Амиды кислот НС Фенилаланин

Пальмитиновая кислота Аминокислоты Фенилаланин Тирозин Амиды [c.132]

При изучении качественного состава свободных аминокислот, содержащихся в листьях видов астрагала из естественных мест произрастания, обнаружены следующие цистин, лизин, гистидин, аргинин, аспарагиновая кислота, серин, глицин, глутаминовая кислота, треонин, аланин, пролин, тирозин, метионин, валин, фенилаланин, лейцин, изолейцин, и два амида (аспарагин и глутамин) (Кадырова, 1971). [c.86]

Глицин. ... Треонин. ... Глютаминовая кислота. . . Аланин. ... Пролип. ... Тирозин. ... Валин + метионин Триптофан Фенилаланин Лейцины. . Амиды. . . [c.424]

Очень негладко идет реакция и с амидом уретана р-фенил-р-аланина. При 4-часовом кипячении с уксусным ангидридом уретан совсем не дает кольцевого замыкания. При более продолжительном кипячении (8 час.) можно выделить нейтральное масло и несколько соединений кислотного характера р-фенил-р-аланин, коричную кислоту и вещество, содержащее азот, ст. пл. 82—83°. Строение последнего соединения по элементарному анализу лучше всего отвечает диацильному производному фенилаланина [c.567]

В 1-й день плача у контрольных растений больший набор аминокислот и большее количество каждой аминокислоты, подаваемое с пасокой, по сравнению с опытными растениями в дальнейшем нет значительной разницы между растениями обоих вариантов. Следует отметить, что у некоторых растений происходили закономерные изменения количества аминокислот и их амидов. В 1-й день плача в пасоке много глютамина, во 2-й и З-й день количество глютамина сильно уменьшается, но появляется много глютаминовой кислоты. Аналогичные изменения имеют место для аспарагина и аспарагиновой кислоты. Очевидно, в корнях после удаления надземных органов происходит дезаминирование амидов. У тех и других растений ясно выражен 24-часовой ритм подачи аминокислот с пасокой, который найден и у других растений (Трубецкова и др., 1964). Таким образом, обработка гиббереллином не изменила ни качественный состав аминокислот в пасоке, ни периодичность их подачи. Как у контрольных, так и у опытных растений доказан суточный ритм подачи следующих аминокислот и амидов лейцина, фенилаланина, валина, а-аланина, суммы глютаминовой кислоты и глютамина, суммы аспарагиновой кислоты и аспарагина. [c.108]

В качестве а-ациламинокомпоиентов нашли применение ацильные производные глицина, аланина, цистина, цистеина, тирозина, триптофапа и фенилаланина. Гидроксильная группа тирозина должна быть при этом защищена [370]. Выходы ациль-йых производных ди- и трипептидов обычно составляют 60- 80%. Были получепы также амиды лизергиновой кислоты [371]. [c.277]

Структура высших жирных кислот, образующих группу R O этих микозидов, меняется от вида к виду. Их химия в основном была установлена масс-спектрометрическим изучением амида фенилаланина, ацилированного этими кислотами, как уже отмечалось выше. Все они представляют новый тип структуры жирных кислот. [c.208]

Амиды моноаминодикарбоновых кислот Аспарагин Глутамин Диаминомонокарбоновые Аргинин Лизин Серусодержаш,ие Цистеин и цистин Метионин Ароматические аминокислоты Фенилаланин Тирозин [c.12]

Качественный состав свободных аминокислот у всех изученных видов рода остролодочник в разных условиях произрастания (Юго-Восточный Алтай, лесостепная зона Западной Сибири) в разные фазы развития растений одинаков и представлен 19 аминокислотами, включая 2 амида цистин, гистидин, лизин, аспарагин, аргинин, аспарагиновая кислота, глутамин, серин, глицин, глутаминовая кислота, треонин, аланин, пролин, тирозин, метионин, валин, фенилаланин, лейцин, изолейцин. [c.72]

С другой стороны, так как сопряжение электронов кислорода с фосфором для связи Р—ОН заметно больше, чем для связи Р—0R, можно. предположить, что в амиде диэфира фосфорной кислоты фосфоамидная связь будет более устойчива, чем в амиде моноэфира. Это подтверждается большей устойчивостью фосфоамидной связи в соединении XXI в кислой среде (0,05 н. H I, 37°С) по сравнению с фосфоамидной связью в эфире уридилил-(5 N)-фенилаланина (39]. Отсюда следует, что нуклеотидопептидная связь в нуклеотидопептидах типа I [c.365]

Применение динитрофенильных производных, введенных в практику Зангером [25] с целью идентификации и количественного определения концевых аминогрупп, позволяет получить ценные сведения о количестве открытых цепей в белке. Кроме того, такие меченые аминокислоты служат в качестве реперных точек при исследовании неполного гидролиза (1346). В этом отношении полезными являются также е -аминогруппы лизина. Путем неполного гидролиза, осуществляемого с помощью кислоты и различных типов ферментов, оказалось возможным разрывать длинные полипептидные цепи в различных точках и путем анализа установить единственно возможную конфигурацию. Этим способом Зангер и Таппи[99]и Зангер и Томпсон [100] определили порядок чередования аминокислот в двух типах цепей, входящих в состав инсулина (табл. 27). Такой подход к проблеме структуры белка был облегчен широким применением новейших микрометодов хроматографии на бумаге и силикагеле и ионофореза. Таким образом, оказывается, что одна из крупнейших проблем химии белка поддается изучению с помощью весьма простых и экономичных методов. Цепи в инсулине имеют различную длину, причем цепь с N-концевым фенилаланином (цепь В) состоит из 30 остатков, а соответствующая глициновая цепь (цепь А) — из 21 остатка. Порядок чередования аминокислот и их содержание даны в табл. 27. Можно отметить следующее. Цепь А не содержит лизина, гистидина, аргинина, треонина, фенилаланина и пролина все эти компоненты входят в состав цепи В, в которой, в свою очередь, совсем нет изолейцина. Не наблюдается ни регулярного чередования аминокислот, ни тенденции к чередованию полярных и неполярных групп. Три ароматические аминокислоты (фен.фен.тир.) расположены последовательно, и два остатка глутаминовой кислоты связаны с двумя остатками ци-стеина (глу.глу.цис.цис.). В обеих цепях содержится шесть цистеиновых остатков, четыре из которых расположены врозь, а только что упомянутые два — рядом друг с другом в молекуле нативного белка все они существуют в форме цистина, но какие из них расположены между пептидными цепями, а какие в самих пептидных цепях — неизвестно. Часть дикарбоновых кислот присутствует в виде амидов — четыре в цепи А и две в цепи В. [c.255]

Подробные кинетические исследования некоторых апротонных систем были выполнены Бэмфордом. В кинетике полимеризации ди-гидрокоричной кислоты в присутствии солей натрия в N-метилформ-амиде проявляются некоторые интересные особенности. Типичная кинетическая кривая для NKA 0,Ь-фенилаланина и у-бензил-Ь-глутамата показана на рис. Х.П 154]. При низкой концентрации соли реакция самоингибируется, т. е. относительно быстрая полимеризация прекращается (кривая 3), хотя в растворе остается много непрореагировае- [c.574]

Как видно из структурных формул, приведенных на фиг. 15, двадцать стандартных аминокислот (которые часто обозначаются, как это показано на фиг. 15, тремя первыми буквами их полных названий) можно разбить на несколько подгрупп в соответствии с природой их заместителей (боковых цепей) в основной цепи. Глицин, аланин, валив, лейиин, изо-лейиин, серии и треонин содержат простые алифатические заместители, а фенилаланин и тирозин — простые ароматические заместители. Цистеин и метионин содержат серу. Лизин, аргинин и гистидин имеют в своих алифатических боковых цепях вторую аминогруппу. У аспарагиновой и глутиминовой кислот в алифатических боковых цепях имеется вторая карбоксильная группа. Аспарагин и глутамин представляют собой простые амиды аспарагиновой и глутаминовой кислот. Наконец, триптофан, пролин и гистидин обладают гетероциклическими боковыми пенями. [c.40]

Аминокислоты. Существующие классификации аминокис-ют базируются на их чисто химических свойствах. Так, в клас-ификации Мецлера [14] выделяются алкильные остатки ами-[окислот (аланин, валин, лейцин, изолейцин), спиртовые серии, треонин), основные (лизин, аргинин, гистидин), кислые аспарагиновая и глютаминовая кислоты) и их амиды (аспа- агин, глютамин), ароматические (тирозин, фенилаланин, трип-офан). Этот же взгляд проявляется при рассмотрении отдель- ых функциональных групп аминокислот сульфгидрильных [c.86]

Из содержащихся в свекле азотистых веществ в жоме остается общего азота 50%, белкового — 80, растворимого—30%. Амидный и аммиачный азот полностью переходят в диффузионный сок. К растворимому азоту относится азот аминокислотный, бетаина, пуриновых оснований и нитратный. Находящийся в жоме протеин представлен альбуминами и глобулинами. Кроме простых белков, в жоме содержится незначительное количество протеидов, главным образом в виде нуклеопро-теидов. В нуклеиновых кислотах этих соединений имеются азотистые структурные элементы, пурин, пиримидин, рибоза (пентоза) и фосфорная кислота. В сыром жоме общее содержание аминокислот колеблется в пределах 0,3—0,5%. В состав аминокислот входят аланин, валин, лейцин, изолейцин, аспарагиновая, глютаминовая кислоты, лизин, аргинин, фенилаланин, тирозин, пролин и триптофан. Амидный азот обнаруживается преимущественно в глютамине и аспарагине. Амиды в свекле и жоме содержатся в сравнительно небольшом количестве. Кроме аминокислот и амидов, жом содержит бетаин— растительное основание , включающее ряд азотистых соединений. [c.19]

Смотреть страницы где упоминается термин Амиды кислот НС Фенилаланин: [c.114] [c.629] [c.579] [c.268] [c.89] [c.280] [c.434] [c.206] [c.628] [c.280] [c.268] [c.285] [c.77] [c.223] [c.509] [c.91] [c.352] [c.185] [c.225] [c.73] [c.78] [c.554]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология