концевых аминокислот функциональные группы

Несомненный интерес представляет также сравнение строения белков, выделенных из далеко отстоящих видов, например млекопитающих и пресмыкающихся. Определение структуры цитохрома с из сердечной мышцы гремучей змеи показало, что он состоит из 104 аминокислотных остатков, имеет N-концевой ацетилированный глицин, гем, присоединенный к остатку цистеина в положениях 14 и 17, и отличается от белка человека только 14 аминокислотными остатками 11 из них приходятся на 24 остатка с С-конца это может свидетельствовать о несущественной роли значительного отрезка полипептидной цепи у С-конца в определении функциональных свойств молекулы. Таким образом, даже у столь отдаленных видов, как человек и гремучая змея, структура цитохромов с оказывается сходной. В то же время цитохром с, выделенный из дрожжей, несколько отличается от цитохромов позвоночных. К остатку глицина, который в белках позвоночных является N-конце-вым, вместо ацетильной группы у него присоединена дополнительная последовательность из четырех аминокислот остатки в С-концевой последовательности также отличаются. [c.162]

Стратегические проблемы метода Мэррифилда состоят в образовании и расщеплении связи, соединяющей пептид с полимерным носителем, защите и деблокировании а-аминогрупп и функциональных групп боковых радикалов, а также в выборе методов конденсации. Все эти проблемы тесно взаимосвязаны. С-концевую аминокислоту необходимо присоединить к полимерному носителю такой связью, которая была бы устойчива ко всем реагентам, используемым при синтезе желаемой пептидной последовательности на полимере, но которую, однако, можно было бы избирательно расщепить в конце синтеза так, чтобы не затронуть пептидных связей или аминокислотных остатков. Для защиты функциональных групп боковых радикалов в трифункциональных аминокислотах необходимо использовать группировки, которые устойчивы в условиях синтеза, но могут быть удалены из конечного пептида. [c.22]

Наиболее удобным методом соблюдения эквивалентности функциональных групп является использование бифункциональных соединений, содержащих разные функциональные группы (типа а—А—в, например, окси- или аминокислот) или стехиометрических комплексов исходных веществ (например, солей диаминов и ди-ка рбоновых кислот). Тогда стехиометрический состав поддерживается автоматически. Причина отклонения от эквивалентности может также заключаться в присутствии монофункциональных соединений, которые обрывают цепь, так как при присоединении монофункционального соединения на одном конце растущей цепи оказывается нереакционноспособный радикал [c.58]

Лактам —общее название циклических амидов ш обозначает, что соответствующая функциональная группа находится на конце цепи (м-капролак-там означает, что в аминокислоте, из которой построен этот полимер, аминогруппа расположена ча конце цепи). [c.270]

У образовавшегося дипептида на концах молекулы остаются те же функциональные группы, что и в каждой аминокислоте,— карбоксил и аминогруппа. Поэтому дипептид может одним из своих концов реагировать с третьей аминокислотой, образуя трипептид [c.350]

Однако во многих случаях бывает необходимо указать положение заместителя в общей пептидной цепи. В этом случае перед префиксом или суффиксом (если это главная функциональная группа) заместителя указывается номер замещенного атома (по внутренней нумерации аминокислоты) и порядковый номер этого аминокислотного остатка (начиная с Л -конца), разделенные точкой. По этой номенклатуре предыдущее соединение называется 3.2-бром(глицил-Ь-аланил-Ь-серин). Пример пептида с суффиксным заместителем представлен ниже [c.322]

Для образования полимеров наличие двойной связи в молекуле мономера не является единственным условием. Существует большая группа мономеров, в молекулах которых содержатся химически активные функциональные группы. К ним относятся, например, аминокислоты, у которых с одного конца углеродной цепи расположены аминогруппы (ЫНг), а с другого — карбоксильные (СООН). Такие мономеры называют бифункциональными. Высокомолекулярные соединения из них получаются при помощи реакции поликонденсации, сопровождающейся выделением воды, спиртов, аммиака и т. д. В этом случае состав образующегося полимера отличается от с остава исходного мономера. [c.250]

В результате последовательного присоединения аминокислот (при этом из дипептида образуется сначала трипептид, затем тетра-, пента-, гексапептид и т. д.) в клетке в конце концов образуется полипептид — более или менее длинная цепь из чередующихся аминокислотных остатков (рис. 6). Следовательно, белки — это в сущности полиаминокислоты. Правда, при связывании в цепь кислотный и аминный характер функциональных групп аминокислот, как правило, теряется, однако некоторые остатки содержат еще свободные карбоксильные группы или аминогруппы. [c.32]

При помощи блокирования функциональных групп рибонуклеазы и других методов было установлено, что в этом ферменте только один (в положении 41) из десяти остатков лизина принимает непосредственное участие в ферментативном катализе. Точно так же только один из 4 остатков (в положении 119) гистидина принимает участие в активном центре. Для активности фермента требуется также наличие свободных карбоксильных групп, так как при эстерификации последних фермент инактивируется. Отрезок из 20 остатков аминокислот на КШг-конце пептидной цепи необходим для функции рибонуклеазы, а отрезок пептидной цепи между 31 и 41 остатками отвечает за присоединение субстрата. [c.213]

При твердофазном синтезе, как и при синтезе пептидов классическими методами, функциональные группы боковых радикалов трифункциональных аминокислот необходимо защищать во время проведения синтеза. Защитные группы, применяемые с этой целью, должны быть устойчивы ко всем реагентам, используемым для удаления а-аминозащитных групп в процессе синтеза, и должны легко удаляться в конце синтеза реагентами, которые не затрагивали бы пептидных связей и не подвергали бы изменениям аминокислотные остатки. Эти проблемы в твердофазном синтезе иногда усложняются необходимостью использования избытка активированной аминокислоты на каждой стадии конденсации. В настоящее время для всех трифункциональных аминокислот найдены подходящие защитные группы, удовлегворяющие требованиям твердофазного метода. [c.51]

Следует помнить, что, когда тритий используется в качестве метки только для того, чтобы проследить превращение субстрата в продукт, (в отличие от С) часто выделяется в среду в виде ионов в результате побочных спонтанных реакций, снижая тем самым ) дельную активность субстрата и продуктов и, следовательно, приводя к получению ошибочных данных о низкой ферментативной активности. В некоторых случаях побочные реакции катализируются ферментами и не всегда доходят до конца. Кроме того, для меченных тритием соединений характерна утечка Н+ в результате какой-нибудь химической реакции. Все зависит от положения в молекуле. Например, а- Н-аминокислоты теряют Н в ходе многих реакций, катализируемых ферментами, тогда как атомы Н, расположенные в других, особенно в отдаленных от функциональных групп, позициях, относительно устойчивы. Потеря трития может происходить также при выделении продукта. [c.246]

Теперь мы в общих чертах понимаем, как репрессор избирательно связывается с оператором. Этот белок прочно связывается только в том случае, если имеется соответствие между боковыми цепями аминокислот в узнающей а-спирали 3 репрессора и функциональными группами ДНК, экспонированными в большой желобок. Чтобы уяснить роль симметрии в связывании, вспомним нашего демона, который определял, симметрична ли последовательность ДНК. Если бы демону пришлось пройти вдоль спирали 3 любого из мономеров от амино-конца к карбокси-концу, т.е. по направлению к спирали 4, он обнаружил бы одну и ту же (или почти одну и ту же) последовательность ДНК-белковых взаимодействий. (Оговорка почти одна и та же связана с тем, что последовательность каждого операторного участка не совсем симметрична.) [c.49]

Репрессор X и Сго связываются со своими операторами очень прочно мы еше вернемся к этому в гл. 4 и в приложении 1. До сих пор мы обращали внимание главным образом на те взаимодействия, которые обеспечивают специфические контакты функциональных групп ДНК и аминокислот узнающей а-спирали, а в случае Х-репрессора - аминокислот, расположенных на концах гибких рук . Однако прочность связывания -по крайней мере частично, а может быть, и в основном - обусловлена взаимодействием других участков белковой молекулы с ДНК. Например, когда Х-репрессор сближается со своим оператором, белок взаимодействует с фосфатными группами остова двойной спирали ДНК, отмеченными на рис. 2.14. Эти и другие сильные взаимодействия возможны только в том случае, если группы белка, определяющие специфичность, находят те группы ДНК, с которыми они должны взаимодействовать. [c.55]

В молекулах ДНК все функциональные группы углеводных остатков нуклеотидных звеньев, находящихся в середине полимерной цепи, замещены и свободными являются лишь гидроксильные группы концевых остатков дезоксинуклеотидов. В большинстве случаев природные дезоксиполинуклеотиды и дезоксиолигонуклеотиды— продукты их расщепления — содержат на 5 -конце цепи (см. примечание на стр. 44) остаток фосфорной кислоты. Таким образом, единственной свободной функциональной группой углеводных остатков является гидроксильная группа З -концевого остатка нуклеотида. В циклических ДНК даже эта единственная группа отсутствует. В противоположность этому в молекулах РНК каждое нуклеотидное звено, находящееся в середине полимерной цепи, содержит свободную гидроксильную группу при С-2 остатка рибозы, а З -концевой нуклеотид цепи имеет незамещенную 2, 3 -цис-тш-кольную группировку. В аминоацил-тРНК по одной из гидроксильных групп З -концевого остатка нуклеотида присоединяется сложноэфирной связью остаток аминокислоты. [c.511]

К числу важнейших функциональных групп белков, находя щихся обычно на боковых цепях аминокислот, относятся следую щие сульфгидрильные группы остатков цистеина и дисульфид ные группы а-аминные группы, находящиеся на концах цепей и близкие им по многим свойствам е-аминогруппы лизина карбоксильные группы аспарагиновой и глютаминовой кислот гидроксильные группы алифатических оксикислот (серина треонина) и фенольные оксигруппы тирозина наконец, индоль ные кольца триптофана, имидазольные кольца гистидина и гуани диновые радикалы аргинина. [c.25]

Общие выводы, которые следуют из табл. П1.2, таковы. Бесспорно, что в рядах соединений нормального строения проявляется тенденция к постоянному инкременту СНг-группы буснг=16,0 0,2 см -моль-. Ряд аминокислот дает несколько меньшее значение, что отражает электрострикцию воды вблизи заряженных концов молекулы. Циклические молекулы характеризуются существенно меньшим объемом СНг-группы, которое, в среднем, составляет СНг = 14,3 см -моль . Первые члены гомологических рядов почти всегда дают инкременты, наиболее существенно отличающиеся от средних значений, что отражает большее влияние функциональной группы. [c.51]

Хотя получающийся в результате этой реакции полимер имеет довольно широкое молекулярновесовое распределение, каждая молекула обладает только одной карбоксильной группой. Для определения молекулярного веса такого полимера достаточно измерить количество или карбоксильных, или гидроксильных групп. Аналогично каждая молекула поли-ш-аминокислоты имеет на одном конце аминогруппу, на другом — карбоксильную группу, и определение любой из них позволяет установить молекулярный вес полимера. В случае полимеров, образованных из двух бифункциональных мономеров, например из двухосновной кислоты и гликоля, положение не такое простое. Для молекул подобного полимера характерно наличие трех возможных комбинаций концевых групп обе группы карбоксильные, обе группы гидроксильные и по одной группе каждого типа. Только в особых случаях, когда в исходной смеси мономеров присутствуют точно эквивалентные количества разных функциональных групп, число концевых групп каждого типа будет одинаковым и равным числу молекул полимера. Однако, как правило, одна из функциональных групп присутствует в исходной смеси в избытке, и эта группа преобладает и в полимере. В подобном случае, для того чтобы рассчитать молекулярный вес полимера, необходимо определить содержание каждого из типов концевых групп, следовательно, и общее содержание концевых групп. Даже и в том случае, когда поликонденсации подвергается смесь эквивалентных количеств мономеров, часто происхо- [c.273]

Примечательно, что и сам Э. Фишер не считал свою пептидную теорию полностью адекватной реальному химическому строению белковых молекул. Он допускал присутствие в структуре белков дикетопиперазиновых циклов, а также существование большого числа разнообразных химических связей между функциональными группами боковых цепей аминокислотных остатков. Э. Фишер представлял ферменты (которые он едва ли не единственный уже в конце XIX в. считал белками или близкими к ним) в виде "специальных машин сложнейшей конструкции", функциональная специфичность которых обусловлена взаимодействиями по принципу "замка и ключа". Поскольку он, как и его современники, исключительное значение в формообразовании белков придавал только валентным связям, то пространственное строение белковой молекулы представлял себе в виде глобулярной структуры, в которой свернутая пептидная цепь, включающая одиночные дикетопиперазиновые циклы, дополнительно сцементирована сложной сетью радиальных химических связей между боковыми цепями аминокислот. "Я почти не сомневаюсь в том, - писал Фишер, - что органический мир, обнаруживающий колоссальное разнообразие в морфологическом отношении, в химическом отношении, в частности в построении белков, далеко не подчиняется тем ограничениям, которые предписывает ему наше неполное знание" [4. [c.64]

Любой функционально значимый белок представляет собой в очищенном виде индивидуальное вещество, состоящее из идентичных молекул, не только содержащих один и тот же набор различных аминокислотных остатков и одинаковое число остатков каждого В1ща, но и характеризующихся одной и той же последовательностью, в которой эти остатки собраны в линейную полипептидную цепь. Эту последовательность называют первичной структурой белка. К настоящему времени установлены последовательности аминокислот для нескольких тысяч различных белков. Запись структуры белков в. виде развернутых структурных формул громоздка и не наглядна, поскольку многие белки построены из сотен аминокислотных остатков. Поэтому в химии белка широко используется сокращенная форма записи аминокислотных остатков — трехбуквенная или однобуквенная. Сокращения для всех двадцати главных мономерных компонентов белковой молекулы приведены в табл. 2.1. При записи последовательности амино-KH JiOT в полипептидных или олигопептидных цепях с помощью сокращенной символики преддолагается, если это особо не оговорено, что а-аминогруппа находится слева, а о-карбоксильная группа — справа от символа, т.е. полипептидная цепь начинается с остатка, имеющего свободную о-аминогруппу, и заканчивается остатком, имеющим свободную карбоксильную группу. Соответствующие участки полипептидной цепи называют N-концом и С-концом или карбоксильным концом полипептидной цепи, а аминокислотные остатки — соответственно N-концевым и С-концевым остаткам . [c.31]

Правила перевода последовательности полинуклеотидов в аминокислотную последовательность белков - так называемый генетический код - были расшифрованы в начале 60-х годов. Оказалось, что последовательность нуклеотидов молекулы мРПК - посредника при передаче информации от ДПК к белку - считывается по порядку группами из трех нуклеотидов. Каждый триплет нуклеотидов, или кодон, определяет включение одной аминокислоты, и в принципе каждая молекула мРПК может быть прочитана в любой из трех рамок считывания в зависимости от того, с какого именно нуклеотида молекулы начался процесс декодирования (рис. 3-14). Почти всегда лишь одна из трех рамок считывания дает функциональный белок. Так как, за исключением начала и конца кодирующего участка, информация записана в РПК без знаков препинания, рамка считывания устанавливается при инициации трансляции и сохраняется на протяжении всего процесса [c.132]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология