Лизин переаминирование

Об этом свидетельствуют многочисленные опыты. Прежде всего оказалось возможным заменить аминокислоты в питании а-кетокислотами. Кроме того, выяснилось, что если вводить в организм меченый азот в виде аммонийных солей, то он обнаруживается в а-аминогруппах всех аминокислот, за исключением лизина. Равным образом, вводя в организм меченную по азоту аминокислоту (например, лейцин), удается открыть изотоп азота в а-аминогруппах всех аминокислот, опять-таки за исключением лизина. Это означает, что а-кетокислоты, образующиеся при дезаминировании тех или иных аминокислот, в том числе и незаменимых, подвергаются вновь аминированию или переаминированию с образованием соответствующих аминокислот. Исключение составляют лизин, а-кето (окси)-кислота которого не аминируется и не пере-аминируется, а также треонин и оксипролин, обмен которых в животных тканях протекает необратимо. [c.344]

Почему не наблюдается переаминирования между коферментом и связывающим его остатком лизина [c.218]

Первоначально считали, что путь В занимает важное место в метаболизме млекопитающих, но, как оказалось, он может быть использован только для расщепления О-лизина. Этот путь, установленный для Р8еийотопа5 рШШа [53], тоже представляет собой переаминирование, проходящее через последовательные этапы восстановления и окисления. На этот раз процесс носит внутримолекулярный характер выступающая в роли окислителя карбонильная группа образуется путем переаминирования а-аминогруппы лизина. На пути Г, который, по-видимому, используется в дрожжах [54], ацетилирование е-аминогруппы, предшествующее переаминированию, позволяет избежать образования промежуточных циклических соединений. Далее а-кетогруппа эффективно блокируется путем восстановления в спирт, затем отщепляется ацетильная группа, блокировавшая е-аминогруппы, и этот конец молекулы прямым путем оки< ляется с образованием карбоксильной группы. [c.109]

Успех модельных экспериментов с участием пиридоксаля и ионов металлов в дублировании многих ферментативных реакций а-аминокислот позволил предположить, что ионы металлов могут играть важную роль и в соответствующих ферментативных реакциях. Однако в действительности это, по-видимому, не так получены высокоочищенные препараты ферментов, требующие пирн-доксальфосфат, но не нуждающиеся для проявления полной активности в ионах металла [124]. Функция иона металла в модельной системе состоит, вероятно, в поддержании правильной геометрии промежуточного имина и тем самым в облегчении делокализацни заряда. В ферментативной реакции эту функцию выполняет сам фермент. За исключением этой особенности, складывается впечатление, что роль пиридоксальфосфата очень близка к роли пиридоксаля в модельной системе. Поскольку реакция образования холофермента из кофермента и апофермента заключается в образовании имина пиридоксальфосфата с е-аминогруппой лизина, образование имина (153), участвующего в ферментативной реакции, должно происходить в результате переаминирования, имеющего место в присутствии аминокислотного субстрата схема (98) . [c.641]

Аспарагиновая кислота 1фи биосинтезе лизина образуется у глутаматсинте-зирующих бактерий за счет реакции переаминирования, которая осуществляется между щавелевоуксусной и глутаминовой кислотами. [c.27]

Пипеколиновая кислота. Исходным соединением для образования пипеколиновой кислоты в растениях служит лизин. В результате переаминирования он теряет аминогруппу и превра-ш,ается в соответствуюшую кетокислоту. Затем при отщеплении воды происходит замыкание кольца с образованием ненасыщенной циклической А -дегидропиперидин-2-карбоновой кислоты. Последняя, восстанавливаясь, дает пипеколиновую кислоту. [c.263]

Биологический распад лизина начинается с переаминирования а-ами- огруппы, при этом образуется а-кето-, г-аминокапроновая кислота. В дальнейшем происходит ряд промежуточных реакций (циклизация, чередующееся окисление и восстановление, раскрытие кольца), которые приводят к внутримолекулярному перемещению г-аминогруппы с образованием а-аминоадипиновой кислоты. В моче человека обнаружен пиперидин, который образуется из циклических промежуточных продуктов обмена лизина. [c.349]

Переход лизина в пипеколиновую кислоту обнаружен у Neurospora [1021—1023] это превращение может происходить путем переаминирования или окислительного дезаминирования лизина по а- или е-аминогруппе с образованием дегидропипеко-линовых кислот, которые затем восстанавливаются в пипеколиновую кислоту. Мицелий Neurospora способен превращать а-кето- -аминокапроновую кислоту (находящуюся в равновесии с циклической формой, А -пиперидин-2-карбоновой кислотой) в лизин и в пипеколиновую кислоту [1023]. [c.427]

D-изомером [1040, 1041] или производными L-изомера, у которых а-аминогруппа содержит заместитель или заменена оксигруппой. Между тем s-N-ацетил- и E-N-метиллизин могут заменять лизин в пищевом рационе роста крыс [1042, 1043]." При кормлении крыс лизином, содержащим N s и дейтерий, отнощение D N в лизине, включающемся в белки органов, остается неизменным [1044]. При введении крысам N -аммония или N 5-аминокислот изотопный азот не переходит в а-аминогруппу лизина [270, 1045]. В организме крысы наблюдается лищь очень слабая лабилиза-ция а-водородного атома лизина. Все эти данные указывают на то, что лизин не принимает сколько-нибудь активного участия в обратимых процессах переаминирования или дезаминирования однако они не исключают возможности необратимого дезаминирования или переаминирования этой аминокислоты. [c.430]

Применение меченых атомов подтвердило предполагаемое течение реакции переаминирования. При кормлении крыс лизином, содержащим М -радиоактивный изотоп, был обнаружен во всех аминокислотах, выделенных при гидролизе тканей. Реакция переаминирования является биохимическим процессом, общим для всех живых организмов, и заключается в обратимом перемещении аминогруппы от а-аминокислоты к а-кетокислоте. Дезаминирование аминокислот в животных организмах, кроме глутаминовой кислоты, протекает крайне медленно. [c.271]

Шенгеймер и сотр. [1404] давали крысе с пищей лизин, NH2( H2)l D N Ha OOH, в котором одновременно водород при а-углероде мечен дейтерием, а азот соседней аминогруппы тяжелым Это давало возможность проследить за судьбой как углеродной цепи этой кислоты, так и ее аминогруппы. В выделенном из животного лизине отношение было тем же, что и во введенном с пищей. Это указывает на то, что лизин, принадлежащий к незаменимым аминокислотам, в животном не синтезируется и не пере-аминируется. Синтез новых углеродных цепочек вел бы к замене дейтерия на водород, а переаминирование — к замене меченых аминогрупп обыкновенными. В обоих случаях наблюдалось бы изменение отношения Иные результаты дал таким же образом меченный лейцин. (СНз)2СН-СН2- [c.491]

Одним из важнейших результатов применения меченых атомов к изучению живых организмов было, как уже указывалось, открытие высокой динамичности процессов распада и ресинтеза жиров, углеводов и белков, ведуш,их к быстрому их обновлению в тканях и органах. В работах Шенгеймера [1061 и других биохимиков это было наглядно показано для жиров и углеводов путем применения дейтерия и изотопов углерода, а для белков, главным образом, путем применения тяжелого азота, радиоактивных изотопов фосфора и серы. При введении в пищу жирных кислот, меченных дейтерием в радикале, этот дейтерий быстро появляется в жирах всех органов и, прежде всего, в жировых запасах, откуда он переходит в другие места. Средняя продолжительность пребывания каждого атома меченого водорода в теле позвоночных близка к двум неделям. При кормлении крыс гидролизатом казеина, содержавшим дейтерий, было установлено, что за три дня обновляется 10% протеинов печени и 25% протеинов мускулов. При кормлении казеином с цитратом аммония, меченным тяжелым азотом, последний через несколько дней был обнаружен почти во всех аминокислотах тела (но не в несинтезирующемся в нем лизине), в креатине мышц, гиппуровой кислоте мочи и проч. Если животное имело бедную белками пищу, то оно усваивало около половины вводимого азота. При нормальной диете, когда животное находилось в состоянии азотного равновесия, усвоение азота уменьшалось, но качественная картина оставалась той же. Столь же быстрое усвоение и распределение азота в организме наблюдается при кормлении глицином, лейцином, тирозином и другими аминокислотами, меченными тяжелым азотом. Азот из пищи особенно быстро усваивается в виде синтезируемых глютаминовой и аспарагиновой кислот. Это, очевидно, связано с быстрым течением открытых А. Е. Браунштейном и М. Г. Крицман реакций энзиматического переаминирования этих кислот с а-кетокислотами, а также с их исключительной ролью в общем обмене аминокислот и протеинов [11]. [c.496]

Быстрый круговорот азота у человека, животных и растений был также подтвержден Шенгеймером при помощи дейтерия. При введении в организм мыши тяжелой воды уже через три дня все аминокислоты, опять-таки кроме лизина, содержали дейтерий в связях С—И, куда он не мог входить путем простого изотопного обмена с водой. В этих исследованиях также было найдено, что дейтерий особенно быстро появляется в глютаминовой кислоте. За десять дней в ней замена водорода дейтерием достигает 40% от равномерного распределения, а в глютаминовой кислоте печени этот процесс идет еще гораздо быстрее. Внедрение дейтерия из тяжелой воды в аминокислоты легко понять в свете рассмотренного на стр. 378 механизма энзиматического переаминирования, по которому весь а-водород аминокислоты должен заместиться водородом из воды. Из скорости усвоения аминокислотами и протеинами вводимого дейтерия и тяжелого азота можно было вычислить, что в печени крыс половина белков обменивается за 5—7 дней, в белках кровяной плазмы собак за 1—2 недели, но гораздо медленнее в белках мышц. Азобактерии уже за 15 мин. обменивают 8% азота глютаминовой кислоты в своих белках на меченый азот из питательной среды. При кормлении метионином, меченным радиоактивной серой, последняя также вскоре появляется в ряде белков тканей и органов, что также подтверждает быстрое обновление аминокислот. [c.496]

Специфичность пиридоксалевых ферментов по отношению к определенным субстратам и характер реакции обусловлены белковой частью-молекулы фермента, с которой кофактор обычно прочно связан в нескольких точках. Примером может служить фермент -аспартат 2-оксоглутарат—аминотрансфераза, катализирующий процесс переаминирования аспарагиновой кислоты .Одна из связей пиридоксальфосфата с белком в этом случае является ковалентной и образована формильной группой кофактора и е-аминогрупной остатка лизина протеиновой части фермента. Другой точкой связи служит фосфатная группа пиридоксальфосфата. Атом азота пиридинового кольца и гидроксил тирозинового остатка белка соединены водородной связью. Кроме того, для тонкой регулировки пространственного расположения реагентов в ходе ферментативной реакции служит метильная группа пиридоксальфосфата. 3-Окси-группа кофактора образует связь с некоторой катионной группой апофермента. [c.275]

Описанная выше реакция образования аминокислот путем прямого аминирования кетокислот аммиаком имеет большое биологическое значение как один из путей, связывающий обмен углеводов с обменом аминокислот и белков. Прямое аминирова-няе кетокислот тесно связано с переаминированием, т. е. переносом групп ЫНд с аминокислот на кетокнслоты. С помощью изотопного метода было показано, что в организме происходит непрерывная замена групп ЫНг как заменимых, так и незаменимых аминокислот (кроме лизина и треонина) на новые в результате обратимого превращения этих аминокислот в а-кетокислоты. [c.270]

I-Лизин является незаменимой аминокислотой для всех животных и единственной диаминомонокарбоновой кислотой (если не считать аргинин, который обычно относят к числу диаминомонокарбоновых кислот), входящей в состав белков. Обмен лизина отличается от обмена других аминокислот тем, что его а-аминогрунпа слабо участвует в реакции переаминирования с а-кетоглютаровой кислотой. Опыты с введением лизина, мечен-1ЮГ0 тяжелым изотопом азота в аминогруппах и дейтерием в углеродной цепи, показали, что лизин пищи включается в белки тканей, ие подвергаясь каким-либо предварительным воздействиям. [c.374]

Большинство аминокислот (но не все) являются субстратами трансаминаз. Исключение составляют лизин, треонин и циклические иминокислоты пролин и гидроксипролин. Переаминированне не ограничено только а-аминогруппами. Легко вступает в реакцию также 5-аминогруппа орнитина (но не е-аминогруппа лизина), при этом образуется глута-мат-у-полуальдегид (см. рис. 31.3). При некоторых заболеваниях наблюдается повышение концентрации трансаминаз в сыворотке (см. Приложение). [c.308]

В дальнейшем изложении индивидуальные аминокислоты будут сгруппированы на основе того, какой из амфиболических интермедиатов является конечным продуктом их катаболизма. Ранней стадией катаболизма аминокислот, часто первой реакцией, является удаление а-азота. Обычно (но не всегда исключениями являются пролин, гидроксипролин, лизин) это осуществляется путем переаминирования. Азот после отщепления включается в общий метаболический пул. В зависимости от потребностей организма он может реутилизироваться в анаболических процессах (например, в синтезе белка) или, при его избытке, включиться в мочевину и экскретироваться (см. гл. 30). Остающийся после отщепления азота углеродный скелет в большинстве случаев являе- [c.318]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология