Пролин из орнитина

Основная масса больщинства аминокислот проходит в реакциях обмена через стадии превращений в глутаминовую или аспарагиновую кислоты или аланин. Содержание амидов и этих трех аминокислот в белках, особенно в белках растений, обычно не менее 30%, а в некоторых белках, например в глиадине пшеницы, превышает 50% общего количества аминокислот. Кроме того, в процессах обмена эти три аминокислоты могут синтезироваться из других аминокислот. Глутаминовая кислота образуется из пролина, орнитина и гистидина, аланин— из триптофана, цистина, серина и т. д. Количество этих аминокислот, объединяемых системой дикарбоновых аминокислот, также составляет не менее 30% аминокислот, входящих в состав белковых молекул. Таким образом, не менее 60% аминокислот, содержащихся в молекуле белка, составляют глутаминовая и аспарагиновая кислоты, их амиды, аланин и аминокислоты, связанные с ними прямыми переходами в обмене веществ. Кроме того, аминогруппы других аминокислот, например валина, лейцина, изолейцина, глицина, в результате переаминирования могут переходить на кетоглутаровую кислоту и образовывать глутаминовую кислоту. Следовательно, доля азота, подвергающаяся обмену через эту систему, еще более увеличивается. Эти данные также показывают центральную роль дикарбоновых аминокислот в обмене веществ. [c.257]

DL-Орнитин моногидрохлорид L-Пироглутаминовая кислота L-Пролин [c.640]

L-r. к.-предшественник в биосинтезе орнитина и пролина, участвует в переаминировании при биосинтезе аминокислот, а также в транспорте ионов в центр, нервной системе. [c.588]

Здесь Val — валин, От — орнитин, Leu — лейцин-, Phe — фенилаланин, Pro — пролин. [c.507]

При электролитическом обессоливании аргинин частично переходит в орнитин 10—30% гистидина, лизина, метионина, пролина и тирозина теряется. Удаление солей с помощью ионного обмена также приводит к потерям аргинин и лизин не задерживаются сильноосновными обменниками и трудно вымываются с кислых обменников. [c.397]

Проведение реакции. Хроматограмму опрыскивают раствором I и 10 мин нагревают при 110° в сушильном шкафу. Орнитин дает яркую желто-зеленую флуоресценцию в монохроматическом УФ-свете, лизин — слабую желто-зеленую флуоресценцию. После опрыскивания раствором II еще раз нагревают. Орнитин сначала окрашивается в розовый цет, а затем бледнеет, а пролин, оксипролин, пипеколиновая кислота и саркозин через несколько часов окрашиваются в красный цвет, гликоколь становится сине-зеленым, остальные аминокислоты окрашиваются в светло-коричневый цвет. [c.491]

Смешивают 1 мл раствора, содержащего 0,02—0,4 мг а-аминокислоты [127], с 0,5 мл буферного раствора (рН = 5,3— 5,4) и 0,5 мл 3%-ного раствора нингидрина в метилцеллозольве. Нагревают 15 мин при 100 С, после чего добавляют 5 мл 50%-ного изопропилового спирта и взбалтывают. После охлаждения до комнатной температуры измеряют оптическую плотность красного раствора при 570 нм. Таким способом определяют аланин, аспарагиновую кислоту, аспарагин, валин, глицин, глутамин, глутаминовую кислоту, гистидин, изолейцин, лизин, метионин, орнитин, серии, таурин, тирозин, треонин, фенилаланин, этаноламин, а также аммиак. При определении пролина и оксипролина получают раствор, оптическую плотность которого измеряют при 440 нм. [c.169]

Глутаминовая кислота, восстанавливаясь, превращается в у-полуальдегид, который может превращаться в пролин или орнитин. Из пролина при его метилировании образуется алкалоид стахидрин, содержащийся в далматской ромашке. Орнитин, декарбоксилируясь, дает путресцин, который через промежуточное соединение может превращаться в А -пирролин, входящий в состав алкалоида никотина. [c.340]

Образование циклического имина входит в биосинтез аминокислоты пролина из орнитина (рис. 9.34). [c.225]

Рис. 9.34. Биохимическая циклизация орнитина с образованием пролина. 15-266

D-фенилаланин—L-пролин—L-валин—L-орнитин / [c.389]

L-орнитин—L-валин—L-пролин—D-фенилаланин [c.389]

Основная масса азота большинства аминокислот проходит в реакциях обмена через стадии превращений в глютаминовую и аспарагиновую кислоты или а-аланин. Содержание этих трех аминокислот в белках достигает 25—30%. Кроме того, в процессах обмена в животных тканях указанные аминокислоты возникают из других аминокислот. Так, глютаминовая кислота образуется из пролина, оксипролина, орнитина и, возможно, из гистидина аланин образуется из триптофана, цистина и, вероятно, из серина. Количество этих аминокислот, объединяемых системой дикарбоновых аминокислот, составляет также около 25—30% белковой молекулы. В результате около 50—60% белковой молекулы составляют аспарагиновая кислота, аланин, глютаминовая кислота и аминокислоты, связанные с ними прямым переходом в обмене. [c.354]

Пятиуглеродный скелет глутаминовой кислоты непосредственно дает начало пролину, орнитину и аргинину. Соответствующие реакции показаны на рис. 14-2. Аргинин в свою очередь участвует в цикле мочевины (рис. 14-4) и является предшественником в биосинтезе полиаминов. [c.95]

Ряд аминокислот может подвергаться сбраживанию клостридиями только парами. Механизм процесса был расшифрован Л.Стиклендом (L. Sti kland) в 1934 г., показавшим, что при этом происходит сопряженное окисление-восстановление пары аминокислот, одна из которых окисляется, другая — восстанавливается. Такой тип сбраживания аминокислот получил название реакции Стикленда. Окисляемыми аминокислотами, т.е. донорами электронов, служат аспарагин, аланин, валин, серин, гистидин и др. Восстанавливаемые аминокислоты — глицин, пролин, орнитин, аргинин и др. [c.245]

При взаимопревращениях пролина, орнитина и глутаминовой кислоты общим промежуточным продуктом является -полу-альдеГ Ид глутаминовой кислоты. Это соединение впервые получили Фогель и Дэвис [302], обнаружившие, что оно служит предшественником пролина. Реакция переаминирования между орнитином и кетокислотами доходит почти до конца как в печени, так и у Neurospora. Равновесие реакции смещено [c.226]

Препараты почек кролика окисляют L-пролин в соединение, которое, вероятно, представляет собой -полуальдегид глутаминовой кислоты [367, 368]. Это соединение было получено также при переаминировании между орнитином и рядом а-кетокислот в препаратах печени крысы (стр. 226). Совокупность данных говорит за то, что "f-полуальдегид глутаминовой кислоты является промежуточным звеном в превращении пролин—орнитин—глутаминовая кислота, хотя это и не доказано однозначно. [c.347]

Изображая строение грамицидина С, мы воспользовались принятыми в химии белков сокращенными обозначениями аминокислот (лей — лейцин, фал — фенилаланин, про— пролин, вал — валин, ори — орнитин). При такой записи считают, что начало сокращенного обозначения соответствует аминному концу молекулы, конец— ее карбоксильрюму концу, т. е. обозначение, например, вал расшифровывается как —ЫН—СН(СзН7)—СО—. [c.343]

Весьма важным и широко применяемым для лечения ряда болезней является антибиотик, выделяемый одним почвенным микробом. Молекула этого антибиотика, открытого в 1942 г. Г. Ф. Гаузе и М. Г. Бражниковой и названного грамицидином С (советский), представляет собой сложный циклический декапептид, в состав которого входит по два остатка следующих пяти аминокислот пролин, валин, орнитин, лейцин, фенилаланин. Четыре первые аминокислоты имеют .-конфигурацию, а фенилаланин принадлежит к О-ряду. Полный синтез этого антибиотика был осуществлен в 1956 р. в Швейцарии (Р. Швицер и П Зибер), [c.602]

Как показали А. Н. Белозерский и Т. С. Пасхина, при длительном гидролизе грамицидина кипящей 20%-ной соляной кислотой происходит расщепление молекулы с выделением пяти аминокислот . /-пролина (1), /-валика (П),. /-орнитина (П1),. /-лейцина (IV) и -фенилаланина (V) [c.739]

Наши исследования (совместно с М. Ф. Шаховой) методами хроматографии и спектрофотометрии выявили в моркови следующие биологически активные вещества каротиноиды — а- и -каротин, ликопин, полицис-ликопин, флавоксантин и тараксантин аминокислоты — лизин, орнитин, гистидин, цистеин, аспарагин, серин, треонин, пролин, метионин, тирозин, лейцин витамины группы В (холин, бетаин). [c.398]

Растворимая ферментная система, ответственная за синтез этого антибиотика, состоит из крупного белка с мол. весом 280 000, который активирует аминокислоты в виде аминоациладенилатов и переносит их на тиоловые группы молекул 4 -фосфопантетеина, ковалентно связанные с ферментом [26, 27]. Таким образом, обеспечивается связывание четырех аминокислот, а именно пролина, валина, орнитина (орнитин см. на рис. 14-2) и лейцина. Активацию фенилаланина обеспечивает другой фермент (мол. вес. 100 000). Формирование полимера инициируется, вероятно, активированным фенилаланином ) и осуществляется аналогично тому, как это имеет место в процессе удлинения цепи жирных кислот (разд. Г,6). Инициация происходит в то время, когда аминогруппа активированного фенилаланина (на втором ферменте) атакует ацильную группу аминоацилтиоэфира, при помощи которой удерживается активированный пролин. Затем свободная иминогруппа пролина атакует активированный валин и т. д., в результате чего образуется пентапептид. После этого две молекулы пентапептида связываются друг с другом, и процесс образования антибиотика завершается замыканием цикла. Последовательность аминокислот в антибиотике строго специфична, и замечательным является тот факт, что эта сравнительно небольшая ферментная система оказывается способной осуществлять все стадии процесса в требуемой последовательности. Аналогичным путем синтезируются также и некоторые другие пептидные антибиотики — тироциди-ны и полимиксины. [c.491]

Грамицидин 8 действует только на грамположительные и не влияет на грамотрицательные возбудители. Изучение взаимосвязи структуры и активности показало, что без потери активности можно заменить пролин на глицин или сарказин н орнитин на лизин. Заменяя о-фенилаланин на о-аланин или глицин, получают аналоги со слабым биологическим действи- [c.306]

В ряде обзорных работприводится множество схем синтеза алкалоидов из аминокислот в растениях. В частности, при разборе вопроса об образовании никотина и анабазина допускается, что пирролидиновое кольцо никотина образуется из частично видоизмененного орнитина, а пиперидиновое ядро анабазина—соответственно из лизина. Допускается также образование большой группы алкалоидов лу-пина из лизина. Другие исследователи приводят, например, схему синтеза никотина из пролина и никотиновой кислоты. [c.170]

Белки синтезируются на рибосомах из отдельных аминокислот, образуемых самими микроорганизмами. Исключение составляют некоторые ауксотрофные мутанты, для которых необходимо присутствие в среде определенных аминокислот. Биосинтез аминокислот в клетке идет ферментативно из неорганического азота и различных соединений углерода, например продуктов аэробного или анаэробного разложения углеводов. Многие аминокислоты образуются из промежуточных продуктов цикла Кребса из а-кетоглутаровой кислоты — глутаминовая кислота, орнитин, аргинин, пролин из щавелевоуксусной кислоты — Ь-ас-парагиновая кислота, гомосерин, метионин, треонин, диаминопимелиновая кислота, лизин, изолейцин из пировиноградной кислоты — аланин, валин, лейцин, серии, глицин, цистеин (рис. 17). [c.41]

X—место ванесения исследуемого раствора /—цистеин 2—таурин гистидин аспарагин 5—триптофан 6—треонин 7—цитруллин 8—лизин Р—серин /О—саркозин аргинин ./2—аспарагиновая кислота 3,5-дийодтирозин оксипролин /5—сульфоксид метионина /6 1-метилгистиднн 7—глутаминовая кислота /в—глутамин /Р—гистамин 20—глицин 27—а-аланин 22—пролин 23—тирозин 2 —р-аланин 25—орнитин 25—р-амино-изомасляная кислота 27—р-фенилаланин 25—этаноламин 25—а-амино-к-масляная кислота 30—метионин 31—сульфон метионина 32—а-аминоизомасляная кислота 35—норвалин 34— валин 35— -амино-к-масляная кислота 35—изолейцин 37—а-аминооктановая кислота 38— [c.306]

J — цистеиновая кислота 2 — метионинсульфоксиды 3 — оксипролин 4 — аспарагиновая кислота 5 — треонин 6 — серии 7 — глутаминовая кислота 8 — пролин 9 — глицин Ю — аланин II — цистнн 12 — валин 13 — метионин 14 — изолейцин 15 — лейцин 16 — тирозин /7 — фенилаланин /S — оксилизин /9 — алло-оксилизин 20 — орнитин 2/— аммиак [c.347]

Цистеиновая кислота—фосфосерин — таурин—фосфоэтаноламин— (таурин)— мочевина—метионинсульфоксид—аспарагиновая кислота—оксипролин— треонин—серии — аспарагин — гомосе-рин—глутаминовая кислота—глутамин — саркозин — а-аминоадипиновая кислота — пролин — лантионин — глицин — аланин — цитруллин—а-амино-к-масляная кислота—цистин—валин— (цистин)—пиперолиновая кислота— метионин—цистатионин—(метионин),— диаминопимелиновая кислота—аллоизолейцин—изолейцин—лейцин — нор-лейцин — тирозин— Р-аланин —фенилаланин—(Р-аланин)—а-аминоизомасля-ная кислота—у-аминомасляная кислота—этаноламин—аммоний— оксилизин —орнитин — креатинин—лизин— (гистидин)—1 -метилгистидин — гистидин — 3-метилгистидин — ансерин — триптофан—(этаноламин—лизин —орнитин—> аммоний)—е-амино-к-капроновая кислота—карнозин—аргинин [c.151]

Интересно, что после применения разных гербицидов в тканях хлопчатника образуются не одинаковые, а различные аминокислоты. Так, например, после обработки гербицидом 2,4-Д появились следующие аминокислоты (в мг% на 100 г абсолютно сухого вещества) цистеин 48, гистидин 60 и пролин 46 после обработки препаратом 2,3,6-ТБ — цистеин 4, орнитин 172, пролин 20 и метионин 36 после обработки препаратом АТА (ами-нотриазол) — гистидин 20, валин 54, триптофан 24 и норвалин 40. [c.15]

Грамицидин С выделен Т. Ф. Гаузе и М. Г. Бражниковой в 1942 г. из штамма споровой палочки Ba illus brevis, найденного в огородных почвах Подмосковья. Изучение химической природы грамицидина показало, что грамицидин построен из пяти различных аминокислот 1-пролина, 1-валина, 1-орнитина, 1-лейцина и d-фенилаланина, соединенных между собой по типу циклопептида. Свободная б-амипогруппа орнитина, обусловливающая основные свойства грамицидина С, способна вступать в реакцию с пикриновой кислотой с образованием пикрата и реагировать с азотной кислотой по типу первичных аминов. Блокирование этой аминогруппы вызывает инактивацию грамицидина С. В структуре грамицидина установлено следующее чередование аминокислот [c.310]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология