Аргинин обмен

Аргинин, орнитин и цитруллин тесно связаны между собой в обмене в виде так называемого орнитинового цикла, в результате которого синтезируется мочевина. Исходным и конечным продуктом этого цикла является орнитин. Мочевина в этом цикле синтезируется из углекислоты и аммиака, но ее образование происходит в результате ряда довольно сложных ферментативных реакций. [c.260]

На ионном обмене основан ряд важных разделений. Среди них нужно отметить разделение редкоземельных элементов, в первую очередь с препаративными целями. В этом случае фракционирование улучшается промыванием растворами комплексообразующих реагентов, образующих комплексы с катионами различной устойчивости [31]. Ионообменные смолы находят также широкое применение для разделения смесей биологически важных компонентов. Так, на рис. 29-16 приведена часть хроматограммы искусственной смеси, похожей по составу на раствор, получающийся при гидролизе белка. Аминокислоты гистидин, лизин и аргинин требуют для своего элюирования больших объемов элюата. Сле- [c.284]

Приведем один из описанных в литературе (Блок, сб. Ионный обмен , 1951) опытов количественного отделения аргинина и лизина от гистидина и других аминокислот. [c.123]

Обменная Аргинин Клупеин [c.422]

Аргинин участвует в образовании мочевины. Он непрерывно разлагается ферментом аргиназой на мочевину и орнитин, а последний вновь превращается в аргинин (см. Обмен белков ). Как показывают опыты с мечеными элементами, в аргинине заменяются на введенный с пищей в организм животного в виде соли аммония изотоп азота (отмечен в формуле звездочкой) [c.306]

Заменимые и незаменимые аминокислоты. Большинство аминокислот синтезируются в клетках организма в процессе обмена веществ и называются заменимыми. Непоступление их с пищей не вызывает существенных изменений в обмене веществ. Другие аминокислоты не синтезируются в организме, поэтому называются незаменимыми. Эти аминокислоты обязательно должны поступать с пищей. Для взрослых людей незаменимыми являются девять аминокислот, а для детей необходима еще десятая — аргинин (суточная потребность для них варьирует в пределах 0,5-6 г). [c.233]

Аргинин занимает в обмене веществ особое место. При его гидролизе образуется орнитин и мочевина. Кроме того, аргинин — предшественник креатина (экстрак- [c.131]

Осн, работы посвящены биохимии животного организма, В течение многих лет занимался биохимией креатина. Установил (1916) роль аргинина в образовании креатина, выявил условия, влияющие на обмен креатина и креатинина, определил функциональную роль креатинина в организме. Первым в [c.334]

Конечным продуктом распада белка у живых организмов могут быть аммиак и диамид угольной кислоты или мочевина, которая занимает в обмене грибов совершенно особое и специфичное место. Иллюстрацией процесса биосинтеза мочевины у грибов служит образование ее из аргинина по следующей схеме [c.111]

Связующим звеном в обмене белков и углеводов при переходе первых во вторые и особенно вторых в первые служит ПВК. Являясь главным конечным продуктом дихотомического распада углеводов, ПВК служит исходным веществом для биосинтеза аланина, валина и лейцина. При ее карбоксилировании образуется щавелевоуксусная кислота, из которой строится новая группа аминокислот—аспарагиновая кислота, треонин, метионин, изолейцин и лизин. Вступая в цикл трикарбоновых и дикарбоновых кислот, ПВК используется для биосинтеза а-кетоглутаровой кислоты, из которой образуются глутаминовая кислота, пролин и аргинин. Предшественник ПВК—3-фосфоглицериновая кислота—является исходным соединением для синтеза серина, глицина, цистина и цистеина. [c.470]

Цистинурия—довояьно распространенное наследственное заболевание. Метаболический дефект выражается в выделении с мочой в 50 раз больше нормы количества 4 аминокислот цистина, лизина, аргинина и орнитина. Уровень цистина в крови обычно не выше нормальных величин. Люди, страдающие цистинурией, вполне здоровы, за исключением тенденции к образованию в организме камней. Эта врожденная аномалия обмена обусловлена полным блокированием реабсорбции цистина и частичным нарушением всасывания трех других аминокислот в почках нарушений в промежуточном обмене этих аминокислот при этом не выявлено. [c.467]

Все живые организмы от бактерий до млекопитающих содержат в своем химическом составе алифатические амины путресцин 6.27, кадаверин 6,22, спермидин 6.23 и спермин 6,24. Эти вещества давно привлекли к себе внимание науки. Кристаллы спермина были описаны в сперме человека еще в 1677 г. Метаболиты 6,21—6,24 носят общее название полиаминов и играют важную, но до конца не понятую роль в регуляции клеточного деления. В частности, их обмен нарущается при злокачественном росте. В растительных тканях биосинтез полиаминов усиливается при дефиците калия. Биогенетическим предшественником их служит аминокислота аргинин, которая сначала превращается в орнитин 6,25, а затем под действием фермента орни- [c.434]

Протоны гуанидиновых лрупп аргинина в водных растворах обмениваются быстрее, чем пептидные, но медленнее, чем аммониевые 91]. В белках их обмен может быть достаточно медленным [91 (см. разд. 13.2). [c.303]

Важный аспект изучения миоглобина с помощью ЯМР состоит в исследовании слабопольных сигналов протонов, способных к обмену, путем сравнения спектров в ОгО и НгО, как это было описано для лизоцима в разд. 14.2.2. Пател и сотр. [64а] оиисали в спектрах миоглобина и оксимиоглобина резонансные сигналы в области от О до —5 т. На основании данных рентгеноструктурного анализа химически модифицированных белков в разных состояниях эти сигналы были идентифицированы как пики NH-протонов двух остатков триптофана, один сигнал приписан остатку аргинина и один — гистидину. Шед и сотр. [62] наблюдали 4 сигнала в области от О до —4 т в водных растворах цианферримиоглобина, химические сдвиги которых проявляют небольшую температурную зависимость, но их отнесение точно неизвестно. Они обнаружили также три дополнительных пика в области от —3 до —141, поло- [c.374]

Основные научные работы посвящены биохимии животного организма. В течение многих лет занимался биохимией креатина. Установил роль аргинина в образовании креатина, выявил условия, влияющие на обмен креатина и креатинина, определил функциональную роль креатина в организме. Первым в СССР начал (1919) биохимическое исследование витаминов и расстройства обмена веществ при авитаминозах. Синтезировал водорастворимый аналог витамина К — викасол, который нашел щирокое применение в медицине. Изучал промежуточные химические превращения в процессах внутриклеточного углеводного и фосфорного обмена. Исследовал химический состав различных отделов нервной системы. Провел сравнительно-биохимическое изучение нервной системы у различных видов животных. Изучал зависимость биохимических процессов в мозгу от функционального состояния организма, в частности при возбуждении и торможении. Показал раннюю химическую дифференциацию различных отделов головного мозга (уже с третьего месяца эмбрионального развития). Полученные им результаты изучения биохимии мышечной деятельности легли в основу представлений функциональной биохимии о процессах утомления, отдыха и тренировки мыщц. [c.380]

КБ-4П-2 в ЫаН4 -форме. На ионите сорбируется лизин и аргинин (13—14 г смеси на 100 г катионита), причем технология предусматривает раздельное их получение. Гистидин и хлористый аммоний (образующийся при ионном обмене) проходят в фильтрат. Для осаждения гистидина (без хлористого аммония) добавляют к смеси 12-кратное количество (по объему) этилового спирта, который после работы может быть регенерирован. Смесь подогревается до 70 °С, перемешивается в течение 30 мин и отфильтровывается. В фильтрате собирается 0,02— 0,03% гистидина. [c.181]

История вопроса. В 1923 г. Уайтхорн опубликовал интересное наблюдение о том, что синтетический цеолит пермутпт (25102, АкОз КазО-бНгО), которым пользовался Фолин для удаления аммиака из нейтральных водных растворов, связывает аргинин, гистидин и лизин . Адсорбированные основания могут быть обменены при обработке пермутита насыщенным раство- [c.43]

Основы метода. Аргинин очищают от гуанидил-уксусной кислоты и других веществ предварительной адсорбцией на пермутите (обмен катионов). [c.53]

Гистидин выводят из колонки путем обменной реакции ионоз с 17 1 Н40Н.. Аммиак, в свою очередь, элюируют 1% НС и, наконец, остающийся аргинин извлекают из твердого вещества при помощи 7% НС1 или 5%> Н2804. [c.360]

При помощи опытов по кормлению животных были выяснены взаимосвязи аргинина, пролина и глутаминовой кислоты в обмене веществ. Глутаминовая кислота или пролин могут частично замещать аргинин как фактор, повышающий скорость роста молодых крыс [32]. [c.122]

Пути синтеза и распада аминокислот бывают часто, но не всегда различными. В ряде случаев противопоставление синтеза и катаболизма носит произвольный характер, например при рассмотрении обмена аргинина, орнитина и цитруллина или глицина и серина. В нижеследующих разделах этой главы при рассмотрении обмена каждой аминокислоты реакции синтеза и катаболизма обсуждаются вместе. Такой порядок изложения представляет некоторые удобства, однако совершенно очевидно, что многие реакции обмена служат связующими звеньями между аминокислотами, обмену которых посвящены отдельные разделы. [c.307]

Рассмотрение обмена аминокислот по биогенетическим семействам [7] показало, что наибольший удельный вес во все изучавшиеся периоды роста и развития яровой вики принадлежит аминокислотам группы аспартата (лизин, метионин, треонин, изолейцин, аспарагиновая и аспарагин), связанным с обменом ок-салоацетата, и глутамата (аргинин, пролин, глутаминовая, глутамин и у-аминомасляная), сопряженным в обмене с а-кетоглута-ратом, т. е. аминокислотам, связанным с циклом ди- и трикар-боновых кислот (см. табл. 3). Содержание этих групп от 28-го до 67-го дней после посева снижается более чем в 3,5—4 раза, что связано с изменением удельного веса азотистых соединений в метаболизме растений по мере роста и развития за счет интенсификации обмена и возрастания удельного веса углеводов [8]. На долю семейств нирувата (аланин, валин, лейцин) и серина (серии, цистеин, цистин, глицин) приходится менее 1/3 общего количества свободных аминокислот. Содержание их в процессе вегетации растений также убывает. [c.91]

АМИНОКИСЛОТЫ. Производные карбоновых кислот, в которых один или два атома углеводородного радикала замещены аминогруппой NHj. Входят в состав белков, которые являются полимерами А. По числу карбоксильных групп (СООН) различаются moho- и дикарбоновые А., по числу аминных групп различаются MOHO- и диаминовые А. В зависимости от положения аминогрупп различают альфа-, бета- и гамма-кислоты. Получаются синтетически или выделяются из белков. А. занимают центральное место в обмене азотистых соединений в животных, растениях и микроорганизмах, так как служат источником образования белков, гормонов, ферментов и многих других соединений. В настоящее время известно более 90 природных А. В белках содержится лишь около 20 А. Растения и автотрофные микроорганизмы способны синтезировать все входящие в их состав А. Животные могут синтезировать лишь следующие А. аланин, аргинин, аспарагиновую кислоту, глутаминовую кислоту, гистидин, глицин, серин, тирозин, цистеин, цистин и так называемые иминокислоты — пролин и оксишролин. А., которые могут синтезироваться в организме животных, называются заменимыми. Для всех видов животных безусловно незаменимыми являются лизин, метионин, треонин, триптофан, фенилаланин, лейцин, валин, изолейцин. Ряд А. используется в кормлении с.-х. животных. [c.22]

Как же происходит трансдукция Проще всего было бы предположить, что фаг Р22, лизируя клетку штамма Aгg S взламывает ее геном, и при созревании фаговых частиц в них встраивается один из его обломков. Этот обломок впоследствии мог бы быть попросту навязан второй клетке-хозяину (Arg S ). На самом деле это не так. По-видимому, фаг прикрепляется к геному бактерии так, как это показано на рис. 66, после чего между свободным плечом генома фага и бактериальным геномом происходит обмен участками (кроссинговер ). Теперь фаг содержит участок бактериального генома, например Arg" (но взамен он отдал часть своего генома ). Во вновь инфицируемой клетке-хозяине, очевидно, может происходить то же самое привнесенный участок бактериального генома с Arg замещает участок хозяйского бактериального генома Arg . В результате зараженная (лизогенизированная) бактерия превращается в Arg, т. е. приобретает способность синтезировать аргинин. [c.160]

Аминокислоты в глюконеогенезе. Обмен белков тесно связан с обменом углеводов через цикл трикарбоновых кислот. Атомы углерода различных аминокислот мотут преобразовываться в ацетил-КоА или промежуточные продукты цикла, т. е. аминокислоты могут служить источником в синтезе углеводов. По способности участвовать в глюконеогенезе аминокислоты делятся на три группы I) гликогенные, 2) кетогеи-иые, 3) гликогенные и кетогенные. Гликогенные — это аминокислоты, которые могут быть предшественниками пировиноградной кислоты, а следователбно, и глюкозы. К гликогенным относятся 15 аминокислот аланин, аргинин, аспарагиновая кислота, аспарагин, глутаминовая кислота, глутамин, глицин, гистидин, метионин, цистеин, пролин.серин, треонин, триптофан, валнн. Кетогенные — это, аминокислоты, при катаболизме которых может образоваться ацетоуксусная кислота. Лейцин — только кетогевяая аминокислота. Четыре аминокислоты (фенилаланин, тирозин, лизин, изолейцин) являются одновременно и гликогенными, и кетогенными. [c.6]

Более 50 лет тому назад биохимиками и физиологами оыли вскрыты различия в биологической ценности протеинов кормов, обусловленные аминокислотным составом белка, его структурой. В настоящее время роль аминокислот в обмене веществ в значительной мере изучена. Так, для свиней и птицы разработаны нормы потребности в незаменимых аминокислотах лизине, метионине, триптофане, гистидине, лейцине, изолейцине, фенилаланине, треонине, валине и аргинине. [c.302]

Функция печени в углеводном обмене чрезвычайно велика и многогранна. Она способна синтезировать гликоген из глюкозы и неуглеводного материала. Таким материалом может слулсить молочная кислота, глицерин, продукты расщепления- гликокола, аланина, тирозина, фенилаланина, серина, треонина, цистеина, валина, изолейцина, аспарагиновой и глутаминовой кислот, аргинина и пролина. Это так называемые глюкогенные кислоты. Печень может окислять пировиноградную кислоту с образованием АТФ, которая и используется печенью для превращения молочной кислоты в гликоген. [c.84]

I-Лизин является незаменимой аминокислотой для всех животных и единственной диаминомонокарбоновой кислотой (если не считать аргинин, который обычно относят к числу диаминомонокарбоновых кислот), входящей в состав белков. Обмен лизина отличается от обмена других аминокислот тем, что его а-аминогрунпа слабо участвует в реакции переаминирования с а-кетоглютаровой кислотой. Опыты с введением лизина, мечен-1ЮГ0 тяжелым изотопом азота в аминогруппах и дейтерием в углеродной цепи, показали, что лизин пищи включается в белки тканей, ие подвергаясь каким-либо предварительным воздействиям. [c.374]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология