются у микроорганизмов, они наблюдаются также в организмах животных и растений. Первые протеиногенные амины были получены в результате воздействия на белки бактерий гниения. В 1876 г. М. В. Ненцкий выделил из гниющей желатины фенилэтиламин, являющийся продуктом декарбоксилирования фенилаланина [c.356]

Одним из путей превращения аминокислот в тканях является распад аминокислот, связанный с отщеплением карбоксильной группы. Впервые М. В. Ненцкий в 1876 г. выделил из гниющей желатины фенилэтиламии, представляющий продукт декарбоксилирования ароматической аминокислоты — фенилаланина. Вслед за этим появился ряд работ, показавших образование различных протеиногенных или биогенных аминов в процессе гнилостного расщепления белка бактериями. Впоследствии в результате работ с чистыми бактериальными культурами, воздействуя ими на раствор чистых аминокислот, удалось доказать ферментативную природу реакции и точно охарактеризовать продукты декарбоксилирования. Реакция декарбокси лирования монокарбоно-вых аминокислот сопровождается выдел ением СО2 и образованием аминов [c.335]

Одним из путей превращения аминокислот в тканях является распад аминокислот, связанный с отщеплением карбоксильной группы. Впервые М. В. Ненцкий в 1876 г. выделил из гниющего желатина фенилэтиламии, представляющий продукт декарбоксилирования ароматической аминокислоты — фенилаланина. Вслед за этим появился ряд работ, показавших образование различных протеиногенных или биогенных аминов в процессе гнилостного расщепления белка бактериями. Впоследствии в результате работ с чистыми бактериальными культурами, [c.353]

Антагонизм между природными аминокислотами отмечен также у животных. У крыс, получавших рационы с высоким содержанием лейцина, наблюдалось торможение роста при добавлении к рациону изолейцина действие лейцина частично снималось [205]. Если, помимо изолейцина, добавляли еше и валин, то нормальный рост восстанавливался полностью [273]. При соответствующих условиях питания можно наблюдать антагонизм между фенилаланином и изолейцином, фенилаланином и вали-ном, треонином и фенилаланином [273, 296]. При увеличении количества белка в рационах, содержащих казеин и желатину или казеин и окисленный казеин, у крыс возникают нарушения, говорящие о неправильном соотношении между аминокислотами. Наступающее при этом торможение роста, повышенная экскреция триптофана с мочой и снижение уровня содержания триптофана в плазме крови устранялись при добавлении к рациону триптофана, но не снимались никотиновой кислотой [288, 297]. [c.146]

При низкой температуре (77" К) такое свечение в белковых системах встречается значительно чаще. Альбумин бычьей сыворотки, яичный альбумин, у -глобулин, желатина, кератин, цеин, фибриноген и шелковый фиброин обладают характерной голубой фосфоресценцией. Дебай и Эдвардс [58] установили, что из 18 исследованных ими аминокислот заметное послесвечение, которое авторы связывают с триплетно-синглетными переходами, наблюдается только у кислот, молекулы которых содержат ароматическое кольцо (тирозин, триптофан и фенилаланин). [c.133]

Возможности спектроскопии флуоресценции как средства исследования макромолекул в растворе впервые были продемонстрированы при изучении растворов белков [548, 549]. Три из присутствующих в белках аминокислоты флуоресцируют максимум спектра испускания для фенилаланина наблюдается при 282 мц, для тирозина — при 303 м л и для триптофана — при 348 м х, [550]. Спектры испускания простых пептидов весьма напоминают спектры свободных аминокислот, однако в белках они резко изменяются за счет безызлучательного перехода энергии возбуждения между аминокислотными остатками. Известно, что такие процессы чрезвычайно эффективны на расстояниях до 40 А [551]. Вследствие этого перехода энергии флуоресценция фенилаланина может наблюдаться лишь в отсутствие тирозина и триптофана (т. е. в желатине), а флуоресценция тирозина обнаруживается только в отсутствие триптофана (т. е. в инсулине), в то время как большинство белков имеет спектры испускания, приписываемые остаткам триптофана. Эти спектры испускания значительно изменяются для нативных белков, однако они становятся идентичными при денатурации белков в 8 Ai растворе мочевины [549] этот факт указывает на то, что характер спектра и квантовый выход флуоресценции подвержены изменениям, обусловленным как природой среды, окружающей остаток триптофана, так и конформационными превращениями полипептидного хребта, к которому присоединена флуоресцирующая боковая цепь. [c.188]

Глутаминовая кислота не является незаменимой, однако она имеет большое значение для улучшения вкусовых качеств пищи (см. том I 3.12). Ее г олучают из растительных белков (глутеин, соевый жмых) кислотным гидролизом. Источником получения фенилаланина и аргинина также является белковое сырье (яичный альбумин, зеин). Основные аминокислоты осаждаются из гидролизата желатина в виде флавиана-тов (солей 2,4-динитро-1-нафтол-7-сульфокислоты). Лнзин осаждается из белковых гидролизатов в виде труднорастворимого монопи-крата. [c.658]

Гистидин, лизин, триптофан, фенилаланин, лейцин, изолейцин, треонин, метионин и валин считаются незаменимыми аминокислотами для человека. Что означает это утверждение Какое зна шние для человеческого организма имеют другие аминокислоты. Почему казеин является погсноценным, а желатина неполноценным белком [c.501]

Фенилаланин. Химическое строение этой аминокислоты дает основание считать ее достаточно стойкой. Тем более несколько неожиданными оказались наблюдения Блока, Джервиса, Боллинг и Уэбба [105]. Авторы нашли, что при гидролизе казеина, яичного альбумина, лактальбумина, желатины и белков сыворотки крови 5 н. NaOH обнаруживается больше фенилаланина, чем при гидролизе этих белков 8 н. H2SO4, 20% НС1, НС1 — [c.109]

Исследованиями Цьшеровича установлена возможность стабилизации протеолитических ферментов смесью продуктов распада белка. Показано, что низкомолекулярные пептиды, образовавшиеся в результате ферментативного гидролиза некоторых белков (яичного альбумина, желатина и др.), а также отдельные аминокислоты (фенилаланин, лизин, изолейцин) являются стабилизаторами пепсина и трипсина. [c.152]

И. Е. Плотникова (1949) провела систематическое исследование аминокислотного состава проколлагенов, выделенных из кожи человека и кожи животных различных классов позвоночных. Полученные двухмерные бумажные хроматограммы дали возможность установить, что проколлагепы, выделенные из кожи человека и позвоночных животных, содержат следующие аминокислоты аспарагиновую кислоту, глютаминовую кислоту, серии, гликокол, лизин, аргинин, аланин, гистидин, оксипролин, пролин, валин, лейцин, фенилаланин. По составу аминокислот, проявляющихся на хроматограммах, проколлагены оказались близкими к желатине, отличаясь от нее отсутствием тирозина. [c.157]

Все волокнообразующие белки, например фиброин шелка и коллаген, построены преимущественно из бифункциональных аминокислот это практически линейные, хорошо кристаллизующиеся полипептидные цепи (см. ниже). Они обладают высокой разрывной прочностью при сравнительно низком удлинении. Нерастворимость шелка обусловлена кристаллизацией фиброина после выделения раствора из желез шелковичного червя. Растворение белка, так же как и растворение целлюлозы, затрудняется вследствие образования большого числа водородных связей между пептидными группами (растворители для целлюлозы, см, стр. 142—143, пригодны также для шелка из этих растворов белок люжет быть высажен добавлением раствора соли). Коллаген, по-видимому, имеет слабо выраженную сетчатую структуру, которая разрушается при гидролизе (образование желатины). Молекулярный вес коллагена превышает 1-10 (установлено путем измерения вязкости в 0,1%-ном растворе моно-хлоруксусной кислоты в воде). Очень высокий молекулярный вес этих полимеров вполне вероятен, очевидно, этим объясняется неудача попыток Грассмэна обнаружить концевые группы.. Эластин представляет собой высокоэластичное вещество с изотропной структурой, которая при вытягивании превращается в анизотропную. Поэтому эластин при вытягивании ведет себя как натуральный каучук. Его молекула также состоит преимущественно из бифункциональных аминокислот, которые вследствие своего строения затрудняют кристаллизацию (валин, пролин, фенилаланин) наличие некоторого числа химических связей между макромолекулами обусловливает абсолютную нерастворимость эластина. Эластин чрезвычайно устойчив к гидролизу (устойчивее, чем коллаген). Роль, выполняемая эластином в животных организмах, находится в соответствии с его аминокислотным составом больпюе количество [c.101]

Данные Фишера получили подтверждение в работах других исследователей. Так П. Левен среди продуктов гидролиза желатина обнаружил глицил-пролин дикетониперазин, ранее синтезированный Фишером. Особого внимания заслуживают работы возглавляемой Т. Б. Осборном коннектикутской школы биохимиков, сыгравшие значительную роль в деле окончательного доказательства аминокислотной природы белков. Т. Осборн и С. Клапп в 1901 г. обнаружили среди продуктов гидролиза глиадина пшеницы пептиды, содержавшие остатки фенилаланина и пролина, который Фишер идентифицировал с синтезированным им 1-пролил-1-фенилаланином [349]. Наконец Фишер и Абдергальден среди продуктов гидролиза фиброина шелка нашли тетрапептид, содержавший остатки двух молекул лейцина и по одному остатку аланина и тирозина [183]. [c.88]

Онределение тирозина стандартным ионообменным методом обычно не вызывает больших затруднений, не считая возможности разложения тирозина в процессе гидролиза, особенно в присутстви углеводов (см. стр. 128). Было показано, что для белков с очень низким содержанием тирозина, таких, как коллаген и желатин, нужны специальные методы количественного определения, так как наблюдается недостаточное разделение тирозина и фенилаланина [371. Кобетт и сотр. [1121 сравнили величины, полученные нри ионообменной хроматографии, с данными двух других методов — специально модифицированного колориметрического метода, включающего реакцию с а-нитрозо-р-нафтолом, и метода прямого поглощения в ультрафиолетовой области. Последний метод был осуществлен так, как описано для триптофана, причем белок растворяли в щелочи и измеряли оптическую плотность раствора при двух длинах волн. В случае желатина, не содержащего триптофана, оптимальными длинами волн для определения тирозина служат 292 и 304 ммк. Вводится поправка на мутность раствора. [c.149]

Химические особенности. Чужеродность и значительный молекулярный вес не являются достаточным условием для проявления иммуногенности антигена. Синтетический поли-Ь-лизин с высоким молекулярным весом не является иммуногеном. В то же время сополимеры, построенные из двух и более аминокислот, приобретают способность индуцировать иммунный ответ. Иммуногенность значительно усиливается, если в структуру сополимера включены ароматические аминокислоты. Так, например, сополимер аминокислот лизина и глутаминовой кислоты приобретает иммуногенность при минимальной мол. массе 30-40 кД. Добавление в сополимер тирозина снижает минимальную молекулярную массу, достаточную для проявления иммуногенности, до 10-20 кД. При включении еще одной ароматической аминокислоты — фенилаланина — иммуногенность сополимера проявляется при мол. массе всего 4 кД. К этой же категории явлений относится увеличение иммуногенности очень слабого антигена — желатина — добавлением небольшого количества тирозина. [c.38]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология